हेमरिथ्रिन
हेमरिथ्रिन एक इलेक्ट्रॉन परिवहन प्रणाली है और यह समुद्री अकशेरुकी जंतुओं में पाया जाता है यह गैर हीम प्रोटीन है, यह हीमोग्लोबिन से अलग है क्योंकि हीमोग्लोबिन में हीम प्रोटीन मौजूद होता है लेकिन हेमरिथ्रिन एक नॉन हीम प्रोटीन है। मायोहेमेरिथ्रिन एक मोनोमेरिक O2-बाइंडिंग प्रोटीन है जो समुद्री अकशेरूकीय की मांसपेशियों में पाया जाता है। हेमरिथ्रिन और मायोहेमेरिथ्रिन ऑक्सीजन रहित होने पर अनिवार्य रूप से रंगहीन होते हैं, लेकिन ऑक्सीजन युक्त अवस्था में बैंगनी-गुलाबी हो जाते हैं। जैसा कि नाम से पता चलता है, हेमरिथ्रिन में हीम नहीं होता है। रसायनज्ञ के लिए इसकी मुख्य रुचि हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन से कुछ समानताएं और अंतर में निहित है। हेमरिथ्रिन गैर हीम प्रोटीन है इसमें आयरन (+2) होता है जो ऑक्सीजन को उत्क्रमणीय रूप से बांधता है, लेकिन जब मेथेमेरिथ्रिन (Fe+3) में ऑक्सीकृत होता है तो यह डाई ऑक्सीजन को बांधता नहीं है। हेमरिथ्रिन के एक अणु में 8 उपइकाइयां हैं, यह अकशेरुकी जीवों के रक्त और मांसपेशियों के ऊतकों में पाया जाता है। जैसा कि नाम से पता चलता है, हेमरिथ्रिन में हीम नहीं होता है। रक्त ऑक्सीजन ट्रांसपोर्टरों के नाम हीमोग्लोबिन, हेमोसायनिन, हेमरीथ्रिन, हीम समूह (केवल ग्लोबिन में पाए जाते हैं) का उल्लेख नहीं करते हैं, इसके बजाय ये नाम रक्त के लिए ग्रीक शब्द से लिए गए हैं। हेमरिथ्रिन कुछ कृमियों में सहज प्रतिरक्षा और पूर्वकाल ऊतक पुनर्जनन में भी योगदान दे सकता है।
हेमरिथ्रिन की संरचना
प्रत्येक सबयूनिट में दो सक्रिय Fe-एक्टिव केंद्र होते हैं प्रत्येक सबयूनिट में पेप्टाइड श्रृंखला होती है। जिसमे 113 अमीनो अम्ल होते हैं। प्रत्येक हेमरीथ्रिन में दो चीजें होती हैं, एक Fe सक्रिय साइट और दूसरी पेप्टाइड श्रृंखला।
हेमरिथ्रिन को हम दो भागों में विभाजित कर सकते हैं:
- डीऑक्सीहेमेरिथ्रिन
- ऑक्सीहेमेरिथ्रिन
डीऑक्सीहेमेरिथ्रिन
.png)
प्रत्येक डाइऑक्सीजन बाध्यकारी साइट में दो लोहे (Fe+2) परमाणु होते हैं और लोहे (Fe+3) और पेरोक्साइड (O2-2) बनाने के लिए रेडॉक्स अभिक्रिया के माध्यम से अभिक्रिया होती है। एक आयरन साइट में समन्वय संख्या 6 है और दूसरे में समन्वय संख्या 5 है। इसमें दोनों आयरन Fe +2 हाई स्पिन हैं, अर्थात t2g4 और eg2 है। अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों की उपस्थिति के कारण यह EPR सक्रिय होना चाहिए परन्तु एक हेमरिथ्रिन में दो लौहों की उपस्थिति के कारण प्रतिलौहचुंबकीय युग्मन होता है और ये EPR अतिसक्रिय होते हैं। अतः इस पर नेट चक्रण (s=0) शून्य होता है।
| Fe2+—OH—Fe2+ | डिऑक्सी (अपचयित) |
| Fe2+—OH—Fe3+ | सेमी- मेट |
| Fe3+—O—Fe3+—OOH− | ऑक्सी (ऑक्सीकृत) |
| Fe3+—OH—Fe3+— (कोई अन्य लिगैंड) | मेट (ऑक्सीकृत) |
ऑक्सीहेमेरिथ्रिन
प्रत्येक डाइऑक्सीजन बाध्यकारी साइट में दो आयरन परमाणु होते हैं जिनमें से एक आयरन (Fe+2) और दूसरा (Fe+3) होता है और पेरोक्साइड (O2-2) बनाने के लिए रेडॉक्स अभिक्रिया के माध्यम से अभिक्रिया होती है। एक आयरन साइट में समन्वय संख्या 6 है और दूसरे की भी समन्वय संख्या 6 है। इसमें दोनों आयरन Fe +3 लो स्पिन हैं, अर्थात t2g5 और eg0 है। अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों की उपस्थिति के कारण यह EPR सक्रिय होना चाहिए परन्तु एक हेमरिथ्रिन में दो लौहों की उपस्थिति के कारण प्रतिलौहचुंबकीय युग्मन होता है और ये EPR अतिसक्रिय होते हैं। अतः इस पर नेट चक्रण (s=0) शून्य होता है। हेमेरिथ्रिन में डाई ऑक्सीजन पराक्सो के रूप में परिवर्तित हो जाता है और समन्वय संख्या 5 वाले आयरन में आक्सीजन HO2- के रूप में होगा और यह हाइड्रोजन बंध से स्थिर हो जाएगा। अतः इस पर नेट चक्रण (s=0) शून्य होता है। हेमरिथ्रिन ट्रांसपोर्ट का एक अणु या 8o2 अणु को बांधता है। हेमरीथ्रिन में 8 उप इकाई की उपस्थित के कारण यह 8O2 अणु को बांधता है। अधिकांश O2 वाहक डाइअॉक्सीजन परिसरों के निर्माण के माध्यम से काम करते हैं, लेकिन हेमेरीथ्रिन O2 को हाइड्रोपरॉक्साइड (HO2, या -OOH−) के रूप में रखता है।[1]
हेमेरीथ्रिन द्वारा O2 का ग्रहण विभिन्न केंद्र के दो-इलेक्ट्रॉन ऑक्सीकरण के साथ हाइड्रोपरॉक्साइड (OOH−) कॉम्प्लेक्स का उत्पादन करता है। O2 के बंधन को इस चित्र में वर्णित किया गया है:[2]
कार्बन मोनोऑक्साइड (CO) के लिए हेमरिथ्रिन की बंधुता वास्तव में O2 के लिए इसकी बंधुता से कम है, हीमोग्लोबिन के विपरीत, जिसमें CO के लिए बहुत अधिक बंधुता है। CO विषाक्तता के लिए हेमेरिथ्रिन की कम बंधुता O2 के बंधन में हाइड्रोजन-बॉन्डिंग की भूमिका को दर्शाती है, एक मार्ग मोड यह CO परिसरों के साथ असंगत है जो सामान्यतः हाइड्रोजन बंध में शामिल नहीं होते हैं।[3] मॉसबॉयर स्पेक्ट्रोस्कोपी से पता चलता है कि ऑक्सीहेमेरिथ्रिन में दो Fe (III) आयन अलग-अलग वातावरण में हैं। यह इस कारण से है कि परोक्साइड आयन एक Fe (III) आयन से दूसरे के लिए समन्वित होता है। रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी ने 845CM-1 पर (O-O) स्ट्रेचिंग फ्रीक्वेंसी की उपस्थिति का खुलासा किया है, जो बाध्य परोक्साइड आयन की विशेषता है। ऑक्सीहेमेरिथ्रिन में एंटीफेरोमैग्नेटिक रूप से युग्मित Fe(III) आयन होते हैं। एंटीफेरोमैग्नेटिक रूप से ऑक्सीहेमेरिथ्रिन प्रतिचुम्ब्कीय और निष्क्रिय होने के कारण होता है। ऑक्सीहेमेरिथ्रिन में दोनों Fe (III) आयन कम स्पिन (t2g5 eg0) हैं।
हेमेरिथ्रिन और हीमोग्लोबिन में असमानता
हेमरिथ्रिन और मायोग्लोबिन में, रक्त में Fe+2 आयन होते हैं और यह डाइऑक्सीजन को विपरीत रूप से बांधते हैं। रक्त में, हेमरिथ्रिन में 113 एमिनोअम्ल अवशेषों और दो Fe (2) आयनों की सक्रिय साइट के साथ आठ उप-इकाइयां होती हैं। मांसपेशियों के ऊतकों में इसमें कम सबयूनिट होते हैं। हीमोग्लोबिन और हेमरिथ्रिन के बीच प्रमुख अंतर डाइऑक्सीजन के बंधन में है। हीमोग्लोबिन में एक डाइआक्सीजन प्रति Fe(2) आयन के साथ बंध बनाता है जबकि हेमरिथ्रिन में एक डाइआक्सीजन दो Fe(2) आयनों को बांधता है। हीमोग्लोबिन के विपरीत, हेमेरीथ्रिन ऑक्सीजन से बंध बनाने के दौरान सबयूनिट्स के बीच कोई सहयोग नहीं दिखाता है। हेमरिथ्रिन में प्रत्येक सबयूनिट में दो लोहे की सक्रिय साइट होती है जो तीन ब्रिजिंग समूहों से जुड़ी होती है, जिनमें से दो ग्लूटामेट और एस्पेरेटेट से कार्बोक्सिल एनायन होते हैं, और दूसरा या तो H2O, OH- या O-2 होता है लेकिन शायद OH- नहीं होता है।
संदर्भ
- ↑ Huheey, Keiter, Medhi. Principles of Structure and Reactivity.
{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ↑ https://en.wikipedia.org/wiki/Hemerythrin#Further_reading
- ↑ D. M. Kurtz, Jr. "Dioxygen-binding Proteins" in Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, Volume 8, Pages 229–260. doi:10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
यह भी देखें
- मायोग्लोबिन
- हीमोसायनिन
- जीवित प्रणाली में लोहे की भूमिका
- हीमोग्लोबिन
- साइटोक्रोम
