केसीन

From Vigyanwiki
Revision as of 15:08, 17 January 2023 by alpha>Abhishek (Abhishek moved page कैसिइन to केसीन without leaving a redirect)

कैसिइन (/ˈkeɪsiːn/ KAY-see-n, लैटिन केसस चीज़ से) संबंधित फॉसफ़ोप्रोटीन (CSN1S1|αS1, aS2, CSN2|β, K-केसीन|κ) का एक परिवार है जो आमतौर पर स्तनधारी दूध में पाए जाते हैं, जिसमें गाय के दूध में लगभग 80% प्रोटीन होते हैं और 20 के बीच स्तन के दूध में % और 60% प्रोटीन।[1] भेड़ के दूध और भैंस के दूध में अन्य प्रकार के दूध की तुलना में कैसिइन की मात्रा अधिक होती है, जिसमें मानव दूध में विशेष रूप से कम कैसिइन सामग्री होती है।[2] कैसिइन के कई प्रकार के उपयोग हैं, पनीर का एक प्रमुख घटक होने से लेकर खाद्य योज्य के रूप में उपयोग करने तक।[3] कैसिइन का सबसे आम रूप सोडियम केसिनेट है।[4] दूध में, कैसिइन कोलाइड ल कैसिइन मिसेल बनाने के लिए चरण पृथक्करण से गुजरता है, एक प्रकार का स्रावित जैव आणविक घनीभूत [5]

File:Micelle caseine.svg
मिसेल कैसिइन

एक खाद्य स्रोत के रूप में, कैसिइन एमिनो एसिड , कार्बोहाइड्रेट और दो आवश्यक तत्वों, कैल्शियम और फास्फोरस की आपूर्ति करता है।[6]


रचना

कैसिइन में उच्च संख्या में प्रोलाइन अमीनो एसिड होते हैं जो प्रोटीन के सामान्य माध्यमिक संरचनात्मक रूपांकनों के निर्माण में बाधा डालते हैं। डाइसल्फ़ाइड पुल भी नहीं हैं। नतीजतन, इसकी अपेक्षाकृत कम तृतीयक संरचना है। यह अपेक्षाकृत जल विरोधी है, जिससे यह पानी में खराब घुलनशील हो जाता है। यह दूध में कणों के निलंबन (रसायन विज्ञान) के रूप में पाया जाता है, जिसे कैसिइन मिसेल कहा जाता है, जो सर्फेक्टेंट-प्रकार के मिसेल के साथ केवल सीमित समानता दिखाते हैं कि हाइड्रोफिलिक भाग सतह पर रहते हैं और वे गोलाकार होते हैं। हालांकि, पृष्ठसक्रियकारक मिसेल्स के विपरीत, कैसिइन मिसेल का आंतरिक भाग अत्यधिक हाइड्रेटेड होता है। मिसेलस में कैसिइन कैल्शियम आयनों और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। कई आणविक मॉडल ों में से कोई भी मिसेल में कैसिइन की विशेष रचना के लिए जिम्मेदार हो सकता है।[7] उनमें से एक प्रस्ताव करता है कि माइक्रेलर न्यूक्लियस कई सबमिसेल्स द्वारा बनता है, परिधि में κ-केसीन के माइक्रोवेलोसिटीज होते हैं।[8][9][10] एक अन्य मॉडल से पता चलता है कि केंद्रक कैसिइन-इंटरलिंक्ड तंतुओं द्वारा बनता है।[11] अंत में, सबसे हालिया मॉडल[12] जेलिंग होने के लिए कैसिइन के बीच एक डबल लिंक का प्रस्ताव करता है। सभी तीन मॉडल मिसेलस को घुलनशील κ-कैसिइन अणुओं में लिपटे कैसिइन समुच्चय द्वारा गठित कोलाइडयन कणों के रूप में मानते हैं।

कैसिइन का समविद्युत बिंदु 4.6 है। चूँकि दूध का pH 6.6 होता है, कैसिइन का दूध में ऋणात्मक आवेश होता है। शुद्ध प्रोटीन पानी में अघुलनशील है। जबकि यह तटस्थ नमक के घोल में भी अघुलनशील है, यह तनु क्षार में और नमक (रसायन विज्ञान) के जलीय सोडियम ऑक्सालेट और नाजिया जैसे घोल में आसानी से फैलता है।

एंजाइम ट्रिप्सिन एक फास्फेट युक्त अण्डे की सफेदी के प्रकार का एक पदार्थ की हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया कर सकता है। इसका उपयोग एक प्रकार के कार्बनिक चिपकने के लिए किया जाता है।[13]


उपयोग करता है

पेंट

File:Caseinaufbereitung.jpg
म्यूएलहेम में एक पुराने नक़्क़ाशी ऑपरेशन में कैसिइन तैयार करना

कैसिइन पेंट कलाकारों द्वारा उपयोग किया जाने वाला एक तेज़-सुखाने वाला, पानी में घुलनशील माध्यम है। कैसिइन पेंट का उपयोग प्राचीन मिस्र के समय से टेम्पेरे पेंट के रूप में किया जाता रहा है, और 1960 के दशक के अंत तक वाणिज्यिक चित्रकारों द्वारा पसंद की सामग्री के रूप में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता था, जब एक्रिलिक पेंट के आगमन के साथ, कैसिइन कम लोकप्रिय हो गया।[14][15] यह अभी भी दर्शनीय चित्रकारों द्वारा व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, हालांकि ऐक्रेलिक ने उस क्षेत्र में भी अपनी पैठ बना ली है।[16]


गोंद

File:Casein glue preparation.jpg
कैसिइन गोंद तैयार करना

कैसिइन-आधारित ग्लू कैसिइन, पानी और क्षार (आमतौर पर जलयोजित चूना और सोडियम हाइड्रॉक्साइड का मिश्रण) से तैयार किए जाते हैं। दूध वसा को हटाने के लिए स्किम्ड दूध है, फिर दूध खट्टा दूध है ताकि कैसिइन दूध दही के रूप में अवक्षेपित हो जाए। दही को धोया जाता है (मट्ठा को हटाकर), और फिर पानी को निचोड़ने के लिए दही को दबाया जाता है (इसे सुखाकर पाउडर भी बनाया जा सकता है)। गोंद बनाने के लिए कैसिइन को क्षार (आमतौर पर सोडियम और कैल्शियम हाइड्रॉक्साइड दोनों) के साथ मिलाया जाता है। क्षार के विभिन्न मिश्रणों से बने गोंद के अलग-अलग गुण होते हैं। परिरक्षकों को भी जोड़ा जा सकता है।[17][18]

वे वुडवर्किंग के लिए लोकप्रिय थे, जिसमें विमान के लिए भी शामिल था, 1939 में डे हैविलैंड अल्बाट्रॉस एयरलाइनर के रूप में।[19][20] कैसिइन गोंद का उपयोग ट्रांसफार्मर निर्माण (विशेष रूप से ट्रांसफॉर्मर बोर्ड) में इसकी तेल पारगम्यता के कारण भी किया जाता है।[21] Elmer's Products|Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue और कई अन्य बॉर्डन चिपकने वाले मूल रूप से कैसिइन से बने थे। जबकि एक कारण इसकी गैर विषैले प्रकृति थी, एक प्राथमिक कारक यह था कि इसका उपयोग करना किफायती था। 20वीं सदी के अंत में, बोर्डेन ने अपने सभी लोकप्रिय एडहेसिव में कैसिइन की जगह पॉलीविनाइल_अल्कोहल जैसे सिंथेटिक्स का इस्तेमाल किया।

जबकि बड़े पैमाने पर सिंथेटिक रेजिन के साथ प्रतिस्थापित किया गया था, कैसिइन-आधारित ग्लू का अभी भी कुछ आला अनुप्रयोगों में उपयोग होता है, जैसे कि अग्निरोधक दरवाजों को लैमिनेट करना और बोतलों की लेबलिंग।[19][22][23][24] केसीन बढ़ते तापमान के साथ तेजी से पतला होता है, जिससे उत्पादन लाइन पर जार और बोतलों को लेबल करने के लिए पतली फिल्मों को जल्दी से लगाना आसान हो जाता है।[25]


भोजन

कई खाद्य पदार्थ, क्रीमर और टॉपिंग सभी में विभिन्न प्रकार के केसिनेट होते हैं। सोडियम केसीनेट प्रसंस्कृत खाद्य पदार्थों को स्थिर करने के लिए एक बड़े खाद्य योज्य के रूप में कार्य करता है, हालांकि कंपनियां कैल्शियम सामग्री को बढ़ाने और अपने उत्पादों में सोडियम के स्तर को कम करने के लिए कैल्शियम केसिनेट का उपयोग करने का विकल्प चुन सकती हैं।[26]

Caseinate Presence and Function in Different Products[27]
Product Caseinate % Function
Meat 2–20 Texture and nutrition
Cheese 3–28 Matrix formation, fat, and water binding
Ice Cream 1–7 Texture and stabilizer
Whipped toppings 2–11 Fat stabilization
Pasta 2–18 Texture, nutrition, and taste
Baked goods 1–15 Water binding

कैसिइन के मुख्य खाद्य उपयोग पाउडर के लिए होते हैं जिन्हें पानी में तेजी से फैलाव की आवश्यकता होती है, कॉफी क्रीमर से लेकर तत्काल क्रीम सूप तक। मीड जॉनसन ने 1920 के दशक की शुरुआत में गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल विकारों और शिशु पाचन समस्याओं को कम करने के लिए Casec नाम का एक उत्पाद पेश किया, जो उस समय बच्चों में मृत्यु का एक सामान्य कारण था।

ऐसा माना जाता है कि यह capsaicin , काली मिर्च के सक्रिय (गर्म) संघटक, जलेपीनोस, habanero और अन्य मिर्च मिर्च को बेअसर करता है।[28]


चीज़मेकिंग

File:Production of cheese 1.jpg
चीज़ बनाने

पनीर में दूध से प्रोटीन और वसा होता है, आमतौर पर गाय का दूध , जल भैंस , बकरी का दूध या भेड़ का दूध । यह जमाव (दूध) द्वारा निर्मित होता है जो कैसिइन मिसेल की अस्थिरता के कारण होता है, जो अंशांकन और चयनात्मक एकाग्रता की प्रक्रिया शुरू करता है।[2]विशिष्ट रूप से, दूध को अम्लीकृत किया जाता है और फिर दौड़ा के योग द्वारा जमाया जाता है, जिसमें एक प्रोटियोलिटिक एंजाइम होता है जिसे काइमोसिन कहा जाता है; परंपरागत रूप से बछड़े (जानवर) के पेट से प्राप्त होता है, लेकिन वर्तमान में आनुवंशिक रूप से संशोधित सूक्ष्मजीवों से अधिक बार उत्पादित होता है। इसके बाद ठोसों को अलग किया जाता है और अंतिम रूप में दबाया जाता है।[29]

कई प्रोटीन ों के विपरीत, कैसिइन गर्मी से स्कंदित नहीं होता है। थक्का जमने की प्रक्रिया के दौरान, दूध का थक्का बनाने वाले प्रोटिएजों कैसिइन के घुलनशील हिस्से, के-केसीन | κ-केसीन पर कार्य करते हैं, इस प्रकार एक अस्थिर मिसेल अवस्था उत्पन्न होती है जिसके परिणामस्वरूप थक्का बनता है। जब काइमोसिन के साथ स्कंदित होता है, कैसिइन को कभी-कभी पैराकेसीन कहा जाता है। काइमोसिन (EC 3.4.23.4) एक एस्पार्टिक प्रोटीज है जो विशेष रूप से κ-केसीन के Phe105-Met106 में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलिसिस करता है, और इसे पनीर बनाने वाले उद्योग (राव एट अल।, 1998) के लिए सबसे कुशल प्रोटीज माना जाता है। दूसरी ओर, ब्रिटिश शब्दावली, असंतृप्त प्रोटीन के लिए केसीनोजेन और जमा हुए प्रोटीन के लिए कैसिइन शब्द का उपयोग करती है। दूध में विद्यमान होने के कारण यह कैल्सियम का लवण (रसायन) है।

प्रोटीन सप्लीमेंट

कैसिइन अणु की एक आकर्षक संपत्ति पेट में एक जेल या थक्का बनाने की क्षमता है, जो इसे पोषक तत्वों की आपूर्ति में बहुत कुशल बनाती है। थक्का रक्त प्रवाह में अमीनो एसिड की निरंतर धीमी गति प्रदान करने में सक्षम होता है, जो कभी-कभी कई घंटों तक रहता है।[30] कैसिइन अक्सर हाइड्रोलाइज्ड कैसिइन के रूप में उपलब्ध होता है, जिससे यह ट्रिप्सिन जैसे प्रोटीज द्वारा हाइड्रोलिसिस होता है। हाइड्रोलाइज्ड रूपों को कड़वा स्वाद के लिए नोट किया जाता है और इस तरह की खुराक अक्सर शिशुओं और प्रयोगशाला जानवरों द्वारा अखंड कैसिइन के पक्ष में मना कर दी जाती है।[31]


प्लास्टिक और फाइबर

File:White casein Australian Royal Airforce pre-1953 buttons.jpg
सफ़ेद galalith RAAF 1953 से पहले के बटन

कुछ शुरुआती प्लास्टिक कैसिइन पर आधारित थे। विशेष रूप से, गैलालिथ बटन ों में उपयोग के लिए प्रसिद्ध था। एक्सट्रूडेड कैसिइन से फाइबर बनाया जा सकता है। कैसिइन फाइबर (संयुक्त राज्य अमेरिका में अरलैक के रूप में जाना जाता है) से बना एक कपड़ा लनीता , 1930 के दशक के दौरान इटली में विशेष रूप से लोकप्रिय था। सस्टेनेबल फैशन #Qmilk जैसे हालिया इनोवेशन आधुनिक कपड़ों के लिए फाइबर के अधिक परिष्कृत उपयोग की पेशकश कर रहे हैं।

चिकित्सा और दंत चिकित्सा उपयोग

कैसिइन-व्युत्पन्न यौगिकों का उपयोग अनाकार कैल्शियम फॉस्फेट (एसीपी) को स्थिर करने और एसीपी को दांतों की सतहों पर जारी करने के लिए दांतों के उत्पादों के पुनर्खनिजीकरण में किया जाता है, जहां यह पुनर्खनिजीकरण की सुविधा प्रदान कर सकता है।[32][33]<रेफ नाम= छाबरा छाबरा पप. 1–10 >Chhabra N, Chhabra A (2018). "कैसिइन फॉस्फोपेप्टाइड-एमॉर्फस कैल्शियम फॉस्फेट कॉम्प्लेक्स का उपयोग करके टूथ इनेमल का बेहतर पुनर्खनिजीकरण: एक समीक्षा". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1): 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.</रेफरी>

आत्मकेंद्रित से पीड़ित बच्चों के लिए कैसिइन और ग्लूटेन अपवर्जन आहार का कभी-कभी वैकल्पिक चिकित्सा में उपयोग किया जाता है। 2015 तक सबूत है कि ऑटिस्टिक बच्चों में इस तरह के आहार का व्यवहार या संज्ञानात्मक और सामाजिक कार्यप्रणाली पर कोई प्रभाव पड़ता है, सीमित और कमजोर था। रेफरी>Lange KW, Hauser J, Reissmann A (2015). "ऑटिज़्म के उपचार में ग्लूटेन-मुक्त और कैसिइन-मुक्त आहार।". Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 18 (6): 572–5. doi:10.1097/mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.</रेफरी>[34]


नैनो तकनीकी उपयोग

कैसिइन प्रोटीन में उनके आसानी से उपलब्ध स्रोत (दूध) के कारण नेनो सामग्री के रूप में उपयोग करने की क्षमता होती है और अमाइलॉइड फाइब्रिल्स में आत्म-इकट्ठा होने की उनकी प्रवृत्ति होती है।[35]


संभावित स्वास्थ्य मुद्दे और प्रतिकूल प्रभाव

दूध में A1/A2 बीटा कैसिइन

Main article: A2 milk

A1 और A2 बीटा-कैसीन बीटा-कैसीन दूध प्रोटीन के एकल-न्यूक्लियोटाइड बहुरूपता हैं जो एक अमीनो एसिड से भिन्न होते हैं; पेप्टाइड अनुक्रम में स्थिति 67 पर एक प्रोलाइन होता है जो A2 बीटा-कैसीन बनाता है, जबकि A1 बीटा-केसीन में हिस्टडीन उस स्थिति में होता है।[36][37] जिस तरह से बीटा-केसीन पाचन तंत्र में पाए जाने वाले एंजाइमों के साथ परस्पर क्रिया करता है, ए1 और ए2 को पाचन एंजाइमों द्वारा अलग तरह से संसाधित किया जाता है, और एक सात-अमीनो पेप्टाइड , बीटा-कैसोमोर्फिन -7, (बीसीएम-7) पाचन द्वारा जारी किया जा सकता है। A1-बीटा-कैसिइन की।[36]

A1 बीटा-कैसीन प्रकार यूरोप में गाय के दूध में पाया जाने वाला सबसे आम प्रकार है (इटली और फ्रांस को छोड़कर जहां अधिक A2 गायें हैं), संयुक्त राज्य अमेरिका, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड।[38]

A1 और A2 बीटा-कैसीन प्रोटीन के बीच अंतर में रुचि 1990 के दशक की शुरुआत में न्यूजीलैंड में वैज्ञानिकों द्वारा शुरू में महामारी विज्ञान अनुसंधान और पशु अध्ययन के माध्यम से शुरू हुई, जिसमें A1 बीटा-केसीन प्रोटीन और विभिन्न पुरानी बीमारियों के साथ दूध के प्रसार के बीच संबंध पाया गया।[36]अनुसंधान ने वैज्ञानिक समुदाय और उद्यमियों में से कुछ के बीच मीडिया में रुचि पैदा की।[36] एक कंपनी, A2 Corporation, की स्थापना 2000 के दशक की शुरुआत में न्यूजीलैंड में परीक्षण और A2 दूध को प्रीमियम दूध के रूप में बाजार में लाने के लिए की गई थी जो A1 से पेप्टाइड्स की कमी के कारण स्वास्थ्यवर्धक है।[36]A2 दूध ने साधारण दूध पर स्वास्थ्य चेतावनी की आवश्यकता के लिए खाद्य मानक ऑस्ट्रेलिया न्यूजीलैंड नियामक प्राधिकरण को याचिका भी दी।[36]

जनहित के लिए प्रतिक्रिया, A2 दूध का विपणन, और प्रकाशित किए गए वैज्ञानिक साक्ष्य। 2005 में प्रकाशित एक स्वतंत्र समीक्षा में यह भी पाया गया कि ए1 या ए2 दूध पीने के बीच पुरानी बीमारियों के अनुबंध के जोखिम पर कोई स्पष्ट अंतर नहीं है।[36]यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (ईएफएसए) ने वैज्ञानिक साहित्य की समीक्षा की और 2009 में एक समीक्षा प्रकाशित की जिसमें पुरानी बीमारियों और ए1 प्रोटीन के साथ दूध पीने के बीच कोई पहचान योग्य संबंध नहीं पाया गया।[38]


कैसिइन एलर्जी

आबादी का एक छोटा सा हिस्सा कैसिइन से एलर्जी है।[39] कैसिइन खाद्य असहिष्णुता, जिसे दूध प्रोटीन असहिष्णुता के रूप में भी जाना जाता है, का अनुभव तब होता है जब शरीर कैसिइन के प्रोटीन को नहीं तोड़ पाता है।[40] कैसिइन एलर्जी या असहिष्णुता की व्यापकता छोटे बच्चों में 0.25 से 4.9% तक होती है।[41] बड़े बच्चों और वयस्कों के लिए नंबर ज्ञात नहीं हैं। ऑटिज्म स्पेक्ट्रम वाले लोगों के एक महत्वपूर्ण हिस्से में वयस्कता में कैसिइन प्रोटीन के लिए असहिष्णुता या एलर्जी होती है। इसका उपयोग चिकित्सकों और आहार विशेषज्ञों द्वारा उन लोगों में ऑटिज्म का पता लगाने के लिए किया जा सकता है जो पारंपरिक ऑटिस्टिक लक्षण ों के साथ उपस्थित नहीं हो सकते हैं।[42][verification needed] एक ग्लूटेन-मुक्त, कैसिइन-मुक्त आहार | कैसिइन-मुक्त, लस मुक्त (CFGF) के रूप में जाना जाने वाला आहार आमतौर पर इन व्यक्तियों द्वारा उनकी असहिष्णुता या एलर्जी की खोज के बाद किया जाता है।

कैसिइन जिसे गर्मी से उपचारित किया जाता है, शिशुओं को खिलाने पर अधिक एलर्जीक और पचाने में कठिन दिखाया गया है।[43] स्तन के दूध को आम तौर पर एलर्जी प्रतिक्रिया का कारण नहीं दिखाया गया है, लेकिन स्तनपान कराने वाले माता-पिता ने कैसिइन युक्त कुछ एलर्जी प्रतिक्रिया के मामले में हर बार सावधानी के साथ शिशु को प्रशासित किया जाना चाहिए। ग्लूटेन-मुक्त, कैसिइन-मुक्त आहार का पालन करना। केसीन-मुक्त आहार उन शिशुओं के परिणामों में सुधार करने के लिए दिखाया गया है जो डेयरी प्रोटीन से एलर्जी या असहिष्णु हैं।[44] मां का दूध एक शिशु के लिए सबसे अच्छा भोजन साबित हुआ है, और जहां उपलब्ध हो, पहले कोशिश करनी चाहिए।[45] कैसिइन असहिष्णु व्यक्तियों को न्यूनतम प्रतिकूल प्रतिक्रिया के साथ प्रोटीन को पचाने में मदद करने के लिए प्रोटीज का पूरक दिखाया गया है।[46]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683.
  2. ↑ 2.0 2.1 Robinson RK, ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. p. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ↑ "Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 12 November 2012.
  4. ↑ Early R (1997). "Milk Concentrates and Milk Powders". The technology of dairy products (2nd ed.). London: Springer-Verlag. p. 295. ISBN 9780751403442.
  5. ↑ Farrell HM (1973). "Models for Casein Micelle Formation". Journal of Dairy Science. 56 (9): 1195–1206. doi:10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4. PMID 4593735.
  6. ↑ "कैसिइन". The Columbia Electronic Encyclopedia (6th ed.). Columbia University. 2011.
  7. ↑ Dalgleish DG (1998). "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
  8. ↑ Panouillé, M.; Durand, D.; Nicolai, T.; Larquet, E.; Boisset, N. (2005). "Aggregation and gelation of micellar casein particles". Journal of Colloid and Interface Science. 287 (1): 85–93. doi:10.1016/j.jcis.2005.02.008. PMID 15914152.
  9. ↑ Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research. 46 (2): 317–323. doi:10.1017/S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060. S2CID 222355860.
  10. ↑ Lucey JA (2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID 11913691.
  11. ↑ Holt C (1992). "Structure and Stability of Bovine Casein Micelles". In Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, et al. (eds.). Advances in Protein Chemistry. Vol. 43. Academic Press. pp. 63–151. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. PMID 1442324.
  12. ↑ Horne DS (1998). "Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products". International Dairy Journal. 8 (3): 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  13. ↑ "Turning milk into homemade moo glue". Cornell Center for Teaching Innovation. Ask A Scientist!. Cornell University. 24 Sep 1998. Archived from the original on 28 September 2011. Retrieved 29 Sep 2011.
  14. ↑ Weiss D, Chace S, eds. (1979). Reader's Digest Crafts & Hobbies. Reader's Digest Association. pp. 223. ISBN 9780895770639.
  15. ↑ Ward GW, ed. (2008). "Acrylic painting". The Grove Encyclopedia of Materials and Techniques in Art. Oxford University Press. p. 2. ISBN 9780195313918.
  16. ↑ Gloman CB, Napoli R (2007). Scenic Design And Lighting Techniques: A Basic Guide for Theatre. Taylor & Francis. pp. 281–2. ISBN 9780240808062.
  17. ↑ Forest Products Laboratory, Forest Service, US Department of Agriculture, University of Wisconsin--Madison (April 1961). Casein glues : their manufacture, preparation, and application - Indiana State Library (PDF). Information Reviewed and Re