एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन

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Insect antifreeze protein, Tenebrio-type
PDB 1l1i EBI.jpg
Structure of the Tenebrio molitor beta-helical antifreeze protein[1]
Identifiers
SymbolAFP
PfamPF02420
InterProIPR003460
SCOP21ezg / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Insect antifreeze protein (CfAFP)
PDB 1m8n EBI.jpg
Structure of Choristoneura fumiferana (spruce budworm) beta-helical antifreeze protein[2]
Identifiers
SymbolCfAFP
PfamPF05264
InterProIPR007928
SCOP21m8n / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Fish antifreeze protein, type I
Identifiers
Symbol?
InterProIPR000104
SCOP21wfb / SCOPe / SUPFAM
Fish antifreeze protein, type II
Identifiers
Symbol?
InterProIPR002353
CATH2py2
SCOP22afp / SCOPe / SUPFAM
Fish antifreeze protein, type III
Identifiers
Symbol?
InterProIPR006013
SCOP21hg7 / SCOPe / SUPFAM
See also the SAF domain (InterPro: IPR013974).
Ice-binding protein-like (sea ice organism)
Identifiers
SymbolDUF3494
PfamPF11999
InterProIPR021884
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन (एएफपी) या बर्फ संरचना प्रोटीन कुछ पशुओं, पौधों, कवक और जीवाणु द्वारा उत्पादित पॉलीपेप्टाइड्स के वर्ग को संदर्भित करते हैं जो पानी के हिमांक से नीचे के तापमान में उन्हें जीवित रहने की अनुमति देते हैं। एएफपी बर्फ के विकास और पुनः क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने के लिए छोटे बर्फ के क्रिस्टल से संयोजित होते हैं जो अन्यथा घातक भी हो सकते हैं।[3] इस तथ्य के भी प्रमाण में वृद्धि हो रही है कि एएफपी स्तनधारी कोशिका झिल्लियों को शीत से होने वाली हानि से बचाने के लिए उनसे संपर्क करते हैं। यह कार्य शीत अनुकूलन में एएफपी की भागीदारी का परामर्श देता है।[4]

असहयोगात्मक गुण

व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले ऑटोमोटिव एंटीफ़्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के विपरीत, एएफपी सांद्रता के अनुपात में हिमांक को कम नहीं करते हैं। अपितु, वे सहयोगी रूप से कार्य करते हैं। यह घटना उन्हें अन्य घुले हुए विलेय के 1/300वें से 1/500वें सांद्रण पर एंटीफ़्रीज़ के रूप में कार्य करने की अनुमति देती है। उनकी कम सांद्रता परासरण दाब पर उनके प्रभाव को कम कर देती है।[4] एएफपी के असामान्य गुणों को विशिष्ट क्रिस्टलीय बर्फ रूपों के लिए उनकी चयनात्मक आत्मीयता और परिणामस्वरूप आइस-न्यूक्लिएशन प्रक्रिया के संरोध के लिए उत्तरदायी बताया जाता है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस

एएफपी गलनांक और हिमांक (एएफपी बाध्य बर्फ क्रिस्टल का बस्टिंग तापमान) के मध्य अंतर उत्पन्न करते हैं जिसे थर्मल हिस्टैरिसीस के रूप में जाना जाता है। ठोस बर्फ और तरल पानी के मध्य इंटरफेस में एएफपी के जुड़ने से बर्फ के क्रिस्टल की थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल वृद्धि बाधित होती है। बर्फ की जल-सुलभ सतहों को कवर करने वाले एएफपी द्वारा बर्फ की वृद्धि गतिज रूप से बाधित होती है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस को प्रयोगशाला में नैनोलीटर ऑस्मोमीटर से सरलता से मापा जाता है। जीव थर्मल हिस्टैरिसीस के अपने मूल्यों में भिन्न होते हैं। मछली एएफपी द्वारा दर्शाया गया थर्मल हिस्टैरिसीस का अधिकतम स्तर लगभग -3.5°C (शेख महताबुद्दीन एट अल., विज्ञान प्रतिनिधि) (29.3°F) है। इसके विपरीत, जलीय जीव शीत से कम केवल -1 से -2 डिग्री सेल्सियस के संपर्क में आते हैं। शीत ऋतु के समय, स्प्रूस बडवॉर्म -30 डिग्री सेल्सियस तक पहुंचने वाले तापमान पर हिमीकरण का प्रतिरोध करता है।[4]

शीतलन की दर एएफपी के थर्मल हिस्टैरिसीस मूल्य को प्रभावित कर सकती है। तीव्र शीतलन से नोइक्विलिब्रियम हिमांक बिंदु और इसलिए थर्मल हिस्टैरिसीस मान में कमी आ सकती है। परिणामस्वरूप, यदि तापमान अकस्मात कम हो जाता है तो जीव अनिवार्य रूप से अपने शून्य से नीचे के वातावरण के अनुकूल नहीं बन पाते हैं।[4]

फ्रीज सहनशीलता बनाम फ्रीज से बचाव

एएफपी युक्त प्रजातियों को इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है

फ़्रीज़ अवॉइडेंट: ये प्रजातियाँ अपने शरीर के तरल पदार्थों को पूरी तरह से जमने से रोकने में सक्षम हैं। आम तौर पर, अत्यधिक ठंडे तापमान पर एएफपी फ़ंक्शन पर काबू पाया जा सकता है, जिससे बर्फ तेजी से बढ़ती है और मृत्यु हो जाती है।

फ़्रीज़ सहनशील: ये प्रजातियाँ शरीर के तरल पदार्थ को जमने से बचाने में सक्षम हैं। ऐसा माना जाता है कि कुछ फ्रीज सहिष्णु प्रजातियां ठंड से होने वाले नुकसान को रोकने के लिए एएफपी को क्रायोप्रोटेक्टेंट के रूप में उपयोग करती हैं, लेकिन पूरी तरह से फ्रीजिंग नहीं। सटीक तंत्र अभी भी अज्ञात है. हालाँकि, ऐसा माना जाता है कि एएफपी पुनर्क्रिस्टलीकरण को रोक सकता है और बर्फ से क्षति को रोकने के लिए कोशिका झिल्ली को स्थिर कर सकता है।[6] वे जमने के बाद बर्फ के प्रसार की दर को नियंत्रित करने के लिए आइस न्यूक्लियेटिंग प्रोटीन (आईएनपी) के साथ मिलकर काम कर सकते हैं।[6]

विविधता

एएफपी के कई ज्ञात अभिसरण विकास प्रकार हैं।

मछली एएफपी

चित्र 1. टाइप I एएफपी के तीन पहलू

एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन या एएफजीपी अंटार्कटिका नोटोथेनियोइड और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD हैं।[7] एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में अलग-अलग विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन पैतृक ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ।[8]

रेफरी नाम = डूमन और डेविस1976 >Duman JG, de Vries AL (1976). "विंटर फ़्लाउंडर, स्यूडोप्लुरोनेक्टेस अमेरिकन से प्रोटीन एंटीफ्रीज का अलगाव, लक्षण वर्णन और भौतिक गुण". Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry. 54 (3): 375–80. doi:10.1016/0305-0491(76)90260-1. PMID 1277804.</ref> टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पहलू हैं: हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स चेहरा।[9]**टाइप आई-हाइप एएफपी (जहां हाइप का मतलब हाइपरएक्टिव है) कई दाहिनी आंख के फाउंडर्स में पाए जाते हैं। यह लगभग 32 kD (दो 17 kD डिमेरिक अणु) है। प्रोटीन को विंटर फ़्लाउंडर के रक्त प्लाज्मा से अलग किया गया था। अधिकांश मछली एएफपी की तुलना में निराशाजनक ठंडे तापमान पर यह काफी बेहतर है।[10] यह क्षमता आंशिक रूप से टाइप I आइस-बाइंडिंग साइट के कई दोहराव से प्राप्त हुई है।[11]

  • टाइप II एएफपी (उदा. P05140) समुद्री रेवन, स्मेल्ट (मछली) और हिलसा में पाए जाते हैं। वे सिस्टीन-समृद्ध गोलाकार प्रोटीन हैं जिनमें पांच डाइसल्फ़ाइड बंधन होते हैं।[12] टाइप II एएफपी संभवतः कैल्शियम पर निर्भर (सी-टाइप) लेक्टिन से विकसित हुए हैं।[13] समुद्री कौवे, स्मेल्ट और हेरिंग टेलोस्ट की काफी भिन्न वंशावली हैं। यदि एएफपी जीन इन वंशों के सबसे हाल के सामान्य पूर्वज में मौजूद था, तो यह अजीब है कि जीन उन वंशों में बिखरा हुआ है, कुछ क्रमों में मौजूद है और अन्य में अनुपस्थित है। यह सुझाव दिया गया है कि पार्श्व जीन स्थानांतरण को इस विसंगति के लिए जिम्मेदार ठहराया जा सकता है, जैसे कि स्मेल्ट ने हेरिंग से टाइप II एएफपी जीन प्राप्त किया।[14]
  • टाइप III एएफपी अंटार्कटिक ईलपाउट में पाए जाते हैं। वे टाइप I एएफपी के समान बर्फ बांधने वाली सतहों पर समान समग्र हाइड्रोफोबिसिटी प्रदर्शित करते हैं। इनका आकार लगभग 6kD है।[7]टाइप III एएफपी संभवतः अंटार्कटिक ईलपाउट में मौजूद सियालिक एसिड सिंथेज़ (एसएएस) जीन से विकसित हुए हैं। जीन दोहराव घटना के माध्यम से, यह जीन - जिसे अपनी स्वयं की कुछ बर्फ-बाध्यकारी गतिविधि प्रदर्शित करने के लिए दिखाया गया है - एन-टर्मिनल भाग के नुकसान से प्रभावी एएफपी जीन में विकसित हुआ।[15]
  • टाइप IV एएफपी (P80961) लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन्स में पाए जाते हैं। वे ग्लूटामेट और ग्लूटामाइन से भरपूर अल्फा हेलिकल प्रोटीन हैं।[16] इस प्रोटीन का आकार लगभग 12KDa है और इसमें 4-हेलिक्स बंडल होता है।[16] इसका एकमात्र पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन पायरोग्लुटामेट अवशेष है, जो इसके ए N- टर्मिनस पर चक्रित glutamine अवशेष है।[16]

संयंत्र एएफपी

Main article: dehydrin

जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन की खोज की गई तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक जटिल हो गया।[17] प्लांट एएफपी निम्नलिखित पहलुओं में अन्य एएफपी से भिन्न हैं:

  1. अन्य एएफपी की तुलना में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि बहुत कमजोर है।[18]
  2. उनका शारीरिक कार्य संभवतः बर्फ के निर्माण को रोकने के बजाय बर्फ के पुनः क्रिस्टलीकरण को रोकने में है।[18]#उनमें से अधिकांश विकसित रोगजनन-संबंधी प्रोटीन हैं, जो कभी-कभी कवकनाशी गुणों को बरकरार रखते हैं।[18]

कीट एएफपी

कीड़ों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो और रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म और पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) शामिल हैं। कीट एएफपी कुछ समानताएं साझा करते हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (यानी अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मूल्य, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और सपाट बर्फ-बाध्यकारी सतह के साथ दोहराव वाली संरचना होती है। निकट से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल के बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-एसिड दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बंधन द्वारा स्थिर होता है। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कुंडल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड के तरफ सपाट बर्फ-बाध्यकारी सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।[6][19] अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना लंबे समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,[20] और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से हल्के सौंदर्य कीट से गैर-समजात एएफपी के लिए तैयार किए गए मॉडल के समान है।[21] इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान बर्फ-बाध्यकारी सतह के साथ, लेकिन इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें लंबे समय तक दोहराव होता है जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, लेकिन डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-एसिड रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के बजाय, बर्फ-बाध्यकारी सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है .[22] स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीड़े नहीं हैं, लेकिन कीड़ों की तरह, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अक्सर स्नो पिस्सू कहा जाता है, अतिसक्रिय एएफपी पैदा करती है।[23]हालाँकि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी सपाट बर्फ-बंधने वाली सतह है, समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो एसिड है। प्रत्येक 3-अमीनो-एसिड दोहराव पॉलीप्रोलाइन प्रकार II हेलिक्स का मोड़ बनाता है। फिर हेलिकॉप्टर साथ मुड़ते हैं, बंडल बनाते हैं जो दो हेलिकॉप्टर मोटा होता है, जिसमें बर्फ-बाध्यकारी चेहरा होता है जिसमें थ्रेओनीन के बजाय एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष हावी होते हैं।[24] अन्य कीड़े, जैसे कि अलास्का बीटल, अतिसक्रिय एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो एसिड (प्रोटीन) के पॉलिमर के बजाय शर्करा (ज़ाइलोमैनन) के पॉलिमर होते हैं।[25] कुल मिलाकर, इससे पता चलता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के बाद उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीड़ों को जन्म दिया। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।

समुद्री बर्फ जीव एएफपी

समुद्री बर्फ में रहने वाले कई सूक्ष्मजीवों में एएफपी होते हैं जो ही परिवार से संबंधित होते हैं। डायटम फ्रैगिलैरियोप्सिस सिलिंड्रस और एफ. कर्टा ध्रुवीय समुद्री बर्फ समुदायों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जो प्लेटलेट परत और पैक बर्फ दोनों के संयोजन पर हावी होते हैं। एएफपी इन प्रजातियों में व्यापक हैं, और मल्टीजीन परिवार के रूप में एएफपी जीन की उपस्थिति जीनस फ्रैगिलारियोप्सिस के लिए इस समूह के महत्व को इंगित करती है।[26] एफ. सिलिंड्रस में पहचाने गए एएफपी एएफपी परिवार से संबंधित हैं जो विभिन्न टैक्सों में दर्शाए जाते हैं और समुद्री बर्फ से संबंधित अन्य जीवों में पाए जा सकते हैं (कोलवेलिया एसपीपी, नेविकुला ग्लैसी, चेटोसेरोस नियोग्रैसाइल और स्टीफोस लॉन्गिप्स और ल्यूकोस्पोरिडियम अंटार्कटिकम)[27][28] और अंटार्कटिक अंतर्देशीय बर्फ बैक्टीरिया (फ्लेवोबैक्टीरियासी),[29][30] साथ ही ठंड-सहिष्णु कवक (टाइफुला इशिकारिएंसिस, लेंटिनुला एडोड्स और फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला) में भी।[31][32] समुद्री बर्फ एएफपी के लिए कई संरचनाओं का समाधान किया गया है। प्रोटीन का यह परिवार बीटा हेलिक्स में बदल जाता है जो सपाट बर्फ-बंधने वाली सतह बनाता है।[33] अन्य एएफपी के विपरीत, बर्फ-बंधन स्थल के लिए कोई एकल अनुक्रम रूपांकन नहीं है।[34] सरोम यूप्लोट्स फ़ोकार्डी और साइकोफिलिक बैक्टीरिया के मेटाजेनोम से पाए गए एएफपी में कुशल बर्फ पुनः-क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता होती है।[35] -7.4°C तापमान में बर्फ के पुन: क्रिस्टलीकरण को पूरी तरह से रोकने के लिए यूप्लॉट्स फोकार्डी कंसोर्टियम आइस-बाइंडिंग प्रोटीन (EfcIBP) का 1 μM पर्याप्त है। यह बर्फ-पुन: क्रिस्टलीकरण अवरोधन क्षमता बैक्टीरिया को बर्फ के निर्माण को रोकने के बजाय बर्फ को सहन करने में मदद करती है। EfcIBP थर्मल हिस्टैरिसीस गैप भी पैदा करता है, लेकिन यह क्षमता बर्फ-पुन: क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता जितनी कुशल नहीं है। EfcIBP ठंडे तापमान में शुद्ध प्रोटीन और संपूर्ण जीवाणु कोशिकाओं दोनों की रक्षा करने में मदद करता है। हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन EfcIBP के साथ ऊष्मायन करने पर जमने और पिघलने के कई चक्रों के बाद कार्यात्मक होता है। जब ईएफसीआईबीपी जीन को ई. कोली जीनोम में डाला गया तो इशरीकिया कोली 0 डिग्री सेल्सियस तापमान में लंबे समय तक जीवित रहता है।[35]EfcIBP में विशिष्ट AFP संरचना होती है जिसमें कई बीटा-शीट और अल्फा-हेलिक्स शामिल होते हैं। इसके अलावा, सभी बर्फ-बाध्यकारी ध्रुवीय अवशेष प्रोटीन के समान स्थान पर हैं।[35]

विकास

एएफपी की उल्लेखनीय विविधता और वितरण से पता चलता है कि उत्तरी गोलार्ध में 1-2 मिलियन वर्ष पहले और अंटार्कटिका में 10-30 मिलियन वर्ष पहले होने वाले समुद्र स्तर के हिमनद के जवाब में हाल ही में विभिन्न प्रकार विकसित हुए हैं। गहरे समुद्र में ड्रिलिंग से एकत्र किए गए डेटा से पता चला है कि अंटार्कटिक सर्कम्पोलर करंट का विकास 30 मिलियन वर्ष पहले हुआ था।[36] इस धारा से उत्पन्न अंटार्कटिक की ठंडक के कारण टेलोस्ट प्रजातियाँ बड़े पैमाने पर विलुप्त हो गईं जो ठंड के तापमान को झेलने में असमर्थ थीं।[37] एंटीफ्रीज गिलकोप्रोटीन के साथ नॉटोथेनियोइड्स प्रजातियां हिमनदी घटना से बचने और नए क्षेत्रों में विविधता लाने में सक्षम थीं।[37][8]

समान अनुकूलन के इस स्वतंत्र विकास को अभिसरण विकास कहा जाता है।[4]उत्तरी कॉड (गैडिडे) और नॉटोथेनियोइड्स में अभिसरण विकास के साक्ष्य अलग-अलग स्पेसर अनुक्रमों और इंट्रॉन और एक्सॉन के अलग-अलग संगठन के साथ-साथ बेजोड़ एएफजीपी ट्रिपपेप्टाइड अनुक्रमों के निष्कर्षों द्वारा समर्थित हैं, जो छोटे पैतृक अनुक्रमों के दोहराव से उभरे थे जिन्हें अलग-अलग क्रमबद्ध किया गया था (के लिए) प्रत्येक समूह द्वारा ही ट्रिपेप्टाइड)। ये समूह लगभग 7-15 मिलियन वर्ष पहले अलग हो गए थे। कुछ ही समय बाद (5-15 माइआ), एएफजीपी जीन नोटोथेनियोइड्स में पैतृक अग्न्याशय ट्रिप्सिनोजेन जीन से विकसित हुआ। एएफजीपी और ट्रिप्सिनोजेन जीन अनुक्रम विचलन के माध्यम से विभाजित होते हैं - अनुकूलन जो अंटार्कटिक महासागर के ठंडा होने और अंततः जमने के साथ हुआ। उत्तरी कॉड में एएफजीपी जीन का विकास हाल ही में हुआ (~3.2 माइआ) और थ्र-अला-अला इकाई में अग्रानुक्रम दोहराव के माध्यम से गैर-कोडिंग अनुक्रम से उभरा। अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड मछली और आर्टिक कॉड, बोरेगाडस सईदा, दो अलग-अलग ऑर्डर का हिस्सा हैं और इनमें बहुत समान एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।[38] हालाँकि दोनों प्रकार की मछलियों में समान एंटीफ्ीज़ प्रोटीन होते हैं, कॉड प्रजातियों में एएफजी में आर्जिनिन होता है, जबकि अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड नहीं होता है।[38]1-2 साइक्लोहेक्सानेडियोन का उपयोग करके रासायनिक संशोधन के प्रभाव को देखकर डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस एंटीफ्ीज़ प्रोटीन (डीएएफपी-1) में एन्हांसर के रूप में आर्गिनिन की भूमिका की जांच की गई है।[39] पिछले शोध में इस बेटल्स के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन के विभिन्न संवर्द्धक पाए गए हैं जिनमें थाउमैटिन जैसा प्रोटीन और पॉलीकार्बोक्सिलेट्स शामिल हैं।[40][41] आर्गिनिन विशिष्ट अभिकर्मक के साथ डीएएफपी-1 के संशोधन के परिणामस्वरूप डीएएफपी-1 में थर्मल हिस्टैरिसीस का आंशिक और पूर्ण नुकसान हुआ, जो दर्शाता है कि आर्गिनिन इसकी क्षमता को बढ़ाने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।[39]डीएएफपी-1 के विभिन्न बढ़ाने वाले अणुओं में अलग-अलग थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि होती है।[41]अमोर्नविटवाट एट अल। 2008 में पाया गया कि अणुओं में कार्बोक्जलेट समूहों की संख्या डीएएफपी-1 की क्षमता बढ़ाने को प्रभावित करती है।[41]टीएच में इष्टतम गतिविधि बढ़ाने वाले अणुओं की उच्च सांद्रता से संबंधित है।[41]ली एट अल. 1998 में डेंड्रियोइड्स कैनाडेंसिस से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन में थर्मल हिस्टैरिसीस पर पीएच और विलेय के प्रभावों की जांच की गई।[42] डीएएफपी-4 की टीएच गतिविधि पीएच से प्रभावित नहीं हुई जब तक कि कम विलेय सांद्रता (पीएच 1) न हो जिसमें टीएच कम हो गया।[42]पांच विलेय का प्रभाव; टीएच गतिविधि पर सक्सिनेट, साइट्रेट, मैलेट, मैलोनेट और एसीटेट की सूचना दी गई थी।[42]पांच विलेय पदार्थों में से, साइट्रेट को सबसे अधिक प्रभाव बढ़ाने वाला दिखाया गया है।[42]

यह प्रोटो-ओआरएफ मॉडल का उदाहरण है, दुर्लभ घटना जहां नए जीन उन्हें सक्रिय करने के लिए आवश्यक नियामक तत्व के अस्तित्व से पहले गठित खुले रीडिंग फ्रेम के रूप में मौजूद होते हैं।

मछलियों में, हाल ही में साझा फ़ाइलोजेनी के बिना कुछ समूहों में टाइप II एएफपी प्रोटीन की उपस्थिति के लिए क्षैतिज जीन स्थानांतरण जिम्मेदार है। हेरिंग और स्मेल्ट में, इस जीन के लिए 98% तक इंट्रॉन साझा किए जाते हैं; यह माना जाता है कि स्थानांतरण की विधि संभोग के दौरान विदेशी डीएनए के संपर्क में आने वाली शुक्राणु कोशिकाओं के माध्यम से होती है।[43] स्थानांतरण की दिशा हेरिंग से स्मेल्ट तक मानी जाती है क्योंकि हेरिंग में एएफपी जीन की स्मेल्ट (1) के रूप में 8 गुना प्रतियां होती हैं और स्मेल्ट हाउस ट्रांसपोज़ेबल तत्वों में जीन के खंड होते हैं जो अन्यथा विशेषता और सामान्य होते हैं हेरिंग में लेकिन अन्य मछलियों में नहीं पाया जाता।[43]

दो कारण हैं कि कई प्रकार के एएफपी अपनी विविधता के बावजूद समान कार्य करने में सक्षम हैं:

  1. हालाँकि बर्फ समान रूप से पानी के अणुओं से बनी होती है, लेकिन इसमें बंधन के लिए कई अलग-अलग सतहें होती हैं। विभिन्न प्रकार के एएफपी विभिन्न सतहों के साथ परस्पर क्रिया कर सकते हैं।
  2. यद्यपि पांच प्रकार के एएफपी अमीनो एसिड की अपनी प्राथमिक संरचना में भिन्न होते हैं, जब प्रत्येक कार्यशील प्रोटीन में बदल जाता है तो वे अपनी त्रि-आयामी या तृतीयक संरचना में समानताएं साझा कर सकते हैं जो बर्फ के साथ समान बातचीत की सुविधा प्रदान करते हैं।[4][44]

एंटीफ़्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन गतिविधि ईलपाउट्स, स्कल्पिन्स और कॉड प्रजातियों सहित कई रे-फ़िनड प्रजातियों में देखी गई है।[45][46] मछली की प्रजातियाँ जिनमें एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन होता है, प्रोटीन गतिविधि के विभिन्न स्तरों को व्यक्त करती हैं।[47] ध्रुवीय कॉड (बोरेओगाडस सईदा) अंटार्कटिक प्रजाति, टी. बोरचग्रेविंकी के समान प्रोटीन गतिविधि और गुण प्रदर्शित करता है।[47]दोनों प्रजातियों में केसर कॉड (एलेगिनस ग्रैसिलिस) की तुलना में अधिक प्रोटीन गतिविधि होती है।[47]डायटम प्रजातियों में बर्फ एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन के बारे में बताया गया है जो जीवों के प्रोटीन के हिमांक को कम करने में मदद करते हैं।[26]बायर-गिराल्डी एट अल। 2010 में बर्फ एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के समरूपों के साथ अलग-अलग टैक्सा से 30 प्रजातियाँ मिलीं।[26]यह विविधता पिछले शोध के अनुरूप है जिसमें क्रस्टेशियंस, कीड़े, बैक्टीरिया और कवक में इन जीनों की उपस्थिति देखी गई है।[8][48][49] क्षैतिज जीन स्थानांतरण दो समुद्री डायटम प्रजातियों, एफ. सिलिंड्रस और एफ. कर्टा में बर्फ एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की उपस्थिति के लिए जिम्मेदार है।[26]

क्रिया के तंत्र

ऐसा माना जाता है कि एएफपी सोखना-निषेध तंत्र द्वारा बर्फ के विकास को रोकते हैं।[50] वे बर्फ के नॉनबेसल तलों को सोख लेते हैं, जिससे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल बर्फ के विकास में बाधा आती है।[51] कुछ एएफपी में सपाट, कठोर सतह की उपस्थिति वैन डेर वाल्स बल सतह संपूरकता के माध्यम से बर्फ के साथ इसकी बातचीत को सुविधाजनक बनाती प्रतीत होती है।[52]

बर्फ से बंधन

आम तौर पर, घोल में उगाए गए बर्फ के क्रिस्टल केवल बेसल (0001) और प्रिज्म फलक (1010) प्रदर्शित करते हैं, और गोल और सपाट डिस्क के रूप में दिखाई देते हैं।[5] हालाँकि, ऐसा प्रतीत होता है कि एएफपी की उपस्थिति अन्य चेहरों को उजागर करती है। अब ऐसा प्रतीत होता है कि बर्फ की सतह 2021 पसंदीदा बाइंडिंग सतह है, कम से कम एएफपी प्रकार I के लिए।[53] टाइप I एएफपी पर अध्ययन के माध्यम से, शुरू में बर्फ और एएफपी को हाइड्रोजन बॉन्डिंग (रेमंड और डेविस, 1977) के माध्यम से बातचीत करने के लिए सोचा गया था। हालाँकि, जब इस हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सुविधाजनक बनाने वाले प्रोटीन के कुछ हिस्सों को उत्परिवर्तित किया गया, तो एंटीफ्ीज़ गतिविधि में अनुमानित कमी नहीं देखी गई। हाल के आंकड़ों से पता चलता है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन मुख्य योगदानकर्ता हो सकता है।[54] जटिल जल-बर्फ इंटरफ़ेस के कारण बंधन के सटीक तंत्र को समझना मुश्किल है। वर्तमान में, आणविक मॉडलिंग कार्यक्रमों (आणविक गतिशीलता या मोंटे कार्लो विधि) के उपयोग के माध्यम से सटीक तंत्र को उजागर करने का प्रयास किया जा रहा है।[3][5]

बाइंडिंग मैकेनिज्म और एंटीफ्रीज फ़ंक्शन

विंटर फ़्लाउंडर से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन पर संरचना और कार्य अध्ययन के अनुसार,[55] टाइप- I एएफपी अणु के एंटीफ्रीज तंत्र को इसके चार थ्रेओनीन अवशेषों के हाइड्रॉक्सिल समूहों के ऑक्सीजन के साथ ऑक्सीजन के बंधन के माध्यम से जिपर की तरह फैशन में बर्फ न्यूक्लिएशन संरचना से बांधने के कारण दिखाया गया था। बर्फ की जाली में दिशा, बाद में बर्फ के पिरामिडनुमा विमानों की वृद्धि को रोक या मंद कर देती है ताकि हिमांक बिंदु को दबाया जा सके।[55]

उपरोक्त तंत्र का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्ीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है:

  1. संबंधित अनुक्रम के साथ 11-अमीनो-एसिड अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो एसिड अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बंधन बना सकता है) की पुनरावृत्ति, और
  2. उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत।[55]

इतिहास

1950 के दशक में, नॉर्वेजियन वैज्ञानिक स्कोलैंडर ने यह समझाने की कोशिश की कि आर्कटिक मछलियाँ अपने रक्त के हिमांक से अधिक ठंडे पानी में कैसे जीवित रह सकती हैं। उनके प्रयोगों ने उन्हें यह विश्वास दिलाया कि आर्कटिक मछली के खून में "एंटीफ़्रीज़र" था।[3] फिर 1960 के दशक के अंत में, पशु जीवविज्ञानी आर्थर डेविस अंटार्कटिक मछली की अपनी जांच के माध्यम से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन को अलग करने में सक्षम थे।[56] इन प्रोटीनों को बाद में नए खोजे गए नॉनग्लाइकोप्रोटीन जैविक एंटीफ्ीज़ एजेंटों (एएफपी) से अलग करने के लिए एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन (एएफजीपी) या एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोपेप्टाइड्स कहा गया। DeVries ने एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुणों को चिह्नित करने के लिए रॉबर्ट फ़ीनी (1970) के साथ काम किया।[57] 1992 में, ग्रिफ़िथ एट अल। शीतकालीन राई की पत्तियों में एएफपी की अपनी खोज का दस्तावेजीकरण किया।[17]लगभग उसी समय, उरुटिया, डूमन और नाइट (1992) ने आवृतबीजी पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन का दस्तावेजीकरण किया।[58] अगले वर्ष, डुमन और ऑलसेन ने कहा कि एएफपी को आवृतबीजी की 23 से अधिक प्रजातियों में भी खोजा गया था, जिनमें मनुष्यों द्वारा खाए गए पौधे भी शामिल थे।[59] उन्होंने कवक और बैक्टीरिया में भी उनकी उपस्थिति की सूचना दी।

नाम परिवर्तन

हाल ही में एंटीफ्ीज़ प्रोटीन को बर्फ संरचना प्रोटीन के रूप में पुनः लेबल करने के प्रयास किए गए हैं ताकि उनके कार्य को अधिक सटीक रूप से दर्शाया जा सके और एएफपी और ऑटोमोटिव एंटीफ्ीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के मध्य किसी भी नकारात्मक संबंध का निपटान किया जा सके। ये दोनों चीजें पूरी तरह से अलग-अलग इकाइयां हैं, और केवल अपने कार्य में ढीली समानता दिखाती हैं।[60]

वाणिज्यिक और चिकित्सा अनुप्रयोग

अनेक क्षेत्र ठंड से ऊतक क्षति की सुरक्षा से लाभान्वित हो सकेंगे। व्यवसाय वर्तमान में इन प्रोटीनों के उपयोग की जांच कर रहे हैं:

  • फसल पौधों की ठंड सहनशीलता बढ़ाना और ठंडी जलवायु में फसल के मौसम को बढ़ाना
  • ठंडी जलवायु में फार्म मछली उत्पादन में सुधार
  • जमे हुए खाद्य पदार्थों की शेल्फ लाइफ बढ़ाना
  • क्रायोसर्जरी में सुधार
  • चिकित्सा में प्रत्यारोपण या आधान के लिए ऊतकों के संरक्षण को बढ़ाना[23]
  • हाइपोथर्मिया के लिए थेरेपी
  • मानव क्रायोप्रिजर्वेशन (क्रायोनिक्स)

यूनिलीवर ने आइसक्रीम उत्पादन में उपयोग के लिए मछली से एंटीफ्रीज प्रोटीन का उत्पादन करने के लिए आनुवंशिक रूप से संशोधित खमीर का उपयोग करने के लिए यूके, यूएस, ईयू, मैक्सिको, चीन, फिलीपींस, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड से मंजूरी प्राप्त की है।[61][62] उन्हें लेबल पर एएफपी या एंटीफ्रीज प्रोटीन के बजाय आईएसपी या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन का लेबल दिया जाता है।

ताज़ा समाचार

हालिया, सफल व्यावसायिक प्रयास आइसक्रीम और दही उत्पादों में एएफपी की शुरूआत है। आइस-स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन नामक इस घटक को खाद्य एवं औषधि प्रशासन द्वारा अनुमोदित किया गया है। प्रोटीन को मछली से अलग किया जाता है और आनुवंशिक रूप से संशोधित खमीर में बड़े पैमाने पर दोहराया जाता है।[63] आनुवंशिक रूप से संशोधित जीवों (जीएमओ) का विरोध करने वाले संगठनों की चिंता है, जो मानते हैं कि एंटीफ्ीज़ प्रोटीन सूजन का कारण बन सकते हैं।[64] अधिकांश उत्तरी और समशीतोष्ण क्षेत्रों में आहार में एएफपी का सेवन पहले से ही पर्याप्त होने की संभावना है।[7]एएफपी की ज्ञात ऐतिहासिक खपत को देखते हुए, यह निष्कर्ष निकालना सुरक्षित है कि उनके कार्यात्मक गुण मनुष्यों में कोई विषाक्त या एलर्जी उत्पन्न करने वाला प्रभाव नहीं डालते हैं।[7]

साथ ही, बर्फ संरचना प्रोटीन उत्पादन की ट्रांसजेनिक प्रक्रिया का समाज में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इस तकनीक का उपयोग करके इंसुलिन और रेनेट#किण्वन-उत्पादित काइमोसिन का उत्पादन किया जाता है। प्रक्रिया उत्पाद को प्रभावित नहीं करती; यह केवल उत्पादन को अधिक कुशल बनाता है और उन मछलियों की मृत्यु को रोकता है जिन्हें अन्यथा प्रोटीन निकालने के लिए मार दिया जाता था।

वर्तमान में, यूनिलीवर अपने कुछ अमेरिकी उत्पादों में एएफपी को शामिल करता है, जिसमें कुछ पॉप्सिकल (ब्रांड) बर्फ़ पप और ब्रेयर्स लाइट डबल चर्नड आइसक्रीम बार की नई श्रृंखला शामिल है। आइसक्रीम में, एएफपी कम एडिटिव्स के साथ बहुत मलाईदार, सघन, कम वसा वाली आइसक्रीम के उत्पादन की अनुमति देता है।[65] वे लोडिंग डॉक या रसोई की मेज पर पिघलने के कारण बर्फ के क्रिस्टल के विकास को नियंत्रित करते हैं, जिससे बनावट की गुणवत्ता कम हो जाती है।[66] नवंबर 2009 में, नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की कार्यवाही ने अलास्का बीटल में अणु की खोज प्रकाशित की जो एएफपी की तरह व्यवहार करता है, लेकिन डाईसैकराइड और वसा अम्ल से बना होता है।[25]

2010 के अध्ययन ने एएफपी समाधान में अत्यधिक गर्म पानी के बर्फ के क्रिस्टल की स्थिरता का प्रदर्शन किया, जिससे पता चला कि जहां प्रोटीन ठंड को रोक सकते हैं, वहीं वे पिघलने को भी रोक सकते हैं।[67] 2021 में, ईपीएफएल और वारविक वैज्ञानिकों ने एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की कृत्रिम नकल पाई है।[68]

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