हाइड्रोफोबिक प्रभाव

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जल की एक बूंद एक गोलाकार आकृति बनाती है, जो हाइड्रोफोबिक पत्ती के साथ संपर्क को कम करती है।
कोको पाउडर हाइड्रोफोबिक पदार्थ का एक अच्छा उदाहरण है

जलभीत प्रभाव एक जलीय घोल में एकत्रित होने और जल के अणुओं को बाहर करने के लिए गैर-ध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।[1][2] जलभीत शब्द का शाब्दिक अर्थ है " जल से डरना",और यह पानी और गैर-ध्रुवीय पदार्थों के अलगाव का वर्णन करता है, जो पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और पानी और गैर-ध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है। ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, जलभीत प्रभाव एक विलेय के आसपास जल का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।[3] समीप के विलायक का एक धनात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन जलभीतिता को इंगित करता है, जबकि एक ऋणात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन जलरागिता को दर्शाता है।

जलभीत प्रभाव तेल और जल के मिश्रण को उसके दो घटकों में अलग करने के लिए उत्तरदायी है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी उत्तरदायी है, जिनमें कोशिका झिल्ली और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, गैर-ध्रुवीय लिपिड वातावरण में झिल्ली प्रोटीन का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ सम्मिलित है। इसलिए जलभीत प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।[4][5][6][7]जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें जलभीरू के रूप में जाना जाता है।

उभयरागी

उभयरागी ऐसे अणु होते हैं जिनमें जलभीत और जलरागि दोनों डोमेन होते हैं। अपमार्जक उभयरागी से बने होते हैं जो जलभीत अणुओं को मिसेल और द्विपरत (साबुन के बुलबुले के रूप में) बनाकर जल में घुलनशील होने की अनुमति देते हैं। वे उभयरागी फॉस्फोलिपिड् से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी जल के साथ मिलाने से रोकते हैं।

स्थूल अणुओ की तह

प्रोटीन तह के कारको में, जलभीत प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें जलभीत एमीनो अम्ल (जैसे ग्लाइसिन, ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसिन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन और मेथियोनीन) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। जल में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक जलभीत तह होती है जिसमें किनारे की कड़ी को जल से आवरित किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाएँ विलायक-उजागर सतह पर स्थित होती हैं।आवेशित और ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाएँ विलायक-उजागर सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के जल के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। जल के संपर्क में आने वाली बाह्य कड़ी जलभीत की संख्या को कम करना तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,[8][9][10] यद्यपि प्रोटीन के भीतर हाइड्रोजन बंध का निर्माण भी प्रोटीन संरचना को स्थिर करता है।[11][12]डीएनए तृतीयक संरचना अन्वायोजन के ऊर्जावान वाटसन-क्रिक क्षार युग्मन के अतिरिक्त जलभीत प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित किए गए थे, जो अनुक्रम चयनात्मकता के लिए उत्तरदायी है, और सुगंधित आधारों के बीच परस्पर क्रियाओं को ढेर करता है।[13][14]

प्रोटीन शुद्धि

जैव रसायन में, जलभीतिता के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को अलग करने के लिए जलभीत प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। फेनिल-सेफ़रोज़ जैसे जलभीत स्थिर चरण के साथ स्तम्भ वर्णलेखन अधिक जलभीत प्रोटीन के लिए अधिक धीरे-धीरे यात्रा करने का कारण बनेगी, जबकि कम जलभीत वाले स्तम्भ से ये जल्द ही निकल जाएंगे। बेहतर पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, इसमें एक लवण जोड़ा जा सकता है (नमक की उच्च सांद्रता जलभीत प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।[15]

कारण

See also: एंट्रोपिक बल § हाइड्रोफोबिक बल
तरल जल के अणुओं के बीच गतिशील हाइड्रोजन बंध, अणुओं के आकार की तुलना कभी-कभी बुमेरांगों से की जाती है।

जलभीत प्रभाव की उत्पत्ति पूरी तरह से समझ में नहीं आई है। कुछ लोगों का तर्क है किजलभीत पारस्परिक क्रिया।प्रायः एक एंट्रोपिक प्रभाव है जो गैर-ध्रुवीय विलेय द्वारा तरल जल के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील हाइड्रोजन बंध के विघटन से उत्पन्न होता है।[16]एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान गैर-ध्रुवीय क्षेत्र जल के साथ हाइड्रोजन बंध बनाने में असमर्थ है।जल में ऐसी गैर-हाइड्रोजन बंधक सतह का परिचय जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंध नेटवर्क के विघटन का कारण बनता है। जल के अणुओं के हाइड्रोजन बंध 3डी नेटवर्क के विघटन को कम करने के लिए हाइड्रोजन बंध को ऐसी सतह पर स्पर्शरेखा से पुन: उन्मुख किया जाता है, और यह गैर-ध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल  "पिंजरे" की ओर जाता है। "पिंजरे" (या क्लैथ्रेट) बनाने वाले जल के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है।छोटे गैरध्रुवीय कणों के विलायकयोजन वलय में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित जीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है।बड़े गैर-ध्रुवीय अणुओं के मामले में, विलयकयोजन वलय में जल के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति को दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित किया जा सकता है; इस प्रकार, 25 डिग्री सेल्सियस पर जल का पुनर्भिविन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है।प्रायः, यह जल के अणुओं के स्थानांतरीय और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण हानि की ओर जाता है और निकाय में मुक्त ऊर्जा के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। यह एक साथ एकत्र करके, गैर-ध्रुवीय अणु जल के संपर्क में आने वाले सतह क्षेत्र को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।

जल और गैर-ध्रुवीय विलायकों के बीच गैर-ध्रुवीय अणुओं के विभाजन गुणांक को मापकर जलभीत प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें थैलेपिक और एंट्रोपिक घटक सम्मिलित हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप से कैलोरीमेट्री द्वारा निर्धारित किया जाता है। जलभीत प्रभाव कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-संचालित पाया गया क्योंकि बिना विलायकयोजन वलय में जल के अणुओं की गतिशीलता कम हो गई थी। यद्यपि ,स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया, जिसका अर्थ है कि यह जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण विलयकयोजन वलय में जल-जल हाइड्रोजन बंध को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब जल के अणु अधिक गतिशील बन जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। जलभीत  प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जिससे प्रोटीन का "ठंडा विकृतीकरण" होता है।

जलभीत प्रभाव की गणना थोक जल के साथ विलयकयोजन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, जलभीत प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है बल्कि एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।[3]

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction". doi:10.1351/goldbook.H02907
  2. ↑ Chandler D (2005). "इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली की प्रेरक शक्ति". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
  3. ↑ 3.0 3.1 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "हाइड्रोफोबिसिटी के लिए एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान।". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
  4. ↑ Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936. {{cite book}}: |journal= ignored (help)
  5. ↑ Charton M, Charton BI (1982). "अमीनो एसिड हाइड्रोफोबिसिटी मापदंडों की संरचनात्मक निर्भरता". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
  6. ↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "मानव कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए बेंजोएरीलसल्फोनामाइड लिगैंड्स का बंधन लिगैंड के औपचारिक फ्लोरिनेशन के प्रति असंवेदनशील है". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.
  7. ↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.
  8. ↑ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 January 1996). "प्रोटीन के गठनात्मक स्थिरता में योगदान देने वाली शक्तियाँ". FASEB J. 10 (1): 75–83. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551. S2CID 20021399.
  9. ↑ Compiani M, Capriotti E (Dec 2013). "Computational and theoretical methods for protein folding" (PDF). Biochemistry. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021/bi4001529. PMID 24187909. Archived from the original (PDF) on 2015-09-04.
  10. ↑ Callaway, David J. E. (1994). "Solvent-induced organization: a physical model of folding myoglobin". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 20 (1): 124–138. arXiv:cond-mat/9406071. Bibcode:1994cond.mat..6071C. doi:10.1002/prot.340200203. PMID 7846023. S2CID 317080.
  11. ↑ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "प्रोटीन फोल्डिंग का एक बैकबोन-आधारित सिद्धांत". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. doi:10.1073/pnas.0606843103. PMC 1636505. PMID 17075053.
  12. ↑ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. pp. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ↑ Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International ed.). Singapore: McGraw-Hill. p. 9. ISBN 978-0071356572.
  14. ↑ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). भौतिक जैव रसायन के सिद्धांत. Upper Saddle River, N.J.: Prentice-Hall. p. 18. ISBN 978-0137204595. See also thermodynamic discussion pages 137-144
  15. ↑ Ahmad, Rizwan (2012). प्रोटीन शोधन. InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ↑ Silverstein TP (January 1998). "तेल और पानी के आपस में न मिलने की असली वजह". Journal of Chemical Education. 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021/ed075p116.
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