हीम: Difference between revisions

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हीम प्रोस्थेटिक समूह में ऑक्सीजन का बंधन।

हीेम या हेम (उच्चारण HEEM), हीमोग्लोबिन का अग्रदूत है, जो रक्तप्रवाह में ऑक्सीजन को संगठित करने के लिए आवश्यक है। हीम अस्थि मज्जा और यकृत दोनों में जैवसंश्लेषित होता है।^[1]

जैव रासायनिक शब्दों में, हीम एक समन्वय परिसर है जो "एक लोहे के आयन से मिलकर बना है व एक पॉरफाइरिन के लिए एक टेट्राडेंटेट लिगैंड और एक या द्वि अक्षीय लिगैंड के रूप में कार्य करता है।" ^[2] परिभाषा अस्पष्ट है और कई चित्रण अक्षीय लिगेंड को त्याग देते हैं।^[3]मेटालोप्रोटीन द्वारा कृत्रिम समूहों के रूप में स्थित मेटालोपोर्फिरिन में, हीम सबसे व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।^[4] जो प्रोटीन के एक परिवार को परिभाषित करता है जिसे हीमोप्रोटीन कहा जाता है। हीम को सामान्यत: हीमोग्लोबिन के घटकों के रूप में पहचाना जाता है, रक्त में लाल रंगद्रव्य, लेकिन कई अन्य जैविक रूप से महत्वपूर्ण हेमोप्रोटीन जैसे कि मायोग्लोबिन, साइटोक्रोमेस, कैटेलेज, हीम पेरोक्सीडेज और एंडोथेलियल नाइट्रिक ऑक्साइड सिंथेज़ में भी पाए जाते हैं।^[5]^[6]

हेम शब्द ग्रीक αἷμα हाइमा से लिया गया है जिसका अर्थ है "रक्त"।

File:Haem-B-3D-vdW.png

हेम बी के Fe-protoporphyrin IX सबयूनिट का स्पेस-फिलिंग मॉडल। एक्सियल लिगैंड्स को छोड़ दिया गया। रंग योजना: ग्रे = लोहा, नीला = नाइट्रोजन, काला = कार्बन, सफेद = हाइड्रोजन, लाल = ऑक्सीजन

फंक्शन

File:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png

माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से PDB: 1YQ3.

हेमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण शामिल हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के दौरान इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के दौरान, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।^[7] सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में शामिल हीमोप्रोटीन है।

यह अनुमान लगाया गया है कि हीमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले मूल साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवों में प्राचीन सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण था।^[8]

हीमोप्रोटीन प्रोटीन आधात्री के भीतर हीम मैक्रोसायकल के वातावरण को संशोधित करके अपनी उल्लेखनीय कार्यात्मक विविधता प्राप्त करते हैं।^[9] उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के ऊतक (जीव विज्ञान) को प्रभावी ढंग से ऑक्सीजन पहुंचाने की क्षमता हीम अणु के पास स्थित विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के कारण होती है।^[10] जब पीएच अधिक होता है और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता कम होती है तब हीमोग्लोबिन फेफड़ों में ऑक्सीजन से विपरीत रूप से बांधता है। जब स्थिति विपरीत हो जाती है (कम पीएच और उच्च कार्बन डाइऑक्साइड सांद्रता), तब हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन छोड़ देता है। यह घटना, जिसमें कहा गया है कि हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन बाध्यकारी आत्मीयता अम्लता और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता दोनों के विपरीत आनुपातिक होती है, यह बोहर प्रभाव के रूप में जानी जाती है।^[11] इस प्रभाव के पीछे आणविक तंत्र ग्लोबिन श्रृंखला का स्थैतिक संगठन है, हीम समूह के निकट स्थित एक हिस्टिडीन अवशेष, अम्लीय परिस्थितियों में सकारात्मक रूप से आवेशित हो जाता है (जो कार्यशील मांसपेशियों आदि में घुलित CO2 के कारण होता है) व हीम समूह से ऑक्सीजन मुक्त करता है।^[12]

प्रकार

प्रमुख हीम्स

कई जैविक रूप से महत्वपूर्ण प्रकार के हीम हैं:

		Heme A	Heme B	Heme C	Heme O
PubChem number		7888115	444098	444125	6323367
Chemical formula		C₄₉H₅₆O₆N₄Fe	C₃₄H₃₂O₄N₄Fe	C₃₄H₃₆O₄N₄S₂Fe	C₄₉H₅₈O₅N₄Fe
Functional group at C₃	File:Porphyrine General Formula V.1.svg	–CH(OH)CH₂Far	–CH=CH₂	–CH(cystein-S-yl)CH₃	–CH(OH)CH₂Far
Functional group at C₈		–CH=CH₂	–CH=CH₂	–CH(cystein-S-yl)CH₃	–CH=CH₂
Functional group at C₁₈		–CH=O	–CH₃	–CH₃	–CH₃

File:Heme b.svg

हेम बी के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।

File:Heme a.svg

हेम ए के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।^[13] हेम ए को हीम बी से संश्लेषित किया जाता है। दो अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं में 2-स्थिति में एक 17-हाइड्रॉक्सीएथिलफार्नेसिल की मात्रा को जोड़ा जाता है और 8-स्थिति में एक एल्डिहाइड जोड़ा जाता है।^[14]

सबसे आम प्रकार हीम बी है; अन्य महत्वपूर्ण प्रकारों में हीम ए और हीम सी शामिल हैं। पृथक हीम्स को आमतौर पर बड़े अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है जबकि प्रोटीन से बंधे हीम्स को लोअर केस अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है। साइटोक्रोम ए साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का एक हिस्सा बनाने वाले झिल्ली प्रोटीन के साथ विशिष्ट संयोजन में हीम ए को संदर्भित करता है।^[15]

अन्य हीम्स

पोर्फिरिन की निम्नलिखित कार्बन नंबरिंग प्रणाली बायोकेमिस्ट द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि आईयूपीएसी द्वारा अनुशंसित 1-24 नंबरिंग प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।

'हेम एल' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपरोक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ पेरोक्साइड के अलावा इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बॉन्ड बनते हैं।^[16]माना जाता है कि इन दो मिथाइल समूहों के साथ समान एस्टर बांड ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्सीडेस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है; प्लांट पेरोक्सीडेस में हीम बी शामिल होता है। लैक्टोपेरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज सुरक्षात्मक एंजाइम होते हैं जो हमलावर बैक्टीरिया और वायरस के विनाश के लिए जिम्मेदार होते हैं। थायराइड पेरोक्सीडेज महत्वपूर्ण थायराइड हार्मोन के जैवसंश्लेषण को उत्प्रेरित करने वाला एंजाइम है। चूंकि लैक्टोपरोक्सीडेज फेफड़ों और मलमूत्र में हमलावर जीवों को नष्ट कर देता है, इसलिए इसे एक महत्वपूर्ण सुरक्षात्मक एंजाइम माना जाता है।^[17]
हीम एम हीम बी का व्युत्पन्न है जो माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजी रूप से बंधा होता है। हेम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बांड होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी मौजूद होते हैं। इसके अलावा, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन लिंकेज बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट को क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों को आसानी से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। Myeloperoxidase स्तनधारी न्यूट्रोफिल में मौजूद है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल एजेंटों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत प्रतिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं, जो उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।^[18]^[19]
हेम डी हीम बी का एक और व्युत्पन्न है, लेकिन जिसमें प्रोपियोनिक एसिड साइड चेन 6 की कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III को नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरचना ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड किया गया है।^[20] हेम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।^[21]
हेम एस 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और हेम एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।^[22]

साइटोक्रोम के नाम आम तौर पर (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें मौजूद हेम के प्रकार को दर्शाते हैं: साइटोक्रोम ए में हीम ए होता है, साइटोक्रोम सी में हीम सी होता है, आदि। इस सम्मेलन को पहली बार हीम ए की संरचना के प्रकाशन के साथ पेश किया गया हो सकता है।

हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए बड़े अक्षरों का प्रयोग

पुस्टिनेन और विकस्ट्रॉम द्वारा एक पेपर में फुटनोट में अपर केस अक्षरों के साथ हीम्स को नामित करने की प्रथा को औपचारिक रूप दिया गया था।^[23] जो बताता है कि किन परिस्थितियों में एक बड़े अक्षर का उपयोग किया जाना चाहिए: हम हेम संरचना को अलग-थलग करने के लिए बड़े अक्षरों के उपयोग को प्राथमिकता देते हैं। लोअरकेस अक्षरों को तब साइटोक्रोम और एंजाइमों के लिए स्वतंत्र रूप से उपयोग किया जा सकता है, साथ ही व्यक्तिगत प्रोटीन-बाध्य हेम समूहों (उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम बीसी, और एए 3 कॉम्प्लेक्स, साइटोक्रोम बी) का वर्णन करने के लिए उपयोग किया जा सकता है।₅, हीम सी₁ बीसी . के₁ जटिल, हीम ए₃ आ के₃ जटिल, आदि)। दूसरे शब्दों में, रासायनिक यौगिक को एक बड़े अक्षर के साथ नामित किया जाएगा, लेकिन लोअरकेस वाली संरचनाओं में विशिष्ट उदाहरण। इस प्रकार साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, जिसमें दो ए हीम्स (हीम ए और हीम ए .) होते हैं₃) इसकी संरचना में, प्रति मोल प्रोटीन में हीम A के दो मोल होते हैं। साइटोक्रोम बीसी₁, हेम्स बी के साथ_H, बी_L, और सी₁, में हीम B और हीम C 2:1 के अनुपात में होते हैं। ऐसा लगता है कि यह प्रथा कॉघी और यॉर्क द्वारा एक पेपर में उत्पन्न हुई है जिसमें साइटोक्रोम एए 3 के हीम के लिए एक नई अलगाव प्रक्रिया के उत्पाद को पिछली तैयारियों से अलग करने के लिए हीम ए नामित किया गया था: हमारा उत्पाद हीम के साथ सभी तरह से समान नहीं है। पहले से पृथक (2) के रूप में हेमिन ए की कमी से अन्य श्रमिकों द्वारा समाधान में प्राप्त किया गया। इस कारण से, हम अपने उत्पाद हीम ए को तब तक नामित करेंगे जब तक कि स्पष्ट अंतरों को युक्तिसंगत नहीं बनाया जा सकता। .^[24] बाद के पेपर में,^[25] कॉघी का समूह पृथक हीम बी और सी के साथ-साथ ए के लिए बड़े अक्षरों का उपयोग करता है।

संश्लेषण

File:Heme synthesis.svg

साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण

हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे कॉफ़ेक्टर F430 और कोबालिन (विटामिन B₁₂) भी उत्पन्न करता है।^[26]

मार्ग का प्रारंभ साइट्रिक एसिड चक्र (क्रेब्स चक्र) से अमीनो एसिड ग्लाइसिन और स्यूसिनाइल-सीओए से δ-एमिनोलेवुलिनिक अम्ल (dALA या δALA) के संश्लेषण द्वारा की जाती है। इस प्रक्रिया के लिए जिम्मेदार दर-सीमित एंजाइम, एएलए सिंथेज़, ग्लूकोज और हीम एकाग्रता द्वारा नकारात्मक रूप से नियंत्रित होता है। हेम या हेमिन द्वारा एएलए का निषेध, तंत्र एमआरएनए संश्लेषण की स्थिरता को कम करके और माइटोकॉन्ड्रिया में एमआरएनए के सेवन को कम करके किया जा सकता है। यह तंत्र चिकित्सीय महत्व का तंत्र है: हीम आर्गिनेट या हेमेटिन और ग्लूकोज का आसव एएलए सिंथेज़ के प्रतिलेखन को कम करके, प्रक्रिया के चयापचय की जन्मजात त्रुटि वाले रोगियों में तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया के हमलों को रोक सकता है।^[27]

हीम संश्लेषण में मुख्य रूप से शामिल अंग हैं यकृत (जिसमें संश्लेषण की दर अत्यधिक परिवर्तनशील होती है, प्रणालीगत हीम निकाय पर निर्भर करती है) और अस्थि मज्जा (जिसमें हेम के संश्लेषण की दर अपेक्षाकृत स्थिर होती है और ग्लोबिन श्रृंखला के उत्पादन पर निर्भर करती है), हालांकि हर कोशिका को ठीक से काम करने के लिए हीम की आवश्यकता होती है। हालांकि, इसके जहरीले गुणों के कारण, हेमोपेक्सिन (Hx) जैसे प्रोटीन को संश्लेषण में उपयोग किए जाने के लिए लोहे के भौतिक भंडार को बनाए रखने में मदद करने की आवश्यकता होती है।^[28] हेम को (रक्तिम पित्तवर्णकता) बिलीरुबिन चयापचय की प्रक्रिया में हीमोग्लोबिन के अपचय में एक मध्यवर्ती अणु के रूप में देखा जाता है। हीम के संश्लेषण में विभिन्न एंजाइमों में दोष पोर्फिरिया नामक विकार के समूह को जन्म दे सकता है, इनमें तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया, जन्मजात लोहितकोशिकाजनन पोरफाइरिया, विलंबित त्वक् पॉर्फिरीनता, अनुवांशिक कोप्रोपोर्फिरिया, वेरिगेट पोर्फिरीया, लोहितकोशिकाजनन प्रोटोपोर्फिरिया शामिल हैं।^[29]^{[citation needed]}

भोजन के लिए संश्लेषण

इम्पॉसिबल फूड्स, प्लांट-आधारित मीट एनालॉग्स के निर्माता, सोयाबीन रूट लेगहीमोग्लोबिन और यीस्ट को शामिल करते हुए एक त्वरित हीम संमिश्रण प्रक्रिया का उपयोग करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप हीम को मांसरहित (शाकाहारी) इम्पॉसिबल बर्गर पैटीज़ जैसी वस्तुओं में मिलाते हैं। लेगहीमोग्लोबिन उत्पादन के लिए डीएनए, सोयाबीन रूट ग्रंथि से निकाला गया था और मांस रहित बर्गर में उपयोग के लिए, हीम का अधिक उत्पादन करने के लिए खमीर कोशिकाओं में अभिव्यक्त किया गया था ^[30] यह प्रक्रिया परिणामी उत्पादों में मांस का स्वाद लाने का दावा करती है।^[31]^[32]

गिरावट

File:Heme Breakdown.png

हीम टूटना

तिल्ली के मैक्रोफेज के अंदर गिरावट शुरू होती है, जो पुराने और क्षतिग्रस्त एरिथ्रोसाइट्स को परिसंचरण से हटा देती है।

पहले चरण में, हीम को एंजाइम हीम ऑक्सीजनेज (HO) द्वारा बिलीवरडीन में परिवर्तित किया जाता है।^[33] एनएडीपीएच को कम करने वाले एजेंट के रूप में प्रयोग किया जाता है, आणविक ऑक्सीजन प्रतिक्रिया में प्रवेश करती है, कार्बन मोनोऑक्साइड (सीओ) का उत्पादन होता है और लोहे को फेरस आयन (Fe) के रूप में अणु से मुक्त किया जाता है।²⁺)।^[34] CO एक कोशिकीय संदेशवाहक के रूप में कार्य करता है और वासोडिलेशन में कार्य करता है।^[35] इसके अलावा, हीम की गिरावट ऑक्सीडेटिव तनाव के लिए एक क्रमिक रूप से संरक्षित प्रतिक्रिया प्रतीत होती है। संक्षेप में, जब कोशिकाओं को मुक्त कणों के संपर्क में लाया जाता है, तो तनाव-उत्तरदायी हीम ऑक्सीजनेज -1 (HMOX1) आइसोनिजाइम की अभिव्यक्ति का तेजी से समावेश होता है जो हीम को अपचयित करता है (नीचे देखें)।^[36] ऑक्सीडेटिव तनाव के जवाब में कोशिकाओं को हीम को नीचा दिखाने की उनकी क्षमता में तेजी से वृद्धि होने का कारण स्पष्ट नहीं है, लेकिन यह एक साइटोप्रोटेक्टिव प्रतिक्रिया का हिस्सा प्रतीत होता है जो मुक्त हीम के हानिकारक प्रभावों से बचा जाता है। जब बड़ी मात्रा में मुक्त हीम जमा हो जाता है, तो हीम डिटॉक्सिफिकेशन/डिग्रेडेशन सिस्टम अभिभूत हो जाते हैं, जिससे हीम इसके हानिकारक प्रभावों को लागू करने में सक्षम हो जाता है।^[28]

heme	heme oxygenase-1		biliverdin + Fe²⁺
File:Heme b.svg			File:Biliverdin3.svg
	H⁺ + NADPH + O₂	NADP⁺ + CO
	File:Biochem reaction arrow forward YYNN horiz med.svg

दूसरी प्रतिक्रिया में, बिलीवर्डिन रिडक्टेस (BVR) द्वारा बिलीरुबिन को बिलीरुबिन में बदल दिया जाता है:^[37]

biliverdin	biliverdin reductase		bilirubin
File:Biliverdin3.svg			File:Bilirubin ZZ.png
	H⁺ + NADPH	NADP⁺
	File:Biochem reaction arrow forward YYNN horiz med.svg

बिलीरुबिन को एक प्रोटीन (सीरम एल्ब्यूमिन) से बंधे सुगम प्रसार द्वारा यकृत में ले जाया जाता है, जहां यह अधिक पानी में घुलनशील बनने के लिए ग्लुकुरोनिक एसिड के साथ संयुग्मित होता है। प्रतिक्रिया एंजाइम UDP-glucuronosyltransferase द्वारा उत्प्रेरित होती है।^[38]

bilirubin	UDP-glucuronosyltransferase		bilirubin diglucuronide
File:Bilirubin ZZ.png			File:Bilirubin diglucuronide.svg
	2 UDP-glucuronide	2 UMP + 2 P_i
	File:Biochem reaction arrow forward YYNN horiz med.svg

बिलीरुबिन का यह रूप यकृत से पित्त में उत्सर्जित होता है। यकृत से पित्त नलिका में बिलीरुबिन का उत्सर्जन एक सक्रिय, ऊर्जा-निर्भर और दर-सीमित प्रक्रिया है। गट फ्लोरा बिलीरुबिन डिग्लुकुरोनाइड को डिकॉन्जुगेट करता है और बिलीरुबिन को यूरोबिलिनोजेन्स में परिवर्तित करता है। कुछ यूरोबिलिनोजेन को आंतों की कोशिकाओं द्वारा अवशोषित किया जाता है और गुर्दे में ले जाया जाता है और मूत्र के साथ उत्सर्जित किया जाता है (यूरोबिलिन, जो यूरोबिलिनोजेन के ऑक्सीकरण का उत्पाद है, और मूत्र के पीले रंग के लिए जिम्मेदार है)। शेष पाचन तंत्र की यात्रा करता है और स्टर्कोबिलिनोजेन में परिवर्तित हो जाता है। यह स्टर्कोबिलिन में ऑक्सीकृत हो जाता है, जो उत्सर्जित होता है और मल के भूरे रंग के लिए जिम्मेदार होता है।^[39]

स्वास्थ्य और रोग में

धातुसाम्य के अनुसार, हीम की प्रतिक्रियाशीलता को हीमोप्रोटीन के "हीम पॉकेट्स" में डालकर नियंत्रित किया जा सकता है।^{[citation needed]} ऑक्सीकृत तनाव के कारण, कुछ हीमोप्रोटीन जैसे हीमोग्लोबिन, उनके कृत्रिम हीम समूहों को मुक्त कर सकता है।^[40]^[41] इस तरह से प्राप्त गैर-प्रोटीन-बाध्य (मुक्त) हीम अत्यधिक कोशिका विषी बन जाता है, संभवतः इसकी प्रोटोपोर्फिरिन IX रिंग के अंदर निहित लौह परमाणु के कारण, जो एक मुक्त तरीके से मुक्त कणों के उत्पादन को उत्प्रेरित करने के लिए फेंटन के अभिकर्मक के रूप में कार्य कर सकता है।^[42] यह प्रोटीन के ऑक्सीकरण और एकत्रीकरण को उत्प्रेरित करता है, लिपिड परॉक्सीकरण के माध्यम से कोशिका विषी लिपिड पेरोक्साइड का निर्माण करता है और ऑक्सीकृत तनाव के माध्यम से डीएनए को नुकसान पहुंचाता है। अपने वसारागी (लिपोफिलिक) गुणों के कारण, यह माइटोकॉन्ड्रिया और नाभिक जैसे जीवों में द्विपरत लिपिड को बाधित करता है।^[43] मुक्त हीम के ये गुण मुख्य-उत्तेजक क्रियाप्रेरक के जवाब में क्रमादेशित कोशिका मृत्यु से गुजरने के लिए विभिन्न प्रकार की कोशिका को संवेदनशील बना सकते हैं, जो एक हानिकारक प्रभाव है। एक हानिकारक प्रभाव जो मलेरिया और सेप्सिस जैसे कुछ सूजन संबंधी रोगों के रोगजनन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।^[44]^[45]

कैंसर

मांस के अधिक सेवन से प्राप्त हीम आयरन और पेट के कैंसर के बढ़ते जोखिम के बीच एक संबंध है।^[46] लाल मांस में हीम मात्रा चिकन जैसे सफेद मांस की तुलना में 10 गुना अधिक होती है।^[47] 2019 की एक समीक्षा में पाया गया कि हीम आयरन का सेवन बढ़े हुए स्तन कैंसर के खतरे से जुड़ा है।^[48]

जीन

निम्नलिखित जीन हीम बनाने के रासायनिक मार्ग का हिस्सा हैं:

ALAD: एमिनोलेवुलिनिक एसिड, δ-, डिहाइड्रैटेज़ (कमी से ala-dehydratase की कमी पोर्फिरीया होती है)^[49]
ALAS1: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 1
ALAS2: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 2 (कमी से साइडरोबलास्टिक/हाइपोक्रोमिक एनीमिया हो जाता है)
कोप्रोपोर्फिरिनोजेन III ऑक्सीडेज: कोप्रोपोर्फिरिनोजेन ऑक्सीडेज (कमी वंशानुगत कोप्रोपोर्फिरिया का कारण बनती है)^[50]
फेरोकेलाटेज: फेरोकेलेटेज (कमी के कारण एरिथ्रोपोएटिक प्रोटोपोर्फिरिया हो जाता है)
HMBS (जीन): हाइड्रॉक्सीमिथाइलबिलेन सिंथेज़ (कमी के कारण तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया होता है)^[51]
PPOX: प्रोटोपोर्फिरिनोजेन ऑक्सीडेज (की कमी से वेरिएगेट पोर्फिरीया होता है)^[52]
UROD: uroporphyrinogen decarboxylase (कमी के कारण पोर्फिरीया कटानिया टार्डा होता है)^[53]
UROS: यूरोपोर्फिरिनोजेन III सिंथेज़ (कमी जन्मजात एरिथ्रोपोएटिक पोर्फिरीया का कारण बनती है)

नोट्स और संदर्भ

↑ Bloomer, Joseph R. (1998). "पोर्फिरीन और हीम का जिगर चयापचय". Journal of Gastroenterology and Hepatology. 13 (3): 324–329. doi:10.1111/j.1440-1746.1998.01548.x. PMID 9570250. S2CID 25224821.
↑ Chemistry, International Union of Pure and Applied (2009). "Hemes (heme derivatives)". रासायनिक शब्दावली का IUPAC संग्रह:. doi:10.1351/goldbook.H02773. ISBN 978-0-9678550-9-7. Archived from the original on 22 August 2017. Retrieved 28 April 2018. {{cite book}}: |website= ignored (help)
↑ A standard biochemistry text defines heme as the "iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins"(Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.)

[bloomer98-1] Bloomer, Joseph R. (1998). "पोर्फिरीन और हीम का जिगर चयापचय". Journal of Gastroenterology and Hepatology. 13 (3): 324–329. doi:10.1111/j.1440-1746.1998.01548.x. PMID 9570250. S2CID 25224821.

[2] Chemistry, International Union of Pure and Applied (2009). "Hemes (heme derivatives)". रासायनिक शब्दावली का IUPAC संग्रह:. doi:10.1351/goldbook.H02773. ISBN 978-0-9678550-9-7. Archived from the original on 22 August 2017. Retrieved 28 April 2018. {{cite book}}: |website= ignored (help)

[3] A standard biochemistry text defines heme as the "iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins"(Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.)

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-[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]]हेमोप्रोटीन में डायटोमिक गैसों के परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, डायटोमिक गैस का पता लगाने और इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण सहित विविध जैविक कार्य हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के दौरान इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। पेरोक्सीडेज प्रतिक्रियाओं में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित रिंग में कट्टरपंथी इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। डायटोमिक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। डायटोमिक गैसों का पता लगाने के दौरान, हीम आयरन के लिए गैस लिगैंड का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal | last=Milani|first= M.| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।| journal=J. Inorg. Biochem.| year=2005 | volume=99 | issue=1 | pages= 97–109 | pmid=15598494 | doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, डायटोमिक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश पेरोक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स, ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और के बीच चक्र में शामिल हेमप्रोटीन। फे (III)।
+[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]]हेमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण शामिल हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के दौरान इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के दौरान, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal | last=Milani|first= M.| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।| journal=J. Inorg. Biochem.| year=2005 | volume=99 | issue=1 | pages= 97–109 | pmid=15598494 | doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में शामिल हीमोप्रोटीन है।
+यह अनुमान लगाया गया है कि हीमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले मूल साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवों में प्राचीन सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण था।<ref>{{cite journal | last=Hardison|first= R.| title=हीमोग्लोबिन का विकास: एक बहुत प्राचीन प्रोटीन के अध्ययन से पता चलता है कि जीन विनियमन में परिवर्तन विकासवादी कहानी का एक महत्वपूर्ण हिस्सा है।| journal=American Scientist| year=1999 | volume=87 | issue=2 | pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref>
+हीमोप्रोटीन प्रोटीन आधात्री के भीतर हीम मैक्रोसायकल के वातावरण को संशोधित करके अपनी उल्लेखनीय कार्यात्मक विविधता प्राप्त करते हैं।<ref>{{cite journal | last=Poulos|first= T.| title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य।| journal=Chem. Rev. | year=2014 | volume=114 | issue=7 | pages=3919–3962 | pmid=24400737 | doi=10.1021/cr400415k | pmc=3981943}}</ref> उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के ऊतक (जीव विज्ञान) को प्रभावी ढंग से ऑक्सीजन पहुंचाने की क्षमता हीम अणु के पास स्थित विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के कारण होती है।<ref>{{cite journal | last=Thom|first= C. S.| title=हीमोग्लोबिन वेरिएंट: जैव रासायनिक गुण और नैदानिक सहसंबंध।| journal=Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine | year=2013 | volume=3 | issue=3 | pages=a011858 | pmid=23388674 | doi=10.1101/cshperspect.a011858 | pmc=3579210}}</ref> जब पीएच अधिक होता है और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता कम होती है तब हीमोग्लोबिन फेफड़ों में ऑक्सीजन से विपरीत रूप से बांधता है। जब स्थिति विपरीत हो जाती है (कम पीएच और उच्च कार्बन डाइऑक्साइड सांद्रता), तब हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन छोड़ देता है। यह घटना, जिसमें कहा गया है कि हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन बाध्यकारी आत्मीयता अम्लता और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता दोनों के विपरीत आनुपातिक होती है, यह बोहर प्रभाव के रूप में जानी जाती है।<ref name=":2">{{cite journal|last=Bohr|author2=Hasselbalch, Krogh|title=एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संबंध के संबंध में - इसके ऑक्सीजन बंधन पर रक्त की कार्बन डाइऑक्साइड सामग्री का प्रभाव|url=http://www.udel.edu/chem/white/C342/Bohr%281904%29.html|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170418183908/http://www1.udel.edu/chem/white/C342/Bohr(1904).html|archive-date=2017-04-18}}</ref> इस प्रभाव के पीछे आणविक तंत्र ग्लोबिन श्रृंखला का स्थैतिक संगठन है, हीम समूह के निकट स्थित एक हिस्टिडीन अवशेष, अम्लीय परिस्थितियों में सकारात्मक रूप से आवेशित हो जाता है (जो कार्यशील मांसपेशियों आदि में घुलित CO2 के कारण होता है) व हीम समूह से ऑक्सीजन मुक्त करता है।<ref>{{cite journal | last1=Ackers|first1= G. K.| last2=Holt| first2=J. M.|title=एक सममित टेट्रामर में असममित सहकारिता: मानव हीमोग्लोबिन।| journal=J. Biol. Chem. | year=2006 | volume=281 | issue=17 | pages=11441–3 | pmid=16423822 | doi=10.1074/jbc.r500019200|s2cid= 6696041| doi-access=free}}</ref>
-यह अनुमान लगाया गया है कि हेमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले पैतृक साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवित जीवों में आदिम सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण था।<ref>{{cite journal | last=Hardison|first= R.| title=हीमोग्लोबिन का विकास: एक बहुत प्राचीन प्रोटीन के अध्ययन से पता चलता है कि जीन विनियमन में परिवर्तन विकासवादी कहानी का एक महत्वपूर्ण हिस्सा है।| journal=American Scientist| year=1999 | volume=87 | issue=2 | pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref>
-हीमोप्रोटीन प्रोटीन मैट्रिक्स के भीतर हीम मैक्रोसायकल के वातावरण को संशोधित करके अपनी उल्लेखनीय कार्यात्मक विविधता प्राप्त करते हैं।<ref>{{cite journal | last=Poulos|first= T.| title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य।| journal=Chem. Rev. | year=2014 | volume=114 | issue=7 | pages=3919–3962 | pmid=24400737 | doi=10.1021/cr400415k | pmc=3981943}}</ref> उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन की ऊतक (जीव विज्ञान) को प्रभावी ढंग से ऑक्सीजन पहुंचाने की क्षमता हीम अणु के पास स्थित विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के कारण होती है।<ref>{{cite journal | last=Thom|first= C. S.| title=हीमोग्लोबिन वेरिएंट: जैव रासायनिक गुण और नैदानिक सहसंबंध।| journal=Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine | year=2013 | volume=3 | issue=3 | pages=a011858 | pmid=23388674 | doi=10.1101/cshperspect.a011858 | pmc=3579210}}</ref> जब पीएच अधिक होता है, और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता कम होने पर हीमोग्लोबिन फेफड़ों में ऑक्सीजन से विपरीत रूप से बांधता है। जब स्थिति उलट जाती है (कम पीएच और उच्च कार्बन डाइऑक्साइड सांद्रता), हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन छोड़ देगा। यह घटना, जिसमें कहा गया है कि हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन बाध्यकारी आत्मीयता अम्लता और कार्बन डाइऑक्साइड की एकाग्रता दोनों के विपरीत आनुपातिक है, बोहर प्रभाव के रूप में जाना जाता है।<ref name=":2">{{cite journal|last=Bohr|author2=Hasselbalch, Krogh|title=एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संबंध के संबंध में - इसके ऑक्सीजन बंधन पर रक्त की कार्बन डाइऑक्साइड सामग्री का प्रभाव|url=http://www.udel.edu/chem/white/C342/Bohr%281904%29.html|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170418183908/http://www1.udel.edu/chem/white/C342/Bohr(1904).html|archive-date=2017-04-18}}</ref> इस आशय के पीछे आणविक रासायनिक तंत्र ग्लोबिन श्रृंखला का स्थैतिक संगठन है; एक हिस्टिडीन अवशेष, हीम समूह के निकट स्थित, अम्लीय परिस्थितियों में सकारात्मक रूप से चार्ज हो जाता है (जो कार्बोनिक एसिड के कारण होता है। भंग सीओ<sub>2</sub>काम करने वाली मांसपेशियों में, आदि), हीम समूह से ऑक्सीजन मुक्त करना।<ref>{{cite journal | last1=Ackers|first1= G. K.| last2=Holt| first2=J. M.|title=एक सममित टेट्रामर में असममित सहकारिता: मानव हीमोग्लोबिन।| journal=J. Biol. Chem. | year=2006 | volume=281 | issue=17 | pages=11441–3 | pmid=16423822 | doi=10.1074/jbc.r500019200|s2cid= 6696041| doi-access=free}}</ref>

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