मायोसिन: Difference between revisions

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हालाँकि मायोसिन को मूल रूप से माँसपेशियों की कोशिकाओं (अतः ''मायो''-(एस) + -इन) तक सीमित माना जाता था, लेकिन कोई एकल "मायोसिन" उपस्थित नहीं है; बल्कि यह जीनों का एक अत्यंत विशाल अधिकुल है जिसके प्रोटीन उत्पाद एक्टिन बंधन, एटीपी [[हाइड्रोलिसिस|जल-अपघटन]] (एटीपी एंजाइम गतिविधि) और बल पारगमन के मूल गुणों को साझा करते हैं। वस्तुतः सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में मायोसिन [[प्रोटीन आइसोफॉर्म|आइसोफॉर्म]] होते हैं। कुछ आइसोफॉर्म में कुछ प्रकार की कोशिकाओं (जैसे माँसपेशी) में विशेष क्रियाएँ होते हैं, जबकि अन्य आइसोफॉर्म सर्वव्यापी होते हैं। मायोसिन की संरचना और कार्य, प्रजातियों में विश्व स्तर पर इस सीमा तक संरक्षित है, कि खरगोश की माँसपेशी मायोसिन II, एक [[एक सलि का जन्तु|अमीबा]] से एक्टिन को बाँध देती है।<ref name="McMahon">McMahon, T. A. 1984. Muscles, Reflexes and Locomotion. 1st Edition. Princeton University Press. {{ISBN|978-0-691-02376-2}}</ref>
हालाँकि मायोसिन को मूल रूप से माँसपेशियों की कोशिकाओं (अतः ''मायो''-(एस) + -इन) तक सीमित माना जाता था, लेकिन कोई एकल "मायोसिन" उपस्थित नहीं है; बल्कि यह जीनों का एक अत्यंत विशाल अधिकुल है जिसके प्रोटीन उत्पाद एक्टिन बंधन, एटीपी [[हाइड्रोलिसिस|जल-अपघटन]] (एटीपी एंजाइम गतिविधि) और बल पारगमन के मूल गुणों को साझा करते हैं। वस्तुतः सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में मायोसिन [[प्रोटीन आइसोफॉर्म|आइसोफॉर्म]] होते हैं। कुछ आइसोफॉर्म में कुछ प्रकार की कोशिकाओं (जैसे माँसपेशी) में विशेष क्रियाएँ होते हैं, जबकि अन्य आइसोफॉर्म सर्वव्यापी होते हैं। मायोसिन की संरचना और कार्य, प्रजातियों में विश्व स्तर पर इस सीमा तक संरक्षित है, कि खरगोश की माँसपेशी मायोसिन II, एक [[एक सलि का जन्तु|अमीबा]] से एक्टिन को बाँध देती है।<ref name="McMahon">McMahon, T. A. 1984. Muscles, Reflexes and Locomotion. 1st Edition. Princeton University Press. {{ISBN|978-0-691-02376-2}}</ref>
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== संरचना और कार्य ==
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Latest revision as of 17:15, 12 September 2023

File:Myosine.gif
मायोसिन II संरचना का हिस्सा। भारी श्रृंखला में परमाणु गुलाबी रंग के होते हैं (बाईं ओर); हल्की श्रृंखलाओं में परमाणु रंगीन फीके-नारंगी और फीके-पीले रंग के होते हैं (बाईं ओर भी)।

मायोसिन मोटर प्रोटीनों का एक ऐसा अधिकुल है जो माँसपेशियों के संकुचन में और यूकेरियोटों में अन्य गतिशीलता प्रक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला में अपनी भूमिका के लिए जाना जाता है। ये एडीनोसिन ट्राइफ़ोस्फेट-आश्रित हैं और एक्टिन-आधारित गतिशीलता के लिए उत्तरदायी हैं।

सर्वप्रथम मायोसिन (M2) की खोज वर्ष 1864 में विल्हेम कुह्ने ने की थी। कुह्ने ने कंकालीय माँसपेशी से एक श्यान (गाढ़ा या चिपचिपा) प्रोटीन अलग किया था जिसे उन्होंने माँसपेशियों में तनाव की स्थिति को बनाए रखने के लिए उत्तरदायी माना था। उन्होंने इस प्रोटीन को मायोसिन कहा।[1][2] रेखित माँसपेशी ऊतक और अरेखित माँसपेशी ऊतक दोनों की कोशिकाओं में पाए जाने वाले समान एडीनोसिन ट्राइफोस्फेटेज़ के समूह को सम्मिलित करने के लिए इस शब्द का विस्तार किया गया है।

वर्ष 1973 में एकैन्थामोएबा कैस्टेलानी में मायोसिन जैसी क्रिया वाले एंजाइमों की खोज के बाद, यूकेरियोट के परिक्षेत्र में अपसारी मायोसिन जीन की एक वैश्विक श्रेणी की खोज की गई।[3]

हालाँकि मायोसिन को मूल रूप से माँसपेशियों की कोशिकाओं (अतः मायो-(एस) + -इन) तक सीमित माना जाता था, लेकिन कोई एकल "मायोसिन" उपस्थित नहीं है; बल्कि यह जीनों का एक अत्यंत विशाल अधिकुल है जिसके प्रोटीन उत्पाद एक्टिन बंधन, एटीपी जल-अपघटन (एटीपी एंजाइम गतिविधि) और बल पारगमन के मूल गुणों को साझा करते हैं। वस्तुतः सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में मायोसिन आइसोफॉर्म होते हैं। कुछ आइसोफॉर्म में कुछ प्रकार की कोशिकाओं (जैसे माँसपेशी) में विशेष क्रियाएँ होते हैं, जबकि अन्य आइसोफॉर्म सर्वव्यापी होते हैं। मायोसिन की संरचना और कार्य, प्रजातियों में विश्व स्तर पर इस सीमा तक संरक्षित है, कि खरगोश की माँसपेशी मायोसिन II, एक अमीबा से एक्टिन को बाँध देती है।[4]

संरचना और कार्य

डोमेन

अधिकांश मायोसिन अणु एक हेड, नेक और टेल डोमेन से बने होते हैं।

  • हेड डोमेन, तंतुमय एक्टिन को बाँधता है, और बल उत्पन्न करने एवं काँटेदार (+) सिरे की ओर तंतु के अनुदिश "चलने" के लिए एटीपी जल-अपघटन का उपयोग करता है (मायोसिन VI के अपवाद के साथ, जो (-) संकेतित सिरे की ओर गति करता है)।
  • नेक डोमेन, उत्प्रेरकीय मोटर डोमेन द्वारा उत्पन्न पारक्रमी बल के लिए एक संयोजक और उत्तोलक की भुजा के रूप में कार्य करता है। नेक डोमेन मायोसिन की हल्की श्रृंखलाओं के लिए एक बाध्यकारी साइट के रूप में भी कार्य कर सकता है जो ऐसे विशिष्ट प्रोटीन हैं जो एक वृहद्-आणविक संकुल का हिस्से का निर्माण करते हैं और सामान्यतः नियामक कार्य करते हैं।
  • टेल डोमेन, सामान्यतः कार्गो अणुओं और/या अन्य मायोसिन उपइकाइयों के साथ अंतःक्रिया में मध्यस्थता करता है। कुछ स्थितियों में, टेल डोमेन मोटर गतिविधि को विनियमित करने में भूमिका निभा सकता है।

शक्ति आघात (पावर स्ट्रोक)

Main article: मांसपेशीय संकुचन

एक से अधिक मायोसिन II अणु एटीपी जल-अपघटन से प्राप्त ऊर्जा द्वारा संचालित एक पावर स्ट्रोक तंत्र के माध्यम से कंकाल की माँसपेशी में बल उत्पन्न करते हैं।[5] पावर स्ट्रोक एटीपी जल-अपघटन के बाद मायोसिन अणु से फॉस्फेट के निकलने पर घटित होता है जबकि मायोसिन एक्टिन से दृढ़ता से बंधा होता है। इसका प्रभावस्वरुप अणु में एक ऐसा रूपात्मक परिवर्तन होता है जो इसे एक्टिन के विरुद्ध खींचता है। एडीपी अणु का निष्कासन मायोसिन की तथाकथित कठोर अवस्था का कारण बनता है।[6] एक नए एटीपी अणु के बंधन से मायोसिन को एक्टिन से मुक्त किया जाता है। मायोसिन के भीतर एटीपी जल-अपघटन, चक्र की पुनरावृत्ति के लिए एक्टिन को पुनः बाध्य करने का कारण बनता है। असंख्य पावर स्ट्रोकों के संयुक्त प्रभाव से माँसपेशियों में संकुचन होता है।

नामकरण, विकास, और वंश वृक्ष

File:MyosinUnrootedTree.jpg
मायोसिन जड़हीन जातिवृत्तीय वृक्ष

यूकेरियोटिक फ़ाइला में पाए जाने वाले मायोसिन जीन की विस्तृत विविधता को खोज के अनुसार विभिन्न योजनाओं के अनुसार नामित किया गया था। इसलिए जीवों के भीतर और उनके बीच मायोसिन प्रोटीन के कार्यों की तुलना करने का प्रयास करते समय नामकरण कुछ भ्रामक हो सकता है।

सबसे पहले कंकालीय माँसपेशी मायोसिन की खोज की गयी थी, जो माँसपेशियों के तंतुओं में प्रचुरता के कारण मायोसिन अधिकुल का सबसे विशिष्ट मायोसिन है। यह प्रोटीन सर्कोमियर का हिस्सा बनता है और कई मायोसिन उपइकाइयों से बने वृहद् आणविक तंतु का निर्माण करता है। इसी प्रकार के तंतु का निर्माण करने वाले मायोसिन प्रोटीन हृद्पेशी, अरेखित पेशी और पेशीविहीन कोशिकाओं में भी पाए गए। हालाँकि, वर्ष 1970 के दशक के प्रारम्भ में, शोधकर्ताओं ने सरल यूकेरियोट[3] एन्कोडिंग प्रोटीन में नए मायोसिन जीन की खोज प्रारंभ की, जो एकलकों के रूप में कार्य करते थे और इसलिए इन्हें वर्ग I मायोसिन नाम दिया गया था। इन नए मायोसिन को सामूहिक रूप से "अपरंपरागत मायोसिन"[7] कहा गया था और ये माँसपेशियों के अतिरिक्त कई ऊतकों में पाए गए हैं। अधिकुल के इन नए सदस्यों को इनके प्रमुख डोमेन के अमीनो अम्ल अनुक्रमों की तुलना से प्राप्त जातिवृत्तीय संबंधों के अनुसार समूहीकृत किया गया है, जिसमें प्रत्येक वर्ग को एक रोमन अंक दिया गया है[8][9][10][11] (जातिवृत्तीय वृक्ष देखें)। अपरंपरागत मायोसिन में भी अपसारी टेल डोमेन होते हैं, जो अद्वितीय कार्यों का सुझाव देते हैं।[12] मायोसिन की वर्तमान विविध सरणी संभवतः एक पैतृक पूर्ववर्ती से विकसित हुई है (चित्र देखें)।

विभिन्न मायोसिन के अमीनो अम्ल अनुक्रमों का विश्लेषण टेल डोमेन के बीच बड़ी विविधता, लेकिन हेड डोमेन अनुक्रमों का मजबूत संरक्षण प्रदर्शित करता है। संभवतः ऐसा इसलिए है कि मायोसिन, बड़ी संख्या में विभिन्न कार्गो पेशियों के साथ अपनी टेल के माध्यम से अंतःक्रिया कर सकते हैं, जबकि प्रत्येक स्थिति में एक्टिन तंतुओं के अनुदिश चलने के लिए लक्ष्य समान रहता है और इसलिए मोटर में समान यन्त्र-सामग्री की आवश्यकता होती है। उदाहरण के लिए, मानव जीनोम में 40 से अधिक विभिन्न मायोसिन जीन होते हैं।

आकृति में ये अंतर उस गति को भी निर्धारित करते हैं जिस पर मायोसिन एक्टिन तंतुओं के साथ आगे बढ़ सकते हैं। एटीपी के जल-अपघटन और फास्फेट समूह के अनुक्रमिक निष्कासन "पावर स्ट्रोक" का कारण बनते है, जिसमें भारी श्रृंखला के "उत्तोलक भुज" या "नेक" क्षेत्र को आगे की ओर खींचा जाता है। चूँकि पावर स्ट्रोक उत्तोलक भुजा को सदैव एक ही कोण से घुमाता है, अतः उत्तोलक भुजा की लंबाई एक्टिन तंतु के सापेक्ष कार्गो के विस्थापन को निर्धारित करती है। एक लंबी उत्तोलक भुजा कार्गो को अधिक तिर्यक दूरी तक ले जाने का कारण बनती है, यद्यपि उत्तोलक भुजा समान कोणीय विस्थापन से गुजरती हो - जिस प्रकार लंबे पैरों वाला व्यक्ति प्रत्येक एकल कदम के साथ आगे बढ़ सकता है। एक मायोसिन मोटर का वेग उस दर पर निर्भर करता है जिस पर यह एडीपी के निष्कासन के लिए एटीपी बंधन के पूर्ण गतिज चक्र से गुजरता है।

मायोसिन वर्ग

मायोसिन I

एक सर्वव्यापी कोशिकीय प्रोटीन मायोसिन I, एक एकलक के रूप में और रंध्र परिवहन में कार्य करता है।[13] इसमें 10 एनएम का एक चरण आकार होता है और इसे आंतरिक कान में स्टीरियोसिलिया की अनुकूलन प्रतिक्रिया के लिए उत्तरदायी माना गया है।[14]

मायोसिन II

File:Sarcomere.svg
माँसपेशियों के संकुचन का स्लाइडिंग तंतु मॉडल।
File:Cardiac sarcomere structure.png
हृदयसम्बंधी सर्कोमियर संरचना की विशेषता वाला मायोसिन

मायोसिन II (जिसे पारंपरिक मायोसिन के रूप में भी जाना जाता है) मायोसिन का एक ऐसा प्रकार है जो अधिकांश प्रकार की पशु कोशिकाओं में माँसपेशियों की कोशिकाओं में माँसपेशीय संकुचन के लिए उत्तरदायी होता है। यह पेशीविहीन कोशिकाओं में संकुचनशील बंडलों में भी पाया जाता है जिन्हें तनाव फाइबर कहा जाता है।[15]

  • मायोसिन II में दो भारी श्रृंखलाएँ होती हैं, जिनमें से प्रत्येक की लंबाई लगभग 2000 अमीनो अम्लों के बराबर होती है, जो हेड और टेल के डोमेन का निर्माण करती हैं। इन भारी श्रृंखलाओं में से प्रत्येक में N-टर्मिनल हेड डोमेन होता है, जबकि C-टर्मिनल टेल दो भारी श्रृंखलाओं को एक साथ रखते हुए एक कुंडलित-कुंडली आकारिकी को ग्रहण करती है, (कल्पना करें कि जिस प्रकार दो साँप एक सर्पदंड में एक दूसरे के चारों ओर लिपटे हुए हैं)। इस प्रकार, मायोसिन II के दो हेड हैं। माध्यमिक नेक डोमेन हेड और टेल के बीच का कोण बनाने वाला क्षेत्र है।[16] अरेखित पेशी में, एक एकल जीन (MYH11)[17]) भारी शृंखला मायोसिन II के लिए कोड करता है, लेकिन इस जीन के अलग-अलग रूपों के परिणामस्वरूप चार अलग-अलग आइसोफॉर्म प्राप्त होते हैं।[16]
  • इसमें 4 मायोसिन की हल्की श्रृंखलाएँ (एमएलसी), परिणामस्वरूप प्रति सिर 2 श्रृंखलाएँ भी सम्मिलित हैं, जिनका भार 20 (MLC20) और 17 (MLC17) किलोडाल्टन होता है।[16] ये हेड और टेल के बीच के "नेक" क्षेत्र में भारी श्रृंखलाओं को बांधते हैं।
    • MLC20 को नियामक हल्की श्रृंखला के रूप में भी जाना जाता है और यह माँसपेशियों के संकुचन में सक्रिय रूप से भाग लेता है।[16]
    • MLC17 को आवश्यक हल्की श्रृंखला के रूप में भी जाना जाता है।[16] इसका यथार्थ कार्य स्पष्ट नहीं है, लेकिन माना जाता है कि यह MLC20 के साथ-साथ मायोसिन हेड की संरचनात्मक स्थिरता में योगदान देता है।[16] MLC17 (MLC17a/b) के दो संस्करण MLC17 जीन में वैकल्पिक विभाजन के परिणामस्वरूप उपस्थित हैं।[16]

माँसपेशियों की कोशिकाओं में, अलग-अलग मायोसिन अणुओं की लंबी कुंडलित-कुंडली टेल संयोजित होती है, जिससे सर्कोमियर के मोटे तंतुओं का निर्माण होता है। मोटे तंतु के किनारे से चिपके हुए बल-उत्पादक हेड डोमेन, उचित रासायनिक संकेतों की प्रतिक्रिया में आसन्न एक्टिन-आधारित पतले तंतुओं के साथ गति करने के लिए तैयार होते हैं।

Further information: मांसपेशीय संकुचन
Further information: मेरोमायोसिन

मायोसिन III

मायोसिन III मायोसिन कुल का कम समझा जाने वाला सदस्य है। ड्रोसोफिला की आंखों में इसका अन्तःजैविक अध्ययन किया गया है, जहाँ ऐसा माना जाता है कि यह प्रकाशपारक्रमण में एक भूमिका निभाता है।[18] MYO3A के लिए एक मानव सजातीय जीन मायोसिन III को मानव जीनोम परियोजना के माध्यम से प्रकाशित किया गया है और रेटिना एवं कोक्लीआ में व्यक्त किया गया है।[19]

File:Myosin V.png
आवश्यक हल्की श्रृंखला के साथ मायोसिन V मोटर की क्रिस्टल संरचना - न्यूक्लियोटाइड-मुक्त

मायोसिन IV

मायोसिन IV में एक एकल आईक्यू अभिप्राय और एक टेल होता है जिसमें किसी कुंडलित-कुंडली बनाने वाले क्रम का अभाव होता है। इसमें मायोसिन VII और XV के टेल डोमेन के समान सजातीयता है।[20]

मायोसिन V

मायोसिन V एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो एक द्विलक के रूप में कार्य करता है और इसका चरण आकार 36 एनएम होता है।[21] यह तंतुओं के काँटेदार सिरे (+ सिरे) की ओर गति करते हुए एक्टिन तंतुओं के साथ (चलता) जाता है। मायोसिन V कोशिका के केंद्र से परिधि तक कार्गो (जैसे आरएनए, रंध्रों, अंगों, माइटोकॉन्ड्रिया) के परिवहन में सम्मिलित होता है, लेकिन इसके अतिरिक्त इसे एक गतिशील बंध की तरह कार्य करने के लिए दिखाया गया है, जो कोशिकाओं की एक्टिन-पूर्ण परिधि में रंध्रों और अंगों को व्यवस्थित रखता है। ।[22][23] एक्टिन तंतुओं के संयोजन पर हाल ही के एक एकल अणु बहिर्जैविक पुनर्गठन अध्ययन दर्शाता है कि मायोसिन V, नए संयोजन (एडीपी-पीआई समृद्ध) एफ-एक्टिन पर अधिक दूरी तय करता है, जबकि पुराने (एडीपी-पूर्ण) एफ-एक्टिन पर प्रक्रियात्मक संचालन दूरियाँ कम होती हैं।[24]

File:Image animated.gif
मायोसिन V आणविक मोटर का एक रिबन आरेख[25] प्रमुख उपडोमेन को चित्रित करने के लिए छद्म रंग का है। दृश्य स्पष्टता के महत्व में, महत्वपूर्ण सिरों (जिन्हें प्रायः साहित्य में अलग से लेबल किया जाता है) को अलग नहीं किया जाता है। यह परिप्रेक्ष्य न्यूक्लियोटाइड-बंधन साइट और यू50 और एल50 सबडोमेन के पृथक्करण पर प्रकाश डालता है जो एक्टिन-बंधन साइट दरार का निर्माण करते हैं।

मायोसिन V मोटर हेड को निम्नलिखित कार्यात्मक क्षेत्रों में विभाजित किया जा सकता है:[25]

  • न्यूक्लियोटाइड-बंधन साइट - ये तत्व मिलकर द्विसंयोजी धातु धनायनों (सामान्यतः मैग्नीशियम) का समन्वय करते हैं और जल-अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं:
    • स्विच I - इसमें अत्यधिक संरक्षित एसएसआर विशिष्ट लक्षण सम्मिलित है। यह एटीपी की उपस्थिति में समावयवीकरण करता है।
    • स्विच II - यह वॉकर बी अभिप्राय DxxG का किनेज-जीटीपेज़ संस्करण है। यह एटीपी की उपस्थिति में समावयवीकरण करता है।
    • पी-पाश - इसमें वॉकर ए अभिप्राय GxxxxGK (एस, टी) होता है। यह प्राथमिक एटीपी बाध्यकारी साइट है।
  • पारक्रमित्र - सात β-किस्में, जो मोटर हेड की संरचना को रेखांकित करती हैं।[26]
  • यू50 और एल50 - उच्च (यू50) और निम्न (एल50) डोमेन प्रत्येक का भार लगभग 50 किलोडाल्टन हैं। इनका स्थानिक पृथक्करण[27] एक्टिन और कुछ नियामक यौगिकों को बाध्य करने के लिए एक महत्वपूर्ण दरार बनाता है।
  • एसएच1 हेलिक्स और प्रसार - ये तत्व मिलकर मोटर डोमेन की एन्जाइमी स्थिति को पॉवरस्ट्रोक-उत्पादक क्षेत्र (परिवर्तक डोमेन, उत्तोलक भुजा और हल्की श्रृंखला) में युग्मित करने के लिए एक आवश्यक तंत्र प्रदान करते हैं।[28][29]
  • परिवर्तक - यह मोटर हेड में संरूपण के परिवर्तन को उत्तोलक भुजा के कोणीय विस्थापन में परिवर्तित करता है (अधिकतर स्थितियों में हल्की श्रृंखला के साथ प्रबलित)।[29]

मायोसिन VI

File:MyosinVI 2V26.png
पावर स्ट्रोक से पहले पीडीबी 2वी26 से मायोसिन VI की स्थिति[30]

मायोसिन VI एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो मुख्य रूप से द्विलक के रूप में कार्य करता है, लेकिन यह एक गैर-प्रक्रियात्मक एकलक के रूप में भी कार्य करता है। यह एक्टिन तंतुओं के साथ तंतुओं के काँटेदार सिरे (- सिरे) की ओर चलता है।[31] ऐसा माना जाता है कि मायोसिन VI अन्तःपुटी रंध्रों को कोशिका में ले जाता है।[32]

मायोसिन VII

मायोसिन VII टेल क्षेत्र में दो एफईआरएम डोमेन के साथ एक अपरंपरागत मायोसिन है। इसमें एक विस्तारित उत्तोलक भुजा होती है जिसमें पाँच कैल्‍मॉडुलिन बंधन आईक्यू रूपांकनों के बाद एक एकल अल्फा हेलिक्स (एसएएच) होता है[33] डिक्टियोस्टेलियम डिस्कोइडियम में कोशिकाशन के लिए, सी. एलिगेंस में शुक्राणुजनन के लिए और चूहों और जेब्राफिश में स्टीरियोसिलिया गठन के लिए मायोसिन VII की आवश्यकता होती है।[34]

मायोसिन VIII

मायोसिन VIII कोशिका विभाजन से जुड़ा एक पादप-विशिष्ट मायोसिन है;[35] विशेष रूप से, यह कोशिकाओं के बीच कोशिकाद्रव्य के प्रवाह के विनियमन में[36] और रंध्रों के फ्रैग्मोप्लास्ट के स्थानीयकरण में सम्मिलित है।[37]

मायोसिन IX

मायोसिन IX एकल-हेड वाले मोटर प्रोटीन का एक समूह है। इसे पहले ऋण-सिरे द्वारा निर्देशित दिखाया गया था,[38] लेकिन बाद के एक अध्ययन से पता चला कि यह धन-सिरे द्वारा निर्देशित है।[39] इस मायोसिन के लिए आंदोलन तंत्र खराब समझा जाता है।

मायोसिन X

मायोसिन X एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो द्विलक के रूप में कार्य करता है। मायोसिन X के द्विलकीकरण को प्रतिसमांतर माना जाता है।[40] अन्य मायोसिन में यह व्यवहार नहीं देखा गया है। स्तनधारी कोशिकाओं में, मोटर को फ़िलाओपोडिया में स्थानीयकृत पाया जाता है। मायोसिन X तंतुओं के काँटेदार सिरों की ओर चलता है। कुछ शोधों से पता चलता है कि यह एक तंतु के स्थान पर एक्टिन के बंडलों पर अधिमानतः चलता है।[41] यह इस व्यवहार को प्रदर्शित करने वाली पहली मायोसिन मोटर है।

मायोसिन XI

मायोसिन XI, पादप कोशिकाओं में प्लास्टिडों और माइटोकॉन्ड्रिया जैसे अंगों के संचलन को निर्देशित करता है।[42] यह प्रकाश की तीव्रता के अनुसार हरितलवक की प्रकाश-निर्देशित गतिविधि और विभिन्न प्लास्टिडों को जोड़ने वाले स्ट्रोम्यूल के गठन के लिए उत्तरदायी है। मायोसिन XI भी ध्रुवीय जड़ की टिप वृद्धि में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है और यह उचित मूलरोम दीर्घीकरण के लिए आवश्यक है।[43] निकोटियाना टैबेकम में पाए जाने वाले एक विशिष्ट मायोसिन XI को एक्टिन तंतु के साथ 35 एनएम चरणों में 7 माइक्रोमीटर/सेकण्ड पर चलने वाली सबसे तीव्र ज्ञात प्रक्रियात्मक आणविक मोटर के रूप में खोजा गया था।[44]

मायोसिन XII

मायोसिन XIII

मायोसिन XIV

यह मायोसिन समूह एपिकॉम्पलेक्सा फाइलम में पाया गया है।[45] मायोसिन, अंतःकोशिकीय परजीवी की प्लाज्मा झिल्ली में स्थानीयकृत होते हैं और फिर कोशिका आक्रमण प्रक्रिया में सम्मिलित हो सकते हैं।[46]

यह मायोसिन पक्ष्माभी प्रोटोजोआ टेट्राहाइमेना थर्मोफिला में भी पाया जाता है। इसके ज्ञात कार्यों में फागोसोम को नाभिक में ले जाना और संयुग्मन के दौरान वृहद्-केन्द्रक के विकासात्मक रूप से विनियमित उन्मूलन में विक्षोभ उत्पन्न करना सम्मिलित है।

मायोसिन XV

मायोसिन XV, आंतरिक कान में स्थित गैर-प्रेरक स्टीरियोसिलिया की एक्टिन कोर संरचना के विकास के लिए आवश्यक है। यह एक एकलक के रूप में कार्यात्मक माना जाता है।

मायोसिन XVI

मायोसिन XVII

मायोसिन XVIII

MYO18A, गुणसूत्र 17q11.2 पर एक जीन है जो एडीनोसिन ट्राइफोस्फेटेज़ गतिविधि के साथ एक्टिन-आधारित मोटर अणुओं को कूटलेखित करता है, जो अंतरकोशिकीय संपर्क स्थापित रखने के लिए आवश्यक स्ट्रोमल कोशिका आलम्ब को व्यवस्थित रखने में सम्मिलित हो सकता है।

मायोसिन XIX

अपरंपरागत मायोसिन XIX (Myo19) एक माइटोकॉन्ड्रीय संबद्ध मायोसिन मोटर है।[47]

मनुष्यों में जीन

ध्यान दें कि ये सभी जीन सक्रिय नहीं हैं।

मायोसिन की हल्की श्रृंखलाएँ भिन्न होती हैं और इनके स्वयं के गुण होते हैं। इन्हें "मायोसिन" नहीं माना जाता है, लेकिन ये वृहद्-आणविक संकुलों के घटक हैं जो क्रियात्मक मायोसिन एंजाइम का निर्माण करते हैं।

पैरामायोसिन

पैरामायोसिन एक बड़ी, 93-115किलोडाल्टन माँसपेशी प्रोटीन है जिसे कई विविध अकशेरूकीय फ़ाइलाओं में वर्णित किया गया है।[48] माना जाता है कि अकशेरुकीय मोटे तंतु मायोसिन से घिरे एक आंतरिक पैरामायोसिन कोर से निर्मित होते हैं। मायोसिन एक्टिन के साथ अंतःक्रिया करता है, जिसके परिणामस्वरूप फाइबर संकुचन होता है।[49] पैरामायोसिन ब्रेकियोपोडा, सिपुनकुलिडिया, नेमाटोडा, एनेलिडा, मोलस्का, अरचिन्डा और इंसेक्टा जैसी कई अलग-अलग अकशेरूकीय प्रजातियों में पाया जाता है।[48] पैरामायोसिन "पकड़ (कैच)" तंत्र के लिए उत्तरदायी है जो माँसपेशियों के निरंतर संकुचन को अत्यंत कम ऊर्जा व्यय के साथ सक्षम बनाता है, जैसे कि एक क्लैम विस्तारित अवधि के लिए बंद रह सकता है।

पैरामायोसिन समुद्री भोजन में पाया जा सकता है। एक आधुनिक संगणकीय अध्ययन से पता चला है कि मानव आन्त्रिक पाचन के बाद, सामान्य ऑक्टोपस, हम्बोल्ट स्क्वीड, जापानी एबेलोन, जापानी स्कैलप, मेडिटेरेनियन मसल, पैसिफ़िक ऑयस्टर, समुद्री ककड़ी, और व्हाइटलेग झींगा के पैरामायोसिन छोटे पेप्टाइड निष्कासित कर सकते हैं जो एंजियोटेंसिन परिवर्तित एंजाइम और डाइपेप्टिडाइल पेप्टिडेज़ की एंजाइमी गतिविधियों को रोकते हैं।

संदर्भ

  1. ↑ Hartman, MA; Spudich, JA (1 April 2012). "एक नज़र में मायोसिन सुपरफ़ैमिली।". Journal of Cell Science. 125 (Pt 7): 1627–32. doi:10.1242/jcs.094300. PMC 3346823. PMID 22566666.
  2. ↑ Szent-Györgyi, AG (June 2004). "मांसपेशियों के संकुचन के जैव रसायन का प्रारंभिक इतिहास।". The Journal of General Physiology. 123 (6): 631–41. doi:10.1085/jgp.200409091. PMC 2234565. PMID 15173217.
  3. ↑ 3.0 3.1