एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन: Difference between revisions

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'''एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन''' ('''एएफपी''') या '''बर्फ संरचना प्रोटीन''' कुछ [[जानवर|पशुओं]], पौधों, [[कवक]] और [[ जीवाणु |जीवाणु]] द्वारा उत्पादित [[पॉलीपेप्टाइड्स]] के वर्ग को संदर्भित करते हैं जो पानी के हिमांक से नीचे के तापमान में उन्हें जीवित रहने की अनुमति देते हैं। एएफपी बर्फ के विकास और [[क्रिस्टलीकरण|पुनर्क्रिस्टलीकरण]] को अवरोधित करने के लिए छोटे [[बर्फ के क्रिस्टल]] से संयोजित होते हैं जो अन्यथा घातक भी हो सकते हैं।<ref name="Madura2001">{{cite journal | vauthors = Goodsell D | title = Molecule of the Month: Antifreeze Proteins | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | date = December 2009 | doi = 10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12 | journal = The Scripps Research Institute and the RCSB PDB | access-date = 2012-12-30 | archive-date = 2015-11-04 | archive-url = https://web.archive.org/web/20151104223136/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | url-status = dead }}</ref> इस तथ्य के भी प्रमाण में वृद्धि हो रही है कि एएफपी स्तनधारी कोशिका झिल्लियों को शीत से होने वाली हानि से बचाने के लिए उनसे संपर्क करते हैं। यह कार्य शीत अनुकूलन में एएफपी की भागीदारी का परामर्श देता है।<ref name="Fletcher2001">{{cite journal | vauthors = Fletcher GL, Hew CL, Davies PL | title = टेलोस्ट मछलियों के एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन| journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 359–90 | year = 2001 | pmid = 11181960 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.359 }}</ref>
'''एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन''' ('''एएफपी''') या '''आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन''' कुछ [[जानवर|पशुओं]], पौधों, [[कवक|कवकों]] और [[ जीवाणु |जीवाणुओं]] द्वारा उत्पादित [[पॉलीपेप्टाइड्स|पॉलीपेप्टाइड]] के वर्ग को संदर्भित करते हैं जो पानी के हिमांक से कम के तापमान में उन्हें जीवित रहने की अनुमति देते हैं। एएफपी बर्फ के विकास और [[क्रिस्टलीकरण|पुनर्क्रिस्टलीकरण]] को अवरोधित करने के लिए छोटे [[बर्फ के क्रिस्टल]] से संयोजित होते हैं जो घातक भी हो सकते हैं।<ref name="Madura2001">{{cite journal | vauthors = Goodsell D | title = Molecule of the Month: Antifreeze Proteins | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | date = December 2009 | doi = 10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12 | journal = The Scripps Research Institute and the RCSB PDB | access-date = 2012-12-30 | archive-date = 2015-11-04 | archive-url = https://web.archive.org/web/20151104223136/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | url-status = dead }}</ref> इस तथ्य के प्रमाण में भी वृद्धि हो रही है कि एएफपी स्तनधारी कोशिका झिल्लियों को ठंड से होने वाली हानि से बचाने के लिए उनसे संपर्क करते हैं। यह कार्य शीत अनुकूलन में एएफपी को प्रस्तावित करता है।<ref name="Fletcher2001">{{cite journal | vauthors = Fletcher GL, Hew CL, Davies PL | title = टेलोस्ट मछलियों के एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन| journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 359–90 | year = 2001 | pmid = 11181960 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.359 }}</ref>


== असहयोगात्मक गुण ==
== असहयोगात्मक गुण ==
व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले ऑटोमोटिव एंटीफ़्रीज़, [[इथाइलीन ग्लाइकॉल|एथिलीन ग्लाइकॉल]] के विपरीत, एएफपी सांद्रता के अनुपात में हिमांक को कम नहीं करते हैं। अपितु, वे सहयोगी रूप से कार्य करते हैं। यह घटना उन्हें अन्य घुले हुए विलेय के 1/300वें से 1/500वें सांद्रण पर एंटीफ़्रीज़ के रूप में कार्य करने की अनुमति देती है। उनकी कम सांद्रता परासरण दाब पर उनके प्रभाव को कम कर देती है।<ref name="Fletcher2001" /> एएफपी के असामान्य गुणों को विशिष्ट क्रिस्टलीय बर्फ रूपों के लिए उनकी चयनात्मक आत्मीयता और परिणामस्वरूप आइस-न्यूक्लिएशन प्रक्रिया के संरोध के लिए उत्तरदायी बताया जाता है।<ref name="Jorov2004">{{cite journal | vauthors = Jorov A, Zhorov BS, Yang DS | title = बर्फ के साथ विंटर फ्लाउंडर एंटीफ्ीज़र प्रोटीन की परस्पर क्रिया का सैद्धांतिक अध्ययन| journal = Protein Science | volume = 13 | issue = 6 | pages = 1524–37 | date = June 2004 | pmid = 15152087 | pmc = 2279984 | doi = 10.1110/ps.04641104 }}</ref>
व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले ऑटोमोटिव एंटीफ़्रीज़, [[इथाइलीन ग्लाइकॉल|एथिलीन ग्लाइकॉल]] के विपरीत, एएफपी सांद्रता के अनुपात में हिमांक को कम नहीं करते हैं। अपितु, वे सहयोगी रूप से कार्य करते हैं। यह घटना उन्हें अन्य विलेय के 1/300वें से 1/500वें सांद्रण पर एंटीफ़्रीज़ के रूप में कार्य करने की अनुमति देती है। एंटीफ़्रीज़ की कम सांद्रता परासरण दाब पर उनके प्रभाव को कम कर देती है।<ref name="Fletcher2001" /> एएफपी के असामान्य गुणों को विशिष्ट क्रिस्टलीय बर्फ रूपों के लिए उनकी चयनात्मक आत्मीयता और परिणामस्वरूप आइस-न्यूक्लिएशन प्रक्रिया के संरोध के लिए उत्तरदायी माना जाता है।<ref name="Jorov2004">{{cite journal | vauthors = Jorov A, Zhorov BS, Yang DS | title = बर्फ के साथ विंटर फ्लाउंडर एंटीफ्ीज़र प्रोटीन की परस्पर क्रिया का सैद्धांतिक अध्ययन| journal = Protein Science | volume = 13 | issue = 6 | pages = 1524–37 | date = June 2004 | pmid = 15152087 | pmc = 2279984 | doi = 10.1110/ps.04641104 }}</ref>


== थर्मल हिस्टैरिसीस ==
== थर्मल हिस्टैरिसीस ==
एएफपी गलनांक और हिमांक (एएफपी बाध्य बर्फ क्रिस्टल का बस्टिंग तापमान) के मध्य अंतर उत्पन्न करते हैं जिसे थर्मल हिस्टैरिसीस के रूप में जाना जाता है। ठोस बर्फ और तरल पानी के मध्य इंटरफेस में एएफपी के जुड़ने से बर्फ के क्रिस्टल की थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल वृद्धि बाधित होती है। बर्फ की जल-सुलभ सतहों को कवर करने वाले एएफपी द्वारा बर्फ की वृद्धि गतिज रूप से बाधित होती है।<ref name="Jorov2004" />
एएफपी गलनांक और हिमांक (एएफपी बाउंड आइस क्रिस्टल का बस्टिंग तापमान) के मध्य अंतर उत्पन्न करते हैं जिसे थर्मल हिस्टैरिसीस के रूप में जाना जाता है। बर्फ और पानी के मध्य इंटरफेस में एएफपी के जुड़ने से बर्फ के क्रिस्टल की थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल वृद्धि बाधित होती है। बर्फ की जल-अभिगम्य सतहों को कवर करने वाले एएफपी द्वारा बर्फ की वृद्धि गतिज रूप से बाधित होती है।<ref name="Jorov2004" />


थर्मल हिस्टैरिसीस को प्रयोगशाला में [[नैनोलीटर ऑस्मोमीटर]] से सरलता से मापा जाता है। जीव थर्मल हिस्टैरिसीस के अपने मूल्यों में भिन्न होते हैं। मछली एएफपी द्वारा दर्शाया गया थर्मल हिस्टैरिसीस का अधिकतम स्तर लगभग -3.5°C (शेख महताबुद्दीन एट अल., विज्ञान प्रतिनिधि) (29.3°F) है। इसके विपरीत, जलीय जीव शीत से कम केवल -1 से -2 डिग्री सेल्सियस के संपर्क में आते हैं। शीत ऋतु के समय, [[ स्प्रूस बडवॉर्म |स्प्रूस बडवॉर्म]] -30 डिग्री सेल्सियस तक पहुंचने वाले तापमान पर हिमीकरण का प्रतिरोध करता है।<ref name="Fletcher2001" />
थर्मल हिस्टैरिसीस को प्रयोगशाला में [[नैनोलीटर ऑस्मोमीटर]] से सरलता से मापा जाता है। जीव थर्मल हिस्टैरिसीस के मानों में भिन्न होते हैं। फिश एएफपी द्वारा दर्शाया गया थर्मल हिस्टैरिसीस का अधिकतम स्तर लगभग -3.5°C (शेख महताबुद्दीन एट अल., विज्ञान प्रतिनिधि) (29.3°F) है। इसके विपरीत, जलीय जीव फ्रीजिंग से कम केवल -1 से -2 डिग्री सेल्सियस के संपर्क में आते हैं। शीत ऋतु के समय, [[ स्प्रूस बडवॉर्म |स्प्रूस बडवॉर्म]] -30 डिग्री सेल्सियस तक पहुंचने वाले तापमान पर हिमीकरण का प्रतिरोध करता है।<ref name="Fletcher2001" />


शीतलन की दर एएफपी के थर्मल हिस्टैरिसीस मूल्य को प्रभावित कर सकती है। तीव्र शीतलन से नोइक्विलिब्रियम हिमांक बिंदु और इसलिए थर्मल हिस्टैरिसीस मान में कमी आ सकती है। परिणामस्वरूप, यदि तापमान अकस्मात कम हो जाता है तो जीव अनिवार्य रूप से अपने शून्य से नीचे के वातावरण के अनुकूल नहीं बन पाते हैं।<ref name="Fletcher2001" />
शीतलन की दर एएफपी के थर्मल हिस्टैरिसीस मान को प्रभावित कर सकती है। तीव्र शीतलन से नोइक्विलिब्रियम हिमांक बिंदु और थर्मल हिस्टैरिसीस मान में कमी आ सकती है। परिणामस्वरूप, यदि तापमान अकस्मात कम हो जाता है तो जीव अनिवार्य रूप से शून्य से कम के वातावरण के अनुकूल नहीं बन पाते हैं।<ref name="Fletcher2001" />


== फ्रीज सहनशीलता के प्रति फ्रीज से बचाव ==
== फ्रीज टॉलरेंस के प्रति फ्रीज अवोइडेन्स ==
एएफपी युक्त प्रजातियों को इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है-
एएफपी युक्त प्रजातियों को इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है-


फ़्रीज़ अवॉइडेंट- ये प्रजातियाँ अपने शरीर के तरल पदार्थों को पूर्ण रूप से फ्रीज़ होने से अवरोधित करने में सक्षम हैं। सामान्तयः, अत्यधिक ठंडे तापमान पर एएफपी फ़ंक्शन पर नियंत्रण पाया जा सकता है, जिससे बर्फ तीव्रता से बढ़ती है और मृत्यु हो जाती है।
फ़्रीज़ अवॉइडेंट- ये प्रजातियाँ अपने शरीर के तरल पदार्थों को पूर्ण रूप से फ्रीज़ होने से अवरोधित करने में सक्षम हैं। सामान्तयः, अत्यधिक ठंडे तापमान पर एएफपी फ़ंक्शन पर नियंत्रण पाया जा सकता है, जिससे बर्फ तीव्रता से बढ़ती है और मृत्यु हो जाती है।


फ़्रीज़ सहनशील- ये प्रजातियाँ शरीर के तरल पदार्थ को फ्रीज़ होने से बचाने में सक्षम हैं। ऐसा माना जाता है कि कुछ फ्रीज सहिष्णु प्रजातियां फ्रीजिंग से होने वाली हानि को अवरोधित करने के लिए एएफपी का क्रायोप्रोटेक्टेंट के रूप में उपयोग करती हैं, किन्तु पूर्ण रूप से फ्रीजिंग का उपयोग नहीं करती हैं। त्रुटिहीन तंत्र अभी भी अज्ञात है। यद्यपि, ऐसा माना जाता है कि एएफपी पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित कर सकता है और बर्फ से क्षति को अवरोधित करने के लिए कोशिका झिल्ली को स्थिर कर सकता है।<ref name="Duman2001">{{cite journal | vauthors = Duman JG | title = स्थलीय आर्थ्रोपोड्स में एंटीफ़्रीज़ और आइस न्यूक्लियेटर प्रोटीन| journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 327–57 | year = 2001 | pmid = 11181959 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.327 }}</ref> वे फ्रीज़ होने के पश्चात् बर्फ के प्रसार की दर को नियंत्रित करने के लिए आइस [[न्यूक्लियेटिंग]] प्रोटीन (आईएनपी) के साथ मिलकर कार्य कर सकते हैं।<ref name="Duman2001" />
फ़्रीज़ टोलेरंट- ये प्रजातियाँ शरीर के तरल पदार्थ को फ्रीज़ होने से बचाने में सक्षम हैं। ऐसा माना जाता है कि कुछ फ्रीज टोलेरंट प्रजातियाँ फ्रीजिंग से होने वाली हानि को अवरोधित करने के लिए एएफपी का क्रायोप्रोटेक्टेंट के रूप में उपयोग करती हैं, किन्तु पूर्ण रूप से फ्रीजिंग का उपयोग नहीं करती हैं। त्रुटिहीन क्रियाविधि अभी भी अज्ञात है। यद्यपि, ऐसा माना जाता है कि एएफपी पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित कर सकता है और बर्फ से क्षति को अवरोधित करने के लिए कोशिका झिल्ली को स्थिर कर सकता है।<ref name="Duman2001">{{cite journal | vauthors = Duman JG | title = स्थलीय आर्थ्रोपोड्स में एंटीफ़्रीज़ और आइस न्यूक्लियेटर प्रोटीन| journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 327–57 | year = 2001 | pmid = 11181959 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.327 }}</ref> वे फ्रीज़ होने के पश्चात् बर्फ के प्रसार की दर को नियंत्रित करने के लिए आइस [[न्यूक्लियेटिंग]] प्रोटीन (आईएनपी) के साथ मिलकर कार्य कर सकते हैं।<ref name="Duman2001" />


== विविधता ==
== विविधता ==
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===फिश एएफपी===
===फिश एएफपी===
[[Image:AFPnew.svg|frame|चित्र 1. प्रकार I एएफपी के तीन पहलू]]एंटीफ्रीज [[ग्लाइकोप्रोटीन]] या एएफजीपी [[अंटार्कटिका]] [[नोटोथेनियोइड]] और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD हैं।<ref name="Crevel2002">{{cite journal | vauthors = Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ | title = Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure | journal = Food and Chemical Toxicology | volume = 40 | issue = 7 | pages = 899–903 | date = July 2002 | pmid = 12065210 | doi = 10.1016/S0278-6915(02)00042-X }}</ref> एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में भिन्न-भिन्न विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन पैतृक ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ।<ref name="Chen_1997">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली में ट्रिप्सिनोजेन जीन से एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन जीन का विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3811–6 | date = April 1997 | pmid = 9108060 | pmc = 20523 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3811 | bibcode = 1997PNAS...94.3811C | doi-access = free }}</ref>
[[Image:AFPnew.svg|frame|चित्र 1. टाइप I एएफपी के तीन पक्ष]]एंटीफ्रीज [[ग्लाइकोप्रोटीन]] या एएफजीपी [[अंटार्कटिका]] [[नोटोथेनियोइड]] और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD के होते हैं।<ref name="Crevel2002">{{cite journal | vauthors = Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ | title = Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure | journal = Food and Chemical Toxicology | volume = 40 | issue = 7 | pages = 899–903 | date = July 2002 | pmid = 12065210 | doi = 10.1016/S0278-6915(02)00042-X }}</ref> एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में भिन्न-भिन्न विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन एन्सेस्ट्रल ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ है।<ref name="Chen_1997">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली में ट्रिप्सिनोजेन जीन से एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन जीन का विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3811–6 | date = April 1997 | pmid = 9108060 | pmc = 20523 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3811 | bibcode = 1997PNAS...94.3811C | doi-access = free }}</ref>


*प्रकार I एएफपी [[ शीतकालीन फ़्लाउंडर |शीतकालीन फ़्लाउंडर]] , [[लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन]] और [[शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन]] में पाया जाता है। यह सबसे अच्छा प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला पहला था।
*टाइप I एएफपी [[ शीतकालीन फ़्लाउंडर |विंटर फ़्लाउंडर]], [[लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन]] और [[शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन]] में पाया जाता है। यह उत्तम प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला प्रथम प्रोटीन था। टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पक्ष हैं, जिनमें हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स फेस सम्मिलित हैं।
रेफरी नाम = डूमन और डेविस1976 ><nowiki></ref></nowiki> प्रकार I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पहलू हैं: हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स चेहरा।<ref name="Duman and DeVries1976" />**प्रकार आई-हाइप एएफपी (जहां हाइप का मतलब हाइपरएक्टिव है) कई दाहिनी आंख के फाउंडर्स में पाए जाते हैं। यह लगभग 32 kD (दो 17 kD डिमेरिक अणु) है। प्रोटीन को विंटर फ़्लाउंडर के रक्त प्लाज्मा से अलग किया गया था। अधिकांश फिश एएफपी की तुलना में निराशाजनक ठंडे तापमान पर यह काफी बेहतर है।<ref name="Scotter2006">{{cite journal | vauthors = Scotter AJ, Marshall CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL | title = एंटीफ्रीज प्रोटीन की अतिसक्रियता का आधार| journal = Cryobiology | volume = 53 | issue = 2 | pages = 229–39 | date = October 2006 | pmid = 16887111 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2006.06.006 }}</ref> यह क्षमता आंशिक रूप से प्रकार I आइस-बाइंडिंग साइट के कई दोहराव से प्राप्त हुई है।<ref>{{cite journal | vauthors = Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL | title = मछली से प्राप्त अतिसक्रिय एंटीफ्ीज़ प्रोटीन में कई बर्फ-बाध्यकारी साइटें होती हैं| journal = Biochemistry | volume = 47 | issue = 7 | pages = 2051–63 | date = February 2008 | pmid = 18225917 | doi = 10.1021/bi7020316 }}</ref>
*टाइप I-हाइप एएफपी (जहां हाइप का अर्थ हाइपरएक्टिव है) राइटऑय फाउंडर्स में पाए जाते हैं। यह लगभग 32 kD (दो 17 kD डिमेरिक अणु) के होते हैं। प्रोटीन को विंटर फ़्लाउंडर के रक्त प्लाज्मा से भिन्न किया गया था। अधिकांश फिश एएफपी की उपमा में अपकर्ष फ्रीजिंग तापमान पर यह उत्तम है।<ref name="Scotter2006">{{cite journal | vauthors = Scotter AJ, Marshall CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL | title = एंटीफ्रीज प्रोटीन की अतिसक्रियता का आधार| journal = Cryobiology | volume = 53 | issue = 2 | pages = 229–39 | date = October 2006 | pmid = 16887111 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2006.06.006 }}</ref> यह क्षमता आंशिक रूप से टाइप I आइस-बाइंडिंग साइट के कई दोहराव से प्राप्त हुई है।<ref>{{cite journal | vauthors = Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL | title = मछली से प्राप्त अतिसक्रिय एंटीफ्ीज़ प्रोटीन में कई बर्फ-बाध्यकारी साइटें होती हैं| journal = Biochemistry | volume = 47 | issue = 7 | pages = 2051–63 | date = February 2008 | pmid = 18225917 | doi = 10.1021/bi7020316 }}</ref>
*प्रकार II एएफपी (उदा. {{UniProt|P05140}}) समुद्री रेवन, [[स्मेल्ट (मछली)]] और [[ हिलसा |हिलसा]] में पाए जाते हैं। वे सिस्टीन-समृद्ध गोलाकार प्रोटीन हैं जिनमें पांच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] होते हैं।<ref name="Ng and Hew1992">{{cite journal | vauthors = Ng NF, Hew CL | title = समुद्री रेवेन से प्राप्त एंटीफ्रीज पॉलीपेप्टाइड की संरचना। डाइसल्फ़ाइड बांड और लेक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन से समानता| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 23 | pages = 16069–75 | date = August 1992 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 | pmid = 1644794 | doi-access = free }}</ref> प्रकार II एएफपी संभवतः कैल्शियम पर निर्भर (सी-प्रकार) लेक्टिन से विकसित हुए हैं।<ref name="Ewart et. al.1992">{{cite journal | vauthors = Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL | title = मछली एंटीफ्ीज़ प्रोटीन और कैल्शियम-निर्भर लेक्टिन के बीच संरचनात्मक और कार्यात्मक समानता| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 185 | issue = 1 | pages = 335–40 | date = May 1992 | pmid = 1599470 | doi = 10.1016/s0006-291x(05)90005-3 }}</ref> समुद्री कौवे, स्मेल्ट और हेरिंग [[टेलोस्ट]] की काफी भिन्न वंशावली हैं। यदि एएफपी जीन इन वंशों के सबसे हाल के सामान्य पूर्वज में मौजूद था, तो यह अजीब है कि जीन उन वंशों में बिखरा हुआ है, कुछ क्रमों में मौजूद है और अन्य में अनुपस्थित है। यह सुझाव दिया गया है कि पार्श्व जीन स्थानांतरण को इस विसंगति के लिए जिम्मेदार ठहराया जा सकता है, जैसे कि स्मेल्ट ने हेरिंग से प्रकार II एएफपी जीन प्राप्त किया।<ref name="Graham et. al.2008">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL | title = मछलियों में लेक्टिन-जैसे एंटीफ्ीज़ प्रोटीन जीन का पार्श्व स्थानांतरण| journal = PLOS ONE | volume = 3 | issue = 7 | pages = e2616 | date = July 2008 | pmid = 18612417 | pmc = 2440524 | doi = 10.1371/journal.pone.0002616 | bibcode = 2008PLoSO...3.2616G | doi-access = free }} {{open access}}</ref>
*प्रकार III एएफपी अंटार्कटिक [[ईलपाउट]] में पाए जाते हैं। वे प्रकार I एएफपी के समान बर्फ बांधने वाली सतहों पर समान समग्र हाइड्रोफोबिसिटी प्रदर्शित करते हैं। इनका आकार लगभग 6kD है।<ref name="Crevel2002" />प्रकार III एएफपी संभवतः अंटार्कटिक ईलपाउट में मौजूद सियालिक एसिड सिंथेज़ (एसएएस) जीन से विकसित हुए हैं। जीन दोहराव घटना के माध्यम से, यह जीन - जिसे अपनी स्वयं की कुछ बर्फ-बाध्यकारी गतिविधि प्रदर्शित करने के लिए दिखाया गया है - एन-टर्मिनल भाग के नुकसान से प्रभावी एएफपी जीन में विकसित हुआ।<ref name="Kelley et. al.2010">{{cite journal | vauthors = Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ | title = अंटार्कटिक मछली लाइकोडिचथिस डियरबोर्नी में एंटीफ्ीज़ प्रोटीन का कार्यात्मक विविधीकरण और विकास| journal = Journal of Molecular Evolution | volume = 71 | issue = 2 | pages = 111–8 | date = August 2010 | pmid = 20686757 | doi = 10.1007/s00239-010-9367-6 | bibcode = 2010JMolE..71..111K | s2cid = 25737518 }}</ref>
*प्रकार IV एएफपी ({{UniProt|P80961}}) लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन्स में पाए जाते हैं। वे ग्लूटामेट और ग्लूटामाइन से भरपूर अल्फा हेलिकल प्रोटीन हैं।<ref name="Deng1997">{{cite journal | vauthors = Deng G, Andrews DW, Laursen RA | title = लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन मायोक्सोसेफालस ऑक्टोडेसिमस्पिनोसिस से एक नए प्रकार के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन का अमीनो एसिड अनुक्रम| journal = FEBS Letters | volume = 402 | issue = 1 | pages = 17–20 | date = January 1997 | pmid = 9013849 | doi = 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 | doi-access = free }}</ref> इस प्रोटीन का आकार लगभग 12KDa है और इसमें 4-हेलिक्स बंडल होता है।<ref name="Deng1997" /> इसका एकमात्र पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन [[पायरोग्लुटामेट]] अवशेष है, जो इसके ए[[ N- टर्मिनस | N- टर्मिनस]] पर चक्रित [[ glutamine |glutamine]] अवशेष है।<ref name="Deng1997" />


'''संयंत्र एएफपी'''
*टाइप II एएफपी (उदाहरण के लिए {{UniProt|P05140}}) समुद्री रेवन, [[स्मेल्ट (मछली)]] और [[ हिलसा |हिलसा]] में पाए जाते हैं। वे सिस्टीन-समृद्ध गोलाकार प्रोटीन हैं जिनमें पांच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन|डाइसल्फ़ाइड बंध]] होते हैं।<ref name="Ng and Hew1992">{{cite journal | vauthors = Ng NF, Hew CL | title = समुद्री रेवेन से प्राप्त एंटीफ्रीज पॉलीपेप्टाइड की संरचना। डाइसल्फ़ाइड बांड और लेक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन से समानता| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 23 | pages = 16069–75 | date = August 1992 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 | pmid = 1644794 | doi-access = free }}</ref> टाइप II एएफपी संभवतः कैल्शियम पर निर्भर (सी-टाइप) लेक्टिन से विकसित हुए हैं।<ref name="Ewart et. al.1992">{{cite journal | vauthors = Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL | title = मछली एंटीफ्ीज़ प्रोटीन और कैल्शियम-निर्भर लेक्टिन के बीच संरचनात्मक और कार्यात्मक समानता| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 185 | issue = 1 | pages = 335–40 | date = May 1992 | pmid = 1599470 | doi = 10.1016/s0006-291x(05)90005-3 }}</ref> समुद्री रेवन, स्मेल्ट और हेरिंग [[टेलोस्ट]] की वंशावली भिन्न है। यदि एएफपी जीन इन वंशों के सामान्य पूर्वज में उपस्थित था, तो यह विचित्र है कि जीन उन वंशों में अस्तव्यस्त हुआ है, जो कुछ क्रमों में उपस्थित है और अन्य में अनुपस्थित है। यह विचार दिया गया है कि लेटरल जीन ट्रांसफर को इस विसंगति के लिए उत्तरदायी बताता है, जिस प्रकार स्मेल्ट ने हेरिंग से टाइप II एएफपी जीन प्राप्त किया था।<ref name="Graham et. al.2008">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL | title = मछलियों में लेक्टिन-जैसे एंटीफ्ीज़ प्रोटीन जीन का पार्श्व स्थानांतरण| journal = PLOS ONE | volume = 3 | issue = 7 | pages = e2616 | date = July 2008 | pmid = 18612417 | pmc = 2440524 | doi = 10.1371/journal.pone.0002616 | bibcode = 2008PLoSO...3.2616G | doi-access = free }} {{open access}}</ref>
{{main|dehydrin}}
*टाइप III एएफपी अंटार्कटिक [[ईलपाउट]] में पाए जाते हैं। वे टाइप I एएफपी के समान आइस-बाइंडिंग सतहों पर समान समग्र हाइड्रोफोबिसिटी प्रदर्शित करते हैं। इनका आकार लगभग 6kD है।<ref name="Crevel2002" /> टाइप III एएफपी संभवतः अंटार्कटिक ईलपाउट में उपस्थित सियालिक अम्ल सिंथेज़ (एसएएस) जीन से विकसित हुए हैं। जीन डुप्लीकेशन घटना के माध्यम से, यह जीन जिसे स्वयं की कुछ आइस-बाइंडिंग गतिविधि प्रदर्शित करने के लिए दर्शाया गया है, वह N-टर्मिनल भाग की हानि से प्रभावी एएफपी जीन में विकसित हुआ है।<ref name="Kelley et. al.2010">{{cite journal | vauthors = Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ | title = अंटार्कटिक मछली लाइकोडिचथिस डियरबोर्नी में एंटीफ्ीज़ प्रोटीन का कार्यात्मक विविधीकरण और विकास| journal = Journal of Molecular Evolution | volume = 71 | issue = 2 | pages = 111–8 | date = August 2010 | pmid = 20686757 | doi = 10.1007/s00239-010-9367-6 | bibcode = 2010JMolE..71..111K | s2cid = 25737518 }}</ref>
जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन की खोज की गई तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक जटिल हो गया।<ref name="Griffith1992">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA | title = एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन सर्दियों की राई की पत्तियों में अंतर्जात रूप से उत्पन्न होता है| journal = Plant Physiology | volume = 100 | issue = 2 | pages = 593–6 | date = October 1992 | pmid = 16653033 | pmc = 1075599 | doi = 10.1104/pp.100.2.593 }}</ref> प्लांट एएफपी निम्नलिखित पहलुओं में अन्य एएफपी से भिन्न हैं:
*टाइप IV एएफपी ({{UniProt|P80961}}) लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन्स में पाए जाते हैं। वे ग्लूटामेट और ग्लूटामाइन से परिपूर्ण अल्फा हेलिकल प्रोटीन हैं।<ref name="Deng1997">{{cite journal | vauthors = Deng G, Andrews DW, Laursen RA | title = लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन मायोक्सोसेफालस ऑक्टोडेसिमस्पिनोसिस से एक नए प्रकार के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन का अमीनो एसिड अनुक्रम| journal = FEBS Letters | volume = 402 | issue = 1 | pages = 17–20 | date = January 1997 | pmid = 9013849 | doi = 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 | doi-access = free }}</ref> इस प्रोटीन का आकार लगभग 12KDa है और इसमें 4-हेलिक्स बंडल होता है।<ref name="Deng1997" /> इसका एकमात्र पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन [[पायरोग्लुटामेट]] अवशेष है, जो इसके[[ N- टर्मिनस | N- टर्मिनस]] पर चक्रित [[ glutamine |ग्लूटामाइन]] अवशेष है।<ref name="Deng1997" />


#अन्य एएफपी की तुलना में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि बहुत कमजोर है।<ref name="Griffith and Yaish2004">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Yaish MW | title = Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities | journal = Trends in Plant Science | volume = 9 | issue = 8 | pages = 399–405 | date = August 2004 | pmid = 15358271 | doi = 10.1016/j.tplants.2004.06.007 }}</ref>
'''प्लांट एएफपी'''
#उनका शारीरिक कार्य संभवतः बर्फ के निर्माण को रोकने के बजाय बर्फ के पुनः क्रिस्टलीकरण को रोकने में है।<ref name="Griffith and Yaish2004"/>#उनमें से अधिकांश विकसित [[रोगजनन]]-संबंधी प्रोटीन हैं, जो कभी-कभी कवकनाशी गुणों को बरकरार रखते हैं।<ref name="Griffith and Yaish2004" />
{{main|डिहाइड्रिन}}


'''कीट एएफपी'''
जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन प्राप्त किया गया तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक विषम हो गया।<ref name="Griffith1992">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA | title = एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन सर्दियों की राई की पत्तियों में अंतर्जात रूप से उत्पन्न होता है| journal = Plant Physiology | volume = 100 | issue = 2 | pages = 593–6 | date = October 1992 | pmid = 16653033 | pmc = 1075599 | doi = 10.1104/pp.100.2.593 }}</ref> प्लांट एएफपी निम्नलिखित पक्षों में अन्य एएफपी से भिन्न हैं-


कीड़ों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो और रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म और पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) शामिल हैं। कीट एएफपी कुछ समानताएं साझा करते हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (यानी अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मूल्य, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और सपाट बर्फ-बाध्यकारी सतह के साथ दोहराव वाली संरचना होती है। निकट से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल के बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-एसिड दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बंधन द्वारा स्थिर होता है। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कुंडल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड के तरफ सपाट बर्फ-बाध्यकारी सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।<ref name="Duman2001" /><ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = सतह हाइड्रॉक्सिल और बीटा-हेलिक्स एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के पानी द्वारा बर्फ की संरचना की नकल| journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = July 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 | bibcode = 2000Natur.406..322L | s2cid = 4385352 }}</ref> अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना लंबे समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,<ref>{{cite journal | vauthors = Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, Isaacs FJ, Modis Y, Meng W | display-authors = 6 | title = एक कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन की क्रिस्टल संरचना और बर्फ बंधन के लिए इसके निहितार्थ| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 288 | issue = 17 | pages = 12295–304 | date = April 2013 | pmid = 23486477 | pmc = 3636913 | doi = 10.1074/jbc.M113.450973 | doi-access = free }}</ref> और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से हल्के सौंदर्य कीट से गैर-समजात एएफपी के लिए तैयार किए गए मॉडल के समान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lin FH, Davies PL, Graham LA | title = The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 21 | pages = 4467–78 | date = May 2011 | pmid = 21486083 | doi = 10.1021/bi2003108 }}</ref> इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान बर्फ-बाध्यकारी सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें लंबे समय तक दोहराव होता है जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-एसिड रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के बजाय, बर्फ-बाध्यकारी सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है .<ref>{{cite journal | vauthors = Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL | title = मिज एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की मध्यवर्ती गतिविधि टायरोसिन-समृद्ध बर्फ-बाइंडिंग साइट और असामान्य बर्फ विमान संबंध के कारण होती है| journal = The FEBS Journal | volume = 283 | issue = 8 | pages = 1504–15 | date = April 2016 | pmid = 26896764 | doi = 10.1111/febs.13687 | s2cid = 37207016 | doi-access = free }}</ref> स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीड़े नहीं हैं, किन्तु कीड़ों की तरह, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अक्सर स्नो पिस्सू कहा जाता है, अतिसक्रिय एएफपी पैदा करती है।<ref name="pmid16239469" />यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी सपाट बर्फ-बंधने वाली सतह है, समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो एसिड है। प्रत्येक 3-अमीनो-एसिड दोहराव पॉलीप्रोलाइन प्रकार II हेलिक्स का मोड़ बनाता है। फिर हेलिकॉप्टर साथ मुड़ते हैं, बंडल बनाते हैं जो दो हेलिकॉप्टर मोटा होता है, जिसमें बर्फ-बाध्यकारी चेहरा होता है जिसमें थ्रेओनीन के बजाय एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष हावी होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB | title = स्नो पिस्सू एंटीफ्रीज प्रोटीन की एक्स-रे संरचना सिंथेटिक प्रोटीन एनैन्टीओमर्स के रेसमिक क्रिस्टलीकरण द्वारा निर्धारित की जाती है| journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 130 | issue = 30 | pages = 9695–701 | date = July 2008 | pmid = 18598029 | pmc = 2719301 | doi = 10.1021/ja8013538 }}</ref> अन्य कीड़े, जैसे कि अलास्का बीटल, अतिसक्रिय एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो एसिड (प्रोटीन) के पॉलिमर के बजाय शर्करा ([[ज़ाइलोमैनन]]) के पॉलिमर होते हैं।<ref name = "Walters_2009">{{cite journal | vauthors = Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG | title = फ़्रीज़-सहिष्णु अलास्का बीटल उपिस सेरामबोइड्स में एक गैर-प्रोटीन थर्मल हिस्टैरिसीस-उत्पादक जाइलोमैनन एंटीफ्ीज़| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 106 | issue = 48 | pages = 20210–5 | date = December 2009 | pmid = 19934038 | doi = 10.1073/pnas.0909872106 | pmc = 2787118 | bibcode = 2009PNAS..10620210W | s2cid = 25741145 | doi-access = free }}</ref> कुल मिलाकर, इससे पता चलता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के बाद उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीड़ों को जन्म दिया। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।
#अन्य एएफपी की उपमा में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि अधिक अशक्त है।<ref name="Griffith and Yaish2004">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Yaish MW | title = Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities | journal = Trends in Plant Science | volume = 9 | issue = 8 | pages = 399–405 | date = August 2004 | pmid = 15358271 | doi = 10.1016/j.tplants.2004.06.007 }}</ref>
#उनका शारीरिक कार्य संभवतः बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ के पुनः क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने में है।<ref name="Griffith and Yaish2004"/>
#उनमें से अधिकांश विकसित [[रोगजनन]]-संबंधी प्रोटीन हैं, जो कभी-कभी कवकनाशी गुणों को स्थिर रखते हैं।<ref name="Griffith and Yaish2004" />
 
'''इन्सेक्ट एएफपी'''
 
कीटों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो, रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म, पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) सम्मिलित हैं। इन्सेक्ट एएफपी में कुछ समानताएँ होती हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (अर्थात अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मान, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और समतल आइस-बाइंडिंग सतह के साथ दोहराव वाली संरचना भी होती है। निकटता से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल से संबंधित बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-अम्ल दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा स्थिर होते हैं। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कोइल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड की ओर समतल आइस-बाइंडिंग सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।<ref name="Duman2001" /><ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = सतह हाइड्रॉक्सिल और बीटा-हेलिक्स एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के पानी द्वारा बर्फ की संरचना की नकल| journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = July 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 | bibcode = 2000Natur.406..322L | s2cid = 4385352 }}</ref> अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना अधिक समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,<ref>{{cite journal | vauthors = Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, Isaacs FJ, Modis Y, Meng W | display-authors = 6 | title = एक कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन की क्रिस्टल संरचना और बर्फ बंधन के लिए इसके निहितार्थ| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 288 | issue = 17 | pages = 12295–304 | date = April 2013 | pmid = 23486477 | pmc = 3636913 | doi = 10.1074/jbc.M113.450973 | doi-access = free }}</ref> और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से पेल ब्यूटी मोथ से असमजात एएफपी के लिए प्रस्तुत किए गए मॉडल के समान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lin FH, Davies PL, Graham LA | title = The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 21 | pages = 4467–78 | date = May 2011 | pmid = 21486083 | doi = 10.1021/bi2003108 }}</ref> इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान आइस-बाइंडिंग सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें अधिक समय तक दोहराव होता है और जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-अम्ल रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के अतिरिक्त, आइस-बाइंडिंग सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL | title = मिज एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की मध्यवर्ती गतिविधि टायरोसिन-समृद्ध बर्फ-बाइंडिंग साइट और असामान्य बर्फ विमान संबंध के कारण होती है| journal = The FEBS Journal | volume = 283 | issue = 8 | pages = 1504–15 | date = April 2016 | pmid = 26896764 | doi = 10.1111/febs.13687 | s2cid = 37207016 | doi-access = free }}</ref> स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीट नहीं हैं, किन्तु कीटों की भाँति, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अधिकांशतः स्नो फ़्ली कहा जाता है, हाइपरएक्टिव एएफपी उत्पन्न करती है।<ref name="pmid16239469" /> यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी समतल आइस-बाइंडिंग सतह भी होती है, जिससे समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो अम्ल है। प्रत्येक 3-अमीनो-अम्ल दोहराव पॉलीप्रोलाइन टाइप II हेलिक्स का टर्न बनाता है। फिर हेलिसेस फोल्ड होते हैं, और बंडल बनाते हैं जो दो हेलिसेस से थिक होता है, जिसमें आइस-बाइंडिंग फेस होता है और जिसमें थ्रेओनीन के अतिरिक्त एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB | title = स्नो पिस्सू एंटीफ्रीज प्रोटीन की एक्स-रे संरचना सिंथेटिक प्रोटीन एनैन्टीओमर्स के रेसमिक क्रिस्टलीकरण द्वारा निर्धारित की जाती है| journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 130 | issue = 30 | pages = 9695–701 | date = July 2008 | pmid = 18598029 | pmc = 2719301 | doi = 10.1021/ja8013538 }}</ref> अन्य कीट, जैसे कि अलास्का बीटल, हाइपरएक्टिव एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो अम्ल (प्रोटीन) के पॉलिमर के अतिरिक्त शर्करा ([[ज़ाइलोमैनन]]) के पॉलिमर होते हैं।<ref name = "Walters_2009">{{cite journal | vauthors = Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG | title = फ़्रीज़-सहिष्णु अलास्का बीटल उपिस सेरामबोइड्स में एक गैर-प्रोटीन थर्मल हिस्टैरिसीस-उत्पादक जाइलोमैनन एंटीफ्ीज़| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 106 | issue = 48 | pages = 20210–5 | date = December 2009 | pmid = 19934038 | doi = 10.1073/pnas.0909872106 | pmc = 2787118 | bibcode = 2009PNAS..10620210W | s2cid = 25741145 | doi-access = free }}</ref> इस प्रकार यह ज्ञात होता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के पश्चात उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीटों को उत्पन्न किया था। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।


===समुद्री बर्फ जीव एएफपी===
===समुद्री बर्फ जीव एएफपी===
समुद्री बर्फ में रहने वाले कई सूक्ष्मजीवों में एएफपी होते हैं जो ही परिवार से संबंधित होते हैं। [[डायटम]] फ्रैगिलैरियोप्सिस सिलिंड्रस और एफ. कर्टा ध्रुवीय समुद्री बर्फ समुदायों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जो प्लेटलेट परत और पैक बर्फ दोनों के संयोजन पर हावी होते हैं। एएफपी इन प्रजातियों में व्यापक हैं, और मल्टी[[जीन]] परिवार के रूप में एएफपी जीन की उपस्थिति जीनस फ्रैगिलारियोप्सिस के लिए इस समूह के महत्व को इंगित करती है।<ref name="pmid20105220">{{cite journal | vauthors = Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K | title = Antifreeze proteins in polar sea ice diatoms: diversity and gene expression in the genus Fragilariopsis | journal = Environmental Microbiology | volume = 12 | issue = 4 | pages = 1041–52 | date = April 2010 | pmid = 20105220 | doi = 10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x }}</ref> एफ. सिलिंड्रस में पहचाने गए एएफपी एएफपी परिवार से संबंधित हैं जो विभिन्न टैक्सों में दर्शाए जाते हैं और समुद्री बर्फ से संबंधित अन्य जीवों में पाए जा सकते हैं ([[कोलवेलिया]] एसपीपी, नेविकुला ग्लैसी, चेटोसेरोस नियोग्रैसाइल और स्टीफोस लॉन्गिप्स और ल्यूकोस्पोरिडियम अंटार्कटिकम)<ref name="pmid17651136">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Fritsen C, Shen K | title = अंटार्कटिक समुद्री बर्फ जीवाणु से एक बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = FEMS Microbiology Ecology | volume = 61 | issue = 2 | pages = 214–21 | date = August 2007 | pmid = 17651136 | doi = 10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Kiko R | title = Acquisition of freeze protection in a sea-ice crustacean through horizontal gene transfer? | journal = Polar Biology | date = April 2010 | volume = 33 | issue = 4 | pages = 543–56 | doi =  10.1007/s00300-009-0732-0 | s2cid = 20952951 }}</ref> और अंटार्कटिक अंतर्देशीय बर्फ बैक्टीरिया ([[फ्लेवोबैक्टीरियासी]]),<ref name="pmid18622572">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Christner BC, Schuster SC | title = वोस्तोक बर्फ कोर से एक जीवाणु बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = Extremophiles | volume = 12 | issue = 5 | pages = 713–7 | date = September 2008 | pmid = 18622572 | doi = 10.1007/s00792-008-0178-2 | s2cid = 505953 }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Xiao N,Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T |title=अंटार्कटिका से अलग किए गए विभिन्न कवक और स्ट्रैमेनोपिला की एंटीफ़्रीज़ गतिविधियाँ|journal=North American Fungi |volume=5 |pages=215–220 |doi=10.2509/naf2010.005.00514 |url=https://www.pnwfungi.org/index.php/pnwfungi/article/view/1091|date=2010-12-22 |doi-access=free }}</ref> साथ ही ठंड-सहिष्णु कवक ([[टाइफुला इशिकारिएंसिस]], [[लेंटिनुला एडोड्स]] और [[फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला]]) में भी।<ref>{{cite journal | vauthors = Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S | title = स्नो मोल्ड कवक से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन।| journal = Canadian Journal of Botany | date = December 2003 | volume = 81 | issue = 12 | pages = 1175–81 | doi = 10.1139/b03-116 }}</ref><ref name="pmid19121299">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Janech MG | title = एनोकी और शिइताके मशरूम से बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = Cryobiology | volume = 58 | issue = 2 | pages = 151–6 | date = April 2009 | pmid = 19121299 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2008.11.009 }}</ref>
समुद्री बर्फ में रहने वाले कई सूक्ष्मजीवों में एएफपी होते हैं जो समान फैमिली से संबंधित होते हैं। [[डायटम]] फ्रैगिलैरियोप्सिस सिलिंड्रस और एफ कर्टा ध्रुवीय समुद्री बर्फ समुदायों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जो प्लेटलेट परत और पैक बर्फ दोनों के संयोजन पर आच्छादित होते हैं। एएफपी इन प्रजातियों में व्यापक हैं, और मल्टीजीन फैमिली के रूप में एएफपी [[जीन]] की उपस्थिति जीनस फ्रैगिलारियोप्सिस के लिए इस समूह के महत्व को दर्शाती है।<ref name="pmid20105220">{{cite journal | vauthors = Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K | title = Antifreeze proteins in polar sea ice diatoms: diversity and gene expression in the genus Fragilariopsis | journal = Environmental Microbiology | volume = 12 | issue = 4 | pages = 1041–52 | date = April 2010 | pmid = 20105220 | doi = 10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x }}</ref> एफ सिलिंड्रस में प्रमाणित किये गए एएफपी, एएफपी फैमिली से संबंधित हैं जो विभिन्न टैक्सों में दर्शाए जाते हैं और समुद्री बर्फ से संबंधित अन्य जीवों ([[कोलवेलिया|''कोलवेलिया'']] एसपीपी, नेविकुला ग्लैसी, चेटोसेरोस नियोग्रैसाइल, स्टीफोस लॉन्गिप्स और ल्यूकोस्पोरिडियम अंटार्कटिकम)<ref name="pmid17651136">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Fritsen C, Shen K | title = अंटार्कटिक समुद्री बर्फ जीवाणु से एक बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = FEMS Microbiology Ecology | volume = 61 | issue = 2 | pages = 214–21 | date = August 2007 | pmid = 17651136 | doi = 10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Kiko R | title = Acquisition of freeze protection in a sea-ice crustacean through horizontal gene transfer? | journal = Polar Biology | date = April 2010 | volume = 33 | issue = 4 | pages = 543–56 | doi =  10.1007/s00300-009-0732-0 | s2cid = 20952951 }}</ref> और अंटार्कटिक अंतर्देशीय बर्फ बैक्टीरिया ([[फ्लेवोबैक्टीरियासी]]),<ref name="pmid18622572">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Christner BC, Schuster SC | title = वोस्तोक बर्फ कोर से एक जीवाणु बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = Extremophiles | volume = 12 | issue = 5 | pages = 713–7 | date = September 2008 | pmid = 18622572 | doi = 10.1007/s00792-008-0178-2 | s2cid = 505953 }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Xiao N,Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T |title=अंटार्कटिका से अलग किए गए विभिन्न कवक और स्ट्रैमेनोपिला की एंटीफ़्रीज़ गतिविधियाँ|journal=North American Fungi |volume=5 |pages=215–220 |doi=10.2509/naf2010.005.00514 |url=https://www.pnwfungi.org/index.php/pnwfungi/article/view/1091|date=2010-12-22 |doi-access=free }}</ref> के साथ ही कोल्ड-टोलेरंट कवक ([[टाइफुला इशिकारिएंसिस|''टाइफुला इशिकारिएंसिस'']], [[लेंटिनुला एडोड्स|''लेंटिनुला एडोड्स'']] और [[फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला|''फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला'']]) में भी में पाए जा सकते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S | title = स्नो मोल्ड कवक से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन।| journal = Canadian Journal of Botany | date = December 2003 | volume = 81 | issue = 12 | pages = 1175–81 | doi = 10.1139/b03-116 }}</ref><ref name="pmid19121299">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Janech MG | title = एनोकी और शिइताके मशरूम से बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन| journal = Cryobiology | volume = 58 | issue = 2 | pages = 151–6 | date = April 2009 | pmid = 19121299 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2008.11.009 }}</ref>
समुद्री बर्फ एएफपी के लिए कई संरचनाओं का समाधान किया गया है। प्रोटीन का यह परिवार [[बीटा हेलिक्स]] में बदल जाता है जो सपाट बर्फ-बंधने वाली सतह बनाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hanada Y, Nishimiya Y, Miura A, Tsuda S, Kondo H | title = अंटार्कटिक समुद्री बर्फ के जीवाणु कोलवेलिया एसपी से अतिसक्रिय एंटीफ्ीज़ प्रोटीन। दोहराए जाने वाले अनुक्रमों के बिना एक मिश्रित बर्फ-बंधन स्थल है| journal = The FEBS Journal | volume = 281 | issue = 16 | pages = 3576–90 | date = August 2014 | pmid = 24938370 | doi = 10.1111/febs.12878 | s2cid = 8388070 | doi-access = free }}</ref> अन्य एएफपी के विपरीत, बर्फ-बंधन स्थल के लिए कोई एकल अनुक्रम रूपांकन नहीं है।<ref>{{cite journal | vauthors = Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH | title = अंटार्कटिक जीवाणु फ्लेवोबैक्टीरियम फ्रिगोरिस PS1 से एक अतिसक्रिय बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन की संरचना-आधारित लक्षण वर्णन और एंटीफ़्रीज़ गुण| journal = Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography | volume = 70 | issue = Pt 4 | pages = 1061–73 | date = April 2014 | pmid = 24699650 | doi = 10.1107/S1399004714000996 }}</ref>
 
[[सरोम]] यूप्लोट्स फ़ोकार्डी और साइकोफिलिक बैक्टीरिया के मेटाजेनोम से पाए गए एएफपी में कुशल बर्फ पुनः-क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता होती है।<ref name=Mangiagalli2016>{{cite journal | vauthors = Mangiagalli M, Bar-Dolev M, Tedesco P, Natalello A, Kaleda A, Brocca S, de Pascale D, Pucciarelli S, Miceli C, Braslavsky I, Lotti M | display-authors = 6 | title = अंटार्कटिक बैक्टीरिया से प्राप्त बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन का क्रायो-सुरक्षात्मक प्रभाव| journal = The FEBS Journal | volume = 284 | issue = 1 | pages = 163–177 | date = January 2017 | pmid = 27860412 | doi = 10.1111/febs.13965 | hdl-access = free | hdl = 11581/397803 | s2cid = 43854468 }}</ref> -7.4°C तापमान में बर्फ के पुन: क्रिस्टलीकरण को पूर्ण रूप से रोकने के लिए यूप्लॉट्स फोकार्डी कंसोर्टियम आइस-बाइंडिंग प्रोटीन (EfcIBP) का 1 μM पर्याप्त है। यह बर्फ-पुन: क्रिस्टलीकरण अवरोधन क्षमता बैक्टीरिया को बर्फ के निर्माण को रोकने के बजाय बर्फ को सहन करने में मदद करती है। EfcIBP थर्मल हिस्टैरिसीस गैप भी पैदा करता है, किन्तु यह क्षमता बर्फ-पुन: क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता जितनी कुशल नहीं है। EfcIBP ठंडे तापमान में शुद्ध प्रोटीन और संपूर्ण जीवाणु कोशिकाओं दोनों की रक्षा करने में मदद करता है। [[ हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन |हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] EfcIBP के साथ ऊष्मायन करने पर जमने और पिघलने के कई चक्रों के बाद कार्यात्मक होता है। जब ईएफसीआईबीपी जीन को ई. कोली जीनोम में डाला गया तो [[ इशरीकिया कोली |इशरीकिया कोली]] 0 डिग्री सेल्सियस तापमान में लंबे समय तक जीवित रहता है।<ref name=Mangiagalli2016 />EfcIBP में विशिष्ट AFP संरचना होती है जिसमें कई [[बीटा-शीट]] और [[अल्फा-हेलिक्स]] शामिल होते हैं। इसके अलावा, सभी बर्फ-बाध्यकारी ध्रुवीय अवशेष प्रोटीन के समान स्थान पर हैं।<ref name=Mangiagalli2016 />
समुद्री बर्फ एएफपी के लिए कई संरचनाओं का समाधान किया गया है। प्रोटीन की ये फैमिली [[बीटा हेलिक्स]] में परिवर्तित हो जाती है जो समतल आइस-बाइंडिंग सतह बनाती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hanada Y, Nishimiya Y, Miura A, Tsuda S, Kondo H | title = अंटार्कटिक समुद्री बर्फ के जीवाणु कोलवेलिया एसपी से अतिसक्रिय एंटीफ्ीज़ प्रोटीन। दोहराए जाने वाले अनुक्रमों के बिना एक मिश्रित बर्फ-बंधन स्थल है| journal = The FEBS Journal | volume = 281 | issue = 16 | pages = 3576–90 | date = August 2014 | pmid = 24938370 | doi = 10.1111/febs.12878 | s2cid = 8388070 | doi-access = free }}</ref> अन्य एएफपी के विपरीत, आइस-बाइंडिंग साइट के लिए कोई एकल सीक्वेंस मोटिफ नहीं है।<ref>{{cite journal | vauthors = Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH | title = अंटार्कटिक जीवाणु फ्लेवोबैक्टीरियम फ्रिगोरिस PS1 से एक अतिसक्रिय बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन की संरचना-आधारित लक्षण वर्णन और एंटीफ़्रीज़ गुण| journal = Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography | volume = 70 | issue = Pt 4 | pages = 1061–73 | date = April 2014 | pmid = 24699650 | doi = 10.1107/S1399004714000996 }}</ref>
 
[[सरोम|सिलियेट]] यूप्लोट्स ''फ़ोकार्डी'' और साइकोफिलिक बैक्टीरिया के मेटाजेनोम से पाए गए एएफपी में कुशल बर्फ पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता होती है।<ref name="Mangiagalli2016">{{cite journal | vauthors = Mangiagalli M, Bar-Dolev M, Tedesco P, Natalello A, Kaleda A, Brocca S, de Pascale D, Pucciarelli S, Miceli C, Braslavsky I, Lotti M | display-authors = 6 | title = अंटार्कटिक बैक्टीरिया से प्राप्त बर्फ-बाध्यकारी प्रोटीन का क्रायो-सुरक्षात्मक प्रभाव| journal = The FEBS Journal | volume = 284 | issue = 1 | pages = 163–177 | date = January 2017 | pmid = 27860412 | doi = 10.1111/febs.13965 | hdl-access = free | hdl = 11581/397803 | s2cid = 43854468 }}</ref> -7.4°C तापमान में बर्फ के पुनर्क्रिस्टलीकरण को पूर्णतः अवरोधित करने के लिए यूप्लॉट्स फोकार्डी कंसोर्टियम आइस-बाइंडिंग प्रोटीन (EfcIBP) का 1 μM पर्याप्त है। यह बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण अवरोधन क्षमता बैक्टीरिया को बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ को सहन करने में सहायता करती है। EfcIBP थर्मल हिस्टैरिसीस गैप भी उत्पन्न करता है, किन्तु यह क्षमता बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता जितनी कुशल नहीं है। EfcIBP फ्रीजिंग तापमान में शुद्ध प्रोटीन और संपूर्ण जीवाणु कोशिका दोनों की रक्षा करने में सहायता करता है। [[ हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन |ग्रीन फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] EfcIBP के साथ ऊष्मायन करने पर फ्रीजिंग और मेल्टिंग के कई चक्रों के पश्चात यह कार्यात्मक होता है। जब ''efcIBP'' जीन को ''ई. कोली'' जीनोम में इन्सर्ट किया गया तो यह [[ इशरीकिया कोली |''ई. कोली'']] 0 डिग्री सेल्सियस तापमान में भी अधिक समय तक जीवित रहा।<ref name="Mangiagalli2016" /> EfcIBP में विशिष्ट एएफपी संरचना होती है जिसमें कई [[बीटा-शीट]] और [[अल्फा-हेलिक्स]] सम्मिलित होते हैं। इसके अतिरिक्त, सभी आइस-बाइंडिंग ध्रुवीय अवशेष प्रोटीन के समान स्थान पर होते हैं।<ref name="Mangiagalli2016" />


== विकास ==
== विकास ==
एएफपी की उल्लेखनीय विविधता और वितरण से पता चलता है कि उत्तरी गोलार्ध में 1-2 मिलियन वर्ष पहले और अंटार्कटिका में 10-30 मिलियन वर्ष पहले होने वाले समुद्र स्तर के हिमनद के जवाब में हाल ही में विभिन्न प्रकार विकसित हुए हैं। गहरे समुद्र में ड्रिलिंग से एकत्र किए गए डेटा से पता चला है कि अंटार्कटिक सर्कम्पोलर करंट का विकास 30 मिलियन वर्ष पहले हुआ था।<ref name = "Barker_2004">{{Cite journal | vauthors = Barker PF, Thomas E |date= June 2004 |title=अंटार्कटिक सर्कम्पोलर धारा की उत्पत्ति, हस्ताक्षर और पुराजलवायु प्रभाव|journal=Earth-Science Reviews |language=en |volume=66 |issue=1 |pages=143–162 |doi=10.1016/j.earscirev.2003.10.003 |bibcode= 2004ESRv...66..143B |issn=0012-8252}}</ref> इस धारा से उत्पन्न अंटार्कटिक की ठंडक के कारण टेलोस्ट प्रजातियाँ बड़े पैमाने पर विलुप्त हो गईं जो ठंड के तापमान को झेलने में असमर्थ थीं।<ref name = "Eastman_2005">{{Cite journal | vauthors = Eastman JT  |date= January 2005 |title=अंटार्कटिक मछलियों की विविधता की प्रकृति|url=https://doi.org/10.1007/s00300-004-0667-4 |journal=Polar Biology |language=en |volume=28 |issue=2 |pages=93–107 |doi=10.1007/s00300-004-0667-4 |s2cid= 1653548 |issn=1432-2056}}</ref> एंटीफ्रीज गिलकोप्रोटीन के साथ नॉटोथेनियोइड्स प्रजातियां हिमनदी घटना से बचने और नए क्षेत्रों में विविधता लाने में सक्षम थीं।<ref name = "Eastman_2005" /><ref name="Chen_1997" />
एएफपी की उल्लेखनीय विविधता और वितरण से ज्ञात होता है कि उत्तरी गोलार्ध में 1-2 मिलियन वर्ष पूर्व और अंटार्कटिका में 10-30 मिलियन वर्ष पूर्व होने वाले समुद्र स्तर के हिमनदन की प्रतिक्रिया में विभिन्न प्रकार विकसित हुए हैं। समुद्र में ड्रिलिंग से एकत्र किए गए डेटा से ज्ञात हुआ है कि अंटार्कटिक सर्कम्पोलर धारा का विकास 30 मिलियन वर्ष पूर्व हुआ था।<ref name = "Barker_2004">{{Cite journal | vauthors = Barker PF, Thomas E |date= June 2004 |title=अंटार्कटिक सर्कम्पोलर धारा की उत्पत्ति, हस्ताक्षर और पुराजलवायु प्रभाव|journal=Earth-Science Reviews |language=en |volume=66 |issue=1 |pages=143–162 |doi=10.1016/j.earscirev.2003.10.003 |bibcode= 2004ESRv...66..143B |issn=0012-8252}}</ref> इस धारा से उत्पन्न अंटार्कटिक के शीतलन के कारण टेलोस्ट प्रजातियाँ बड़े स्तर पर विलुप्त हो गईं थीं जो फ्रीजिंग तापमान को सहन करने में असमर्थ थीं।<ref name = "Eastman_2005">{{Cite journal | vauthors = Eastman JT  |date= January 2005 |title=अंटार्कटिक मछलियों की विविधता की प्रकृति|url=https://doi.org/10.1007/s00300-004-0667-4 |journal=Polar Biology |language=en |volume=28 |issue=2 |pages=93–107 |doi=10.1007/s00300-004-0667-4 |s2cid= 1653548 |issn=1432-2056}}</ref> एंटीफ्रीज गिलकोप्रोटीन के साथ नॉटोथेनियोइड्स प्रजातियाँ हिमनदन घटना से बचने और नए क्षेत्रों में विविधता लाने में सक्षम थीं।<ref name = "Eastman_2005" /><ref name="Chen_1997" />


समान अनुकूलन के इस स्वतंत्र विकास को अभिसरण विकास कहा जाता है।<ref name="Fletcher2001" />उत्तरी कॉड (गैडिडे) और नॉटोथेनियोइड्स में अभिसरण विकास के साक्ष्य भिन्न-भिन्न स्पेसर अनुक्रमों और इंट्रॉन और एक्सॉन के भिन्न-भिन्न संगठन के साथ-साथ बेजोड़ एएफजीपी ट्रिपपेप्टाइड अनुक्रमों के निष्कर्षों द्वारा समर्थित हैं, जो छोटे पैतृक अनुक्रमों के दोहराव से उभरे थे जिन्हें भिन्न-भिन्न क्रमबद्ध किया गया था (के लिए) प्रत्येक समूह द्वारा ही ट्रिपेप्टाइड)। ये समूह लगभग 7-15 मिलियन वर्ष पहले अलग हो गए थे। कुछ ही समय बाद (5-15 माइआ), एएफजीपी जीन नोटोथेनियोइड्स में पैतृक अग्न्याशय ट्रिप्सिनोजेन जीन से विकसित हुआ। एएफजीपी और ट्रिप्सिनोजेन जीन अनुक्रम विचलन के माध्यम से विभाजित होते हैं - अनुकूलन जो अंटार्कटिक महासागर के ठंडा होने और अंततः जमने के साथ हुआ। उत्तरी कॉड में एएफजीपी जीन का विकास हाल ही में हुआ (~3.2 माइआ) और थ्र-अला-अला इकाई में अग्रानुक्रम दोहराव के माध्यम से गैर-कोडिंग अनुक्रम से उभरा। अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड मछली और आर्टिक कॉड, बोरेगाडस सईदा, दो भिन्न-भिन्न ऑर्डर का हिस्सा हैं और इनमें बहुत समान एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।<ref name=lc>{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली और आर्कटिक कॉड में एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन का अभिसरण विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–3822 | date = April 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C | doi-access = free }}</ref> यद्यपि दोनों प्रकार की मछलियों में समान एंटीफ्ीज़ प्रोटीन होते हैं, कॉड प्रजातियों में एएफजी में आर्जिनिन होता है, जबकि अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड नहीं होता है।<ref name=lc/>1-2 साइक्लोहेक्सानेडियोन का उपयोग करके रासायनिक संशोधन के प्रभाव को देखकर डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस एंटीफ्ीज़ प्रोटीन (डीएएफपी-1) में एन्हांसर के रूप में आर्गिनिन की भूमिका की जांच की गई है।<ref name=":0">{{Cite journal |last1=Wang |first1=Sen |last2=Amornwittawat |first2=Natapol |last3=Juwita |first3=Vonny |last4=Kao |first4=Yu |last5=Duman |first5=John G. |last6=Pascal |first6=Tod A. |last7=Goddard |first7=William A. |last8=Wen |first8=Xin |date=2009-10-13 |title=आर्जिनिन, बीटल डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की क्षमता बढ़ाने के लिए एक प्रमुख अवशेष|journal=Biochemistry |language=en |volume=48 |issue=40 |pages=9696–9703 |doi=10.1021/bi901283p |issn=0006-2960 |pmc=2760095 |pmid=19746966}}</ref> पिछले शोध में इस बेटल्स के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन के विभिन्न संवर्द्धक पाए गए हैं जिनमें थाउमैटिन जैसा प्रोटीन और पॉलीकार्बोक्सिलेट्स शामिल हैं।<ref>{{Cite journal |last1=Wang |first1=Lei |last2=Duman |first2=John G. |date=2006-01-31 |title=बीटल डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस के लार्वा से थौमेटिन जैसा प्रोटीन एंटीफ्रीज प्रोटीन की गतिविधि को बढ़ाता है|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16430224/ |journal=Biochemistry |volume=45 |issue=4 |pages=1278–1284 |doi=10.1021/bi051680r |issn=0006-2960 |pmid=16430224}}</ref><ref name=":1">{{Cite journal |last1=Amornwittawat |first1=Natapol |last2=Wang |first2=Sen |last3=Duman |first3=John G. |last4=Wen |first4=Xin |date=December 2008 |title=पॉलीकार्बोक्सिलेट्स बीटल एंटीफ्ीज़ प्रोटीन गतिविधि को बढ़ाते हैं|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics |volume=1784 |issue=12 |pages=1942–1948 |doi=10.1016/j.bbapap.2008.06.003 |issn=0006-3002 |pmc=2632549 |pmid=18620083}}</ref> आर्गिनिन विशिष्ट अभिकर्मक के साथ डीएएफपी-1 के संशोधन के परिणामस्वरूप डीएएफपी-1 में थर्मल हिस्टैरिसीस का आंशिक और पूर्ण नुकसान हुआ, जो दर्शाता है कि आर्गिनिन इसकी क्षमता को बढ़ाने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।<ref name=":0" />डीएएफपी-1 के विभिन्न बढ़ाने वाले अणुओं में भिन्न-भिन्न थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि होती है।<ref name=":1" />अमोर्नविटवाट एट अल। 2008 में पाया गया कि अणुओं में कार्बोक्जलेट समूहों की संख्या डीएएफपी-1 की क्षमता बढ़ाने को प्रभावित करती है।<ref name=":1" />टीएच में इष्टतम गतिविधि बढ़ाने वाले अणुओं की उच्च सांद्रता से संबंधित है।<ref name=":1" />ली एट अल. 1998 में डेंड्रियोइड्स कैनाडेंसिस से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन में थर्मल हिस्टैरिसीस पर पीएच और विलेय के प्रभावों की जांच की गई।<ref name=":2">{{Cite journal |last1=Li |first1=N. |last2=Andorfer |first2=C. A. |last3=Duman |first3=J. G. |date=August 1998 |title=कम आणविक द्रव्यमान वाले विलेय द्वारा कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन गतिविधि में वृद्धि|journal=The Journal of Experimental Biology |volume=201 |issue=Pt 15 |pages=2243–2251 |doi=10.1242/jeb.201.15.2243 |issn=0022-0949 |pmid=9662495|doi-access=free }}</ref> डीएएफपी-4 की टीएच गतिविधि पीएच से प्रभावित नहीं हुई जब तक कि कम विलेय सांद्रता (पीएच 1) न हो जिसमें टीएच कम हो गया।<ref name=":2" />पांच विलेय का प्रभाव; टीएच गतिविधि पर सक्सिनेट, साइट्रेट, मैलेट, मैलोनेट और एसीटेट की सूचना दी गई थी।<ref name=":2" />पांच विलेय पदार्थों में से, साइट्रेट को सबसे अधिक प्रभाव बढ़ाने वाला दिखाया गया है।<ref name=":2" />
समान अनुकूलन के इस स्वतंत्र विकास को अभिसरण विकास कहा जाता है।<ref name="Fletcher2001" /> उत्तरी कॉड (गैडिडे) और नॉटोथेनियोइड्स में अभिसरण विकास के साक्ष्य भिन्न-भिन्न स्पेसर सीक्वेंस और इंट्रॉन तथा एक्सॉन के भिन्न-भिन्न संगठन के साथ अनभ्यस्त एएफजीपी ट्राईपपेप्टाइड सीक्वेंस के निष्कर्षों द्वारा समर्थित हैं, जो छोटे एन्सेस्ट्रल सीक्वेंस के डुप्लीकेशन से प्रकट हुए थे जिन्हें प्रत्येक समूह द्वारा (समान ट्राईपेप्टाइड के लिए) भिन्न रूप से क्रमबद्ध किया गया था। ये समूह लगभग 7-15 मिलियन वर्ष पूर्व पृथक हो गए थे। कुछ ही समय पश्चात् (5-15 माइआ), एएफजीपी जीन नोटोथेनियोइड्स में एन्सेस्ट्रल पैंक्रिअटिक ट्रिप्सिनोजेन जीन से विकसित हुआ। एएफजीपी और ट्रिप्सिनोजेन जीन सीक्वेंस डाइवर्जेन्स के माध्यम से विभाजित होते हैं, यह अनुकूलन अंटार्कटिक महासागर के शीतलन और फ्रीजिंग के साथ हुआ था। उत्तरी कॉड में एएफजीपी जीन का विकास हुआ (~3.2 माइआ) और थ्र-अला-अला इकाई में यह टैंडेम डुप्लीकेशन के माध्यम से नॉन-कोडिंग सीक्वेंस से प्रकट हुआ। अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड मछली और आर्टिक कॉड, बोरेगाडस सईदा, दो भिन्न-भिन्न ऑर्डर के भाग हैं और इनमें समान एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।<ref name=lc>{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली और आर्कटिक कॉड में एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन का अभिसरण विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–3822 | date = April 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C | doi-access = free }}</ref> यद्यपि दोनों प्रकार की मछलियों में समान एंटीफ्रीज़ प्रोटीन होते हैं, कॉड प्रजातियों के एएफजी में आर्जिनिन होता है, जबकि अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड नहीं होता है।<ref name=lc/> 1-2 साइक्लोहेक्सानेडियोन का उपयोग करके रासायनिक संशोधन के प्रभाव को देखकर डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस एंटीफ्रीज़ प्रोटीन (डीएएफपी-1) में एन्हांसर के रूप में आर्गिनिन की भूमिका का परीक्षण किया गया है।<ref name=":0">{{Cite journal |last1=Wang |first1=Sen |last2=Amornwittawat |first2=Natapol |last3=Juwita |first3=Vonny |last4=Kao |first4=Yu |last5=Duman |first5=John G. |last6=Pascal |first6=Tod A. |last7=Goddard |first7=William A. |last8=Wen |first8=Xin |date=2009-10-13 |title=आर्जिनिन, बीटल डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस के एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की क्षमता बढ़ाने के लिए एक प्रमुख अवशेष|journal=Biochemistry |language=en |volume=48 |issue=40 |pages=9696–9703 |doi=10.1021/bi901283p |issn=0006-2960 |pmc=2760095 |pmid=19746966}}</ref> पूर्व शोध में इस बेटल के एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के विभिन्न संवर्द्धक पाए गए हैं जिनमें थाउमैटिन जैसा प्रोटीन और पॉलीकार्बोक्सिलेट्स सम्मिलित हैं।<ref>{{Cite journal |last1=Wang |first1=Lei |last2=Duman |first2=John G. |date=2006-01-31 |title=बीटल डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस के लार्वा से थौमेटिन जैसा प्रोटीन एंटीफ्रीज प्रोटीन की गतिविधि को बढ़ाता है|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16430224/ |journal=Biochemistry |volume=45 |issue=4 |pages=1278–1284 |doi=10.1021/bi051680r |issn=0006-2960 |pmid=16430224}}</ref><ref name=":1">{{Cite journal |last1=Amornwittawat |first1=Natapol |last2=Wang |first2=Sen |last3=Duman |first3=John G. |last4=Wen |first4=Xin |date=December 2008 |title=पॉलीकार्बोक्सिलेट्स बीटल एंटीफ्ीज़ प्रोटीन गतिविधि को बढ़ाते हैं|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics |volume=1784 |issue=12 |pages=1942–1948 |doi=10.1016/j.bbapap.2008.06.003 |issn=0006-3002 |pmc=2632549 |pmid=18620083}}</ref> आर्गिनिन विशिष्ट अभिकर्मक के साथ डीएएफपी-1 के संशोधन के परिणामस्वरूप डीएएफपी-1 में थर्मल हिस्टैरिसीस की आंशिक और पूर्ण हानि हुई, जो दर्शाती है कि आर्गिनिन इसकी क्षमता में वृद्धि की महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।<ref name=":0" /> डीएएफपी-1 के विभिन्न अणुओं में भिन्न-भिन्न थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि होती है।<ref name=":1" /> अमोर्नविटवाट एट अल 2008 में पाया गया कि अणुओं में कार्बोक्जलेट समूहों की संख्या डीएएफपी-1 की क्षमता में वृद्धि को प्रभावित करती है।<ref name=":1" /> टीएच में ऑप्टिमम गतिविधि में वृद्धि करने वाले अणुओं की उच्च सांद्रता से संबंधित है।<ref name=":1" /> ली एट अल. 1998 में डेंड्रियोइड्स कैनाडेंसिस से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन में थर्मल हिस्टैरिसीस पर पीएच और विलेय के प्रभावों का परीक्षण किया गया था।<ref name=":2">{{Cite journal |last1=Li |first1=N. |last2=Andorfer |first2=C. A. |last3=Duman |first3=J. G. |date=August 1998 |title=कम आणविक द्रव्यमान वाले विलेय द्वारा कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन गतिविधि में वृद्धि|journal=The Journal of Experimental Biology |volume=201 |issue=Pt 15 |pages=2243–2251 |doi=10.1242/jeb.201.15.2243 |issn=0022-0949 |pmid=9662495|doi-access=free }}</ref> डीएएफपी-4 की टीएच गतिविधि पीएच से प्रभावित नहीं हुई जब तक कि कम विलेय सांद्रता (पीएच 1) न हो जिसमें टीएच कम हो गया।<ref name=":2" /> टीएच गतिविधि पर पांच विलेय सक्सिनेट, साइट्रेट, मैलेट, मैलोनेट और एसीटेट का प्रभाव बताया गया था।<ref name=":2" /> पांच विलेय पदार्थों में, साइट्रेट को सबसे अधिक प्रभाव वाला दर्शाया गया है।<ref name=":2" />


यह प्रोटो-ओआरएफ मॉडल का उदाहरण है, दुर्लभ घटना जहां नए जीन उन्हें सक्रिय करने के लिए आवश्यक नियामक तत्व के अस्तित्व से पहले गठित खुले रीडिंग फ्रेम के रूप में मौजूद होते हैं।
यह प्रोटो-ओआरएफ मॉडल का उदाहरण है, दुर्लभ घटना जहां नए जीन उन्हें सक्रिय करने के लिए आवश्यक नियामक तत्व के अस्तित्व से पूर्व गठित विवृत रीडिंग फ्रेम के रूप में उपस्थित होते हैं।


मछलियों में, हाल ही में साझा फ़ाइलोजेनी के बिना कुछ समूहों में प्रकार II एएफपी प्रोटीन की उपस्थिति के लिए क्षैतिज जीन स्थानांतरण जिम्मेदार है। हेरिंग और स्मेल्ट में, इस जीन के लिए 98% तक इंट्रॉन साझा किए जाते हैं; यह माना जाता है कि स्थानांतरण की विधि संभोग के दौरान विदेशी डीएनए के संपर्क में आने वाली शुक्राणु कोशिकाओं के माध्यम से होती है।<ref name="Graham_2021">{{Cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL |date= June 2021 |title= कशेरुकियों में क्षैतिज जीन स्थानांतरण: एक गड़बड़ कहानी|journal=Trends in Genetics |language=en |volume=37 |issue=6 |pages=501–503 |doi=10.1016/j.tig.2021.02.006 |pmid=33714557 |s2cid=232232148 |issn=0168-9525|doi-access=free }}</ref> स्थानांतरण की दिशा हेरिंग से स्मेल्ट तक मानी जाती है क्योंकि हेरिंग में एएफपी जीन की स्मेल्ट (1) के रूप में 8 गुना प्रतियां होती हैं और स्मेल्ट हाउस [[ट्रांसपोज़ेबल तत्व]]ों में जीन के खंड होते हैं जो अन्यथा विशेषता और सामान्य होते हैं हेरिंग में किन्तु अन्य मछलियों में नहीं पाया जाता।<ref name="Graham_2021" />
मछलियों में, फ़ाइलोजेनी के बिना कुछ समूहों में टाइप II एएफपी प्रोटीन की उपस्थिति के लिए हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर उत्तरदायी है। हेरिंग और स्मेल्ट में, इस जीन के लिए 98% तक इंट्रॉन की भागीदारी की जाती है; यह माना जाता है कि ट्रांसफर की विधि मैटिंग के समय फॉरेन डीएनए के संपर्क में आने वाली शुक्राणु कोशिकाओं के माध्यम से होती है।<ref name="Graham_2021">{{Cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL |date= June 2021 |title= कशेरुकियों में क्षैतिज जीन स्थानांतरण: एक गड़बड़ कहानी|journal=Trends in Genetics |language=en |volume=37 |issue=6 |pages=501–503 |doi=10.1016/j.tig.2021.02.006 |pmid=33714557 |s2cid=232232148 |issn=0168-9525|doi-access=free }}</ref> ट्रांसफर की दिशा हेरिंग से स्मेल्ट तक मानी जाती है क्योंकि हेरिंग में एएफपी जीन की स्मेल्ट (1) के रूप में 8 गुना प्रतियां होती हैं और स्मेल्ट हाउस [[ट्रांसपोज़ेबल तत्व|ट्रांसपोज़ेबल एलिमेंट]] में जीन सेगमेंट होते हैं जो अन्यथा हेरिंग में विशेष और सामान्य होते हैं किन्तु अन्य मछलियों में नहीं पाए जाते हैं।<ref name="Graham_2021" />


दो कारण हैं कि कई प्रकार के एएफपी अपनी विविधता के बावजूद समान कार्य करने में सक्षम हैं:
दो कारण हैं कि कई प्रकार के एएफपी अपनी विविधता के अतिरिक्त समान कार्य करने में सक्षम हैं-
# यद्यपि बर्फ समान रूप से पानी के अणुओं से बनी होती है, किन्तु इसमें बंधन के लिए कई भिन्न-भिन्न सतहें होती हैं। विभिन्न प्रकार के एएफपी विभिन्न सतहों के साथ परस्पर क्रिया कर सकते हैं।
# यद्यपि बर्फ समान रूप से पानी के अणुओं से बनी होती है, किन्तु इसमें बाइंडिंग के लिए कई भिन्न-भिन्न सतहें होती हैं। विभिन्न प्रकार के एएफपी विभिन्न सतहों के साथ परस्पर क्रिया कर सकते हैं।
# यद्यपि पांच प्रकार के एएफपी अमीनो एसिड की अपनी [[प्राथमिक संरचना]] में भिन्न होते हैं, जब प्रत्येक कार्यशील प्रोटीन में बदल जाता है तो वे अपनी त्रि-आयामी या [[तृतीयक संरचना]] में समानताएं साझा कर सकते हैं जो बर्फ के साथ समान बातचीत की सुविधा प्रदान करते हैं।<ref name="Fletcher2001" /><ref name="pmid9108061">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली और आर्कटिक कॉड में एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन का अभिसरण विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–22 | date = April 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C | doi-access = free }}</ref>
# यद्यपि पांच प्रकार के एएफपी अमीनो अम्ल की अपनी [[प्राथमिक संरचना]] में भिन्न होते हैं, जब प्रत्येक फंक्शनिंग प्रोटीन में परिवर्तित हो जाता है तो वे अपनी त्रि-आयामी या [[तृतीयक संरचना]] में समानताओं की भागीदारी कर सकते हैं जो बर्फ के साथ समान परस्पर क्रिया की सुविधा प्रदान करते हैं।<ref name="Fletcher2001" /><ref name="pmid9108061">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली और आर्कटिक कॉड में एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन का अभिसरण विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–22 | date = April 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C | doi-access = free }}</ref>
एंटीफ़्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन गतिविधि ईलपाउट्स, स्कल्पिन्स और कॉड प्रजातियों सहित कई रे-फ़िनड प्रजातियों में देखी गई है।<ref>{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Lin Y, DeVries AL | title = दो अलास्का मछलियों में ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीन एंटीफ्रीज| journal = The Journal of Experimental Zoology | volume = 193 | issue = 1 | pages = 125–130 | date = July 1975 | pmid = 1141843 | doi = 10.1002/jez.1401930112 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Hargens AR | title = ध्रुवीय मछलियों में हिमीकरण प्रतिरोध| journal = Science | volume = 176 | issue = 4031 | pages = 184–186 | date = April 1972 | pmid = 17843537 | doi = 10.1126/science.176.4031.184 | bibcode = 1972Sci...176..184H | s2cid = 45112534 }}</ref> मछली की प्रजातियाँ जिनमें एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन होता है, प्रोटीन गतिविधि के विभिन्न स्तरों को व्यक्त करती हैं।<ref name=ref>{{cite journal | vauthors = Feeney RE, Yeh Y | title = मछली के खून से एंटीफ्रीज प्रोटीन| journal = Advances in Protein Chemistry | volume = 32 | pages = 191–282 | date = 1978-01-01 | pmid = 362870 | doi = 10.1016/s0065-3233(08)60576-8 | publisher = Academic Press | isbn = 9780120342327 | veditors = Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM }}</ref> ध्रुवीय कॉड (बोरेओगाडस सईदा) अंटार्कटिक प्रजाति, टी. बोरचग्रेविंकी के समान प्रोटीन गतिविधि और गुण प्रदर्शित करता है।<ref name=ref/>दोनों प्रजातियों में केसर कॉड (एलेगिनस ग्रैसिलिस) की तुलना में अधिक प्रोटीन गतिविधि होती है।<ref name=ref/>डायटम प्रजातियों में बर्फ एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन के बारे में बताया गया है जो जीवों के प्रोटीन के हिमांक को कम करने में मदद करते हैं।<ref name="pmid20105220" />बायर-गिराल्डी एट अल। 2010 में बर्फ एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के समरूपों के साथ भिन्न-भिन्न टैक्सा से 30 प्रजातियाँ मिलीं।<ref name="pmid20105220" />यह विविधता पिछले शोध के अनुरूप है जिसमें क्रस्टेशियंस, कीड़े, बैक्टीरिया और कवक में इन जीनों की उपस्थिति देखी गई है।<ref name="Chen_1997" /><ref>{{Cite journal |last1=Graether |first1=Steffen P. |last2=Sykes |first2=Brian D. |date=2004-07-14 |title=Cold survival in freeze-intolerant insects: The structure and function of β-helical antifreeze proteins |journal=European Journal of Biochemistry |language=en |volume=271 |issue=16 |pages=3285–3296 |doi=10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x|pmid=15291806 |doi-access=free }}</ref><ref>{{Cite journal |last1=Xiao |first1=Nan |last2=Suzuki |first2=Keita |last3=Nishimiya |first3=Yoshiyuki |last4=Kondo |first4=Hidemasa |last5=Miura |first5=Ai |last6=Tsuda |first6=Sakae |last7=Hoshino |first7=Tamotsu |date=January 2010 |title=Comparison of functional properties of two fungal antifreeze proteins from Antarctomyces psychrotrophicus and Typhula ishikariensis: Antifreeze protein from ascomycetous fungus |url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x |journal=FEBS Journal |language=en |volume=277 |issue=2 |pages=394–403 |doi=10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x|pmid=20030710 |s2cid=3529668 }}</ref> क्षैतिज जीन स्थानांतरण दो समुद्री डायटम प्रजातियों, एफ. सिलिंड्रस और एफ. कर्टा में बर्फ एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की उपस्थिति के लिए जिम्मेदार है।<ref name="pmid20105220" />
एंटीफ़्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन गतिविधि ईलपाउट्स, स्कल्पिन्स और कॉड प्रजातियों सहित कई रे-फ़िनड प्रजातियों में देखी गई है।<ref>{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Lin Y, DeVries AL | title = दो अलास्का मछलियों में ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीन एंटीफ्रीज| journal = The Journal of Experimental Zoology | volume = 193 | issue = 1 | pages = 125–130 | date = July 1975 | pmid = 1141843 | doi = 10.1002/jez.1401930112 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Hargens AR | title = ध्रुवीय मछलियों में हिमीकरण प्रतिरोध| journal = Science | volume = 176 | issue = 4031 | pages = 184–186 | date = April 1972 | pmid = 17843537 | doi = 10.1126/science.176.4031.184 | bibcode = 1972Sci...176..184H | s2cid = 45112534 }}</ref> मछली की प्रजातियाँ जिनमें एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन होता है, प्रोटीन गतिविधि के विभिन्न स्तरों को व्यक्त करती हैं।<ref name=ref>{{cite journal | vauthors = Feeney RE, Yeh Y | title = मछली के खून से एंटीफ्रीज प्रोटीन| journal = Advances in Protein Chemistry | volume = 32 | pages = 191–282 | date = 1978-01-01 | pmid = 362870 | doi = 10.1016/s0065-3233(08)60576-8 | publisher = Academic Press | isbn = 9780120342327 | veditors = Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM }}</ref> पोलर कॉड (बोरेओगाडस सईदा) अंटार्कटिक प्रजाति, ''टी. बोरचग्रेविंकी'' के समान प्रोटीन गतिविधि और गुण प्रदर्शित करती है।<ref name=ref/> दोनों प्रजातियों में सैफरन कॉड (एलेगिनस ग्रैसिलिस) की उपमा में अधिक प्रोटीन गतिविधि होती है।<ref name=ref/> डायटम प्रजातियों में बर्फ एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन के सम्बन्ध में बताया गया है जो जीवों के प्रोटीन के हिमांक को कम करने में सहायता करते हैं।<ref name="pmid20105220" /> बायर-गिराल्डी एट अल 2010 में बर्फ एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के समरूपों के साथ भिन्न-भिन्न टैक्सा से 30 प्रजातियाँ प्राप्त हुई थी।<ref name="pmid20105220" /> यह विविधता पूर्व शोध के अनुरूप है जिसमें क्रस्टेशियंस, कीट, जीवाणु और कवक में इन जीनों की उपस्थिति देखी गई है।<ref name="Chen_1997" /><ref>{{Cite journal |last1=Graether |first1=Steffen P. |last2=Sykes |first2=Brian D. |date=2004-07-14 |title=Cold survival in freeze-intolerant insects: The structure and function of β-helical antifreeze proteins |journal=European Journal of Biochemistry |language=en |volume=271 |issue=16 |pages=3285–3296 |doi=10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x|pmid=15291806 |doi-access=free }}</ref><ref>{{Cite journal |last1=Xiao |first1=Nan |last2=Suzuki |first2=Keita |last3=Nishimiya |first3=Yoshiyuki |last4=Kondo |first4=Hidemasa |last5=Miura |first5=Ai |last6=Tsuda |first6=Sakae |last7=Hoshino |first7=Tamotsu |date=January 2010 |title=Comparison of functional properties of two fungal antifreeze proteins from Antarctomyces psychrotrophicus and Typhula ishikariensis: Antifreeze protein from ascomycetous fungus |url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x |journal=FEBS Journal |language=en |volume=277 |issue=2 |pages=394–403 |doi=10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x|pmid=20030710 |s2cid=3529668 }}</ref> हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर दो समुद्री डायटम प्रजातियों, एफ. सिलिंड्रस और एफ. कर्टा में बर्फ एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की उपस्थिति के लिए उत्तरदायी है।<ref name="pmid20105220" />


== क्रिया के तंत्र ==
== मैकेनिज्म ऑफ़ एक्शन ==
ऐसा माना जाता है कि एएफपी [[सोखना]]-निषेध तंत्र द्वारा बर्फ के विकास को रोकते हैं।<ref name="Raymond and DeVries1977">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, DeVries AL | title = ध्रुवीय मछलियों में ठंड प्रतिरोध के एक तंत्र के रूप में सोखना निषेध| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 74 | issue = 6 | pages = 2589–93 | date = June 1977 | pmid = 267952 | pmc = 432219 | doi = 10.1073/pnas.74.6.2589 | bibcode = 1977PNAS...74.2589R | doi-access = free }}</ref> वे बर्फ के नॉनबेसल तलों को सोख लेते हैं, जिससे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल बर्फ के विकास में बाधा आती है।<ref name="Raymond1989">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Wilson P, DeVries AL | title = मछली एंटीफ्रीज द्वारा बर्फ में नॉन बेसल प्लेन की वृद्धि को रोकना| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 3 | pages = 881–5 | date = February 1989 | pmid = 2915983 | pmc = 286582 | doi = 10.1073/pnas.86.3.881 | bibcode = 1989PNAS...86..881R | doi-access = free }}</ref> कुछ एएफपी में सपाट, कठोर सतह की उपस्थिति वैन डेर वाल्स बल सतह संपूरकता के माध्यम से बर्फ के साथ इसकी बातचीत को सुविधाजनक बनाती प्रतीत होती है।<ref name="Yang1998">{{cite journal | vauthors = Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F | title = "सपाटता फ़ंक्शन" एल्गोरिथ्म के साथ टाइप III एंटीफ्ीज़ प्रोटीन पर बर्फ-बाध्यकारी सतह की पहचान| journal = Biophysical Journal | volume = 74 | issue = 5 | pages = 2142–51 | date = May 1998 | pmid = 9591641 | pmc = 1299557 | doi = 10.1016/S0006-3495(98)77923-8 | bibcode = 1998BpJ....74.2142Y }}</ref>
ऐसा माना जाता है कि एएफपी [[सोखना|अधिशोषण]]-निषेध मैकेनिज्म द्वारा बर्फ के विकास को अवरोधित करते हैं।<ref name="Raymond and DeVries1977">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, DeVries AL | title = ध्रुवीय मछलियों में ठंड प्रतिरोध के एक तंत्र के रूप में सोखना निषेध| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 74 | issue = 6 | pages = 2589–93 | date = June 1977 | pmid = 267952 | pmc = 432219 | doi = 10.1073/pnas.74.6.2589 | bibcode = 1977PNAS...74.2589R | doi-access = free }}</ref> वे बर्फ के नॉनबेसल तलों का अधिशोषण कर लेते हैं, जिससे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल बर्फ के विकास में बाधा उत्पन्न होती है।<ref name="Raymond1989">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Wilson P, DeVries AL | title = मछली एंटीफ्रीज द्वारा बर्फ में नॉन बेसल प्लेन की वृद्धि को रोकना| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 3 | pages = 881–5 | date = February 1989 | pmid = 2915983 | pmc = 286582 | doi = 10.1073/pnas.86.3.881 | bibcode = 1989PNAS...86..881R | doi-access = free }}</ref> कुछ एएफपी में समतल, कठोर सतह की उपस्थिति वैन डेर वाल्स बल सतह संपूरकता के माध्यम से बर्फ के साथ इसकी परस्पर क्रिया को सुविधाजनक बनाती प्रतीत होती है।<ref name="Yang1998">{{cite journal | vauthors = Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F | title = "सपाटता फ़ंक्शन" एल्गोरिथ्म के साथ टाइप III एंटीफ्ीज़ प्रोटीन पर बर्फ-बाध्यकारी सतह की पहचान| journal = Biophysical Journal | volume = 74 | issue = 5 | pages = 2142–51 | date = May 1998 | pmid = 9591641 | pmc = 1299557 | doi = 10.1016/S0006-3495(98)77923-8 | bibcode = 1998BpJ....74.2142Y }}</ref>


== बर्फ से बंधन ==
== बाइंडिंग टू आइस ==
सामान्तयः, घोल में उगाए गए बर्फ के क्रिस्टल केवल बेसल (0001) और प्रिज्म फलक (1010) प्रदर्शित करते हैं, और गोल और सपाट डिस्क के रूप में दिखाई देते हैं।<ref name="Jorov2004" /> यद्यपि, ऐसा प्रतीत होता है कि एएफपी की उपस्थिति अन्य चेहरों को उजागर करती है। अब ऐसा प्रतीत होता है कि बर्फ की सतह 2021 पसंदीदा बाइंडिंग सतह है, कम से कम एएफपी प्रकार I के लिए।<ref name="Knight1991">{{cite journal | vauthors = Knight CA, Cheng CC, DeVries AL | title = विशिष्ट बर्फ क्रिस्टल सतह विमानों पर अल्फा-हेलिकल एंटीफ्ीज़र पेप्टाइड्स का सोखना| journal = Biophysical Journal | volume = 59 | issue = 2 | pages = 409–18 | date = February 1991 | pmid = 2009357 | pmc = 1281157 | doi = 10.1016/S0006-3495(91)82234-2 | bibcode = 1991BpJ....59..409K }}</ref> प्रकार I एएफपी पर अध्ययन के माध्यम से, शुरू में बर्फ और एएफपी को हाइड्रोजन बॉन्डिंग (रेमंड और डेविस, 1977) के माध्यम से बातचीत करने के लिए सोचा गया था। यद्यपि, जब इस हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सुविधाजनक बनाने वाले प्रोटीन के कुछ हिस्सों को उत्परिवर्तित किया गया, तो एंटीफ्ीज़ गतिविधि में अनुमानित कमी नहीं देखी गई। हाल के आंकड़ों से पता चलता है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन मुख्य योगदानकर्ता हो सकता है।<ref name="pmid9688560">{{cite journal | vauthors = Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA | title = Valine substituted winter flounder 'antifreeze': preservation of ice growth hysteresis | journal = FEBS Letters | volume = 430 | issue = 3 | pages = 301–6 | date = July 1998 | pmid = 9688560 | doi = 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 | s2cid = 42371841 | doi-access = free }}</ref> जटिल जल-बर्फ इंटरफ़ेस के कारण बंधन के सटीक तंत्र को समझना मुश्किल है। वर्तमान में, [[आणविक मॉडलिंग]] कार्यक्रमों ([[आणविक गतिशीलता]] या [[मोंटे कार्लो विधि]]) के उपयोग के माध्यम से सटीक तंत्र को उजागर करने का प्रयास किया जा रहा है।<ref name="Madura2001" /><ref name="Jorov2004" />
सामान्तयः, घोल में बर्फ के क्रिस्टल केवल बेसल (0001) और प्रिज्म फलक (1010) प्रदर्शित करते हैं, जो गोल तथा समतल डिस्क के रूप में दिखाई देते हैं।<ref name="Jorov2004" /> यद्यपि, ऐसा प्रतीत होता है कि एएफपी की उपस्थिति अन्य पक्षों को प्रकट करती है। अब ऐसा प्रतीत होता है कि बर्फ की सतह 2021 एएफपी टाइप I के लिए रुचिकर बाइंडिंग सतह है। टाइप I एएफपी पर अध्ययन के माध्यम से, प्रारम्भ में बर्फ और एएफपी को हाइड्रोजन बॉन्डिंग (रेमंड और डेविस, 1977) के माध्यम से परस्पर क्रिया करने के लिए विचार किया गया था।<ref name="Knight1991">{{cite journal | vauthors = Knight CA, Cheng CC, DeVries AL | title = विशिष्ट बर्फ क्रिस्टल सतह विमानों पर अल्फा-हेलिकल एंटीफ्ीज़र पेप्टाइड्स का सोखना| journal = Biophysical Journal | volume = 59 | issue = 2 | pages = 409–18 | date = February 1991 | pmid = 2009357 | pmc = 1281157 | doi = 10.1016/S0006-3495(91)82234-2 | bibcode = 1991BpJ....59..409K }}</ref> यद्यपि, जब इस हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सुविधाजनक बनाने वाले प्रोटीन के कुछ भागों को उत्परिवर्तित किया गया, तो एंटीफ्रीज़ गतिविधि में अनुमानित कमी नहीं देखी गई। कुछ तथ्यांकों से ज्ञात होता है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन मुख्य योगदानकर्ता हो सकता है।<ref name="pmid9688560">{{cite journal | vauthors = Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA | title = Valine substituted winter flounder 'antifreeze': preservation of ice growth hysteresis | journal = FEBS Letters | volume = 430 | issue = 3 | pages = 301–6 | date = July 1998 | pmid = 9688560 | doi = 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 | s2cid = 42371841 | doi-access = free }}</ref> विषम जल-बर्फ इंटरफ़ेस के कारण बाइंडिंग के त्रुटिहीन मैकेनिज्म का अध्ययन करना कठिन है। वर्तमान में, [[आणविक मॉडलिंग|मॉलिक्यूलर मॉडलिंग]] प्रोग्रामों ([[आणविक गतिशीलता|मॉलिक्यूलर डायनामिक्स]] या [[मोंटे कार्लो विधि]]) के उपयोग के माध्यम से त्रुटिहीन मैकेनिज्म को प्रकट करने का प्रयास किया जा रहा है।<ref name="Madura2001" /><ref name="Jorov2004" />


== बाइंडिंग मैकेनिज्म और एंटीफ्रीज फ़ंक्शन ==
== बाइंडिंग मैकेनिज्म और एंटीफ्रीज फ़ंक्शन ==
विंटर फ़्लाउंडर से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन पर संरचना और कार्य अध्ययन के अनुसार,<ref name=chou>{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की ऊर्जा-अनुकूलित संरचना और इसका बंधन तंत्र| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 223 | issue = 2 | pages = 509–17 | date = January 1992 | pmid = 1738160 | doi = 10.1016/0022-2836(92)90666-8 }}</ref> प्रकार- I एएफपी अणु के एंटीफ्रीज तंत्र को इसके चार [[थ्रेओनीन]] अवशेषों के [[हाइड्रॉक्सिल समूह]]ों के ऑक्सीजन के साथ ऑक्सीजन के बंधन के माध्यम से जिपर की तरह फैशन में बर्फ न्यूक्लिएशन संरचना से बांधने के कारण दिखाया गया था। <math>[01\overline{1}2]</math> बर्फ की जाली में दिशा, बाद में बर्फ के पिरामिडनुमा विमानों की वृद्धि को रोक या मंद कर देती है ताकि हिमांक बिंदु को दबाया जा सके।<ref name=chou/>
विंटर फ़्लाउंडर से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन पर संरचना और कार्य अध्ययन के अनुसार,<ref name=chou>{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की ऊर्जा-अनुकूलित संरचना और इसका बंधन तंत्र| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 223 | issue = 2 | pages = 509–17 | date = January 1992 | pmid = 1738160 | doi = 10.1016/0022-2836(92)90666-8 }}</ref> टाइप- I एएफपी अणु के एंटीफ्रीज मैकेनिज्म को [[हाइड्रॉक्सिल समूह]] हाइड्रोजन बॉन्डिंग के माध्यम से ज़िपर की भाँति बर्फ न्यूक्लिएशन संरचना से जुड़ने के कारण दिखाया गया था। बर्फ की जाली में <math>[01\overline{1}2]</math> दिशा के साथ ऑक्सीजन के लिए इसके चार [[थ्रेओनीन]] अवशेषों के समूह, पश्चात में बर्फ के पिरामिड प्लेनों के विकास को अवरोधित या मंद करते हैं जिससे फ्रीज बिंदु को भी कम किया जा सकता है।<ref name=chou/>


उपरोक्त तंत्र का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्ीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है:
उपरोक्त मैकेनिज्म का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है-
# संबंधित अनुक्रम के साथ 11-अमीनो-एसिड अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो एसिड अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बंधन बना सकता है) की पुनरावृत्ति, और
# संबंधित सीक्वेंस के साथ 11-अमीनो-अम्ल अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बांड बना सकती है) की पुनरावृत्ति, और
# उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत।<ref name=chou/>
# उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत होता है।<ref name=chou/>


== इतिहास ==
== इतिहास ==
1950 के दशक में, नॉर्वेजियन वैज्ञानिक स्कोलैंडर ने यह समझाने की कोशिश की कि आर्कटिक मछलियाँ अपने रक्त के हिमांक से अधिक ठंडे पानी में कैसे जीवित रह सकती हैं। उनके प्रयोगों ने उन्हें यह विश्वास दिलाया कि आर्कटिक मछली के खून में "एंटीफ़्रीज़र" था।<ref name="Madura2001" /> फिर 1960 के दशक के अंत में, पशु जीवविज्ञानी आर्थर डेविस अंटार्कटिक मछली की अपनी जांच के माध्यम से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन को अलग करने में सक्षम थे।<ref name="De Vries and Wohlschlag1969">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Wohlschlag DE | title = कुछ अंटार्कटिक मछलियों में बर्फ़ीली प्रतिरोध| journal = Science | volume = 163 | issue = 3871 | pages = 1073–5 | date = March 1969 | pmid = 5764871 | doi = 10.1126/science.163.3871.1073 | bibcode = 1969Sci...163.1073D | s2cid = 42048517 }}</ref> इन प्रोटीनों को बाद में नए खोजे गए नॉनग्लाइकोप्रोटीन जैविक एंटीफ्ीज़ एजेंटों (एएफपी) से अलग करने के लिए एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन (एएफजीपी) या एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोपेप्टाइड्स कहा गया। DeVries ने एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुणों को चिह्नित करने के लिए रॉबर्ट फ़ीनी (1970) के साथ काम किया।<ref name="DeVries1970">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE | title = अंटार्कटिक मछलियों से हिमांक बिंदु-निराशाजनक ग्लाइकोप्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुण| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 245 | issue = 11 | pages = 2901–8 | date = June 1970 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)63073-X | pmid = 5488456 | doi-access = free }}</ref> 1992 में, ग्रिफ़िथ एट अल। शीतकालीन राई की पत्तियों में एएफपी की अपनी खोज का दस्तावेजीकरण किया।<ref name="Griffith1992" />लगभग उसी समय, उरुटिया, डूमन और नाइट (1992) ने आवृतबीजी पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन का दस्तावेजीकरण किया।<ref name="pmid1599942">{{cite journal | vauthors = Urrutia ME, Duman JG, Knight CA | title = प्लांट थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन| journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology | volume = 1121 | issue = 1–2 | pages = 199–206 | date = May 1992 | pmid = 1599942 | doi = 10.1016/0167-4838(92)90355-h }}</ref> अगले वर्ष, डुमन और ऑलसेन ने कहा कि एएफपी को [[आवृतबीजी]] की 23 से अधिक प्रजातियों में भी खोजा गया था, जिनमें मनुष्यों द्वारा खाए गए पौधे भी शामिल थे।<ref name="Duman and Olsen1993">{{cite journal |vauthors=Duman JG, Olsen TM | year = 1993 | title = बैक्टीरिया, कवक और फ़ाइलोजेनेटिक रूप से विविध पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन गतिविधि| journal = Cryobiology | volume = 30 | issue = 3 | pages = 322–328 | doi = 10.1006/cryo.1993.1031 | doi-access = free }}</ref> उन्होंने कवक और बैक्टीरिया में भी उनकी उपस्थिति की सूचना दी।
1950 के दशक में, नॉर्वेजियन वैज्ञानिक स्कोलैंडर ने यह समझाने का प्रयास किया कि आर्कटिक मछलियाँ अपने रक्त के हिमांक से अधिक ठंडे पानी में किस प्रकार जीवित रह सकती हैं। उनके प्रयोगों ने उन्हें यह विश्वास दिलाया कि आर्कटिक मछली के रक्त में "एंटीफ़्रीज़" था।<ref name="Madura2001" /> तत्पश्चात 1960 के दशक के अंत में, पशु जीवविज्ञानी आर्थर डेविस अंटार्कटिक मछली के परीक्षण के माध्यम से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन को भिन्न करने में सक्षम थे।<ref name="De Vries and Wohlschlag1969">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Wohlschlag DE | title = कुछ अंटार्कटिक मछलियों में बर्फ़ीली प्रतिरोध| journal = Science | volume = 163 | issue = 3871 | pages = 1073–5 | date = March 1969 | pmid = 5764871 | doi = 10.1126/science.163.3871.1073 | bibcode = 1969Sci...163.1073D | s2cid = 42048517 }}</ref> इन प्रोटीनों को कुछ समय पश्चात् नए नॉनग्लाइकोप्रोटीन जैविक एंटीफ्रीज़ एजेंटों (एएफपी) से पृथक करने के लिए एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन (एएफजीपी) या एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोपेप्टाइड्स कहा गया। डीव्रीस ने एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुणों को चिह्नित करने के लिए रॉबर्ट फ़ीनी (1970) के साथ कार्य किया था।<ref name="DeVries1970">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE | title = अंटार्कटिक मछलियों से हिमांक बिंदु-निराशाजनक ग्लाइकोप्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुण| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 245 | issue = 11 | pages = 2901–8 | date = June 1970 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)63073-X | pmid = 5488456 | doi-access = free }}</ref> 1992 में, ग्रिफ़िथ एट अल शीतकालीन राई की पत्तियों में एएफपी के अपने शोध का दस्तावेजीकरण किया था।<ref name="Griffith1992" /> लगभग उसी समय, उरुटिया, डूमन और नाइट (1992) ने आवृतबीजी पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन का दस्तावेजीकरण किया था।<ref name="pmid1599942">{{cite journal | vauthors = Urrutia ME, Duman JG, Knight CA | title = प्लांट थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन| journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology | volume = 1121 | issue = 1–2 | pages = 199–206 | date = May 1992 | pmid = 1599942 | doi = 10.1016/0167-4838(92)90355-h }}</ref> आगामी वर्ष, डुमन और ऑलसेन ने कहा कि एएफपी को आवृतबीजी की 23 से अधिक प्रजातियों में भी अन्वेषित किया गया था, जिनमें मनुष्यों द्वारा ग्रहण किये गए पौधे भी सम्मिलित थे।<ref name="Duman and Olsen1993">{{cite journal |vauthors=Duman JG, Olsen TM | year = 1993 | title = बैक्टीरिया, कवक और फ़ाइलोजेनेटिक रूप से विविध पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन गतिविधि| journal = Cryobiology | volume = 30 | issue = 3 | pages = 322–328 | doi = 10.1006/cryo.1993.1031 | doi-access = free }}</ref> उन्होंने कवक और जीवाणु में भी उनकी उपस्थिति की सूचना दी थी।


== नाम परिवर्तन ==
== नाम परिवर्तन ==
हाल ही में एंटीफ्ीज़ प्रोटीन को बर्फ संरचना प्रोटीन के रूप में पुनः लेबल करने के प्रयास किए गए हैं ताकि उनके कार्य को अधिक सटीक रूप से दर्शाया जा सके और एएफपी और ऑटोमोटिव एंटीफ्ीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के मध्य किसी भी नकारात्मक संबंध का निपटान किया जा सके। ये दोनों चीजें पूर्ण रूप से भिन्न-भिन्न इकाइयां हैं, और केवल अपने कार्य में ढीली समानता दिखाती हैं।<ref name="pmid12050776">{{cite journal | vauthors = Clarke CJ, Buckley SL, Lindner N | title = बर्फ संरचना प्रोटीन - एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन का एक नया नाम| journal = Cryo Letters | volume = 23 | issue = 2 | pages = 89–92 | year = 2002 | pmid = 12050776 }}</ref>
एंटीफ्रीज़ प्रोटीन को आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन के रूप में पुनः लेबल करने के प्रयास किए गए हैं जिससे उनके कार्य को अधिक त्रुटिहीन रूप से दर्शाया जा सकता है और एएफपी तथा ऑटोमोटिव एंटीफ्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के मध्य किसी भी नकारात्मक संबंध का समाधान किया जा सकता है। ये दोनों पूर्ण रूप से भिन्न-भिन्न इकाइयां हैं, और केवल स्वयं के कार्य में समानता दर्शाती हैं।<ref name="pmid12050776">{{cite journal | vauthors = Clarke CJ, Buckley SL, Lindner N | title = बर्फ संरचना प्रोटीन - एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन का एक नया नाम| journal = Cryo Letters | volume = 23 | issue = 2 | pages = 89–92 | year = 2002 | pmid = 12050776 }}</ref>


== वाणिज्यिक और चिकित्सा अनुप्रयोग ==
== वाणिज्यिक और चिकित्सा अनुप्रयोग ==
अनेक क्षेत्र ठंड से ऊतक क्षति की सुरक्षा से लाभान्वित हो सकेंगे। व्यवसाय वर्तमान में इन प्रोटीनों के उपयोग की जांच कर रहे हैं:
अनेक क्षेत्र फ्रीजिंग से ऊतक क्षति की सुरक्षा से लाभान्वित हो सकेंगे। कई व्यवसाय वर्तमान में इन प्रोटीनों के उपयोग का परीक्षण कर रहे हैं-
* फसल पौधों की ठंड सहनशीलता बढ़ाना और ठंडी जलवायु में फसल के मौसम को बढ़ाना
* कृषि-उत्पाद के फ्रीज टॉलरेंस में वृद्धि और ठंडी जलवायु में हार्वेस्ट ऋतु को विस्तारित करना
* ठंडी जलवायु में फार्म मछली उत्पादन में सुधार
* ठंडी जलवायु में फार्म मछली उत्पादन में संशोधन करना
* जमे हुए खाद्य पदार्थों की शेल्फ लाइफ बढ़ाना
* फ्रोजेन फ़ूड की शेल्फ लाइफ में वृद्धि करना
* [[क्रायोसर्जरी]] में सुधार
* [[क्रायोसर्जरी]] में संशोधन करना
* चिकित्सा में प्रत्यारोपण या आधान के लिए ऊतकों के संरक्षण को बढ़ाना<ref name="pmid16239469">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL | title = बर्फ के पिस्सू से ग्लाइसिन युक्त एंटीफ्ीज़र प्रोटीन| journal = Science | volume = 310 | issue = 5747 | pages = 461 | date = October 2005 | pmid = 16239469 | doi = 10.1126/science.1115145 | s2cid = 30032276 }}*{{lay source |template=cite web | url = https://www.sciencedaily.com/releases/2005/10/051021123223.htm |title = पिस्सू में पाया जाने वाला नया एंटीफ्ीज़ प्रोटीन प्रत्यारोपण अंगों के लंबे समय तक भंडारण की अनुमति दे सकता है|date= October 21, 2005 |website = ScienceDaily}}</ref>
* चिकित्सा में प्रत्यारोपण या ट्रांसफ्यूजन के लिए ऊतकों के संरक्षण में वृद्धि करना<ref name="pmid16239469">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL | title = बर्फ के पिस्सू से ग्लाइसिन युक्त एंटीफ्ीज़र प्रोटीन| journal = Science | volume = 310 | issue = 5747 | pages = 461 | date = October 2005 | pmid = 16239469 | doi = 10.1126/science.1115145 | s2cid = 30032276 }}*{{lay source |template=cite web | url = https://www.sciencedaily.com/releases/2005/10/051021123223.htm |title = पिस्सू में पाया जाने वाला नया एंटीफ्ीज़ प्रोटीन प्रत्यारोपण अंगों के लंबे समय तक भंडारण की अनुमति दे सकता है|date= October 21, 2005 |website = ScienceDaily}}</ref>
* हाइपोथर्मिया के लिए थेरेपी
* हाइपोथर्मिया के लिए थेरेपी
* मानव क्रायोप्रिजर्वेशन (क्रायोनिक्स)
* ह्यूमन क्रायोप्रिजर्वेशन (क्रायोनिक्स)
 
[[यूनिलीवर]] ने आइसक्रीम उत्पादन में उपयोग के लिए मछली से एंटीफ्रीज प्रोटीन का उत्पादन करने के लिए तथा [[आनुवंशिक रूप से संशोधित|जेनेटिक मनिप्युलेशन]] यीस्ट का उपयोग करने के लिए यूके, यूएस, ईयू, मैक्सिको, चीन, फिलीपींस, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड से स्वीकृति प्राप्त की है।<ref name="espresso-bressanini-gelato-ogm">{{cite web | vauthors = Bressanini D  |title=जीएमओ आइसक्रीम. लेकिन जब कभी! फिर पनीर भी...|url=http://bressanini-lescienze.blogautore.espresso.repubblica.it/2009/06/18/gelato-ogm-ma-quando-mai-anche-il-formaggio-allora/ |website=Scienza in cucina |publisher=[[L'Espresso]] |access-date=6 July 2022}}</ref><ref>{{cite news|url=http://www.dairyreporter.com/Regulation-Safety/Unilever-protein-gets-UK-go-ahead|title=यूनिलीवर प्रोटीन ने यूके को आगे बढ़ाया| date = 31 July 2007| vauthors = Merrett N | work = DairyReporter }}</ref> उन्हें लेबल पर एएफपी या एंटीफ्रीज प्रोटीन के अतिरिक्त आईएसपी या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन का लेबल दिया जाता है।
 
== नवीनतम समाचार ==
सफल व्यावसायिक प्रयास आइसक्रीम और दही उत्पादों में एएफपी का प्रारम्भ है। आइस-स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन नामक इस घटक को [[खाद्य एवं औषधि प्रशासन]] द्वारा अनुमोदित किया गया है। प्रोटीन को मछली से भिन्न किया जाता है और आनुवंशिक रूप से संशोधित यीस्ट में बड़े स्तर पर रेप्लिकेट किया जाता है।<ref>{{cite web | vauthors = Thorington R | title = Can ice cream be tasty and healthy? | url = http://www.impactnottingham.com/2014/09/can-ice-cream-be-tasty-and-healthy/ | work = Impact Magazine | publisher = University of Nottingham | date = 18 September 2014 }}</ref>
 
आनुवंशिक रूप से संशोधित जीवों (जीएमओ) का विरोध करने वाले संगठनों का विचार है, जो यह मानते हैं कि एंटीफ्रीज़ प्रोटीन प्रज्वलन का कारण बन सकते हैं।<ref name="Dortch2006">{{cite web | url = http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110714191728/http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-date = 14 July 2011 | url-status = dead | vauthors = Dortch E | date = 2006 | title = मछलीयुक्त जीएम खमीर का उपयोग आइसक्रीम बनाने में किया जाता है।| work = Network of Concerned Farmers | access-date = 9 October 2006 }}</ref> अधिकांश उत्तरी और समशीतोष्ण क्षेत्रों में आहार में एएफपी का सेवन पूर्व से ही पर्याप्त होने की संभावना है।<ref name="Crevel2002" /> एएफपी के ज्ञात ऐतिहासिक व्यय को देखते हुए, यह निष्कर्ष निकालना सुरक्षित है कि उनके कार्यात्मक गुण मनुष्यों में कोई विषाक्त या [[एलर्जी उत्पन्न करने वाला]] प्रभाव नहीं डालते हैं।<ref name="Crevel2002" />


[[यूनिलीवर]] ने आइसक्रीम उत्पादन में उपयोग के लिए मछली से एंटीफ्रीज प्रोटीन का उत्पादन करने के लिए [[आनुवंशिक रूप से संशोधित]] खमीर का उपयोग करने के लिए यूके, यूएस, ईयू, मैक्सिको, चीन, फिलीपींस, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड से मंजूरी प्राप्त की है।<ref name="espresso-bressanini-gelato-ogm">{{cite web | vauthors = Bressanini D  |title=जीएमओ आइसक्रीम. लेकिन जब कभी! फिर पनीर भी...|url=http://bressanini-lescienze.blogautore.espresso.repubblica.it/2009/06/18/gelato-ogm-ma-quando-mai-anche-il-formaggio-allora/ |website=Scienza in cucina |publisher=[[L'Espresso]] |access-date=6 July 2022}}</ref><ref>{{cite news|url=http://www.dairyreporter.com/Regulation-Safety/Unilever-protein-gets-UK-go-ahead|title=यूनिलीवर प्रोटीन ने यूके को आगे बढ़ाया| date = 31 July 2007| vauthors = Merrett N | work = DairyReporter }}</ref> उन्हें लेबल पर एएफपी या एंटीफ्रीज प्रोटीन के बजाय आईएसपी या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन का लेबल दिया जाता है।
साथ ही, आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन उत्पादन की [[ट्रांसजेनिक]] प्रक्रिया का समाज में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इस प्रौद्योगिकी का उपयोग करके [[इंसुलिन]] और रेनेट अथवा किण्वन-उत्पादित काइमोसिन का उत्पादन किया जाता है। प्रक्रिया उत्पाद को प्रभावित नहीं करती; यह केवल उत्पादन को अधिक कुशल बनाती है और उन मछलियों की मृत्यु को अवरोधित करती है जिन्हें प्रोटीन प्राप्त करने के लिए मार दिया जाता था।


== ताज़ा समाचार ==
वर्तमान में, यूनिलीवर अपने कुछ अमेरिकी उत्पादों में एएफपी को सम्मिलित करता है, जिसमें कुछ [[पॉप्सिकल (ब्रांड)]] [[बर्फ़ पप|आइस पॉप]] और [[ब्रेयर्स]] लाइट डबल चर्नड आइसक्रीम बार की नई श्रृंखला सम्मिलित है। आइसक्रीम में, एएफपी कम एडिटिव्स के साथ अधिक क्रीमी, सघन, कम वसा वाली आइसक्रीम के उत्पादन की अनुमति देता है।<ref>{{cite web | vauthors = Moskin J | url = https://www.nytimes.com/2006/07/26/dining/26cream.html | title = Creamy, Healthier Ice Cream? What's the Catch? | work = The New York Times | date = 26 July 2006 }}</ref> वे लोडिंग डॉक या रसोई के टेबल पर विगलन के कारण बर्फ के क्रिस्टल के विकास को नियंत्रित करते हैं, जिससे बनावट की गुणवत्ता कम हो जाती है।<ref name="Regand2006">{{cite journal | vauthors = Regand A, Goff HD | title = शीतकालीन गेहूं घास से बर्फ संरचना प्रोटीन से प्रभावित आइसक्रीम में बर्फ पुनर्संरचना अवरोध| journal = Journal of Dairy Science | volume = 89 | issue = 1 | pages = 49–57 | date = January 2006 | pmid = 16357267 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9 | doi-access = free }}</ref>
हालिया, सफल व्यावसायिक प्रयास आइसक्रीम और दही उत्पादों में एएफपी की शुरूआत है। आइस-स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन नामक इस घटक को [[खाद्य एवं औषधि प्रशासन]] द्वारा अनुमोदित किया गया है। प्रोटीन को मछली से अलग किया जाता है और आनुवंशिक रूप से संशोधित खमीर में बड़े पैमाने पर दोहराया जाता है।<ref>{{cite web | vauthors = Thorington R | title = Can ice cream be tasty and healthy? | url = http://www.impactnottingham.com/2014/09/can-ice-cream-be-tasty-and-healthy/ | work = Impact Magazine | publisher = University of Nottingham | date = 18 September 2014 }}</ref>
आनुवंशिक रूप से संशोधित जीवों (जीएमओ) का विरोध करने वाले संगठनों की चिंता है, जो मानते हैं कि एंटीफ्ीज़ प्रोटीन सूजन का कारण बन सकते हैं।<ref name="Dortch2006">{{cite web | url = http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110714191728/http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-date = 14 July 2011 | url-status = dead | vauthors = Dortch E | date = 2006 | title = मछलीयुक्त जीएम खमीर का उपयोग आइसक्रीम बनाने में किया जाता है।| work = Network of Concerned Farmers | access-date = 9 October 2006 }}</ref> अधिकांश उत्तरी और समशीतोष्ण क्षेत्रों में आहार में एएफपी का सेवन पहले से ही पर्याप्त होने की संभावना है।<ref name="Crevel2002" />एएफपी की ज्ञात ऐतिहासिक खपत को देखते हुए, यह निष्कर्ष निकालना सुरक्षित है कि उनके कार्यात्मक गुण मनुष्यों में कोई विषाक्त या [[एलर्जी उत्पन्न करने वाला]] प्रभाव नहीं डालते हैं।<ref name="Crevel2002" />


साथ ही, बर्फ संरचना प्रोटीन उत्पादन की [[ट्रांसजेनिक]] प्रक्रिया का समाज में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इस तकनीक का उपयोग करके [[इंसुलिन]] और रेनेट#किण्वन-उत्पादित काइमोसिन का उत्पादन किया जाता है। प्रक्रिया उत्पाद को प्रभावित नहीं करती; यह केवल उत्पादन को अधिक कुशल बनाता है और उन मछलियों की मृत्यु को रोकता है जिन्हें अन्यथा प्रोटीन निकालने के लिए मार दिया जाता था।
नवंबर 2009 में, नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की प्रोसीडिंग ने अलास्का बीटल में अणु के शोध को प्रकाशित किया जो एएफपी की भाँति व्यवहार करता है, किन्तु [[ डाईसैकराइड |डाईसैकराइड]] और [[ वसा अम्ल |वसा अम्ल]] से बना होता है।<ref name="Walters_2009" />


वर्तमान में, यूनिलीवर अपने कुछ अमेरिकी उत्पादों में एएफपी को शामिल करता है, जिसमें कुछ [[पॉप्सिकल (ब्रांड)]] [[बर्फ़ पप]] और [[ब्रेयर्स]] लाइट डबल चर्नड आइसक्रीम बार की नई श्रृंखला शामिल है। आइसक्रीम में, एएफपी कम एडिटिव्स के साथ बहुत मलाईदार, सघन, कम वसा वाली आइसक्रीम के उत्पादन की अनुमति देता है।<ref>{{cite web | vauthors = Moskin J | url = https://www.nytimes.com/2006/07/26/dining/26cream.html | title = Creamy, Healthier Ice Cream? What's the Catch? | work = The New York Times | date = 26 July 2006 }}</ref> वे लोडिंग डॉक या रसोई की मेज पर पिघलने के कारण बर्फ के क्रिस्टल के विकास को नियंत्रित करते हैं, जिससे बनावट की गुणवत्ता कम हो जाती है।<ref name="Regand2006">{{cite journal | vauthors = Regand A, Goff HD | title = शीतकालीन गेहूं घास से बर्फ संरचना प्रोटीन से प्रभावित आइसक्रीम में बर्फ पुनर्संरचना अवरोध| journal = Journal of Dairy Science | volume = 89 | issue = 1 | pages = 49–57 | date = January 2006 | pmid = 16357267 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9 | doi-access = free }}</ref>
2010 के अध्ययन ने एएफपी समाधान में अत्यधिक गर्म पानी के बर्फ के क्रिस्टल की स्थिरता का प्रदर्शन किया, जिससे ज्ञात हुआ कि जहां प्रोटीन फ्रीजिंग को अवरोधित कर सकते हैं, वहीं वे विगलन को भी अवरोधित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal | doi = 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 | title = आइस बाइंडिंग प्रोटीन की उपस्थिति में बर्फ का अत्यधिक गर्म होना| year = 2010 | vauthors = Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I | journal = Biophysical Journal | volume = 98 | issue = 3 | pages = 245a| bibcode = 2010BpJ....98..245C | doi-access = free }}*{{lay source |template=cite web | url = http://www.physorg.com/news186669694.html  |title = नए अध्ययन से पता चला है कि एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन बर्फ को पिघलने से रोक सकते हैं|date= March 1, 2010 |website = Physorg.com}}</ref> 2021 में, ईपीएफएल और वारविक वैज्ञानिकों ने एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की कृत्रिम प्रतिरूपता प्राप्त की है।
नवंबर 2009 में, नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की कार्यवाही ने अलास्का बीटल में अणु की खोज प्रकाशित की जो एएफपी की तरह व्यवहार करता है, किन्तु [[ डाईसैकराइड |डाईसैकराइड]] और [[ वसा अम्ल |वसा अम्ल]] से बना होता है।<ref name="Walters_2009" />


2010 के अध्ययन ने एएफपी समाधान में अत्यधिक गर्म पानी के बर्फ के क्रिस्टल की स्थिरता का प्रदर्शन किया, जिससे पता चला कि जहां प्रोटीन ठंड को रोक सकते हैं, वहीं वे पिघलने को भी रोक सकते हैं।<ref>{{Cite journal | doi = 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 | title = आइस बाइंडिंग प्रोटीन की उपस्थिति में बर्फ का अत्यधिक गर्म होना| year = 2010 | vauthors = Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I | journal = Biophysical Journal | volume = 98 | issue = 3 | pages = 245a| bibcode = 2010BpJ....98..245C | doi-access = free }}*{{lay source |template=cite web | url = http://www.physorg.com/news186669694.html  |title = नए अध्ययन से पता चला है कि एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन बर्फ को पिघलने से रोक सकते हैं|date= March 1, 2010 |website = Physorg.com}}</ref>
{{cite journal | vauthors = Duman JG, de Vries AL | title = विंटर फ़्लाउंडर, स्यूडोप्लुरोनेक्टेस अमेरिकन से प्रोटीन एंटीफ्रीज का अलगाव, लक्षण वर्णन और भौतिक गुण| journal = Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry | volume = 54 | issue = 3 | pages = 375–80 | year = 1976 | pmid = 1277804 | doi = 10.1016/0305-0491(76)90260-1 }}<ref>{{cite web | url = https://actu.epfl.ch/news/des-virus-pour-imiter-les-proteines-antigel | title = Des virus pour imiter les protéines antigel/| date = 24 June 2021| vauthors = Marc C }}</ref>
2021 में, ईपीएफएल और वारविक वैज्ञानिकों ने एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की कृत्रिम नकल पाई है। {{cite journal | vauthors = Duman JG, de Vries AL | title = विंटर फ़्लाउंडर, स्यूडोप्लुरोनेक्टेस अमेरिकन से प्रोटीन एंटीफ्रीज का अलगाव, लक्षण वर्णन और भौतिक गुण| journal = Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry | volume = 54 | issue = 3 | pages = 375–80 | year = 1976 | pmid = 1277804 | doi = 10.1016/0305-0491(76)90260-1 }}<ref>{{cite web | url = https://actu.epfl.ch/news/des-virus-pour-imiter-les-proteines-antigel | title = Des virus pour imiter les protéines antigel/| date = 24 June 2021| vauthors = Marc C }}</ref>


== संदर्भ ==
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Latest revision as of 22:12, 2 February 2024

इन्सेक्ट एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टेनेब्रियो-टाइप
PDB 1l1i EBI.jpg
टेनेब्रियो मोलिटर बीटा-हेलिकल एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की संरचना[1]
Identifiers
SymbolAFP
PfamPF02420
InterProIPR003460
SCOP21ezg / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
इन्सेक्ट एंटीफ्रीज़ प्रोटीन (CfAFP)
PDB 1m8n EBI.jpg
कोरिस्टोनुरा फ्यूमिफेराना (स्प्रूस बडवर्म) बीटा-हेलिकल एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की संरचना[2]
Identifiers
SymbolCfAFP
PfamPF05264
InterProIPR007928
SCOP21m8n / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
फिश एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टाइप I
Identifiers
Symbol?
InterProIPR000104
SCOP21wfb / SCOPe / SUPFAM
फिश एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टाइप II
Identifiers
Symbol?
InterProIPR002353
CATH2py2
SCOP22afp / SCOPe / SUPFAM
फिश एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन, टाइप III
Identifiers
Symbol?
InterProIPR006013
SCOP21hg7 / SCOPe / SUPFAM
एसएएफ डोमेन भी देखें (InterPro: IPR013974).
आइस-बाइंडिंग प्रोटीन-जैसा (समुद्री बर्फ जीव)
Identifiers
SymbolDUF3494
PfamPF11999
InterProIPR021884
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन (एएफपी) या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन कुछ पशुओं, पौधों, कवकों और जीवाणुओं द्वारा उत्पादित पॉलीपेप्टाइड के वर्ग को संदर्भित करते हैं जो पानी के हिमांक से कम के तापमान में उन्हें जीवित रहने की अनुमति देते हैं। एएफपी बर्फ के विकास और पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने के लिए छोटे बर्फ के क्रिस्टल से संयोजित होते हैं जो घातक भी हो सकते हैं।[3] इस तथ्य के प्रमाण में भी वृद्धि हो रही है कि एएफपी स्तनधारी कोशिका झिल्लियों को ठंड से होने वाली हानि से बचाने के लिए उनसे संपर्क करते हैं। यह कार्य शीत अनुकूलन में एएफपी को प्रस्तावित करता है।[4]

असहयोगात्मक गुण

व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले ऑटोमोटिव एंटीफ़्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के विपरीत, एएफपी सांद्रता के अनुपात में हिमांक को कम नहीं करते हैं। अपितु, वे सहयोगी रूप से कार्य करते हैं। यह घटना उन्हें अन्य विलेय के 1/300वें से 1/500वें सांद्रण पर एंटीफ़्रीज़ के रूप में कार्य करने की अनुमति देती है। एंटीफ़्रीज़ की कम सांद्रता परासरण दाब पर उनके प्रभाव को कम कर देती है।[4] एएफपी के असामान्य गुणों को विशिष्ट क्रिस्टलीय बर्फ रूपों के लिए उनकी चयनात्मक आत्मीयता और परिणामस्वरूप आइस-न्यूक्लिएशन प्रक्रिया के संरोध के लिए उत्तरदायी माना जाता है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस

एएफपी गलनांक और हिमांक (एएफपी बाउंड आइस क्रिस्टल का बस्टिंग तापमान) के मध्य अंतर उत्पन्न करते हैं जिसे थर्मल हिस्टैरिसीस के रूप में जाना जाता है। बर्फ और पानी के मध्य इंटरफेस में एएफपी के जुड़ने से बर्फ के क्रिस्टल की थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल वृद्धि बाधित होती है। बर्फ की जल-अभिगम्य सतहों को कवर करने वाले एएफपी द्वारा बर्फ की वृद्धि गतिज रूप से बाधित होती है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस को प्रयोगशाला में नैनोलीटर ऑस्मोमीटर से सरलता से मापा जाता है। जीव थर्मल हिस्टैरिसीस के मानों में भिन्न होते हैं। फिश एएफपी द्वारा दर्शाया गया थर्मल हिस्टैरिसीस का अधिकतम स्तर लगभग -3.5°C (शेख महताबुद्दीन एट अल., विज्ञान प्रतिनिधि) (29.3°F) है। इसके विपरीत, जलीय जीव फ्रीजिंग से कम केवल -1 से -2 डिग्री सेल्सियस के संपर्क में आते हैं। शीत ऋतु के समय, स्प्रूस बडवॉर्म -30 डिग्री सेल्सियस तक पहुंचने वाले तापमान पर हिमीकरण का प्रतिरोध करता है।[4]

शीतलन की दर एएफपी के थर्मल हिस्टैरिसीस मान को प्रभावित कर सकती है। तीव्र शीतलन से नोइक्विलिब्रियम हिमांक बिंदु और थर्मल हिस्टैरिसीस मान में कमी आ सकती है। परिणामस्वरूप, यदि तापमान अकस्मात कम हो जाता है तो जीव अनिवार्य रूप से शून्य से कम के वातावरण के अनुकूल नहीं बन पाते हैं।[4]

फ्रीज टॉलरेंस के प्रति फ्रीज अवोइडेन्स

एएफपी युक्त प्रजातियों को इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है-

फ़्रीज़ अवॉइडेंट- ये प्रजातियाँ अपने शरीर के तरल पदार्थों को पूर्ण रूप से फ्रीज़ होने से अवरोधित करने में सक्षम हैं। सामान्तयः, अत्यधिक ठंडे तापमान पर एएफपी फ़ंक्शन पर नियंत्रण पाया जा सकता है, जिससे बर्फ तीव्रता से बढ़ती है और मृत्यु हो जाती है।

फ़्रीज़ टोलेरंट- ये प्रजातियाँ शरीर के तरल पदार्थ को फ्रीज़ होने से बचाने में सक्षम हैं। ऐसा माना जाता है कि कुछ फ्रीज टोलेरंट प्रजातियाँ फ्रीजिंग से होने वाली हानि को अवरोधित करने के लिए एएफपी का क्रायोप्रोटेक्टेंट के रूप में उपयोग करती हैं, किन्तु पूर्ण रूप से फ्रीजिंग का उपयोग नहीं करती हैं। त्रुटिहीन क्रियाविधि अभी भी अज्ञात है। यद्यपि, ऐसा माना जाता है कि एएफपी पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित कर सकता है और बर्फ से क्षति को अवरोधित करने के लिए कोशिका झिल्ली को स्थिर कर सकता है।[6] वे फ्रीज़ होने के पश्चात् बर्फ के प्रसार की दर को नियंत्रित करने के लिए आइस न्यूक्लियेटिंग प्रोटीन (आईएनपी) के साथ मिलकर कार्य कर सकते हैं।[6]

विविधता

एएफपी के कई ज्ञात असजातीय प्रकार हैं।

फिश एएफपी

चित्र 1. टाइप I एएफपी के तीन पक्ष

एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन या एएफजीपी अंटार्कटिका नोटोथेनियोइड और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD के होते हैं।[7] एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में भिन्न-भिन्न विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन एन्सेस्ट्रल ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ है।[8]

  • टाइप I एएफपी विंटर फ़्लाउंडर, लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन और शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन में पाया जाता है। यह उत्तम प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला प्रथम प्रोटीन था। टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पक्ष हैं, जिनमें हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स फेस सम्मिलित हैं।
  • टाइप I-हाइप एएफपी (जहां हाइप का अर्थ हाइपरएक्टिव है) राइटऑय फाउंडर्स में पाए जाते हैं। यह लगभग 32 kD (दो 17 kD डिमेरिक अणु) के होते हैं। प्रोटीन को विंटर फ़्लाउंडर के रक्त प्लाज्मा से भिन्न किया गया था। अधिकांश फिश एएफपी की उपमा में अपकर्ष फ्रीजिंग तापमान पर यह उत्तम है।[9] यह क्षमता आंशिक रूप से टाइप I आइस-बाइंडिंग साइट के कई दोहराव से प्राप्त हुई है।[10]
  • टाइप II एएफपी (उदाहरण के लिए P05140) समुद्री रेवन, स्मेल्ट (मछली) और हिलसा में पाए जाते हैं। वे सिस्टीन-समृद्ध गोलाकार प्रोटीन हैं जिनमें पांच डाइसल्फ़ाइड बंध होते हैं।[11] टाइप II एएफपी संभवतः कैल्शियम पर निर्भर (सी-टाइप) लेक्टिन से विकसित हुए हैं।[12] समुद्री रेवन, स्मेल्ट और हेरिंग टेलोस्ट की वंशावली भिन्न है। यदि एएफपी जीन इन वंशों के सामान्य पूर्वज में उपस्थित था, तो यह विचित्र है कि जीन उन वंशों में अस्तव्यस्त हुआ है, जो कुछ क्रमों में उपस्थित है और अन्य में अनुपस्थित है। यह विचार दिया गया है कि लेटरल जीन ट्रांसफर को इस विसंगति के लिए उत्तरदायी बताता है, जिस प्रकार स्मेल्ट ने हेरिंग से टाइप II एएफपी जीन प्राप्त किया था।[13]
  • टाइप III एएफपी अंटार्कटिक ईलपाउट में पाए जाते हैं। वे टाइप I एएफपी के समान आइस-बाइंडिंग सतहों पर समान समग्र हाइड्रोफोबिसिटी प्रदर्शित करते हैं। इनका आकार लगभग 6kD है।[7] टाइप III एएफपी संभवतः अंटार्कटिक ईलपाउट में उपस्थित सियालिक अम्ल सिंथेज़ (एसएएस) जीन से विकसित हुए हैं। जीन डुप्लीकेशन घटना के माध्यम से, यह जीन जिसे स्वयं की कुछ आइस-बाइंडिंग गतिविधि प्रदर्शित करने के लिए दर्शाया गया है, वह N-टर्मिनल भाग की हानि से प्रभावी एएफपी जीन में विकसित हुआ है।[14]
  • टाइप IV एएफपी (P80961) लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन्स में पाए जाते हैं। वे ग्लूटामेट और ग्लूटामाइन से परिपूर्ण अल्फा हेलिकल प्रोटीन हैं।[15] इस प्रोटीन का आकार लगभग 12KDa है और इसमें 4-हेलिक्स बंडल होता है।[15] इसका एकमात्र पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन पायरोग्लुटामेट अवशेष है, जो इसके N- टर्मिनस पर चक्रित ग्लूटामाइन अवशेष है।[15]

प्लांट एएफपी

Main article: डिहाइड्रिन

जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन प्राप्त किया गया तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक विषम हो गया।[16] प्लांट एएफपी निम्नलिखित पक्षों में अन्य एएफपी से भिन्न हैं-

  1. अन्य एएफपी की उपमा में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि अधिक अशक्त है।[17]
  2. उनका शारीरिक कार्य संभवतः बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ के पुनः क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने में है।[17]
  3. उनमें से अधिकांश विकसित रोगजनन-संबंधी प्रोटीन हैं, जो कभी-कभी कवकनाशी गुणों को स्थिर रखते हैं।[17]

इन्सेक्ट एएफपी

कीटों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो, रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म, पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) सम्मिलित हैं। इन्सेक्ट एएफपी में कुछ समानताएँ होती हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (अर्थात अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मान, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और समतल आइस-बाइंडिंग सतह के साथ दोहराव वाली संरचना भी होती है। निकटता से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल से संबंधित बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-अम्ल दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा स्थिर होते हैं। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कोइल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड की ओर समतल आइस-बाइंडिंग सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।[6][18] अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना अधिक समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,[19] और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से पेल ब्यूटी मोथ से असमजात एएफपी के लिए प्रस्तुत किए गए मॉडल के समान है।[20] इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान आइस-बाइंडिंग सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें अधिक समय तक दोहराव होता है और जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-अम्ल रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के अतिरिक्त, आइस-बाइंडिंग सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है।[21] स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीट नहीं हैं, किन्तु कीटों की भाँति, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अधिकांशतः स्नो फ़्ली कहा जाता है, हाइपरएक्टिव एएफपी उत्पन्न करती है।[22] यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी समतल आइस-बाइंडिंग सतह भी होती है, जिससे समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो अम्ल है। प्रत्येक 3-अमीनो-अम्ल दोहराव पॉलीप्रोलाइन टाइप II हेलिक्स का टर्न बनाता है। फिर हेलिसेस फोल्ड होते हैं, और बंडल बनाते हैं जो दो हेलिसेस से थिक होता है, जिसमें आइस-बाइंडिंग फेस होता है और जिसमें थ्रेओनीन के अतिरिक्त एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष होते हैं।[23] अन्य कीट, जैसे कि अलास्का बीटल, हाइपरएक्टिव एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो अम्ल (प्रोटीन) के पॉलिमर के अतिरिक्त शर्करा (ज़ाइलोमैनन) के पॉलिमर होते हैं।[24] इस प्रकार यह ज्ञात होता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के पश्चात उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीटों को उत्पन्न किया था। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।

समुद्री बर्फ जीव एएफपी

समुद्री बर्फ में रहने वाले कई सूक्ष्मजीवों में एएफपी होते हैं जो समान फैमिली से संबंधित होते हैं। डायटम फ्रैगिलैरियोप्सिस सिलिंड्रस और एफ कर्टा ध्रुवीय समुद्री बर्फ समुदायों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जो प्लेटलेट परत और पैक बर्फ दोनों के संयोजन पर आच्छादित होते हैं। एएफपी इन प्रजातियों में व्यापक हैं, और मल्टीजीन फैमिली के रूप में एएफपी जीन की उपस्थिति जीनस फ्रैगिलारियोप्सिस के लिए इस समूह के महत्व को दर्शाती है।[25] एफ सिलिंड्रस में प्रमाणित किये गए एएफपी, एएफपी फैमिली से संबंधित हैं जो विभिन्न टैक्सों में दर्शाए जाते हैं और समुद्री बर्फ से संबंधित अन्य जीवों (कोलवेलिया एसपीपी, नेविकुला ग्लैसी, चेटोसेरोस नियोग्रैसाइल, स्टीफोस लॉन्गिप्स और ल्यूकोस्पोरिडियम अंटार्कटिकम)[26][27] और अंटार्कटिक अंतर्देशीय बर्फ बैक्टीरिया (फ्लेवोबैक्टीरियासी),[28][29] के साथ ही कोल्ड-टोलेरंट कवक (टाइफुला इशिकारिएंसिस, लेंटिनुला एडोड्स और फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला) में भी में पाए जा सकते हैं।[30][31]

समुद्री बर्फ एएफपी के लिए कई संरचनाओं का समाधान किया गया है। प्रोटीन की ये फैमिली बीटा हेलिक्स में परिवर्तित हो जाती है जो समतल आइस-बाइंडिंग सतह बनाती है।[32] अन्य एएफपी के विपरीत, आइस-बाइंडिंग साइट के लिए कोई एकल सीक्वेंस मोटिफ नहीं है।[33]

सिलियेट यूप्लोट्स फ़ोकार्डी और साइकोफिलिक बैक्टीरिया के मेटाजेनोम से पाए गए एएफपी में कुशल बर्फ पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता होती है।[34] -7.4°C तापमान में बर्फ के पुनर्क्रिस्टलीकरण को पूर्णतः अवरोधित करने के लिए यूप्लॉट्स फोकार्डी कंसोर्टियम आइस-बाइंडिंग प्रोटीन (EfcIBP) का 1 μM पर्याप्त है। यह बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण अवरोधन क्षमता बैक्टीरिया को बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ को सहन करने में सहायता करती है। EfcIBP थर्मल हिस्टैरिसीस गैप भी उत्पन्न करता है, किन्तु यह क्षमता बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता जितनी कुशल नहीं है। EfcIBP फ्रीजिंग तापमान में शुद्ध प्रोटीन और संपूर्ण जीवाणु कोशिका दोनों की रक्षा करने में सहायता करता है। ग्रीन फ्लोरोसेंट प्रोटीन EfcIBP के साथ ऊष्मायन करने पर फ्रीजिंग और मेल्टिंग के कई चक्रों के पश्चात यह कार्यात्मक होता है। जब efcIBP जीन को ई. कोली जीनोम में इन्सर्ट किया गया तो यह ई. कोली 0 डिग्री सेल्सियस तापमान में भी अधिक समय तक जीवित रहा।[34] EfcIBP में विशिष्ट एएफपी संरचना होती है जिसमें कई बीटा-शीट और अल्फा-हेलिक्स सम्मिलित होते हैं। इसके अतिरिक्त, सभी आइस-बाइंडिंग ध्रुवीय अवशेष प्रोटीन के समान स्थान पर होते हैं।[34]

विकास

एएफपी की उल्लेखनीय विविधता और वितरण से ज्ञात होता है कि उत्तरी गोलार्ध में 1-2 मिलियन वर्ष पूर्व और अंटार्कटिका में 10-30 मिलियन वर्ष पूर्व होने वाले समुद्र स्तर के हिमनदन की प्रतिक्रिया में विभिन्न प्रकार विकसित हुए हैं। समुद्र में ड्रिलिंग से एकत्र किए गए डेटा से ज्ञात हुआ है कि अंटार्कटिक सर्कम्पोलर धारा का विकास 30 मिलियन वर्ष पूर्व हुआ था।[35] इस धारा से उत्पन्न अंटार्कटिक के शीतलन के कारण टेलोस्ट प्रजातियाँ बड़े स्तर पर विलुप्त हो गईं थीं जो फ्रीजिंग तापमान को सहन करने में असमर्थ थीं।[36] एंटीफ्रीज गिलकोप्रोटीन के साथ नॉटोथेनियोइड्स प्रजातियाँ हिमनदन घटना से बचने और नए क्षेत्रों में विविधता लाने में सक्षम थीं।[36][8]

समान अनुकूलन के इस स्वतंत्र विकास को अभिसरण विकास कहा जाता है।[4] उत्तरी कॉड (गैडिडे) और नॉटोथेनियोइड्स में अभिसरण विकास के साक्ष्य भिन्न-भिन्न स्पेसर सीक्वेंस और इंट्रॉन तथा एक्सॉन के भिन्न-भिन्न संगठन के साथ अनभ्यस्त एएफजीपी ट्राईपपेप्टाइड सीक्वेंस के निष्कर्षों द्वारा समर्थित हैं, जो छोटे एन्सेस्ट्रल सीक्वेंस के डुप्लीकेशन से प्रकट हुए थे जिन्हें प्रत्येक समूह द्वारा (समान ट्राईपेप्टाइड के लिए) भिन्न रूप से क्रमबद्ध किया गया था। ये समूह लगभग 7-15 मिलियन वर्ष पूर्व पृथक हो गए थे। कुछ ही समय पश्चात् (5-15 माइआ), एएफजीपी जीन नोटोथेनियोइड्स में एन्सेस्ट्रल पैंक्रिअटिक ट्रिप्सिनोजेन जीन से विकसित हुआ। एएफजीपी और ट्रिप्सिनोजेन जीन सीक्वेंस डाइवर्जेन्स के माध्यम से विभाजित होते हैं, यह अनुकूलन अंटार्कटिक महासागर के शीतलन और फ्रीजिंग के साथ हुआ था। उत्तरी कॉड में एएफजीपी जीन का विकास हुआ (~3.2 माइआ) और थ्र-अला-अला इकाई में यह टैंडेम डुप्लीकेशन के माध्यम से नॉन-कोडिंग सीक्वेंस से प्रकट हुआ। अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड मछली और आर्टिक कॉड, बोरेगाडस सईदा, दो भिन्न-भिन्न ऑर्डर के भाग हैं और इनमें समान एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।[37] यद्यपि दोनों प्रकार की मछलियों में समान एंटीफ्रीज़ प्रोटीन होते हैं, कॉड प्रजातियों के एएफजी में आर्जिनिन होता है, जबकि अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड नहीं होता है।[37] 1-2 साइक्लोहेक्सानेडियोन का उपयोग करके रासायनिक संशोधन के प्रभाव को देखकर डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस एंटीफ्रीज़ प्रोटीन (डीएएफपी-1) में एन्हांसर के रूप में आर्गिनिन की भूमिका का परीक्षण किया गया है।[38] पूर्व शोध में इस बेटल के एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के विभिन्न संवर्द्धक पाए गए हैं जिनमें थाउमैटिन जैसा प्रोटीन और पॉलीकार्बोक्सिलेट्स सम्मिलित हैं।[39][40] आर्गिनिन विशिष्ट अभिकर्मक के साथ डीएएफपी-1 के संशोधन के परिणामस्वरूप डीएएफपी-1 में थर्मल हिस्टैरिसीस की आंशिक और पूर्ण हानि हुई, जो दर्शाती है कि आर्गिनिन इसकी क्षमता में वृद्धि की महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।[38] डीएएफपी-1 के विभिन्न अणुओं में भिन्न-भिन्न थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि होती है।[40] अमोर्नविटवाट एट अल 2008 में पाया गया कि अणुओं में कार्बोक्जलेट समूहों की संख्या डीएएफपी-1 की क्षमता में वृद्धि को प्रभावित करती है।[40] टीएच में ऑप्टिमम गतिविधि में वृद्धि करने वाले अणुओं की उच्च सांद्रता से संबंधित है।[40] ली एट अल. 1998 में डेंड्रियोइड्स कैनाडेंसिस से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन में थर्मल हिस्टैरिसीस पर पीएच और विलेय के प्रभावों का परीक्षण किया गया था।[41] डीएएफपी-4 की टीएच गतिविधि पीएच से प्रभावित नहीं हुई जब तक कि कम विलेय सांद्रता (पीएच 1) न हो जिसमें टीएच कम हो गया।[41] टीएच गतिविधि पर पांच विलेय सक्सिनेट, साइट्रेट, मैलेट, मैलोनेट और एसीटेट का प्रभाव बताया गया था।[41] पांच विलेय पदार्थों में, साइट्रेट को सबसे अधिक प्रभाव वाला दर्शाया गया है।[41]

यह प्रोटो-ओआरएफ मॉडल का उदाहरण है, दुर्लभ घटना जहां नए जीन उन्हें सक्रिय करने के लिए आवश्यक नियामक तत्व के अस्तित्व से पूर्व गठित विवृत रीडिंग फ्रेम के रूप में उपस्थित होते हैं।

मछलियों में, फ़ाइलोजेनी के बिना कुछ समूहों में टाइप II एएफपी प्रोटीन की उपस्थिति के लिए हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर उत्तरदायी है। हेरिंग और स्मेल्ट में, इस जीन के लिए 98% तक इंट्रॉन की भागीदारी की जाती है; यह माना जाता है कि ट्रांसफर की विधि मैटिंग के समय फॉरेन डीएनए के संपर्क में आने वाली शुक्राणु कोशिकाओं के माध्यम से होती है।[42] ट्रांसफर की दिशा हेरिंग से स्मेल्ट तक मानी जाती है क्योंकि हेरिंग में एएफपी जीन की स्मेल्ट (1) के रूप में 8 गुना प्रतियां होती हैं और स्मेल्ट हाउस ट्रांसपोज़ेबल एलिमेंट में जीन सेगमेंट होते हैं जो अन्यथा हेरिंग में विशेष और सामान्य होते हैं किन्तु अन्य मछलियों में नहीं पाए जाते हैं।[42]

दो कारण हैं कि कई प्रकार के एएफपी अपनी विविधता के अतिरिक्त समान कार्य करने में सक्षम हैं-

  1. यद्यपि बर्फ समान रूप से पानी के अणुओं से बनी होती है, किन्तु इसमें बाइंडिंग के लिए कई भिन्न-भिन्न सतहें होती हैं। विभिन्न प्रकार के एएफपी विभिन्न सतहों के साथ परस्पर क्रिया कर सकते हैं।
  2. यद्यपि पांच प्रकार के एएफपी अमीनो अम्ल की अपनी प्राथमिक संरचना में भिन्न होते हैं, जब प्रत्येक फंक्शनिंग प्रोटीन में परिवर्तित हो जाता है तो वे अपनी त्रि-आयामी या तृतीयक संरचना में समानताओं की भागीदारी कर सकते हैं जो बर्फ के साथ समान परस्पर क्रिया की सुविधा प्रदान करते हैं।[4][43]

एंटीफ़्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन गतिविधि ईलपाउट्स, स्कल्पिन्स और कॉड प्रजातियों सहित कई रे-फ़िनड प्रजातियों में देखी गई है।[44][45] मछली की प्रजातियाँ जिनमें एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन होता है, प्रोटीन गतिविधि के विभिन्न स्तरों को व्यक्त करती हैं।[46] पोलर कॉड (बोरेओगाडस सईदा) अंटार्कटिक प्रजाति, टी. बोरचग्रेविंकी के समान प्रोटीन गतिविधि और गुण प्रदर्शित करती है।[46] दोनों प्रजातियों में सैफरन कॉड (एलेगिनस ग्रैसिलिस) की उपमा में अधिक प्रोटीन गतिविधि होती है।[46] डायटम प्रजातियों में बर्फ एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन के सम्बन्ध में बताया गया है जो जीवों के प्रोटीन के हिमांक को कम करने में सहायता करते हैं।[25] बायर-गिराल्डी एट अल 2010 में बर्फ एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के समरूपों के साथ भिन्न-भिन्न टैक्सा से 30 प्रजातियाँ प्राप्त हुई थी।[25] यह विविधता पूर्व शोध के अनुरूप है जिसमें क्रस्टेशियंस, कीट, जीवाणु और कवक में इन जीनों की उपस्थिति देखी गई है।[8][47][48] हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर दो समुद्री डायटम प्रजातियों, एफ. सिलिंड्रस और एफ. कर्टा में बर्फ एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की उपस्थिति के लिए उत्तरदायी है।[25]

मैकेनिज्म ऑफ़ एक्शन

ऐसा माना जाता है कि एएफपी अधिशोषण-निषेध मैकेनिज्म द्वारा बर्फ के विकास को अवरोधित करते हैं।[49] वे बर्फ के नॉनबेसल तलों का अधिशोषण कर लेते हैं, जिससे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल बर्फ के विकास में बाधा उत्पन्न होती है।[50] कुछ एएफपी में समतल, कठोर सतह की उपस्थिति वैन डेर वाल्स बल सतह संपूरकता के माध्यम से बर्फ के साथ इसकी परस्पर क्रिया को सुविधाजनक बनाती प्रतीत होती है।[51]

बाइंडिंग टू आइस

सामान्तयः, घोल में बर्फ के क्रिस्टल केवल बेसल (0001) और प्रिज्म फलक (1010) प्रदर्शित करते हैं, जो गोल तथा समतल डिस्क के रूप में दिखाई देते हैं।[5] यद्यपि, ऐसा प्रतीत होता है कि एएफपी की उपस्थिति अन्य पक्षों को प्रकट करती है। अब ऐसा प्रतीत होता है कि बर्फ की सतह 2021 एएफपी टाइप I के लिए रुचिकर बाइंडिंग सतह है। टाइप I एएफपी पर अध्ययन के माध्यम से, प्रारम्भ में बर्फ और एएफपी को हाइड्रोजन बॉन्डिंग (रेमंड और डेविस, 1977) के माध्यम से परस्पर क्रिया करने के लिए विचार किया गया था।[52] यद्यपि, जब इस हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सुविधाजनक बनाने वाले प्रोटीन के कुछ भागों को उत्परिवर्तित किया गया, तो एंटीफ्रीज़ गतिविधि में अनुमानित कमी नहीं देखी गई। कुछ तथ्यांकों से ज्ञात होता है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन मुख्य योगदानकर्ता हो सकता है।[53] विषम जल-बर्फ इंटरफ़ेस के कारण बाइंडिंग के त्रुटिहीन मैकेनिज्म का अध्ययन करना कठिन है। वर्तमान में, मॉलिक्यूलर मॉडलिंग प्रोग्रामों (मॉलिक्यूलर डायनामिक्स या मोंटे कार्लो विधि) के उपयोग के माध्यम से त्रुटिहीन मैकेनिज्म को प्रकट करने का प्रयास किया जा रहा है।[3][5]

बाइंडिंग मैकेनिज्म और एंटीफ्रीज फ़ंक्शन

विंटर फ़्लाउंडर से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन पर संरचना और कार्य अध्ययन के अनुसार,[54] टाइप- I एएफपी अणु के एंटीफ्रीज मैकेनिज्म को हाइड्रॉक्सिल समूह हाइड्रोजन बॉन्डिंग के माध्यम से ज़िपर की भाँति बर्फ न्यूक्लिएशन संरचना से जुड़ने के कारण दिखाया गया था। बर्फ की जाली में दिशा के साथ ऑक्सीजन के लिए इसके चार थ्रेओनीन अवशेषों के समूह, पश्चात में बर्फ के पिरामिड प्लेनों के विकास को अवरोधित या मंद करते हैं जिससे फ्रीज बिंदु को भी कम किया जा सकता है।[54]

उपरोक्त मैकेनिज्म का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है-

  1. संबंधित सीक्वेंस के साथ 11-अमीनो-अम्ल अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बांड बना सकती है) की पुनरावृत्ति, और
  2. उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत होता है।[54]

इतिहास

1950 के दशक में, नॉर्वेजियन वैज्ञानिक स्कोलैंडर ने यह समझाने का प्रयास किया कि आर्कटिक मछलियाँ अपने रक्त के हिमांक से अधिक ठंडे पानी में किस प्रकार जीवित रह सकती हैं। उनके प्रयोगों ने उन्हें यह विश्वास दिलाया कि आर्कटिक मछली के रक्त में "एंटीफ़्रीज़" था।[3] तत्पश्चात 1960 के दशक के अंत में, पशु जीवविज्ञानी आर्थर डेविस अंटार्कटिक मछली के परीक्षण के माध्यम से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन को भिन्न करने में सक्षम थे।[55] इन प्रोटीनों को कुछ समय पश्चात् नए नॉनग्लाइकोप्रोटीन जैविक एंटीफ्रीज़ एजेंटों (एएफपी) से पृथक करने के लिए एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन (एएफजीपी) या एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोपेप्टाइड्स कहा गया। डीव्रीस ने एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुणों को चिह्नित करने के लिए रॉबर्ट फ़ीनी (1970) के साथ कार्य किया था।[56] 1992 में, ग्रिफ़िथ एट अल शीतकालीन राई की पत्तियों में एएफपी के अपने शोध का दस्तावेजीकरण किया था।[16] लगभग उसी समय, उरुटिया, डूमन और नाइट (1992) ने आवृतबीजी पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन का दस्तावेजीकरण किया था।[57] आगामी वर्ष, डुमन और ऑलसेन ने कहा कि एएफपी को आवृतबीजी की 23 से अधिक प्रजातियों में भी अन्वेषित किया गया था, जिनमें मनुष्यों द्वारा ग्रहण किये गए पौधे भी सम्मिलित थे।[58] उन्होंने कवक और जीवाणु में भी उनकी उपस्थिति की सूचना दी थी।

नाम परिवर्तन

एंटीफ्रीज़ प्रोटीन को आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन के रूप में पुनः लेबल करने के प्रयास किए गए हैं जिससे उनके कार्य को अधिक त्रुटिहीन रूप से दर्शाया जा सकता है और एएफपी तथा ऑटोमोटिव एंटीफ्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के मध्य किसी भी नकारात्मक संबंध का समाधान किया जा सकता है। ये दोनों पूर्ण रूप से भिन्न-भिन्न इकाइयां हैं, और केवल स्वयं के कार्य में समानता दर्शाती हैं।[59]

वाणिज्यिक और चिकित्सा अनुप्रयोग

अनेक क्षेत्र फ्रीजिंग से ऊतक क्षति की सुरक्षा से लाभान्वित हो सकेंगे। कई व्यवसाय वर्तमान में इन प्रोटीनों के उपयोग का परीक्षण कर रहे हैं-

  • कृषि-उत्पाद के फ्रीज टॉलरेंस में वृद्धि और ठंडी जलवायु में हार्वेस्ट ऋतु को विस्तारित करना
  • ठंडी जलवायु में फार्म मछली उत्पादन में संशोधन करना
  • फ्रोजेन फ़ूड की शेल्फ लाइफ में वृद्धि करना
  • क्रायोसर्जरी में संशोधन करना
  • चिकित्सा में प्रत्यारोपण या ट्रांसफ्यूजन के लिए ऊतकों के संरक्षण में वृद्धि करना[22]
  • हाइपोथर्मिया के लिए थेरेपी
  • ह्यूमन क्रायोप्रिजर्वेशन (क्रायोनिक्स)

यूनिलीवर ने आइसक्रीम उत्पादन में उपयोग के लिए मछली से एंटीफ्रीज प्रोटीन का उत्पादन करने के लिए तथा जेनेटिक मनिप्युलेशन यीस्ट का उपयोग करने के लिए यूके, यूएस, ईयू, मैक्सिको, चीन, फिलीपींस, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड से स्वीकृति प्राप्त की है।[60][61] उन्हें लेबल पर एएफपी या एंटीफ्रीज प्रोटीन के अतिरिक्त आईएसपी या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन का लेबल दिया जाता है।

नवीनतम समाचार

सफल व्यावसायिक प्रयास आइसक्रीम और दही उत्पादों में एएफपी का प्रारम्भ है। आइस-स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन नामक इस घटक को खाद्य एवं औषधि प्रशासन द्वारा अनुमोदित किया गया है। प्रोटीन को मछली से भिन्न किया जाता है और आनुवंशिक रूप से संशोधित यीस्ट में बड़े स्तर पर रेप्लिकेट किया जाता है।[62]

आनुवंशिक रूप से संशोधित जीवों (जीएमओ) का विरोध करने वाले संगठनों का विचार है, जो यह मानते हैं कि एंटीफ्रीज़ प्रोटीन प्रज्वलन का कारण बन सकते हैं।[63] अधिकांश उत्तरी और समशीतोष्ण क्षेत्रों में आहार में एएफपी का सेवन पूर्व से ही पर्याप्त होने की संभावना है।[7] एएफपी के ज्ञात ऐतिहासिक व्यय को देखते हुए, यह निष्कर्ष निकालना सुरक्षित है कि उनके कार्यात्मक गुण मनुष्यों में कोई विषाक्त या एलर्जी उत्पन्न करने वाला प्रभाव नहीं डालते हैं।[7]

साथ ही, आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन उत्पादन की ट्रांसजेनिक प्रक्रिया का समाज में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इस प्रौद्योगिकी का उपयोग करके इंसुलिन और रेनेट अथवा किण्वन-उत्पादित काइमोसिन का उत्पादन किया जाता है। प्रक्रिया उत्पाद को प्रभावित नहीं करती; यह केवल उत्पादन को अधिक कुशल बनाती है और उन मछलियों की मृत्यु को अवरोधित करती है जिन्हें प्रोटीन प्राप्त करने के लिए मार दिया जाता था।

वर्तमान में, यूनिलीवर अपने कुछ अमेरिकी उत्पादों में एएफपी को सम्मिलित करता है, जिसमें कुछ पॉप्सिकल (ब्रांड) आइस पॉप और ब्रेयर्स लाइट डबल चर्नड आइसक्रीम बार की नई श्रृंखला सम्मिलित है। आइसक्रीम में, एएफपी कम एडिटिव्स के साथ अधिक क्रीमी, सघन, कम वसा वाली आइसक्रीम के उत्पादन की अनुमति देता है।[64] वे लोडिंग डॉक या रसोई के टेबल पर विगलन के कारण बर्फ के क्रिस्टल के विकास को नियंत्रित करते हैं, जिससे बनावट की गुणवत्ता कम हो जाती है।[65]

नवंबर 2009 में, नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की प्रोसीडिंग ने अलास्का बीटल में अणु के शोध को प्रकाशित किया जो एएफपी की भाँति व्यवहार करता है, किन्तु डाईसैकराइड और वसा अम्ल से बना होता है।[24]

2010 के अध्ययन ने एएफपी समाधान में अत्यधिक गर्म पानी के बर्फ के क्रिस्टल की स्थिरता का प्रदर्शन किया, जिससे ज्ञात हुआ कि जहां प्रोटीन फ्रीजिंग को अवरोधित कर सकते हैं, वहीं वे विगलन को भी अवरोधित कर सकते हैं।[66] 2021 में, ईपीएफएल और वारविक वैज्ञानिकों ने एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की कृत्रिम प्रतिरूपता प्राप्त की है।

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