एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन: Difference between revisions

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===फिश एएफपी===
===फिश एएफपी===
[[Image:AFPnew.svg|frame|चित्र 1. टाइप I एएफपी के तीन दृश्य]]एंटीफ्रीज [[ग्लाइकोप्रोटीन]] या एएफजीपी [[अंटार्कटिका]] [[नोटोथेनियोइड]] और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD के होते हैं।<ref name="Crevel2002">{{cite journal | vauthors = Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ | title = Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure | journal = Food and Chemical Toxicology | volume = 40 | issue = 7 | pages = 899–903 | date = July 2002 | pmid = 12065210 | doi = 10.1016/S0278-6915(02)00042-X }}</ref> एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में भिन्न-भिन्न विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन पैतृक ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ है।<ref name="Chen_1997">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = अंटार्कटिक नॉटोथेनियोइड मछली में ट्रिप्सिनोजेन जीन से एंटीफ्ीज़ ग्लाइकोप्रोटीन जीन का विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3811–6 | date = April 1997 | pmid = 9108060 | pmc = 20523 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3811 | bibcode = 1997PNAS...94.3811C | doi-access = free }}</ref>
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*टाइप I एएफपी [[ शीतकालीन फ़्लाउंडर |विंटर फ़्लाउंडर]], [[लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन]] और [[शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन]] में पाया जाता है। यह उत्तम प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला प्रथम प्रोटीन था। टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पक्ष हैं, जिनमें हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स फेस सम्मिलित हैं।
*टाइप I एएफपी [[ शीतकालीन फ़्लाउंडर |विंटर फ़्लाउंडर]], [[लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन]] और [[शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन]] में पाया जाता है। यह उत्तम प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला प्रथम प्रोटीन था। टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पक्ष हैं, जिनमें हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स फेस सम्मिलित हैं।
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{{main|डिहाइड्रिन}}
{{main|डिहाइड्रिन}}


जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन का शोध किया गया तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक विषम हो गया।<ref name="Griffith1992">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA | title = एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन सर्दियों की राई की पत्तियों में अंतर्जात रूप से उत्पन्न होता है| journal = Plant Physiology | volume = 100 | issue = 2 | pages = 593–6 | date = October 1992 | pmid = 16653033 | pmc = 1075599 | doi = 10.1104/pp.100.2.593 }}</ref> प्लांट एएफपी निम्नलिखित पक्षों में अन्य एएफपी से भिन्न हैं-
जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन प्राप्त किया गया तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक विषम हो गया।<ref name="Griffith1992">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA | title = एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन सर्दियों की राई की पत्तियों में अंतर्जात रूप से उत्पन्न होता है| journal = Plant Physiology | volume = 100 | issue = 2 | pages = 593–6 | date = October 1992 | pmid = 16653033 | pmc = 1075599 | doi = 10.1104/pp.100.2.593 }}</ref> प्लांट एएफपी निम्नलिखित पक्षों में अन्य एएफपी से भिन्न हैं-


#अन्य एएफपी की उपमा में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि अधिक अशक्त है।<ref name="Griffith and Yaish2004">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Yaish MW | title = Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities | journal = Trends in Plant Science | volume = 9 | issue = 8 | pages = 399–405 | date = August 2004 | pmid = 15358271 | doi = 10.1016/j.tplants.2004.06.007 }}</ref>
#अन्य एएफपी की उपमा में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि अधिक अशक्त है।<ref name="Griffith and Yaish2004">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Yaish MW | title = Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities | journal = Trends in Plant Science | volume = 9 | issue = 8 | pages = 399–405 | date = August 2004 | pmid = 15358271 | doi = 10.1016/j.tplants.2004.06.007 }}</ref>
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'''इन्सेक्ट एएफपी'''
'''इन्सेक्ट एएफपी'''


कीटों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो, रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म, पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) सम्मिलित हैं। इन्सेक्ट एएफपी कुछ समानताओं की भागीदारी करते हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (अर्थात अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मान, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और समतल आइस-बाइंडिंग सतह के साथ दोहराव वाली संरचना भी होती है। निकटता से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल के बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-अम्ल दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा स्थिर होते हैं। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कोइल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड की ओर समतल आइस-बाइंडिंग सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।<ref name="Duman2001" /><ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = सतह हाइड्रॉक्सिल और बीटा-हेलिक्स एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के पानी द्वारा बर्फ की संरचना की नकल| journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = July 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 | bibcode = 2000Natur.406..322L | s2cid = 4385352 }}</ref> अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना अधिक समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,<ref>{{cite journal | vauthors = Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, Isaacs FJ, Modis Y, Meng W | display-authors = 6 | title = एक कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन की क्रिस्टल संरचना और बर्फ बंधन के लिए इसके निहितार्थ| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 288 | issue = 17 | pages = 12295–304 | date = April 2013 | pmid = 23486477 | pmc = 3636913 | doi = 10.1074/jbc.M113.450973 | doi-access = free }}</ref> और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से पेल ब्यूटी मोथ से असमजात एएफपी के लिए प्रस्तुत किए गए मॉडल के समान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lin FH, Davies PL, Graham LA | title = The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 21 | pages = 4467–78 | date = May 2011 | pmid = 21486083 | doi = 10.1021/bi2003108 }}</ref> इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान आइस-बाइंडिंग सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें अधिक समय तक दोहराव होता है और जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-अम्ल रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के अतिरिक्त, आइस-बाइंडिंग सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL | title = मिज एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की मध्यवर्ती गतिविधि टायरोसिन-समृद्ध बर्फ-बाइंडिंग साइट और असामान्य बर्फ विमान संबंध के कारण होती है| journal = The FEBS Journal | volume = 283 | issue = 8 | pages = 1504–15 | date = April 2016 | pmid = 26896764 | doi = 10.1111/febs.13687 | s2cid = 37207016 | doi-access = free }}</ref> स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीट नहीं हैं, किन्तु कीटों की भाँति, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अधिकांशतः स्नो फ़्ली कहा जाता है, हाइपरएक्टिव एएफपी उत्पन्न करती है।<ref name="pmid16239469" /> यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी समतल आइस-बाइंडिंग सतह भी होती है, जिससे समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो अम्ल है। प्रत्येक 3-अमीनो-अम्ल दोहराव पॉलीप्रोलाइन टाइप II हेलिक्स का टर्न बनाता है। फिर हेलिसेस फोल्ड होते हैं, और बंडल बनाते हैं जो दो हेलिसेस से थिक होता है, जिसमें आइस-बाइंडिंग फेस होता है और जिसमें थ्रेओनीन के अतिरिक्त एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB | title = स्नो पिस्सू एंटीफ्रीज प्रोटीन की एक्स-रे संरचना सिंथेटिक प्रोटीन एनैन्टीओमर्स के रेसमिक क्रिस्टलीकरण द्वारा निर्धारित की जाती है| journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 130 | issue = 30 | pages = 9695–701 | date = July 2008 | pmid = 18598029 | pmc = 2719301 | doi = 10.1021/ja8013538 }}</ref> अन्य कीट, जैसे कि अलास्का बीटल, हाइपरएक्टिव एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो अम्ल (प्रोटीन) के पॉलिमर के अतिरिक्त शर्करा ([[ज़ाइलोमैनन]]) के पॉलिमर होते हैं।<ref name = "Walters_2009">{{cite journal | vauthors = Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG | title = फ़्रीज़-सहिष्णु अलास्का बीटल उपिस सेरामबोइड्स में एक गैर-प्रोटीन थर्मल हिस्टैरिसीस-उत्पादक जाइलोमैनन एंटीफ्ीज़| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 106 | issue = 48 | pages = 20210–5 | date = December 2009 | pmid = 19934038 | doi = 10.1073/pnas.0909872106 | pmc = 2787118 | bibcode = 2009PNAS..10620210W | s2cid = 25741145 | doi-access = free }}</ref> इस प्रकार यह ज्ञात होता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के पश्चात उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीटों को उत्पन्न किया था। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।
कीटों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो, रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म, पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) सम्मिलित हैं। इन्सेक्ट एएफपी में कुछ समानताएँ होती हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (अर्थात अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मान, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और समतल आइस-बाइंडिंग सतह के साथ दोहराव वाली संरचना भी होती है। निकटता से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल से संबंधित बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-अम्ल दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा स्थिर होते हैं। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कोइल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड की ओर समतल आइस-बाइंडिंग सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।<ref name="Duman2001" /><ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = सतह हाइड्रॉक्सिल और बीटा-हेलिक्स एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के पानी द्वारा बर्फ की संरचना की नकल| journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = July 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 | bibcode = 2000Natur.406..322L | s2cid = 4385352 }}</ref> अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना अधिक समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,<ref>{{cite journal | vauthors = Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, Isaacs FJ, Modis Y, Meng W | display-authors = 6 | title = एक कीट एंटीफ्रीज प्रोटीन की क्रिस्टल संरचना और बर्फ बंधन के लिए इसके निहितार्थ| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 288 | issue = 17 | pages = 12295–304 | date = April 2013 | pmid = 23486477 | pmc = 3636913 | doi = 10.1074/jbc.M113.450973 | doi-access = free }}</ref> और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से पेल ब्यूटी मोथ से असमजात एएफपी के लिए प्रस्तुत किए गए मॉडल के समान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lin FH, Davies PL, Graham LA | title = The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 21 | pages = 4467–78 | date = May 2011 | pmid = 21486083 | doi = 10.1021/bi2003108 }}</ref> इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान आइस-बाइंडिंग सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें अधिक समय तक दोहराव होता है और जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-अम्ल रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के अतिरिक्त, आइस-बाइंडिंग सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL | title = मिज एंटीफ्ीज़ प्रोटीन की मध्यवर्ती गतिविधि टायरोसिन-समृद्ध बर्फ-बाइंडिंग साइट और असामान्य बर्फ विमान संबंध के कारण होती है| journal = The FEBS Journal | volume = 283 | issue = 8 | pages = 1504–15 | date = April 2016 | pmid = 26896764 | doi = 10.1111/febs.13687 | s2cid = 37207016 | doi-access = free }}</ref> स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीट नहीं हैं, किन्तु कीटों की भाँति, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अधिकांशतः स्नो फ़्ली कहा जाता है, हाइपरएक्टिव एएफपी उत्पन्न करती है।<ref name="pmid16239469" /> यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी समतल आइस-बाइंडिंग सतह भी होती है, जिससे समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो अम्ल है। प्रत्येक 3-अमीनो-अम्ल दोहराव पॉलीप्रोलाइन टाइप II हेलिक्स का टर्न बनाता है। फिर हेलिसेस फोल्ड होते हैं, और बंडल बनाते हैं जो दो हेलिसेस से थिक होता है, जिसमें आइस-बाइंडिंग फेस होता है और जिसमें थ्रेओनीन के अतिरिक्त एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB | title = स्नो पिस्सू एंटीफ्रीज प्रोटीन की एक्स-रे संरचना सिंथेटिक प्रोटीन एनैन्टीओमर्स के रेसमिक क्रिस्टलीकरण द्वारा निर्धारित की जाती 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उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीटों को उत्पन्न किया था। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।


===समुद्री बर्फ जीव एएफपी===
===समुद्री बर्फ जीव एएफपी===
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उपरोक्त मैकेनिज्म का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है-
उपरोक्त मैकेनिज्म का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है-
# संबंधित सीक्वेंस के साथ 11-अमीनो-अम्ल अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बंध बना सकती है) की पुनरावृत्ति, और
# संबंधित सीक्वेंस के साथ 11-अमीनो-अम्ल अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बांड बना सकती है) की पुनरावृत्ति, और
# उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत होता है।<ref name=chou/>
# उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत होता है।<ref name=chou/>


Revision as of 00:28, 7 December 2023

इन्सेक्ट एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टेनेब्रियो-टाइप
PDB 1l1i EBI.jpg
टेनेब्रियो मोलिटर बीटा-हेलिकल एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की संरचना[1]
Identifiers
SymbolAFP
PfamPF02420
InterProIPR003460
SCOP21ezg / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
इन्सेक्ट एंटीफ्रीज़ प्रोटीन (CfAFP)
PDB 1m8n EBI.jpg
कोरिस्टोनुरा फ्यूमिफेराना (स्प्रूस बडवर्म) बीटा-हेलिकल एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की संरचना[2]
Identifiers
SymbolCfAFP
PfamPF05264
InterProIPR007928
SCOP21m8n / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
फिश एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टाइप I
Identifiers
Symbol?
InterProIPR000104
SCOP21wfb / SCOPe / SUPFAM
फिश एंटीफ्रीज़ प्रोटीन, टाइप II
Identifiers
Symbol?
InterProIPR002353
CATH2py2
SCOP22afp / SCOPe / SUPFAM
फिश एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन, टाइप III
Identifiers
Symbol?
InterProIPR006013
SCOP21hg7 / SCOPe / SUPFAM
एसएएफ डोमेन भी देखें (InterPro: IPR013974).
आइस-बाइंडिंग प्रोटीन-जैसा (समुद्री बर्फ जीव)
Identifiers
SymbolDUF3494
PfamPF11999
InterProIPR021884
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन (एएफपी) या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन कुछ पशुओं, पौधों, कवकों और जीवाणुओं द्वारा उत्पादित पॉलीपेप्टाइड के वर्ग को संदर्भित करते हैं जो पानी के हिमांक से कम के तापमान में उन्हें जीवित रहने की अनुमति देते हैं। एएफपी बर्फ के विकास और पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने के लिए छोटे बर्फ के क्रिस्टल से संयोजित होते हैं जो घातक भी हो सकते हैं।[3] इस तथ्य के प्रमाण में भी वृद्धि हो रही है कि एएफपी स्तनधारी कोशिका झिल्लियों को ठंड से होने वाली हानि से बचाने के लिए उनसे संपर्क करते हैं। यह कार्य शीत अनुकूलन में एएफपी को प्रस्तावित करता है।[4]

असहयोगात्मक गुण

व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले ऑटोमोटिव एंटीफ़्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के विपरीत, एएफपी सांद्रता के अनुपात में हिमांक को कम नहीं करते हैं। अपितु, वे सहयोगी रूप से कार्य करते हैं। यह घटना उन्हें अन्य विलेय के 1/300वें से 1/500वें सांद्रण पर एंटीफ़्रीज़ के रूप में कार्य करने की अनुमति देती है। एंटीफ़्रीज़ की कम सांद्रता परासरण दाब पर उनके प्रभाव को कम कर देती है।[4] एएफपी के असामान्य गुणों को विशिष्ट क्रिस्टलीय बर्फ रूपों के लिए उनकी चयनात्मक आत्मीयता और परिणामस्वरूप आइस-न्यूक्लिएशन प्रक्रिया के संरोध के लिए उत्तरदायी माना जाता है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस

एएफपी गलनांक और हिमांक (एएफपी बाउंड आइस क्रिस्टल का बस्टिंग तापमान) के मध्य अंतर उत्पन्न करते हैं जिसे थर्मल हिस्टैरिसीस के रूप में जाना जाता है। बर्फ और पानी के मध्य इंटरफेस में एएफपी के जुड़ने से बर्फ के क्रिस्टल की थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल वृद्धि बाधित होती है। बर्फ की जल-अभिगम्य सतहों को कवर करने वाले एएफपी द्वारा बर्फ की वृद्धि गतिज रूप से बाधित होती है।[5]

थर्मल हिस्टैरिसीस को प्रयोगशाला में नैनोलीटर ऑस्मोमीटर से सरलता से मापा जाता है। जीव थर्मल हिस्टैरिसीस के मानों में भिन्न होते हैं। फिश एएफपी द्वारा दर्शाया गया थर्मल हिस्टैरिसीस का अधिकतम स्तर लगभग -3.5°C (शेख महताबुद्दीन एट अल., विज्ञान प्रतिनिधि) (29.3°F) है। इसके विपरीत, जलीय जीव फ्रीजिंग से कम केवल -1 से -2 डिग्री सेल्सियस के संपर्क में आते हैं। शीत ऋतु के समय, स्प्रूस बडवॉर्म -30 डिग्री सेल्सियस तक पहुंचने वाले तापमान पर हिमीकरण का प्रतिरोध करता है।[4]

शीतलन की दर एएफपी के थर्मल हिस्टैरिसीस मान को प्रभावित कर सकती है। तीव्र शीतलन से नोइक्विलिब्रियम हिमांक बिंदु और थर्मल हिस्टैरिसीस मान में कमी आ सकती है। परिणामस्वरूप, यदि तापमान अकस्मात कम हो जाता है तो जीव अनिवार्य रूप से शून्य से कम के वातावरण के अनुकूल नहीं बन पाते हैं।[4]

फ्रीज टॉलरेंस के प्रति फ्रीज अवोइडेन्स

एएफपी युक्त प्रजातियों को इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है-

फ़्रीज़ अवॉइडेंट- ये प्रजातियाँ अपने शरीर के तरल पदार्थों को पूर्ण रूप से फ्रीज़ होने से अवरोधित करने में सक्षम हैं। सामान्तयः, अत्यधिक ठंडे तापमान पर एएफपी फ़ंक्शन पर नियंत्रण पाया जा सकता है, जिससे बर्फ तीव्रता से बढ़ती है और मृत्यु हो जाती है।

फ़्रीज़ टोलेरंट- ये प्रजातियाँ शरीर के तरल पदार्थ को फ्रीज़ होने से बचाने में सक्षम हैं। ऐसा माना जाता है कि कुछ फ्रीज टोलेरंट प्रजातियां फ्रीजिंग से होने वाली हानि को अवरोधित करने के लिए एएफपी का क्रायोप्रोटेक्टेंट के रूप में उपयोग करती हैं, किन्तु पूर्ण रूप से फ्रीजिंग का उपयोग नहीं करती हैं। त्रुटिहीन क्रियाविधि अभी भी अज्ञात है। यद्यपि, ऐसा माना जाता है कि एएफपी पुनर्क्रिस्टलीकरण को अवरोधित कर सकता है और बर्फ से क्षति को अवरोधित करने के लिए कोशिका झिल्ली को स्थिर कर सकता है।[6] वे फ्रीज़ होने के पश्चात् बर्फ के प्रसार की दर को नियंत्रित करने के लिए आइस न्यूक्लियेटिंग प्रोटीन (आईएनपी) के साथ मिलकर कार्य कर सकते हैं।[6]

विविधता

एएफपी के कई ज्ञात असजातीय प्रकार हैं।

फिश एएफपी

चित्र 1. टाइप I एएफपी के तीन पक्ष

एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन या एएफजीपी अंटार्कटिका नोटोथेनियोइड और गैडिडे में पाए जाते हैं। वे 2.6-3.3 kD के होते हैं।[7] एएफजीपी नॉटोथेनियोइड्स और उत्तरी कॉड में भिन्न-भिन्न विकसित हुए। नोटोथेनियोइड्स में, एएफजीपी जीन एन्सेस्ट्रल ट्रिप्सिनोजेन-जैसे सेरीन प्रोटीज़ जीन से उत्पन्न हुआ है।[8]

  • टाइप I एएफपी विंटर फ़्लाउंडर, लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन और शॉर्टहॉर्न स्कल्पिन में पाया जाता है। यह उत्तम प्रलेखित एएफपी है क्योंकि यह अपनी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करने वाला प्रथम प्रोटीन था। टाइप I एएफपी में एकल, लंबा, एम्फीपैथिक अल्फा हेलिक्स होता है, जिसका आकार लगभग 3.3-4.5 kD होता है। 3डी संरचना के तीन पक्ष हैं, जिनमें हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोफिलिक और थ्र-एएक्सएक्स फेस सम्मिलित हैं।
  • टाइप I-हाइप एएफपी (जहां हाइप का अर्थ हाइपरएक्टिव है) राइटऑय फाउंडर्स में पाए जाते हैं। यह लगभग 32 kD (दो 17 kD डिमेरिक अणु) के होते हैं। प्रोटीन को विंटर फ़्लाउंडर के रक्त प्लाज्मा से भिन्न किया गया था। अधिकांश फिश एएफपी की उपमा में अपकर्ष फ्रीजिंग तापमान पर यह उत्तम है।[9] यह क्षमता आंशिक रूप से टाइप I आइस-बाइंडिंग साइट के कई दोहराव से प्राप्त हुई है।[10]
  • टाइप II एएफपी (उदाहरण के लिए P05140) समुद्री रेवन, स्मेल्ट (मछली) और हिलसा में पाए जाते हैं। वे सिस्टीन-समृद्ध गोलाकार प्रोटीन हैं जिनमें पांच डाइसल्फ़ाइड बंध होते हैं।[11] टाइप II एएफपी संभवतः कैल्शियम पर निर्भर (सी-टाइप) लेक्टिन से विकसित हुए हैं।[12] समुद्री रेवन, स्मेल्ट और हेरिंग टेलोस्ट की वंशावली भिन्न है। यदि एएफपी जीन इन वंशों के सामान्य पूर्वज में उपस्थित था, तो यह विचित्र है कि जीन उन वंशों में अस्तव्यस्त हुआ है, जो कुछ क्रमों में उपस्थित है और अन्य में अनुपस्थित है। यह विचार दिया गया है कि लेटरल जीन ट्रांसफर को इस विसंगति के लिए उत्तरदायी बताता है, जिस प्रकार स्मेल्ट ने हेरिंग से टाइप II एएफपी जीन प्राप्त किया था।[13]
  • टाइप III एएफपी अंटार्कटिक ईलपाउट में पाए जाते हैं। वे टाइप I एएफपी के समान आइस-बाइंडिंग सतहों पर समान समग्र हाइड्रोफोबिसिटी प्रदर्शित करते हैं। इनका आकार लगभग 6kD है।[7] टाइप III एएफपी संभवतः अंटार्कटिक ईलपाउट में उपस्थित सियालिक अम्ल सिंथेज़ (एसएएस) जीन से विकसित हुए हैं। जीन डुप्लीकेशन घटना के माध्यम से, यह जीन जिसे स्वयं की कुछ आइस-बाइंडिंग गतिविधि प्रदर्शित करने के लिए दर्शाया गया है, वह N-टर्मिनल भाग की हानि से प्रभावी एएफपी जीन में विकसित हुआ है।[14]
  • टाइप IV एएफपी (P80961) लॉन्गहॉर्न स्कल्पिन्स में पाए जाते हैं। वे ग्लूटामेट और ग्लूटामाइन से परिपूर्ण अल्फा हेलिकल प्रोटीन हैं।[15] इस प्रोटीन का आकार लगभग 12KDa है और इसमें 4-हेलिक्स बंडल होता है।[15] इसका एकमात्र पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन पायरोग्लुटामेट अवशेष है, जो इसके N- टर्मिनस पर चक्रित ग्लूटामाइन अवशेष है।[15]

प्लांट एएफपी

Main article: डिहाइड्रिन

जब पौधों से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन प्राप्त किया गया तो एएफपी का वर्गीकरण और अधिक विषम हो गया।[16] प्लांट एएफपी निम्नलिखित पक्षों में अन्य एएफपी से भिन्न हैं-

  1. अन्य एएफपी की उपमा में उनकी थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि अधिक अशक्त है।[17]
  2. उनका शारीरिक कार्य संभवतः बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ के पुनः क्रिस्टलीकरण को अवरोधित करने में है।[17]
  3. उनमें से अधिकांश विकसित रोगजनन-संबंधी प्रोटीन हैं, जो कभी-कभी कवकनाशी गुणों को स्थिर रखते हैं।[17]

इन्सेक्ट एएफपी

कीटों में कई एएफपी पाए जाते हैं, जिनमें डेंड्रोइड्स, टेनेब्रियो, रेगियम बीटल, स्प्रूस बडवर्म, पेल ब्यूटी मॉथ और मिडज (मक्खियों के समान क्रम) सम्मिलित हैं। इन्सेक्ट एएफपी में कुछ समानताएँ होती हैं, जिनमें से अधिकांश में उच्च गतिविधि होती है (अर्थात अधिक थर्मल हिस्टैरिसीस मान, जिसे हाइपरएक्टिव कहा जाता है) और समतल आइस-बाइंडिंग सतह के साथ दोहराव वाली संरचना भी होती है। निकटता से संबंधित टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स बीटल से संबंधित बीटल समजात हैं और प्रत्येक 12-13 अमीनो-अम्ल दोहराव आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा स्थिर होते हैं। आइसोफोर्म में इनमें से 6 से 10 दोहराव होते हैं जो कोइल, या बीटा-सोलेनॉइड बनाते हैं। सोलनॉइड की ओर समतल आइस-बाइंडिंग सतह होती है जिसमें थ्रेओनीन अवशेषों की दोहरी पंक्ति होती है।[6][18] अन्य भृंग (जीनस रैगियम) में आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड के बिना अधिक समय तक दोहराव होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों की चार पंक्तियों के साथ संपीड़ित बीटा-सोलनॉइड (बीटा सैंडविच) बनाता है,[19] और यह एएफपी संरचनात्मक रूप से पेल ब्यूटी मोथ से असमजात एएफपी के लिए प्रस्तुत किए गए मॉडल के समान है।[20] इसके विपरीत, स्प्रूस बडवॉर्म मोथ से एएफपी सोलनॉइड है जो सतही रूप से टेनेब्रियो प्रोटीन जैसा दिखता है, समान आइस-बाइंडिंग सतह के साथ, किन्तु इसमें त्रिकोणीय क्रॉस-सेक्शन होता है, जिसमें अधिक समय तक दोहराव होता है और जिसमें आंतरिक डाइसल्फ़ाइड बांड की कमी होती है। मिडज से एएफपी संरचनात्मक रूप से टेनेब्रियो और डेंड्रोइड्स के समान है, किन्तु डाइसल्फ़ाइड-ब्रेस्ड बीटा-सोलनॉइड छोटे 10 अमीनो-अम्ल रिपीट से बनता है, और थ्रेओनीन के अतिरिक्त, आइस-बाइंडिंग सतह में टायरोसिन अवशेषों की पंक्ति होती है।[21] स्प्रिंगटेल्स (कोलेम्बोला) कीट नहीं हैं, किन्तु कीटों की भाँति, वे छह पैरों वाले आर्थ्रोपोड हैं। कनाडा में पाई जाने वाली प्रजाति, जिसे अधिकांशतः स्नो फ़्ली कहा जाता है, हाइपरएक्टिव एएफपी उत्पन्न करती है।[22] यद्यपि वे भी दोहराव वाले हैं और उनकी समतल आइस-बाइंडिंग सतह भी होती है, जिससे समानता वहीं समाप्त हो जाती है। लगभग 50% अवशेष ग्लाइसिन (ग्लाइ) हैं, जिनमें ग्लाइ-ग्लाइ-एक्स या ग्लाइ-एक्स-एक्स की पुनरावृत्ति होती है, जहां एक्स कोई अमीनो अम्ल है। प्रत्येक 3-अमीनो-अम्ल दोहराव पॉलीप्रोलाइन टाइप II हेलिक्स का टर्न बनाता है। फिर हेलिसेस फोल्ड होते हैं, और बंडल बनाते हैं जो दो हेलिसेस से थिक होता है, जिसमें आइस-बाइंडिंग फेस होता है और जिसमें थ्रेओनीन के अतिरिक्त एलानिन जैसे छोटे हाइड्रोफोबिक अवशेष होते हैं।[23] अन्य कीट, जैसे कि अलास्का बीटल, हाइपरएक्टिव एंटीफ्रीज उत्पन्न करते हैं जो और भी कम समान होते हैं, क्योंकि वे अमीनो अम्ल (प्रोटीन) के पॉलिमर के अतिरिक्त शर्करा (ज़ाइलोमैनन) के पॉलिमर होते हैं।[24] इस प्रकार यह ज्ञात होता है कि अधिकांश एएफपी और एंटीफ्रीज उन वंशावली के पश्चात उत्पन्न हुए जिन्होंने इन विभिन्न कीटों को उत्पन्न किया था। उनमें जो समानताएँ हैं, वे अभिसरण विकास का परिणाम हैं।

समुद्री बर्फ जीव एएफपी

समुद्री बर्फ में रहने वाले कई सूक्ष्मजीवों में एएफपी होते हैं जो समान सदस्य से संबंधित होते हैं। डायटम फ्रैगिलैरियोप्सिस सिलिंड्रस और एफ कर्टा ध्रुवीय समुद्री बर्फ समुदायों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जो प्लेटलेट परत और पैक बर्फ दोनों के संयोजन पर आच्छादित होते हैं। एएफपी इन प्रजातियों में व्यापक हैं, और मल्टीजीन सदस्य के रूप में एएफपी जीन की उपस्थिति जीनस फ्रैगिलारियोप्सिस के लिए इस समूह के महत्व को दर्शाती है।[25] एफ सिलिंड्रस में प्रमाणित किये गए एएफपी, एएफपी सदस्य से संबंधित हैं जो विभिन्न टैक्सों में दर्शाए जाते हैं और समुद्री बर्फ से संबंधित अन्य जीवों (कोलवेलिया एसपीपी, नेविकुला ग्लैसी, चेटोसेरोस नियोग्रैसाइल, स्टीफोस लॉन्गिप्स और ल्यूकोस्पोरिडियम अंटार्कटिकम)[26][27] और अंटार्कटिक अंतर्देशीय बर्फ बैक्टीरिया (फ्लेवोबैक्टीरियासी),[28][29] के साथ ही कोल्ड-टोलेरंट कवक (टाइफुला इशिकारिएंसिस, लेंटिनुला एडोड्स और फ्लेमुलिना पॉपुलिकोला) में भी में पाए जा सकते हैं।[30][31]

समुद्री बर्फ एएफपी के लिए कई संरचनाओं का समाधान किया गया है। प्रोटीन का यह सदस्य बीटा हेलिक्स में परिवर्तित हो जाता है जो समतल आइस-बाइंडिंग सतह बनाता है।[32] अन्य एएफपी के विपरीत, आइस-बाइंडिंग साइट के लिए कोई एकल सीक्वेंस मोटिफ नहीं है।[33]

सिलियेट यूप्लोट्स फ़ोकार्डी और साइकोफिलिक बैक्टीरिया के मेटाजेनोम से पाए गए एएफपी में कुशल बर्फ पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता होती है।[34] -7.4°C तापमान में बर्फ के पुनर्क्रिस्टलीकरण को पूर्ण रूप से अवरोधित करने के लिए यूप्लॉट्स फोकार्डी कंसोर्टियम आइस-बाइंडिंग प्रोटीन (EfcIBP) का 1 μM पर्याप्त है। यह बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण अवरोधन क्षमता बैक्टीरिया को बर्फ के निर्माण को अवरोधित करने के अतिरिक्त बर्फ को सहन करने में सहायता करती है। EfcIBP थर्मल हिस्टैरिसीस गैप भी उत्पन्न करता है, किन्तु यह क्षमता बर्फ-पुनर्क्रिस्टलीकरण निषेध क्षमता जितनी कुशल नहीं है। EfcIBP फ्रीजिंग तापमान में शुद्ध प्रोटीन और संपूर्ण जीवाणु कोशिका दोनों की रक्षा करने में सहायता करता है। ग्रीन फ्लोरोसेंट प्रोटीन EfcIBP के साथ ऊष्मायन करने पर फ्रीजिंग और मेल्टिंग के कई चक्रों के पश्चात यह कार्यात्मक होता है। जब efcIBP जीन को ई. कोली जीनोम में इन्सर्ट किया गया तो यह ई. कोली 0 डिग्री सेल्सियस तापमान में भी अधिक समय तक जीवित रहता है।[34] EfcIBP में विशिष्ट एएफपी संरचना होती है जिसमें कई बीटा-शीट और अल्फा-हेलिक्स सम्मिलित होते हैं। इसके अतिरिक्त, सभी आइस-बाइंडिंग ध्रुवीय अवशेष प्रोटीन के समान स्थान पर होते हैं।[34]

विकास

एएफपी की उल्लेखनीय विविधता और वितरण से ज्ञात होता है कि उत्तरी गोलार्ध में 1-2 मिलियन वर्ष पूर्व और अंटार्कटिका में 10-30 मिलियन वर्ष पूर्व होने वाले समुद्र स्तर के हिमनदन की प्रतिक्रिया में विभिन्न प्रकार विकसित हुए हैं। गहन समुद्र में ड्रिलिंग से एकत्र किए गए डेटा से ज्ञात हुआ है कि अंटार्कटिक सर्कम्पोलर धारा का विकास 30 मिलियन वर्ष पूर्व हुआ था।[35] इस धारा से उत्पन्न अंटार्कटिक की शीतलन के कारण टेलोस्ट प्रजातियाँ बड़े स्तर पर विलुप्त हो गईं थीं जो फ्रीजिंग तापमान को सहन करने में असमर्थ थीं।[36] एंटीफ्रीज गिलकोप्रोटीन के साथ नॉटोथेनियोइड्स प्रजातियां हिमनदन घटना से बचने और नए क्षेत्रों में विविधता लाने में सक्षम थीं।[36][8]

समान अनुकूलन के इस स्वतंत्र विकास को अभिसरण विकास कहा जाता है।[4] उत्तरी कॉड (गैडिडे) और नॉटोथेनियोइड्स में अभिसरण विकास के साक्ष्य भिन्न-भिन्न स्पेसर सीक्वेंस और इंट्रॉन तथा एक्सॉन के भिन्न-भिन्न संगठन के साथ अनभ्यस्त एएफजीपी ट्राईपपेप्टाइड सीक्वेंस के निष्कर्षों द्वारा समर्थित हैं, जो छोटे एन्सेस्ट्रल सीक्वेंस के डुप्लीकेशन से प्रकट हुए थे जिन्हें प्रत्येक समूह द्वारा (समान ट्राईपेप्टाइड के लिए) भिन्न रूप से क्रमबद्ध किया गया था। ये समूह लगभग 7-15 मिलियन वर्ष पूर्व पृथक हो गए थे। कुछ ही समय पश्चात् (5-15 माइआ), एएफजीपी जीन नोटोथेनियोइड्स में एन्सेस्ट्रल पैंक्रिअटिक ट्रिप्सिनोजेन जीन से विकसित हुआ। एएफजीपी और ट्रिप्सिनोजेन जीन सीक्वेंस डाइवर्जेन्स के माध्यम से विभाजित होते हैं, यह अनुकूलन अंटार्कटिक महासागर के शीतलन और फ्रीजिंग के साथ हुआ था। उत्तरी कॉड में एएफजीपी जीन का विकास हुआ (~3.2 माइआ) और थ्र-अला-अला इकाई में अग्रानुक्रम दोहराव के माध्यम से गैर-कोडिंग सीक्वेंस से उभरा। अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड मछली और आर्टिक कॉड, बोरेगाडस सईदा, दो भिन्न-भिन्न ऑर्डर का हिस्सा हैं और इनमें समान एंटीफ्रीज ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।[37] यद्यपि दोनों प्रकार की मछलियों में समान एंटीफ्रीज़ प्रोटीन होते हैं, कॉड प्रजातियों में एएफजी में आर्जिनिन होता है, जबकि अंटार्कटिक नोटोथेनियोइड नहीं होता है।[37] 1-2 साइक्लोहेक्सानेडियोन का उपयोग करके रासायनिक संशोधन के प्रभाव को देखकर डेंड्रोइड्स कैनाडेंसिस एंटीफ्रीज़ प्रोटीन (डीएएफपी-1) में एन्हांसर के रूप में आर्गिनिन की भूमिका का परीक्षण किया गया है।[38] पूर्व शोध में इस बेटल के एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के विभिन्न संवर्द्धक पाए गए हैं जिनमें थाउमैटिन जैसा प्रोटीन और पॉलीकार्बोक्सिलेट्स सम्मिलित हैं।[39][40] आर्गिनिन विशिष्ट अभिकर्मक के साथ डीएएफपी-1 के संशोधन के परिणामस्वरूप डीएएफपी-1 में थर्मल हिस्टैरिसीस की आंशिक और पूर्ण हानि हुई, जो दर्शाती है कि आर्गिनिन इसकी क्षमता में वृद्धि की महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।[38] डीएएफपी-1 के विभिन्न अणुओं में भिन्न-भिन्न थर्मल हिस्टैरिसीस गतिविधि होती है।[40] अमोर्नविटवाट एट अल 2008 में पाया गया कि अणुओं में कार्बोक्जलेट समूहों की संख्या डीएएफपी-1 की क्षमता में वृद्धि को प्रभावित करती है।[40] टीएच में ऑप्टिमम गतिविधि में वृद्धि करने वाले अणुओं की उच्च सांद्रता से संबंधित है।[40] ली एट अल. 1998 में डेंड्रियोइड्स कैनाडेंसिस से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन में थर्मल हिस्टैरिसीस पर पीएच और विलेय के प्रभावों का परीक्षण किया गया था।[41] डीएएफपी-4 की टीएच गतिविधि पीएच से प्रभावित नहीं हुई जब तक कि कम विलेय सांद्रता (पीएच 1) न हो जिसमें टीएच कम हो गया।[41] टीएच गतिविधि पर पांच विलेय सक्सिनेट, साइट्रेट, मैलेट, मैलोनेट और एसीटेट का प्रभाव बताया गया था।[41] पांच विलेय पदार्थों में, साइट्रेट को सबसे अधिक प्रभाव वाला दर्शाया गया है।[41]

यह प्रोटो-ओआरएफ मॉडल का उदाहरण है, दुर्लभ घटना जहां नए जीन उन्हें सक्रिय करने के लिए आवश्यक नियामक तत्व के अस्तित्व से पूर्व गठित विवृत रीडिंग फ्रेम के रूप में उपस्थित होते हैं।

मछलियों में, फ़ाइलोजेनी के बिना कुछ समूहों में टाइप II एएफपी प्रोटीन की उपस्थिति के लिए हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर उत्तरदायी है। हेरिंग और स्मेल्ट में, इस जीन के लिए 98% तक इंट्रॉन की भागीदारी की जाती है; यह माना जाता है कि ट्रांसफर की विधि मैटिंग के समय फॉरेन डीएनए के संपर्क में आने वाली शुक्राणु कोशिकाओं के माध्यम से होती है।[42] ट्रांसफर की दिशा हेरिंग से स्मेल्ट तक मानी जाती है क्योंकि हेरिंग में एएफपी जीन की स्मेल्ट (1) के रूप में 8 गुना प्रतियां होती हैं और स्मेल्ट हाउस ट्रांसपोज़ेबल एलिमेंट में जीन सेगमेंट होते हैं जो अन्यथा हेरिंग में विशेष और सामान्य होते हैं किन्तु अन्य मछलियों में नहीं पाए जाते हैं।[42]

दो कारण हैं कि कई प्रकार के एएफपी अपनी विविधता के अतिरिक्त समान कार्य करने में सक्षम हैं-

  1. यद्यपि बर्फ समान रूप से पानी के अणुओं से बनी होती है, किन्तु इसमें बाइंडिंग के लिए कई भिन्न-भिन्न सतहें होती हैं। विभिन्न प्रकार के एएफपी विभिन्न सतहों के साथ परस्पर क्रिया कर सकते हैं।
  2. यद्यपि पांच प्रकार के एएफपी अमीनो अम्ल की अपनी प्राथमिक संरचना में भिन्न होते हैं, जब प्रत्येक फंक्शनिंग प्रोटीन में परिवर्तित हो जाता है तो वे अपनी त्रि-आयामी या तृतीयक संरचना में समानताओं की भागीदारी कर सकते हैं जो बर्फ के साथ समान परस्पर क्रिया की सुविधा प्रदान करते हैं।[4][43]

एंटीफ़्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन गतिविधि ईलपाउट्स, स्कल्पिन्स और कॉड प्रजातियों सहित कई रे-फ़िनड प्रजातियों में देखी गई है।[44][45] मछली की प्रजातियाँ जिनमें एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन होता है, प्रोटीन गतिविधि के विभिन्न स्तरों को व्यक्त करती हैं।[46] पोलर कॉड (बोरेओगाडस सईदा) अंटार्कटिक प्रजाति, टी. बोरचग्रेविंकी के समान प्रोटीन गतिविधि और गुण प्रदर्शित करती है।[46] दोनों प्रजातियों में सैफरन कॉड (एलेगिनस ग्रैसिलिस) की उपमा में अधिक प्रोटीन गतिविधि होती है।[46] डायटम प्रजातियों में बर्फ एंटीफ़्रीज़र प्रोटीन के सम्बन्ध में बताया गया है जो जीवों के प्रोटीन के हिमांक को कम करने में सहायता करते हैं।[25] बायर-गिराल्डी एट अल 2010 में बर्फ एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के समरूपों के साथ भिन्न-भिन्न टैक्सा से 30 प्रजातियाँ प्राप्त हुई थी।[25] यह विविधता पूर्व शोध के अनुरूप है जिसमें क्रस्टेशियंस, कीट, बैक्टीरिया और कवक में इन जीनों की उपस्थिति देखी गई है।[8][47][48] हॉरिजॉन्टल जीन ट्रांसफर दो समुद्री डायटम प्रजातियों, एफ. सिलिंड्रस और एफ. कर्टा में बर्फ एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की उपस्थिति के लिए उत्तरदायी है।[25]

मैकेनिज्म ऑफ़ एक्शन

ऐसा माना जाता है कि एएफपी अधिशोषण-निषेध मैकेनिज्म द्वारा बर्फ के विकास को अवरोधित करते हैं।[49] वे बर्फ के नॉनबेसल तलों का अधिशोषण कर लेते हैं, जिससे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल बर्फ के विकास में बाधा उत्पन्न होती है।[50] कुछ एएफपी में समतल, कठोर सतह की उपस्थिति वैन डेर वाल्स बल सतह संपूरकता के माध्यम से बर्फ के साथ इसकी परस्पर क्रिया को सुविधाजनक बनाती प्रतीत होती है।[51]

बाइंडिंग टू आइस

सामान्तयः, घोल में बर्फ के क्रिस्टल केवल बेसल (0001) और प्रिज्म फलक (1010) प्रदर्शित करते हैं, जो गोल तथा समतल डिस्क के रूप में दिखाई देते हैं।[5] यद्यपि, ऐसा प्रतीत होता है कि एएफपी की उपस्थिति अन्य पक्षों को प्रकट करती है। अब ऐसा प्रतीत होता है कि बर्फ की सतह 2021 एएफपी टाइप I के लिए रुचिकर बाइंडिंग सतह है। टाइप I एएफपी पर अध्ययन के माध्यम से, प्रारम्भ में बर्फ और एएफपी को हाइड्रोजन बॉन्डिंग (रेमंड और डेविस, 1977) के माध्यम से परस्पर क्रिया करने के लिए विचार किया गया था।[52] यद्यपि, जब इस हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सुविधाजनक बनाने वाले प्रोटीन के कुछ भागों को उत्परिवर्तित किया गया, तो एंटीफ्रीज़ गतिविधि में अनुमानित कमी नहीं देखी गई। कुछ तथ्यांकों से ज्ञात होता है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन मुख्य योगदानकर्ता हो सकता है।[53] विषम जल-बर्फ इंटरफ़ेस के कारण बाइंडिंग के त्रुटिहीन मैकेनिज्म का अध्ययन करना कठिन है। वर्तमान में, मॉलिक्यूलर मॉडलिंग प्रोग्रामों (मॉलिक्यूलर डायनामिक्स या मोंटे कार्लो विधि) के उपयोग के माध्यम से त्रुटिहीन मैकेनिज्म को प्रकट करने का प्रयास किया जा रहा है।[3][5]

बाइंडिंग मैकेनिज्म और एंटीफ्रीज फ़ंक्शन

विंटर फ़्लाउंडर से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन पर संरचना और कार्य अध्ययन के अनुसार,[54] टाइप- I एएफपी अणु के एंटीफ्रीज मैकेनिज्म को हाइड्रॉक्सिल समूह हाइड्रोजन बॉन्डिंग के माध्यम से ज़िपर की भाँति बर्फ न्यूक्लिएशन संरचना से जुड़ने के कारण दिखाया गया था। बर्फ की जाली में दिशा के साथ ऑक्सीजन के लिए इसके चार थ्रेओनीन अवशेषों के समूह, पश्चात में बर्फ के पिरामिड प्लेनों के विकास को अवरोधित या मंद करते हैं जिससे फ्रीज बिंदु को भी कम किया जा सकता है।[54]

उपरोक्त मैकेनिज्म का उपयोग निम्नलिखित दो सामान्य विशेषताओं के साथ अन्य एंटीफ्रीज़ प्रोटीन के संरचना-कार्य संबंध को स्पष्ट करने के लिए किया जा सकता है-

  1. संबंधित सीक्वेंस के साथ 11-अमीनो-अम्ल अवधि में थ्रेओनीन अवशेष (या कोई अन्य ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेष जिसकी साइड-चेन पानी के साथ हाइड्रोजन बांड बना सकती है) की पुनरावृत्ति, और
  2. उसमें एलेनिन अवशेष घटक का उच्च प्रतिशत होता है।[54]

इतिहास

1950 के दशक में, नॉर्वेजियन वैज्ञानिक स्कोलैंडर ने यह समझाने का प्रयास किया कि आर्कटिक मछलियाँ अपने रक्त के हिमांक से अधिक ठंडे पानी में कैसे जीवित रह सकती हैं। उनके प्रयोगों ने उन्हें यह विश्वास दिलाया कि आर्कटिक मछली के रक्त में "एंटीफ़्रीज़" था।[3] तत्पश्चात 1960 के दशक के अंत में, पशु जीवविज्ञानी आर्थर डेविस अंटार्कटिक मछली के परीक्षण के माध्यम से एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन को भिन्न करने में सक्षम थे।[55] इन प्रोटीनों को कुछ समय पश्चात् नए शोधित नॉनग्लाइकोप्रोटीन जैविक एंटीफ्रीज़ एजेंटों (एएफपी) से पृथक करने के लिए एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोप्रोटीन (एएफजीपी) या एंटीफ्रीज़ ग्लाइकोपेप्टाइड्स कहा गया। डीव्रीस ने एंटीफ़्रीज़ प्रोटीन के रासायनिक और भौतिक गुणों को चिह्नित करने के लिए रॉबर्ट फ़ीनी (1970) के साथ कार्य किया था।[56] 1992 में, ग्रिफ़िथ एट अल शीतकालीन राई की पत्तियों में एएफपी के अपने शोध का दस्तावेजीकरण किया था।[16] लगभग उसी समय, उरुटिया, डूमन और नाइट (1992) ने आवृतबीजी पौधों में थर्मल हिस्टैरिसीस प्रोटीन का दस्तावेजीकरण किया था।[57] आगामी वर्ष, डुमन और ऑलसेन ने कहा कि एएफपी को आवृतबीजी की 23 से अधिक प्रजातियों में भी अन्वेषित किया गया था, जिनमें मनुष्यों द्वारा ग्रहण किये गए पौधे भी सम्मिलित थे।[58] उन्होंने कवक और जीवाणु में भी उनकी उपस्थिति की सूचना दी थी।

नाम परिवर्तन

एंटीफ्रीज़ प्रोटीन को बर्फ संरचना प्रोटीन के रूप में पुनः लेबल करने के प्रयास किए गए हैं जिससे उनके कार्य को अधिक त्रुटिहीन रूप से दर्शाया जा सकता है और एएफपी तथा ऑटोमोटिव एंटीफ्रीज़, एथिलीन ग्लाइकॉल के मध्य किसी भी नकारात्मक संबंध का समाधान किया जा सकता है। ये दोनों पूर्ण रूप से भिन्न-भिन्न इकाइयां हैं, और केवल अपने कार्य में समानता दर्शाती हैं।[59]

वाणिज्यिक और चिकित्सा अनुप्रयोग

अनेक क्षेत्र फ्रीजिंग से ऊतक क्षति की सुरक्षा से लाभान्वित हो सकेंगे। व्यवसाय वर्तमान में इन प्रोटीनों के उपयोग का परीक्षण कर रहे हैं-

  • कृषि-उत्पाद के फ्रीज टॉलरेंस में वृद्धि और शीत जलवायु में हार्वेस्ट ऋतु को विस्तारित करना
  • शीत जलवायु में फार्म मछली उत्पादन में संशोधन करना
  • फ्रोजेन फ़ूड की शेल्फ लाइफ में वृद्धि करना
  • क्रायोसर्जरी में संशोधन करना
  • चिकित्सा में प्रत्यारोपण या ट्रांसफ्यूजन के लिए ऊतकों के संरक्षण में वृद्धि करना[22]
  • हाइपोथर्मिया के लिए थेरेपी
  • मानव क्रायोप्रिजर्वेशन (क्रायोनिक्स)

यूनिलीवर ने आइसक्रीम उत्पादन में उपयोग के लिए मछली से एंटीफ्रीज प्रोटीन का उत्पादन करने के लिए तथा जेनेटिक मनिप्युलेशन यीस्ट का उपयोग करने के लिए यूके, यूएस, ईयू, मैक्सिको, चीन, फिलीपींस, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड से स्वीकृति प्राप्त की है।[60][61] उन्हें लेबल पर एएफपी या एंटीफ्रीज प्रोटीन के अतिरिक्त आईएसपी या आइस स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन का लेबल दिया जाता है।

नवीनतम समाचार

सफल व्यावसायिक प्रयास आइसक्रीम और दही उत्पादों में एएफपी का प्रारम्भ है। आइस-स्ट्रक्चरिंग प्रोटीन नामक इस घटक को खाद्य एवं औषधि प्रशासन द्वारा अनुमोदित किया गया है। प्रोटीन को मछली से भिन्न किया जाता है और आनुवंशिक रूप से संशोधित यीस्ट में बड़े स्तर पर रेप्लिकेट किया जाता है।[62]

आनुवंशिक रूप से संशोधित जीवों (जीएमओ) का विरोध करने वाले संगठनों का विचार है, जो यह मानते हैं कि एंटीफ्रीज़ प्रोटीन प्रज्वलन का कारण बन सकते हैं।[63] अधिकांश उत्तरी और समशीतोष्ण क्षेत्रों में आहार में एएफपी का सेवन पूर्व से ही पर्याप्त होने की संभावना है।[7] एएफपी के ज्ञात ऐतिहासिक व्यय को देखते हुए, यह निष्कर्ष निकालना सुरक्षित है कि उनके कार्यात्मक गुण मनुष्यों में कोई विषाक्त या एलर्जी उत्पन्न करने वाला प्रभाव नहीं डालते हैं।[7]

साथ ही, बर्फ संरचना प्रोटीन उत्पादन की ट्रांसजेनिक प्रक्रिया का समाज में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इस प्रौद्योगिकी का उपयोग करके इंसुलिन और रेनेट अथवा किण्वन-उत्पादित काइमोसिन का उत्पादन किया जाता है। प्रक्रिया उत्पाद को प्रभावित नहीं करती; यह केवल उत्पादन को अधिक कुशल बनाती है और उन मछलियों की मृत्यु को अवरोधित करती है जिन्हें अन्यथा प्रोटीन प्राप्त करने के लिए मार दिया जाता था।

वर्तमान में, यूनिलीवर अपने कुछ अमेरिकी उत्पादों में एएफपी को सम्मिलित करता है, जिसमें कुछ पॉप्सिकल (ब्रांड) आइस पॉप और ब्रेयर्स लाइट डबल चर्नड आइसक्रीम बार की नई श्रृंखला सम्मिलित है। आइसक्रीम में, एएफपी कम एडिटिव्स के साथ अधिक क्रीमी, सघन, कम वसा वाली आइसक्रीम के उत्पादन की अनुमति देता है।[64] वे लोडिंग डॉक या रसोई के टेबल पर विगलन के कारण बर्फ के क्रिस्टल के विकास को नियंत्रित करते हैं, जिससे बनावट की गुणवत्ता कम हो जाती है।[65]

नवंबर 2009 में, नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की प्रोसीडिंग ने अलास्का बीटल में अणु के शोध को प्रकाशित किया जो एएफपी की भाँति व्यवहार करता है, किन्तु डाईसैकराइड और वसा अम्ल से बना होता है।[24]

2010 के अध्ययन ने एएफपी समाधान में अत्यधिक गर्म पानी के बर्फ के क्रिस्टल की स्थिरता का प्रदर्शन किया, जिससे ज्ञात हुआ कि जहां प्रोटीन फ्रीजिंग को अवरोधित कर सकते हैं, वहीं वे विगलन को भी अवरोधित कर सकते हैं।[66]

2021 में, ईपीएफएल और वारविक वैज्ञानिकों ने एंटीफ्रीज़ प्रोटीन की कृत्रिम प्रतिरूपता प्राप्त की है।

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