हीमोग्लोबिन

Hemoglobin
(heterotetramer, (αβ)2)
File:1GZX Haemoglobin.png Structure of human hemoglobin. α and β subunits are in red and blue, respectively, and the iron-containing heme groups in green. From PDB: 1GZX​ Proteopedia Hemoglobin
Protein type	metalloprotein, globulin
Function	oxygen-transport
Cofactor(s)	heme (4)
Subunit name Gene Chromosomal locus Hb-α1 HBA1 Chr. 16 p13.3 Hb-α2 HBA2 Chr. 16 p13.3 Hb-β HBB Chr. 11 p15.5

हीमोग्लोबिन (ब्रिटिश अंग्रेजी में हीमोग्लोबिन), (ग्रीक शब्द αἷμα, हाइमा 'ब्लड' + लैटिन ग्लोबस 'बॉल, स्फीयर' + -इन से) संक्षिप्त रूप से Hb या Hgb, लोहे से युक्त ऑक्सीजन-परिवहन प्रोटीन है जो लगभग सभी कशेरुकियों के लाल रक्त कोशिकाओं (एरिथ्रोसाइट्स) में मौजूद है। साथ ही कुछ अकशेरूकीय जानवरों के ऊतक। रक्त में हीमोग्लोबिन श्वसन अंगों (फेफड़ों या गलफड़ों) से ऑक्सीजन को शरीर के अन्य ऊतकों तक ले जाता है, जहां यह वायवीय श्वसन को सक्षम करने के लिए ऑक्सीजन छोड़ता है जो पशु के चयापचय को शक्ति प्रदान करता है। एक स्वस्थ मनुष्य के प्रत्येक 100 ML रक्त में 12 से 20 ग्राम हीमोग्लोबिन होता है। हीमोग्लोबिन एक मेटालोप्रोटीन और क्रोमोप्रोटीन है।

 

स्तनधारियों में, हीमोग्लोबिन जल को छोड़कर लाल रक्त कोशिका के वजन का लगभग 96% होता है, और जल सहित कुल वजन का लगभग 35% होता है। हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-बंधन क्षमता 1.34 ML O₂ प्रति ग्राम है, जो अकेले रक्त प्लाज्मा में घुलित ऑक्सीजन की तुलना में कुल रक्त ऑक्सीजन क्षमता को सत्तर गुना बढ़ा देता है। स्तनधारी हीमोग्लोबिन अणु चार ऑक्सीजन अणुओं को बांध और परिवहन कर सकता है।

हीमोग्लोबिन अन्य गैसों का भी परिवहन करता है। यह शरीर के कुछ श्वसन कार्बन डाईऑक्साइड (कुल का लगभग 20-25%) को कार्बामिनोहीमोग्लोबिन के रूप में ले जाता है, जिसमें CO₂ हीम प्रोटीन के लिए बाध्य है। अणु ग्लोबिन प्रोटीन में थिओल समूह से जुड़े महत्वपूर्ण नियामक अणु नाइट्रिक ऑक्साइड को भी वहन करता है, इसे उसी समय ऑक्सीजन के रूप में मुक्त करता है।

हीमोग्लोबिन अन्य कोशिकाओं में भी पाया जाता है, जिसमें द्रव्य नाइग्रा के A 9 बृहतभक्षककोशिका , वायुकोशीय कोशिकाएं, फेफड़े, रेटिना वर्णक उपकला, हेपेटोसाइट्स, गुर्दे में मेसेंजियल कोशिकाएं, एंडोमेट्रियल कोशिकाएं, ग्रीवा कोशिकाएं और योनि उपकला कोशिकाएं सम्मलित हैं। इन ऊतकों में, हीमोग्लोबिन अनावश्यक ऑक्सीजन को एक एंटीऑक्सीडेंट के रूप में अवशोषित करता है, और लोहे के चयापचय को नियंत्रित करता है। रक्त में अत्यधिक ग्लूकोज हीमोग्लोबिन से जुड़ सकता है और हीमोग्लोबिन A1c का स्तर बढ़ा सकता है।

कई अकशेरूकीय, कवक और पौधों में हीमोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन जैसे अणु भी पाए जाते हैं।इन जीवों में, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जा सकते हैं, या वे अन्य छोटे अणुओं और आयनों जैसे कार्बन डाइऑक्साइड, नाइट्रिक ऑक्साइड, हाइड्रोजन सल्फाइड और सल्फाइड को परिवहन और नियंत्रित कर सकते हैं। लेगहीमोग्लोबिन नामक एक संस्करण ऑक्सीजन विषाक्तता को रोकने वाले फलीदार पौधों के नाइट्रोजन-फिक्सिंग नोड्यूल(नाइट्रोजन स्थिरीकरण पिंड) जैसे अवायवीय प्रणाली से ऑक्सीजन को दूर करने में काम करता है।

हीमोग्लोबिनमिया एक चिकित्सा स्थिति है जिसमें रक्त प्लाज़्मा में हीमोग्लोबिन की अधिकता होती है। यह अंतःवाहनी रक्त अपघटन का एक प्रभाव है, जिसमें हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं से अलग हो जाता है, जो रक्ताल्पता का एक रूप है।

अनुसंधान इतिहास

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मैक्स पेरुट्ज़ ने हीमोग्लोबिन और Myoglobin की आणविक संरचना का निर्धारण करने के अपने काम के लिए रसायन विज्ञान का नोबेल पुरस्कार जीता

1825 में, जोहान फ्रेडरिक एंगेलहार्ट ने पता लगाया कि लोहे से प्रोटीन का अनुपात कई प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में समान है। लोहे के ज्ञात परमाणु द्रव्यमान से उन्होंने हीमोग्लोबिन के आणविक द्रव्यमान की गणना n × 16000 (n = प्रति हीमोग्लोबिन लोहे के परमाणुओं की संख्या, जिसे अब 4 के रूप में जाना जाता है) की गणना की, जो प्रोटीन के आणविक द्रव्यमान का पहला निर्धारण था। इस जल्दबाजी के निष्कर्ष ने उस समय वैज्ञानिकों का बहुत उपहास उड़ाया जो विश्वास नहीं कर सकते थे कि कोई भी अणु इतना बड़ा हो सकता है। गिल्बर्ट स्मिथसन अडायर ने 1925 में हीमोग्लोबिन समाधानों के आसमाटिक दबाव को मापकर एंगेलहार्ट के परिणामों की पुष्टि की।

यद्यपि रक्त को ऑक्सीजन ले जाने के लिए कम से कम 1794 से जाना जाता था, 1840 में ह्यूनफेल्ड द्वारा हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-वाहक संपत्ति का वर्णन किया गया था। 1851 में, जर्मन फिजियोलॉजिस्ट ओटो फन्के ने लेखों की एक श्रृंखला प्रकाशित की, जिसमें उन्होंने शुद्ध जल, शराब या ईथर जैसे विलायक के साथ लाल रक्त कोशिकाओं को क्रमिक रूप से पतला करके बढ़ते हीमोग्लोबिन क्रिस्टल का वर्णन किया, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन समाधान से विलायक का धीमा वाष्पीकरण हुआ। फेलिक्स होप-सेयलर द्वारा कुछ साल बाद हेमोग्लोबिन के प्रतिवर्ती ऑक्सीजनेशन का वर्णन किया गया था। X - रे क्रिस्टलोग्राफी के विकास के साथ, प्रोटीन संरचनाओं को अनुक्रमित करना संभव हो गया। 1959 में, मैक्स पेरुट्ज़ ने हीमोग्लोबिन की आणविक संरचना का निर्धारण किया। इस काम के लिए उन्होंने जॉन केंड्रू के साथ रसायन विज्ञान में 1962 का नोबेल पुरस्कार साझा किया, जिन्होंने गोलाकार प्रोटीन मायोग्लोबिन का अनुक्रम किया। रक्त में हीमोग्लोबिन की भूमिका फ्रांसीसी विज्ञानी क्लाउड बर्नार्ड द्वारा स्पष्ट की गई थी। हीमोग्लोबिन नाम हीम और ग्लोबिन शब्दों से लिया गया है, जो इस तथ्य को दर्शाता है कि हीमोग्लोबिन का प्रत्येक प्रोटीन सबयूनिट एक एम्बेडेड हीम समूह के साथ एक गोलाकार प्रोटीन है। प्रत्येक हीम समूह में एक लोहे का परमाणु होता है, जो आयन-प्रेरित द्विध्रुव बलों के माध्यम से एक ऑक्सीजन अणु को बांध सकता है। स्तनधारियों में सबसे सामान्य प्रकार के हीमोग्लोबिन में चार ऐसी उपइकाइयाँ होती हैं।

जेनेटिक्स

हीमोग्लोबिन में प्रोटीन सबयूनिट्स (ग्लोबिन अणु) होते हैं, और ये प्रोटीन, बदले में, पॉलीपेप्टाइड्स नामक बड़ी संख्या में विभिन्न अमीनो एसिड की मुड़ी हुई श्रृंखला होते हैं। सेल द्वारा बनाए गए किसी भी पॉलीपेप्टाइड का एमिनो एसिड अनुक्रम बदले में जीन नामक डीएनए के विस्तार से निर्धारित होता है। सभी प्रोटीनों में, यह अमीनो एसिड अनुक्रम है जो प्रोटीन के रासायनिक गुण और कार्य को निर्धारित करता है।

एक से अधिक हीमोग्लोबिन जीन होते हैं: मनुष्यों में, हीमोग्लोबिन ए (वयस्कों में मौजूद हीमोग्लोबिन का मुख्य रूप) जीन, HBA1, HBA2, और HBB द्वारा कोडित होता है।हीमोग्लोबिन सबयूनिट अल्फा 1 और अल्फा 2 को क्रमशः जीन एचबीए1 और एचबीए2 द्वारा कोडित किया जाता है, जो दोनों गुणसूत्र 16 पर हैं और एक दूसरे के करीब हैं। हीमोग्लोबिन सबयूनिट बीटा को एचबीबी जीन द्वारा कोडित किया जाता है जो क्रोमोसोम 11 पर होता है। हीमोग्लोबिन में ग्लोबिन प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम आमतौर पर प्रजातियों के बीच भिन्न होते हैं। ये अंतर प्रजातियों के बीच विकासवादी दूरी के साथ बढ़ते हैं। उदाहरण के लिए, मनुष्यों, बोनोबोस और चिंपांज़ी में सबसे आम हीमोग्लोबिन अनुक्रम पूरी तरह से समान हैं, बिना अल्फा या बीटा ग्लोबिन प्रोटीन श्रृंखलाओं में एक भी अमीनो एसिड अंतर नहीं है। जबकि मानव और गोरिल्ला हीमोग्लोबिन अल्फा और बीटा दोनों श्रृंखलाओं में एक अमीनो एसिड में भिन्न होते हैं, ये अंतर कम निकट संबंधी प्रजातियों के बीच बड़े होते हैं।

प्रजातियों के भीतर भी, हीमोग्लोबिन के प्रकार मौजूद हैं, यद्यपि आमतौर पर प्रत्येक प्रजाति में एक क्रम सबसे आम है। एक प्रजाति में हीमोग्लोबिन प्रोटीन के लिए जीन में उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप हीमोग्लोबिन वेरिएंट होता है। हीमोग्लोबिन के इन उत्परिवर्तित रूपों में से कई के कारण कोई बीमारी नहीं होती है। हीमोग्लोबिन के इन उत्परिवर्ती रूपों में से कुछ, यद्यपि, वंशानुगत बीमारियों के एक समूह का कारण बनते हैं जिन्हें हीमोग्लोबिनोपैथी कहा जाता है। सबसे प्रसिद्ध हीमोग्लोबिनोपैथी सिकल-सेल रोग है, जो पहला मानव रोग था जिसकी क्रियाविधि (जीव विज्ञान) को आणविक स्तर पर समझा गया था। ए (ज्यादातर) थैलेसीमिया नामक बीमारियों के अलग सेट में ग्लोबिन जीन विनियमन में समस्याओं और उत्परिवर्तन के माध्यम से सामान्य और कभी-कभी असामान्य हीमोग्लोबिन का कम उत्पादन होता है। ये सभी रोग रक्ताल्पता उत्पन्न करते हैं।

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300x300 पीएक्स

अन्य प्रोटीनों की तरह हीमोग्लोबीन अमीनो एसिड अनुक्रमों में भिन्नता अनुकूली हो सकती है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन उच्च ऊंचाई के लिए विभिन्न तरीकों से अनुकूल पाया गया है। उच्च ऊंचाई पर रहने वाले जीव समुद्र तल की तुलना में ऑक्सीजन के कम आंशिक दबाव का अनुभव करते हैं। यह उन जीवों के लिए एक चुनौती प्रस्तुत करता है जो ऐसे वातावरण में रहते हैं क्योंकि हीमोग्लोबिन, जो आमतौर पर ऑक्सीजन के उच्च आंशिक दबावों पर ऑक्सीजन को बांधता है, कम दबाव पर मौजूद होने पर ऑक्सीजन को बांधने में सक्षम होना चाहिए। विभिन्न जीवों ने ऐसी चुनौती के लिए अनुकूलित किया है। उदाहरण के लिए, हाल के अध्ययनों ने हिरण चूहों में अनुवांशिक रूपों का सुझाव दिया है जो यह समझाने में मदद करते हैं कि पहाड़ों में रहने वाले हिरण चूहों उच्च ऊंचाई के साथ पतली हवा में जीवित रहने में सक्षम हैं। यूनिवर्सिटी ऑफ नेब्रास्का-लिंकन के एक शोधकर्ता ने चार अलग-अलग जीनों में म्यूटेशन पाया, जो पर्वतों की तुलना में निचले इलाकों में रहने वाले हिरण चूहों के बीच अंतर के लिए जिम्मेदार हो सकते हैं। हाइलैंड्स और लोलैंड्स दोनों से पकड़े गए जंगली चूहों की जांच करने के बाद, यह पाया गया कि: दो नस्लों के जीन वस्तुतः समान हैं - उन लोगों को छोड़कर जो उनके हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-वहन क्षमता को नियंत्रित करते हैं। अनुवांशिक अंतर हाइलैंड चूहों को अपने ऑक्सीजन का अधिक कुशल उपयोग करने में सक्षम बनाता है, क्योंकि पहाड़ों में उच्च ऊंचाई पर कम उपलब्ध है। मैमथ हीमोग्लोबिन में ऐसे उत्परिवर्तन होते हैं जो कम तापमान पर ऑक्सीजन वितरण की अनुमति देते हैं, इस प्रकार प्लेस्टोसीन के दौरान मैमथ को उच्च अक्षांशों में स्थानांतरित करने में सक्षम बनाते हैं। एंडीज में रहने वाले हमिंगबर्ड्स में भी यह पाया गया। हमिंगबर्ड पहले से ही बहुत अधिक ऊर्जा खर्च करते हैं और इस प्रकार उच्च ऑक्सीजन की मांग करते हैं और फिर भी एंडियन हमिंगबर्ड उच्च ऊंचाई में पनपे पाए गए हैं। उच्च ऊंचाई पर रहने वाली कई प्रजातियों के हीमोग्लोबिन जीन में गैर-पर्याय उत्परिवर्तन (ओरियोट्रोचिलस, ए। कैस्टेलनौडी, सी। वायोलिफ़र, पी। गिगास, और ए। विरिडिक्यूडा) ने प्रोटीन को फ्यतिक एसिड (IHP) के लिए कम आत्मीयता का कारण बनाया है। ), पक्षियों में पाया जाने वाला एक अणु जिसकी मनुष्यों में 2,3-बीपीजी के समान भूमिका है; इसका परिणाम निम्न आंशिक दबावों में ऑक्सीजन को बाँधने की क्षमता में होता है।

पक्षियों की अनूठी पक्षी शरीर रचना भी O2 के कम आंशिक दबावों पर ऑक्सीजन के कुशल उपयोग को बढ़ावा देती है₂. ये दो अनुकूलन एक-दूसरे को सुदृढ़ करते हैं और पक्षियों के उल्लेखनीय उच्च-ऊंचाई प्रदर्शन के लिए खाते हैं।

हीमोग्लोबिन अनुकूलन मनुष्यों के लिए भी फैला हुआ है। 4,000 मीटर पर उच्च ऑक्सीजन संतृप्ति जीनोटाइप वाली तिब्बती महिलाओं में उच्च संतान जीवित रहने की दर है। प्राकृतिक चयन इस जीन पर काम करने वाला मुख्य बल प्रतीत होता है क्योंकि कम हीमोग्लोबिन-ऑक्सीजन संबंध वाली महिलाओं की मृत्यु दर की तुलना में उच्च हीमोग्लोबिन-ऑक्सीजन संबंध वाली महिलाओं के लिए संतान की मृत्यु दर काफी कम है। जबकि सटीक जीनोटाइप और तंत्र जिसके द्वारा यह होता है अभी तक स्पष्ट नहीं है, चयन इन महिलाओं की कम आंशिक दबावों में ऑक्सीजन को बांधने की क्षमता पर काम कर रहा है, जो समग्र रूप से उन्हें महत्वपूर्ण चयापचय प्रक्रियाओं को बेहतर बनाए रखने की अनुमति देता है।

संश्लेषण

हीमोग्लोबिन (Hb) चरणों की एक जटिल श्रृंखला में संश्लेषित होता है। हीम भाग को माइटोकॉन्ड्रिया और अपरिपक्व लाल रक्त कोशिकाओं के साइटोसोल में चरणों की एक श्रृंखला में संश्लेषित किया जाता है, जबकि ग्लोबिन प्रोटीन भागों को साइटोसोल में राइबोसोम द्वारा संश्लेषित किया जाता है। अस्थि मज्जा में प्रोएरिथ्रोब्लास्ट से रेटिकुलोसाइट तक अपने प्रारंभिक विकास के दौरान सेल में Hb का उत्पादन जारी रहता है। इस बिंदु पर, स्तनधारी लाल रक्त कोशिकाओं में कोशिका केंद्रक खो जाता है, लेकिन पक्षियों और कई अन्य प्रजातियों में नहीं। स्तनधारियों में नाभिक के नुकसान के बाद भी, अवशिष्ट राइबोसोमल आरएनए Hb के आगे संश्लेषण की अनुमति देता है जब तक कि रेटिकुलोसाइट संचार प्रणाली में प्रवेश करने के तुरंत बाद अपना आरएनए खो देता है (यह हीमोग्लोबिन-सिंथेटिक आरएनए वास्तव में रेटिकुलोसाइट को इसकी जालीदार उपस्थिति और नाम देता है)।

हीम की संरचना

File:Heme b.svg

हेम बी समूह

हीमोग्लोबिन में कई मल्टी-सबयूनिट ग्लोबुलर प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना होती है। हीमोग्लोबिन में अधिकांश अमीनो एसिड अल्फा हेलिकॉप्टर बनाते हैं, और ये हेलिकॉप्टर छोटे गैर-पेचदार खंडों से जुड़े होते हैं। हाइड्रोजन बांड इस प्रोटीन के अंदर पेचदार वर्गों को स्थिर करते हैं, अणु के भीतर आकर्षण पैदा करते हैं, जो तब प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक विशिष्ट आकार में मोड़ने का कारण बनता है। हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना इसके चार उपइकाइयों से मोटे तौर पर एक चतुष्फलकीय व्यवस्था में आती है।

अधिकांश कशेरुकियों में, हीमोग्लोबिन अणु चार गोलाकार प्रोटीन उपइकाइयों का एक संयोजन होता है। प्रत्येक सबयूनिट एक प्रोटीन श्रृंखला से बना होता है जो एक गैर-प्रोटीन प्रोस्थेटिक समूह हीम समूह से जुड़ा होता है। प्रत्येक प्रोटीन श्रृंखला ग्लोबिन फोल्ड व्यवस्था में एक साथ जुड़े अल्फा हेलिक्स संरचनात्मक खंडों के एक सेट में व्यवस्थित होती है। ऐसा नाम इसलिए दिया गया है क्योंकि यह व्यवस्था अन्य हीम/ग्लोबिन प्रोटीन जैसे कि मायोग्लोबिन में उपयोग किए जाने वाले फोल्डिंग मोटिफ के समान है। इस फोल्डिंग पैटर्न में एक पॉकेट होता है जो हीम समूह को मजबूती से बांधता है।

एक हीम समूह में एक आयरन (Fe) आयन होता है जो एक हेट्रोसायक्लिक यौगिक रिंग में होता है, जिसे पॉरफाइरिन के रूप में जाना जाता है। इस पोर्फिरिन रिंग में चार pyrrole अणु होते हैं जो केंद्र में बंधे लोहे के आयन के साथ चक्रीय रूप से एक साथ जुड़े होते हैं (मेथिन पुलों द्वारा)। लौह आयन, जो ऑक्सीजन बंधन का स्थल है, वलय के केंद्र में चार नाइट्रोजन परमाणुओं के साथ समन्वय करता है, जो सभी एक तल में स्थित होते हैं। हीम पोरफाइरिन रिंग के नीचे F8 हिस्टडीन अवशेष (जिसे समीपस्थ हिस्टडीन के रूप में भी जाना जाता है) के imidazole रिंग के एन परमाणुओं के माध्यम से गोलाकार प्रोटीन के लिए दृढ़ता से (सहसंयोजक) बंधा हुआ है। एक छठी स्थिति एक समन्वयित सहसंयोजक बंधन द्वारा ऑक्सीजन को विपरीत रूप से बाँध सकती है, छह लिगैंड्स के ऑक्टाहेड्रल समूह को पूरा करना। ऑक्सीजन के साथ यह प्रतिवर्ती संबंध यही कारण है कि हीमोग्लोबिन शरीर के चारों ओर ऑक्सीजन के परिवहन के लिए इतना उपयोगी है। </nowiki> ऑक्सीजन एंड-ऑन बेंट ज्योमेट्री में बंधता है जहां एक ऑक्सीजन परमाणु Fe से जुड़ता है और दूसरा कोण पर बाहर निकलता है। जब ऑक्सीजन बंधी नहीं होती है, तो एक बहुत दुर्बल बंधुआ जल का अणु साइट को भर देता है, जिससे एक विकृत अष्टफलक बन जाता है।

भले ही कार्बन डाइऑक्साइड हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, यह लौह-बाध्यकारी पदों के लिए ऑक्सीजन के साथ प्रतिस्पर्धा नहीं करता है, लेकिन हीम समूहों से जुड़ी प्रोटीन श्रृंखलाओं के अमाइन समूहों से बंधा होता है।

लौह आयन या तो फेरस|फेरस Fe में हो सकता है²⁺ या आयरन(III)|फेरिक फ़े³⁺ स्थिति, लेकिन फेरिहीमोग्लोबिन (मेटहीमोग्लोबिन) (Fe³⁺) ऑक्सीजन को बांध नहीं सकता। बाध्यकारी में, ऑक्सीजन अस्थायी रूप से और विपरीत रूप से ऑक्सीकरण करता है (Fe²⁺) से (Fe³⁺) जबकि ऑक्सीजन अस्थायी रूप से सुपरऑक्साइड आयन में बदल जाता है, इस प्रकार ऑक्सीजन को बाँधने के लिए लोहे को +2 ऑक्सीकरण अवस्था में मौजूद होना चाहिए। यदि Fe से संबंधित सुपरऑक्साइड आयन³⁺ प्रोटोनेटेड है, तो हीमोग्लोबिन आयरन ऑक्सीकृत रहेगा और ऑक्सीजन को बाँधने में अक्षम रहेगा। ऐसे कारको में, साइटोक्रोम बी 5 रिडक्टेस एंजाइम अंतत: लोहे के केंद्र को कम करके मेथेमोग्लोबिन को पुन: सक्रिय करने में सक्षम होगा।

वयस्क मनुष्यों में, सबसे आम हीमोग्लोबिन प्रकार एक टेट्रामेरिक प्रोटीन है (जिसमें चार सबयूनिट प्रोटीन होते हैं) जिसे हीमोग्लोबिन ए कहा जाता है, जिसमें दो α और दो β सबयूनिट गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे होते हैं, प्रत्येक क्रमशः 141 और 146 अमीनो एसिड अवशेषों से बना होता है। इसे α के रूप में दर्शाया गया है₂β₂. उपइकाइयां संरचनात्मक रूप से समान और लगभग समान आकार की होती हैं। प्रत्येक सबयूनिट का आणविक भार लगभग 16,000 डाल्टन (इकाई) होता है, लगभग 64,000 डाल्टन (64,458 g/mol) के टेट्रामर के कुल आणविक भार के लिए।<इस प्रकार, 1 g/dL = 0.1551 mmol/L। हीमोग्लोबिन ए हीमोग्लोबिन अणुओं का सबसे गहन अध्ययन है।

मानव शिशुओं में, हीमोग्लोबिन अणु 2 α जंजीरों और 2 γ जंजीरों से बना होता है। जैसे-जैसे शिशु बढ़ता है γ जंजीरों को धीरे-धीरे β जंजीरों से बदल दिया जाता है।

चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला नमक पुल (प्रोटीन), हाइड्रोजन बंधन और हाइड्रोफोबिक प्रभाव से एक दूसरे से बंधे हैं।

ऑक्सीजन संतृप्ति

सामान्य तौर पर, हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन अणुओं (ऑक्सीहीमोग्लोबिन) से संतृप्त किया जा सकता है, या ऑक्सीजन अणुओं (डीऑक्सीहीमोग्लोबिन) से असंतृप्त किया जा सकता है।

ऑक्सीहीमोग्लोबिन

ऑक्सीहीमोग्लोबिन श्वसन (फिजियोलॉजी) के दौरान बनता है जब ऑक्सीजन लाल रक्त कोशिकाओं में प्रोटीन हीमोग्लोबिन के हीम घटक से जुड़ता है। यह प्रक्रिया फेफड़ों के पल्मोनरी एल्वियोलस से सटे फुफ्फुसीय केशिकाओं में होती है। ऑक्सीजन तब रक्त प्रवाह के माध्यम से कोशिकाओं में गिराए जाने के लिए यात्रा करता है जहां इसे ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण की प्रक्रिया द्वारा एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट के उत्पादन में एक टर्मिनल इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता के रूप में उपयोग किया जाता है। यद्यपि, यह रक्त पीएच में कमी का प्रतिकार करने में मदद नहीं करता है। वेंटिलेशन (फिजियोलॉजी), या श्वास, कार्बन डाइऑक्साइड को हटाकर इस स्थिति को उलट सकता है, जिससे पीएच में बदलाव हो सकता है।

हीमोग्लोबिन दो रूपों में मौजूद होता है, एक तना हुआ (तनाव) रूप (T) और एक शिथिल रूप (R)। कम पीएच, उच्च सीओ जैसे विभिन्न कारक₂ और ऊतकों के स्तर पर उच्च 2,3 बीपीजी तना हुआ रूप का पक्ष लेते हैं, जिसमें कम ऑक्सीजन संबंध होता है और ऊतकों में ऑक्सीजन जारी करता है। इसके विपरीत, एक उच्च पीएच, कम सीओ₂, या कम 2,3 बीपीजी आराम के रूप का समर्थन करता है, जो ऑक्सीजन को बेहतर ढंग से बांध सकता है। प्रणाली का आंशिक दबाव O को भी प्रभावित करता है₂ आत्मीयता जहां, ऑक्सीजन के उच्च आंशिक दबावों पर (जैसे कि एल्वियोली में मौजूद), शिथिल (उच्च आत्मीयता, आर) अवस्था का पक्ष लिया जाता है। विपरीत रूप से, कम आंशिक दबावों पर (जैसे कि श्वसन ऊतकों में मौजूद), (कम आत्मीयता, टी) तनावपूर्ण स्थिति का समर्थन किया जाता है। इसके अतिरिक्त, आयरन (II) हीम से ऑक्सीजन का बंधन आयरन को पोर्फिरिन रिंग के तल में खींच लेता है, जिससे एक मामूली संरूपणीय बदलाव होता है। शिफ्ट ऑक्सीजन को हीमोग्लोबिन के भीतर तीन शेष हीम इकाइयों को बांधने के लिए प्रोत्साहित करती है (इस प्रकार, ऑक्सीजन बाध्यकारी सहकारी है)।

डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन

डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन (डीऑक्सीहेमोग्लोबिन) बाध्य ऑक्सीजन के बिना हीमोग्लोबिन का रूप है। ऑक्सीहीमोग्लोबिन और डीऑक्सीहीमोग्लोबिन का अवशोषण स्पेक्ट्रम भिन्न होता है। ऑक्सीहीमोग्लोबिन में डीऑक्सीहीमोग्लोबिन की तुलना में 660 nm तरंग दैर्ध्य का काफी कम अवशोषण होता है, जबकि 940 nm पर इसका अवशोषण थोड़ा अधिक होता है। पल्स ऑक्सीमीटर नामक उपकरण द्वारा रोगी के रक्त में ऑक्सीजन की मात्रा को मापने के लिए इस अंतर का उपयोग किया जाता है। यह अंतर नीलिमा की प्रस्तुति के लिए भी जिम्मेदार है, नीला से बैंगनी रंग जो ऊतक हाइपोक्सिया (चिकित्सा) के दौरान विकसित होते हैं। डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन पैरामैग्नेटिक है; यह चुंबकीय क्षेत्र से दुर्बल रूप से आकर्षित होता है।इसके विपरीत, ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन प्रतिचुम्बकत्व प्रदर्शित करता है, एक चुंबकीय क्षेत्र से एक दुर्बल प्रतिकर्षण।

कशेरुकी हीमोग्लोबिन का विकास

वैज्ञानिक इस बात से सहमत हैं कि हीमोग्लोबिन से मायोग्लोबिन को अलग करने वाली घटना एक प्रकार की मछली के जबड़े वाले कशेरुकियों से अलग होने के बाद हुई। मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन के इस अलगाव ने दो अणुओं के विभिन्न कार्यों के उत्पन्न होने और विकसित होने की अनुमति दी: मायोग्लोबिन का ऑक्सीजन भंडारण के साथ अधिक संबंध है जबकि हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन परिवहन का काम सौंपा गया है। Α- और β-जैसे ग्लोबिन जीन प्रोटीन के अलग-अलग उपइकाइयों को कूटबद्ध करते हैं। लगभग 450-500 मिलियन साल पहले जबड़े रहित मछली से प्राप्त ग्नथोसोम सामान्य पूर्वज के बाद भी इन जीनों के पूर्ववर्ती एक अन्य दोहराव घटना के माध्यम से उत्पन्न हुए थे।पुश्तैनी पुनर्निर्माण अध्ययनों से पता चलता है कि α और β जीनों के पूर्ववर्ती पूर्वज समान ग्लोबिन सबयूनिट्स से बना एक डिमर था, जो दोहराव के बाद एक टेट्रामेरिक वास्तुकला में इकट्ठा होने के लिए विकसित हुआ। Α और β जीन के विकास ने हीमोग्लोबिन के लिए कई अलग-अलग उपइकाइयों से बना होने की क्षमता पैदा की, हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन परिवहन करने की क्षमता के लिए एक भौतिक संरचना केंद्रीय। एकाधिक सबयूनिट होने से हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन को सहकारी रूप से बाँधने की क्षमता में योगदान होता है और साथ ही साथ एलोस्टेरिक रूप से नियंत्रित किया जाता है।इसके बाद, α जीन भी HBA1 और HBA2 जीन बनाने के लिए दोहराव की घटना से गुज़रा। इन आगे के दोहराव और विचलन ने α- और β-जैसे ग्लोबिन जीन की एक विविध श्रेणी बनाई है जो विनियमित हैं ताकि विकास के विभिन्न चरणों में कुछ रूप होते हैं।

चन्निचथिडे परिवार की अधिकांश बर्फ मछलियों ने ठंडे जल के अनुकूलन के रूप में अपने हीमोग्लोबिन जीन खो दिए हैं।

== ऑक्सीहीमोग्लोबिन == में आयरन का ऑक्सीकरण राज्य ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन की ऑक्सीकरण स्थिति निर्धारित करना मुश्किल है क्योंकि ऑक्सीहीमोग्लोबिन (Hb-O₂), प्रायोगिक मापन द्वारा, प्रतिचुंबकीय है (कोई शुद्ध अयुग्मित इलेक्ट्रॉन नहीं है), फिर भी ऑक्सीजन और लोहे दोनों में निम्नतम-ऊर्जा (जमीनी अवस्था) इलेक्ट्रॉन विन्यास अनुचुंबकत्व हैं (जटिल में कम से कम एक अयुग्मित इलेक्ट्रॉन का सुझाव देते हुए)। ऑक्सीजन का निम्नतम-ऊर्जा रूप, और लोहे के प्रासंगिक ऑक्सीकरण राज्यों के निम्नतम ऊर्जा रूप ये हैं:

• ट्रिपलेट ऑक्सीजन, सबसे कम-ऊर्जा आणविक ऑक्सीजन प्रजाति, में दो अयुग्मित इलेक्ट्रॉन होते हैं जो π* आणविक ऑर्बिटल्स को रोकते हैं।
• आयरन (II) एक हाई-घूर्णन 3D में मौजूद है⁶ चार अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों के साथ विन्यास।
• आयरन (तृतीय) (3 D⁵) में विषम संख्या में इलेक्ट्रॉन होते हैं, और इस प्रकार किसी भी ऊर्जा अवस्था में एक या अधिक अयुग्मित इलेक्ट्रॉन होने चाहिए।

ये सभी संरचनाएं अनुचुंबकीय हैं (अयुग्मित इलेक्ट्रॉन हैं), प्रतिचुंबकीय नहीं। इस प्रकार, लोहे और ऑक्सीजन के संयोजन में इलेक्ट्रॉनों का एक गैर-सहज (उदाहरण के लिए, कम से कम एक प्रजाति के लिए एक उच्च-ऊर्जा) वितरण मौजूद होना चाहिए, ताकि प्रेक्षित प्रतिचुम्बकत्व और कोई अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों की व्याख्या न हो सके।

प्रतिचुंबकीय (कोई नेट घूर्णन नहीं) Hb-O₂ उत्पन्न करने की दो तार्किक संभावनाएँ हैं:

1. निम्न-घूर्णन Fe²⁺ सिंगलेट ऑक्सीजन को बांधता है। निम्न-घूर्णन आयरन और सिंगलेट ऑक्सीजन दोनों डायमैग्नेटिक हैं। यद्यपि, ऑक्सीजन का एकल रूप अणु का उच्च-ऊर्जा रूप है।
2. निम्न-घूर्णन Fe³⁺ O को बाइंड करता है₂^•− (सुपरऑक्साइड आयन) और दो अयुग्मित इलेक्ट्रॉन युगल प्रतिलौहचुम्बकीय रूप से प्रतिचुम्बकीय गुण प्रदान करते हैं। यहाँ, लोहे को ऑक्सीकृत किया गया है (एक इलेक्ट्रॉन खो दिया है), और ऑक्सीजन कम कर दिया गया है (एक इलेक्ट्रॉन प्राप्त कर लिया है)।

एक अन्य संभावित मॉडल जिसमें निम्न-घूर्णन Fe⁴⁺ पेरोक्साइड, O₂ से बांधता है₂²⁻, को अपने आप खारिज किया जा सकता है, क्योंकि लोहा अनुचुंबकीय है (यद्यपि पेरोक्साइड आयन प्रतिचुंबकीय है)। यहाँ, लोहे को दो इलेक्ट्रॉनों द्वारा ऑक्सीकृत किया गया है, और ऑक्सीजन को दो इलेक्ट्रॉनों द्वारा कम किया गया है।

प्रत्यक्ष प्रयोगात्मक डेटा:

• X - रे फ़ोटोइलैक्ट्रॉन स्पेक्ट्रोस्कोपी से पता चलता है कि लोहे की ऑक्सीकरण स्थिति लगभग 3.2 है।
• O₂-O₂ बॉन्ड की अवरक्त स्पेक्ट्रोस्कोपी सुपरऑक्साइड के साथ एक बॉन्ड लेंथ फिटिंग का सुझाव देती है (सुपरऑक्साइड 1.5 होने के साथ लगभग 1.6 का बॉन्ड ऑर्डर)।
• XANES|आयरन के-एज पर एज स्ट्रक्चर्स के पास X-रे अवशोषण। डीऑक्सीहीमोग्लोबिन और ऑक्सीहीमोग्लोबिन के बीच 5 ev की ऊर्जा बदलाव, जैसा कि सभी मेथेमोग्लोबिन प्रजातियों के लिए होता है, दृढ़ता से Fe के करीब एक वास्तविक स्थानीय चार्ज का सुझाव देता है।^{Fe से 3+2+}.

इस प्रकार, Hb-O₂ में लोहे की निकटतम औपचारिक ऑक्सीकरण स्थिति₂ +3 अवस्था है, जिसमें ऑक्सीजन -1 अवस्था में है (सुपरऑक्साइड के रूप में .O₂^-). इस विन्यास में प्रतिचुम्बकत्व सुपरऑक्साइड पर एकल अयुगलित इलेक्ट्रॉन से लोहे पर एकल अयुगलित इलेक्ट्रॉन के साथ एंटीफेरोमैग्नेटिक रूप से संरेखित होने से उत्पन्न होता है (कम-घूर्णन D में)⁵ स्थिति), प्रयोग से डायमैगनेटिक ऑक्सीहीमोग्लोबिन के अनुसार, संपूर्ण कॉन्फ़िगरेशन को कोई नेट घूर्णन नहीं देने के लिए। प्रयोग द्वारा डायमैगनेटिक ऑक्सीहीमोग्लोबिन को सही पाए जाने के लिए उपरोक्त तार्किक संभावनाओं का दूसरा विकल्प आश्चर्यजनक नहीं है: सिंगलेट ऑक्सीजन