थर्मोस्टेबिलिटी: Difference between revisions

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पदार्थ विज्ञान और आणविक जीव विज्ञान में थर्मोस्टेबिलिटी एक पदार्थ की रासायनिक या भौतिक संरचना में अपरिवर्तनीय परिवर्तन का विरोध करने की क्षमता है जो अधिकांशतः उच्च सापेक्ष तापमान पर अपघटन या पोलीमराइज़ेशन का विरोध करती है।[1]

थर्मोस्टेबल पदार्थ का उपयोग औद्योगिक रूप से अग्निरोधी के रूप में किया जा सकता है। एक थर्मोस्टेबल प्लास्टिक, एक असामान्य और अपरंपरागत शब्द, एक थर्मोसेटिंग प्लास्टिक को संदर्भित करने की संभावना है जिसे थर्माप्लास्टिक की तुलना में गर्म होने पर फिर से आकार नहीं दिया जा सकता है जिसे रीमेल्ट और रीकास्ट किया जा सकता है।

थर्मोस्टेबिलिटी भी कुछ प्रोटीन का एक गुण है। थर्मोस्टेबल प्रोटीन होने का अर्थ है प्रयुक्त ऊष्मा के कारण प्रोटीन संरचना में परिवर्तन के लिए प्रतिरोधी होना है ।

थर्मोस्टेबल प्रोटीन

जैसे ही ऊष्मा जोड़ी जाती है, यह प्रोटीन की तृतीयक संरचना में पाए जाने वाले इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित करता है, जिससे प्रोटीन खुल जाता है और निष्क्रिय हो जाता है।

पृथ्वी पर अधिकांश जीवन-रूप 50 डिग्री सेल्सियस से कम तापमान पर रहते हैं, सामान्यतः 15 से 50 डिग्री सेल्सियस तक इन जीवों के अंदर मैक्रोमोलेक्युलस (प्रोटीन और न्यूक्लिक अम्ल) होते हैं जो उनकी एंजाइमिक गतिविधि के लिए आवश्यक त्रि-आयामी संरचना बनाते हैं।[2] जीव के मूल तापमान से ऊपर तापीय ऊर्जा प्रोटीन तह और विकृतीकरण (जैव रसायन) का कारण बन सकती है क्योंकि ऊष्मा तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना में इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित कर सकती है। इसे प्रकट करने के परिणामस्वरूप एंजाइमेटिक गतिविधि में कमी आएगी जो जीवन-कार्यों को जारी रखने के लिए समझ में आता है। इसका एक उदाहरण अंडे की सफेदी में प्रोटीन का एक स्पष्ट लगभग रंगहीन तरल से एक अपारदर्शी सफेद अघुलनशील जेल में विकृतीकरण है।

प्रोटीन की तुलना में ऐसे उच्च तापमान का सामना करने में सक्षम प्रोटीन जो सामान्यतः सूक्ष्मजीवों से होते हैं जो हाइपरथर्मोफाइल होते हैं। ऐसे जीव 50 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान का सामना कर सकते हैं क्योंकि वे सामान्यतः 85 डिग्री सेल्सियस और उससे अधिक के वातावरण में रहते हैं।[3] कुछ थर्मोफिलिक जीवन-रूप उपस्थित हैं जो इससे ऊपर के तापमान का सामना कर सकते हैं और इन तापमानों पर प्रोटीन कार्य को संरक्षित करने के लिए अनुकूल अनुकूलन हैं।[4] इनमें सभी प्रोटीनों को स्थिर करने के लिए कोशिका के परिवर्तित बल्क गुण सम्मिलित हो सकते हैं,[5] और व्यक्तिगत प्रोटीन में विशिष्ट परिवर्तन इन थर्मोफिल्स और अन्य जीवों में उपस्थित होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की तुलना करने से प्रोटीन संरचना में कुछ अंतर सामने आते हैं। एक उल्लेखनीय अंतर थर्मोफिल के प्रोटीन में अतिरिक्त हाइड्रोजन बंध की उपस्थिति है जिसका अर्थ है कि प्रोटीन संरचना प्रकट होने के लिए अधिक प्रतिरोधी है। इसी तरह थर्मोस्टेबल प्रोटीन साल्ट पुल (प्रोटीन) या/और संरचना को स्थिर करने वाले अतिरिक्त डाइसल्फ़ाइड से भरपूर होते हैं।[6][7] प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी के अन्य कारक प्रोटीन संरचना ऑलिगोमेराइजेशन की कॉम्पैक्टनेस,[8] और सबयूनिट्स के बीच स्ट्रेंथ इंटरेक्शन हैं।,[9]

उपयोग और अनुप्रयोग

पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया

टाक पोलीमरेज़ और पीएफयू डीएनए पोलीमरेज़ जैसे थर्मोस्टेबल एंजाइम का उपयोग पोलीमरेज़ चेन प्रतिक्रिया (पीसीआर) में किया जाता है, जहाँ 94 डिग्री सेल्सियस या उससे अधिक के तापमान का उपयोग पीसीआर के विकृतीकरण चरण में डीएनए स्ट्रैंड को पिघलाने के लिए किया जाता है।[10] उच्च तापमान के लिए यह प्रतिरोध डीएनए पोलीमरेज़ को डीएनटीपी की उपस्थिति के साथ ब्याज के वांछित अनुक्रम के साथ डीएनए को बढ़ाने की अनुमति देता है।

फ़ीड योजक

खेती वाले जानवरों विशेष रूप से मुर्गियों और सूअरों के स्वास्थ्य और विकास में सुधार के लिए अधिकांशतः पशु आहार में एंजाइम जोड़े जाते हैं। साल्मोनेला जैसे बैक्टीरिया को मारने के लिए फ़ीड को सामान्यतः उच्च दबाव वाली भाप से उपचारित किया जाता है। इसलिए जोड़े गए एंजाइम (जैसे फाइटेज और जाइलानेज) अपरिवर्तनीय रूप से निष्क्रिय हुए बिना इस तापीय चुनौती का सामना करने में सक्षम होने चाहिए।[11]

प्रोटीन शोधन

उच्च तापमान के लिए एक एंजाइम के प्रतिरोध का ज्ञान विशेष रूप से प्रोटीन शुद्धि में लाभप्रद होता है। ऊष्मा विकृतीकरण की प्रक्रिया में उच्च तापमान के लिए प्रोटीन का मिश्रण हो सकता है जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन का विकृतीकरण होता है जो थर्मोस्टेबल नहीं होता है और थर्मोडायनामिक रूप से स्थिर प्रोटीन का अलगाव होता है। इसका एक उल्लेखनीय उदाहरण हाइपरथर्मोफाइल पायरोकोकस रसातल से क्षारीय फॉस्फेट के शुद्धिकरण में पाया जाता है। यह एंजाइम 95 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान पर ऊष्मा स्थिर होने के लिए जाना जाता है और इसलिए ई. कोलाई में विषम रूप से व्यक्त किए जाने पर गर्म करके आंशिक रूप से शुद्ध किया जा सकता है।[12] तापमान में वृद्धि के कारण ई. कोलाई प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है, जबकि पी. एबिसी एल्कलाइन फॉस्फेटेज़ स्थिर रूप से विलयन में रहता है।

ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस

थर्मोस्टेबल एंजाइमों का एक अन्य महत्वपूर्ण समूह ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस हैं। ये एंजाइम बायोमास के प्रमुख अंश, स्टार्च और लिग्नोसेल्यूलोज में उपस्थित पॉलीसेकेराइड के क्षरण के लिए उत्तरदाई हैं। इस प्रकार भविष्य की जैव-अर्थव्यवस्था में बायोरिफाइनिंग अनुप्रयोगों में ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस बहुत रुचि प्राप्त कर रहे हैं।[13] कुछ उदाहरण खाद्य अनुप्रयोगों के लिए मोनोसेकेराइड के उत्पादन के साथ-साथ ईंधन (इथेनॉल) और रासायनिक मध्यवर्ती में माइक्रोबियल रूपांतरण के लिए कार्बन स्रोत के रूप में उपयोग प्रीबायोटिक अनुप्रयोगों के लिए ओलिगोसेकेराइड का उत्पादन और एल्काइल ग्लाइकोसाइड प्रकार के सर्फेक्टेंट के उत्पादन हैं। इन सभी प्रक्रियाओं में अधिकांशतः पॉलीसेकेराइड हाइड्रोलिसिस की सुविधा के लिए थर्मल उपचार सम्मिलित होते हैं, इसलिए इस संदर्भ में ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस के थर्मोस्टेबल प्रकार को एक महत्वपूर्ण भूमिका देते हैं।

प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए दृष्टिकोण

प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए प्रोटीन इंजीनियरिंग का उपयोग किया जा सकता है। कई साइट-निर्देशित उत्परिवर्तन साइट-निर्देशित और उत्परिवर्तन (आण्विक जीव विज्ञान विधि ) या यादृच्छिक उत्परिवर्तन विधि [14][15] निर्देशित विकास के अतिरिक्त[16] लक्ष्य प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए उपयोग किया गया है। थर्मोफाइल होमोलॉग की तुलना के आधार पर मेसोफाइल प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ाने के लिए तुलनात्मक विधियों का उपयोग किया गया है।[17][18][19][20] इसके अतिरिक्त आणविक गतिकी द्वारा प्रकट होने वाले प्रोटीन के विश्लेषण का उपयोग प्रकट होने की प्रक्रिया को समझने और फिर उत्परिवर्तन को स्थिर करने के लिए डिजाइन करने के लिए किया जा सकता है।[21] प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए तर्कसंगत प्रोटीन इंजीनियरिंग में म्यूटेशन सम्मिलित हैं जो लूप को छोटा करते हैं साल्ट पुलों को बढ़ाते हैं [22] या हाइड्रोजन बॉन्ड, डाइसल्फ़ाइड बंधन प्रस्तुत किए [23] इसके अतिरिक्त लिगैंड बाइंडिंग प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ा सकती है, खासकर शुद्ध होने पर [24] कई अलग-अलग बल हैं जो किसी विशेष प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी की अनुमति देते हैं। इन बलों में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन और डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड की उपस्थिति सम्मिलित है। किसी विशेष प्रोटीन में उपस्थित हाइड्रोफोबिसिटी की समग्र मात्रा इसकी थर्मोस्टेबिलिटी के लिए उत्तरदाई होती है। एक अन्य प्रकार का बल जो प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी के लिए उत्तरदाई होता है, अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन होता है। इन इंटरैक्शन में साल्ट पुल और हाइड्रोजन बांड सम्मिलित हैं। साल्ट पुल उच्च तापमान से अप्रभावित हैं, इसलिए प्रोटीन और एंजाइम स्थिरता के लिए आवश्यक हैं। प्रोटीन और एंजाइमों में थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए उपयोग की जाने वाली तीसरी ताकत डाइसल्फ़ाइड बांड की उपस्थिति है। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक क्रॉस-लिंकेज प्रस्तुत करते हैं। ये बंधन सबसे शक्तिशाली हैं क्योंकि वे सहसंयोजक बंधन हैं, जो उन्हें अंतर-आणविक बलों से अधिक शक्तिशाली बनाते हैं।[25] ग्लाइकोसिलेशन प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने का एक और विधि है। कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के बीच इंटरैक्शन को स्थिर करने में स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव से ग्लाइकोसिलेटेड प्रोटीन का थर्मोस्टैबिलाइजेशन हो सकता है।[26]

कई एंजाइमों की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए एन-टर्मिनस को सी-टर्मिनस से जोड़कर एंजाइमों को साइकिल चलाना प्रयुक्त किया गया है। पूर्ण चक्रीकरण और स्पाईकैचर या स्पाईटैग/स्पाईकैचर चक्रीकरण को अधिकांशतः नियोजित किया गया है।[27][28]

थर्मोस्टेबल टोक्सिन

कुछ जहरीले कवक में थर्मोस्टेबल टॉक्सिन्स होते हैं, जैसे कि डेथ कैप में पाया जाने वाला एमैटॉक्सिन और मोल्ड्स से गेलरी मशरूम और गति बढ़ाना इसलिए, इन्हें गर्म करने से विषाक्तता दूर नहीं होगी और खाद्य सुरक्षा के लिए विशेष चिंता का विषय है।[29]

यह भी देखें

थर्मोफिल्स

  • थर्मोफिलिक स्नान
  • पानी का स्नान
  • पायरोकोकस मैडस

संदर्भ

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बाहरी संबंध

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