काइनेज: Difference between revisions

{{For|kinases that phosphorylate proteins|Protein kinase}}

[[File:Active site of Dihydroxyacetone Kinase.png|thumb|upright=1.25|एक गैर-हाइड्रोलाइज़ेबल [[एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट]] एनालॉग (एएमपी-पीएनपी) के साथ कॉम्प्लेक्स में [[डायहाइड्रॉक्सीसिटोन]] किनेज। पीडीबी आईडी से निर्देशांक:1UN9।<ref>{{cite journal | vauthors = Siebold C, Arnold I, Garcia-Alles LF, Baumann U, HErnia B | title = Citrobacter freundii dihydroxyacetone kinase की क्रिस्टल संरचना से आठ-फंसे हुए अल्फा-हेलिकल बैरल AKTP-बाइंडिंग डोमेन का पता चलता है| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 278 | issue = 48 | pages = 48236–48244 | date = November 2003 | pmid = 12966101 | doi = 10.1074/jbc.M305942200 | doi-access = free }}</ref>]]जैव रसायन में, एक किनेज ({{IPAc-en|ˈ|k|aɪ|n|eɪ|s|,_|ˈ|k|ɪ|n|eɪ|s|,_|-|eɪ|z}})<ref>{{cite Dictionary.com|kinase|access-date=2022-06-18}}</ref> एक [[एंजाइम]] है जो उच्च-ऊर्जा [[ फास्फेट ]] | उच्च-ऊर्जा, फॉस्फेट-दान करने वाले अणुओं से विशिष्ट [[सब्सट्रेट (जैव रसायन)]] के लिए फॉस्फेट समूहों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है। इस प्रक्रिया को [[फास्फारिलीकरण]] के रूप में जाना जाता है, जहां उच्च-ऊर्जा एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट अणु [[सब्सट्रेट (जीव विज्ञान)]] अणु को फॉस्फेट समूह दान करता है। यह [[ट्रान्सएस्टरीफिकेशन]] एक फॉस्फोराइलेटेड सब्सट्रेट और [[एडेनोसिन डिपोस्फेट]] का उत्पादन करता है। इसके विपरीत, इसे [[dephosphorylation]] के रूप में संदर्भित किया जाता है जब फॉस्फोराइलेटेड सब्सट्रेट एक फॉस्फेट समूह दान करता है और एडेनोसिन डिपोस्फेट एक फॉस्फेट समूह प्राप्त करता है (डीफॉस्फोराइलेटेड सब्सट्रेट और एटीपी के उच्च ऊर्जा अणु का उत्पादन करता है)। [[ग्लाइकोलाइसिस]] के दौरान ये दो प्रक्रियाएं, फॉस्फोराइलेशन और डिफॉस्फोराइलेशन चार बार होती हैं।<ref name="pmid12471243">{{cite journal | vauthors = Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S | title = प्रोटीन किनेज मानव जीनोम का पूरक है| journal = Science | volume = 298 | issue = 5600 | pages = 1912–1934 | date = December 2002 | pmid = 12471243 | doi = 10.1126/science.1075762 | s2cid = 26554314 | bibcode = 2002Sci...298.1912M }}</ref><ref>{{cite web|title=काइनेज|url=http://www.thefreedictionary.com/काइनेजs}} TheFreeDictionary.com</ref><ref>{{cite web |url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/history.html |title=एटीपी से संबंधित रसायन विज्ञान से एटीपी अनुसंधान मील के पत्थर का इतिहास|publisher= Nobelprize.org}}</ref>

किनासेस [[फॉस्फोट्रांसफेरेज]]़ के बड़े परिवार का हिस्सा हैं। Kinases को [[phosphorylase]] के साथ भ्रमित नहीं होना चाहिए, जो एक स्वीकर्ता को अकार्बनिक [[फॉस्फेट]] समूहों को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करता है, न ही फॉस्फेटेस के साथ, जो फॉस्फेट समूहों (डीफॉस्फोराइलेशन) को हटाते हैं। एक अणु की फास्फारिलीकरण अवस्था, चाहे वह [[प्रोटीन]], [[लिपिड]] या [[कार्बोहाइड्रेट]] हो, इसकी गतिविधि, प्रतिक्रियाशीलता और अन्य अणुओं को बाँधने की क्षमता को प्रभावित कर सकती है। इसलिए, किनेसेस चयापचय, [[सेल सिग्नलिंग]], [[सहसंयोजक मॉडुलन]], [[सेलुलर परिवहन]], [[स्रावी मार्ग]] और कई अन्य सेलुलर मार्गों में महत्वपूर्ण हैं, जो उन्हें शरीर विज्ञान के लिए बहुत महत्वपूर्ण बनाता है।

[[File:Basic phosphorylation reaction.png|thumb|upright=3|सामान्य प्रतिक्रिया जो किनेसेस द्वारा उत्प्रेरित होती है]]Kinases एक उच्च ऊर्जा अणु (जैसे एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट) से उनके सब्सट्रेट अणु के लिए एक फॉस्फेट अंश के हस्तांतरण में मध्यस्थता करता है, जैसा कि नीचे की आकृति में देखा गया है। इस प्रतिक्रिया को स्थिर करने के लिए किनासेस की आवश्यकता होती है क्योंकि [[ फॉस्फॉनहाइड्राइड ]] बंधन में उच्च स्तर की ऊर्जा होती है। Kinases अपने सब्सट्रेट और फॉस्फोरिल समूह को अपनी सक्रिय साइटों के भीतर ठीक से उन्मुख करता है, जिससे प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है। इसके अतिरिक्त, वे आमतौर पर सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए [[ एमिनो एसिड ]] अवशेषों का उपयोग करते हैं, जो नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए फॉस्फेट समूहों के साथ बातचीत करके इलेक्ट्रोस्टैटिक रूप से संक्रमण की स्थिति को स्थिर करते हैं। वैकल्पिक रूप से, कुछ किनेसेस फॉस्फेट समूहों को समन्वयित करने के लिए अपनी सक्रिय साइटों में बाध्य धातु कॉफ़ेक्टर्स का उपयोग करते हैं। प्रोटीन किनेसेस को उत्प्रेरक रूप से सक्रिय (कैनोनिकल) या स्यूडोकाइनेज के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है, जो एक या अधिक उत्प्रेरक अमीनो एसिड के विकासवादी नुकसान को दर्शाता है जो एटीपी को स्थिति या हाइड्रोलाइज करता है।<ref name="pmid24818526">{{cite journal | vauthors = Reiterer V, Eyers PA, Farhan H | title = Day of the dead: pseudokinases and pseudophosphatases in physiology and disease | journal = Trends in Cell Biology | volume = 24 | issue = 9 | pages = 489–505 | date = September 2014 | pmid = 24818526 | doi = 10.1016/j.tcb.2014.03.008 }}</ref> हालांकि, सिग्नलिंग आउटपुट और बीमारी की प्रासंगिकता के संदर्भ में, किनेसेस और स्यूडोकाइनेस दोनों ही मानव कोशिकाओं में महत्वपूर्ण सिग्नलिंग मॉड्यूलेटर हैं, जिससे किनेसेस बहुत महत्वपूर्ण दवा लक्ष्य बन जाते हैं।<ref>Foulkes DM, Byrne DP and Eyers PA (2017) Pseudokinases: update on their functions and evaluation as new drug targets. Future Med Chem. 9(2):245-265</ref>

ट्रांसडक्शन को संकेत देने और कोशिकाओं में जटिल प्रक्रियाओं को विनियमित करने के लिए किनासेस का बड़े पैमाने पर उपयोग किया जाता है। अणुओं का फास्फोराइलेशन उनकी गतिविधि को बढ़ा या बाधित कर सकता है और अन्य अणुओं के साथ बातचीत करने की उनकी क्षमता को संशोधित कर सकता है। फॉस्फोरिल समूहों को जोड़ना और हटाना सेल को नियंत्रण का साधन प्रदान करता है क्योंकि विभिन्न किनेसेस विभिन्न स्थितियों या संकेतों का जवाब दे सकते हैं। किनेसेस में उत्परिवर्तन जो कार्य-क्षमता या कार्य-लाभ का कारण बनता है, कैंसर का कारण बन सकता है<ref>{{cite news| vauthors = Samarasinghe B |title=कैंसर के लक्षण 1|url=http://blogs.scientificamerican.com/guest-blog/2013/09/18/hallmarks-of-cancer-1-self-sufficiency-in-growth-signals|newspaper=Scientific American}}</ref> और मनुष्यों में बीमारी, जिसमें कुछ प्रकार के [[ लेकिमिया ]] और [[न्यूरोब्लास्टोमा]], [[ ग्लयोब्लास्टोमा ]], शामिल हैं<ref>{{cite journal | vauthors = Bleeker FE, Lamba S, Zanon C, Molenaar RJ, Hulsebos TJ, Troost D, van Tilborg AA, Vandertop WP, Leenstra S, van Noorden CJ, Bardelli A | display-authors = 6 | title = ग्लियोब्लास्टोमा में किनेसेस की पारस्परिक रूपरेखा| journal = BMC Cancer | volume = 14 | pages = 718 | date = September 2014 | pmid = 25256166 | pmc = 4192443 | doi = 10.1186/1471-2407-14-718 }}</ref> [[स्पिनोसेरेबेलर गतिभंग]] (टाइप 14), [[एग्माग्लोबुलिनमिया]] के रूप, और कई अन्य।<ref>{{cite journal | vauthors = Lahiry P, Torkamani A, Schork NJ, Hegele RA | title = Kinase mutations in human disease: interpreting genotype-phenotype relationships | journal = Nature Reviews. Genetics | volume = 11 | issue = 1 | pages = 60–74 | date = January 2010 | pmid = 20019687 | doi = 10.1038/nrg2707 | s2cid = 37398118 }}</ref>

एटीपी का उपयोग करके किसी अन्य प्रोटीन के फास्फारिलीकरण को उत्प्रेरित करने वाले पहले प्रोटीन को 1954 में यूजीन पी. कैनेडी द्वारा देखा गया था, उस समय उन्होंने एक लीवर एंजाइम का वर्णन किया था जो कैसिइन के फास्फारिलीकरण को उत्प्रेरित करता था।{{cn|date=March 2023}} 1956 में, एडमंड एच. फिशर और एडविन जी. क्रेब्स ने पता लगाया कि फॉस्फोरिलेज़ ए और फॉस्फोरिलेज़ बी के बीच इंटरकनवर्जन फॉस्फोरिलेशन और डीफॉस्फोराइलेशन द्वारा मध्यस्थ था।<ref>{{cite journal | vauthors = Krebs EG | title = प्रोटीन फास्फारिलीकरण पर ऐतिहासिक दृष्टिकोण और प्रोटीन किनेसेस के लिए एक वर्गीकरण प्रणाली| journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 302 | issue = 1108 | pages = 3–11 | date = July 1983 | pmid = 6137005 | doi = 10.1098/rstb.1983.0033 | doi-access = free | bibcode = 1983RSPTB.302....3K }}</ref> फॉस्फोरिल समूह को फॉस्फोरिलस बी में स्थानांतरित करने वाले किनेज, इसे फॉस्फोरिलेस ए में परिवर्तित करते हुए, फॉस्फोरिलेस किनेज नाम दिया गया था। वर्षों बाद, किनेज कैस्केड के पहले उदाहरण की पहचान की गई, जिससे प्रोटीन किनेज ए (पीकेए) फॉस्फोराइलेट फॉस्फोराइलेज किनेज होता है। उसी समय, यह पाया गया कि पीकेए ने [[[[ग्लाइकोजन]] सिंथेज़]] को बाधित किया, जो फॉस्फोराइलेशन घटना का पहला उदाहरण था जिसके परिणामस्वरूप अवरोध हुआ। 1969 में, लेस्टर रीड ने पाया कि [[पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज]] फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय कर दिया गया था, और यह खोज पहला सुराग था कि फॉस्फोराइलेशन ग्लाइकोजन चयापचय के अलावा अन्य चयापचय मार्गों में नियमन के साधन के रूप में काम कर सकता है। उसी वर्ष, टॉम लैंगन ने पाया कि पीकेए फॉस्फोराइलेट्स हिस्टोन एच 1, जिसने सुझाव दिया कि फॉस्फोराइलेशन गैर-एंजाइमेटिक प्रोटीन को विनियमित कर सकता है। 1970 के दशक में Ca2+/शांतोडुलिन-आश्रित प्रोटीन किनेज|शांतोडुलिन-आश्रित प्रोटीन किनेज की खोज और यह खोज शामिल थी कि प्रोटीन को एक से अधिक अमीनो एसिड अवशेषों पर फास्फोराइलेट किया जा सकता है। 1990 के दशक को प्रोटीन किनेज कैस्केड के दशक के रूप में वर्णित किया जा सकता है। इस समय के दौरान, MAPK/ERK पाथवे, [[janus kinase]] (प्रोटीन टाइरोसिन किनेसेस का एक परिवार), और PIP3-आश्रित किनेज कैस्केड की खोज की गई।<ref name=origins>{{cite journal | vauthors = Corbellino M, Poirel L, Aubin JT, Paulli M, Magrini U, Bestetti G, Galli M, Parravicini C | display-authors = 6 | title = The role of human herpesvirus 8 and Epstein-Barr virus in the pathogenesis of giant lymph node hyperplasia (Castleman's disease) | journal = Clinical Infectious Diseases | volume = 22 | issue = 6 | pages = 1120–1121 | date = June 1996 | pmid = 8783733 | doi = 10.1093/clinids/22.6.1120 | doi-access = free }}</ref>

Kinases को सब्सट्रेट द्वारा व्यापक समूहों में वर्गीकृत किया जाता है, जिन पर वे कार्य करते हैं: प्रोटीन किनेसेस, लिपिड किनेसेस, कार्बोहाइड्रेट किनेसेस। Kinases विभिन्न प्रकार की प्रजातियों में पाया जा सकता है, बैक्टीरिया से मोल्ड तक कीड़े से लेकर स्तनधारियों तक।<ref>{{cite journal | vauthors = Scheeff ED, Bourne PE | title = प्रोटीन किनेज-जैसे सुपरफैमिली का संरचनात्मक विकास| journal = PLOS Computational Biology | volume = 1 | issue = 5 | pages = e49 | date = October 2005 | pmid = 16244704 | pmc = 1261164 | doi = 10.1371/journal.pcbi.0010049 | bibcode = 2005PLSCB...1...49S }}</ref> मनुष्यों में पाँच सौ से अधिक विभिन्न किनेसेस की पहचान की गई है।<ref name="pmid12471243" />उनकी विविधता और सिग्नलिंग में उनकी भूमिका उन्हें अध्ययन का एक दिलचस्प विषय बनाती है। कई अन्य किनेस छोटे अणुओं जैसे कि लिपिड, कार्बोहाइड्रेट, अमीनो एसिड और [[न्यूक्लियोटाइड]]्स पर कार्य करते हैं, या तो सिग्नलिंग के लिए या उन्हें चयापचय मार्गों के लिए प्रमुख बनाते हैं। विशिष्ट किनेसेस को अक्सर उनके सबस्ट्रेट्स के नाम पर रखा जाता है। प्रोटीन किनेसेस में अक्सर कई सबस्ट्रेट्स होते हैं, और प्रोटीन एक से अधिक विशिष्ट किनेज के लिए सबस्ट्रेट्स के रूप में काम कर सकते हैं। इस कारण से प्रोटीन कीनेज का नाम उनकी गतिविधि को नियंत्रित करने के आधार पर रखा गया है (यानी कैलमोडुलिन-निर्भर प्रोटीन किनेज)। कभी-कभी उन्हें आगे श्रेणियों में उपविभाजित किया जाता है क्योंकि कई आइसोएंजाइमेटिक रूप होते हैं। उदाहरण के लिए, टाइप I और टाइप II साइक्लिक-एएमपी पर निर्भर प्रोटीन किनेसेस में समान उत्प्रेरक सबयूनिट होते हैं लेकिन अलग-अलग नियामक सबयूनिट्स होते हैं जो चक्रीय एएमपी को बांधते हैं।<ref name="krebs lec">{{cite journal | vauthors = Krebs EG | title = The phosphorylation of proteins: a major mechanism for biological regulation. Fourteenth Sir Frederick Gowland Hopkins memorial lecture | journal = Biochemical Society Transactions | volume = 13 | issue = 5 | pages = 813–820 | date = October 1985 | pmid = 2998902 | doi = 10.1042/bst0130813 }}</ref>

== प्रोटीन किनेसेस ==

[[File:signal transduction pathways.png|thumb|upright=2|right|सिग्नल ट्रांसडक्शन पाथवे का अवलोकन। इसमें शामिल कई प्रोटीन किनेसेस हैं, जिनमें प्रोटीन किनेज (जैसे [[MAPK]] और जानूस किनेज) और लिपिड किनेज (जैसे [[PI3K]]) शामिल हैं।]]

प्रोटीन किनेस प्रोटीन पर उनके सेरीन, थ्रेओनाइन, टाइरोसिन या हिस्टडीन अवशेषों पर फॉस्फोराइलेटिंग करके कार्य करते हैं। फॉस्फोराइलेशन प्रोटीन के कार्य को कई तरह से संशोधित कर सकता है। यह एक प्रोटीन की गतिविधि को बढ़ा या घटा सकता है, इसे स्थिर कर सकता है या इसे विनाश के लिए चिह्नित कर सकता है, इसे एक विशिष्ट सेलुलर डिब्बे के भीतर स्थानीयकृत कर सकता है, और यह अन्य प्रोटीनों के साथ अपनी बातचीत शुरू या बाधित कर सकता है। प्रोटीन किनेसेस सभी किनेसेस का बहुमत बनाते हैं और व्यापक रूप से अध्ययन किए जाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S | title = प्रोटीन किनेज मानव जीनोम का पूरक है| journal = Science | volume = 298 | issue = 5600 | pages = 1912–1934 | date = December 2002 | pmid = 12471243 | doi = 10.1126/science.1075762 | s2cid = 26554314 | bibcode = 2002Sci...298.1912M }}</ref> ये किनेसेस, फॉस्फेटेस के संयोजन के साथ, प्रोटीन और एंजाइम विनियमन के साथ-साथ सेल में सिग्नलिंग में एक प्रमुख भूमिका निभाते हैं।

=== [[ चक्रवात ]] आश्रित किनेसेस ===

साइक्लिन आश्रित किनेसेस (CDKs) [[कोशिका चक्र]] के नियमन में शामिल कई अलग-अलग किनेसेस का एक समूह है। वे अपने सेरीन या थ्रेओनीन अवशेषों पर अन्य प्रोटीनों को फास्फोराइलेट करते हैं, लेकिन सक्रिय होने के लिए सीडीके को पहले एक साइक्लिन प्रोटीन से बांधना चाहिए।<ref name="cdk review">{{cite journal | vauthors = Harper JW, Adams PD | title = साइक्लिन-आश्रित किनेसेस| journal = Chemical Reviews | volume = 101 | issue = 8 | pages = 2511–2526 | date = August 2001 | pmid = 11749386 | doi = 10.1021/cr0001030 }}</ref> विशिष्ट सीडीके और चक्रवातों के विभिन्न संयोजन कोशिका चक्र के विभिन्न भागों को चिन्हित करते हैं। इसके अतिरिक्त, सीडीके की फास्फारिलीकरण अवस्था भी उनकी गतिविधि के लिए महत्वपूर्ण है, क्योंकि वे अन्य किनेसेस (जैसे [[सीडीके-सक्रिय करने वाले किनेज]]) और [[ फास्फेटेजों ]] (जैसे [[सीडीसी25]]) द्वारा विनियमन के अधीन हैं।<ref>{{cite book| vauthors = Karp G |title=Cell and molecular biology : concepts and experiments|year=2010|publisher=John Wiley|location=Hoboken, NJ|isbn=9780470483374|edition=6th}}</ref> सीडीके सक्रिय होने के बाद, वे अपनी गतिविधि को बदलने के लिए अन्य प्रोटीनों को फास्फोराइलेट करते हैं, जिससे सेल चक्र के अगले चरण के लिए आवश्यक घटनाएं होती हैं। जबकि वे सेल चक्र नियंत्रण में अपने कार्य के लिए सबसे ज्यादा जाने जाते हैं, सीडीके में प्रतिलेखन, चयापचय और अन्य सेलुलर घटनाओं में भी भूमिकाएं होती हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Lim S, Kaldis P | title = Cdks, cyclins and CKIs: roles beyond cell cycle regulation | journal = Development | volume = 140 | issue = 15 | pages = 3079–3093 | date = August 2013 | pmid = 23861057 | doi = 10.1242/dev.091744 | doi-access = free }}</ref>

=== माइटोजेन-सक्रिय प्रोटीन किनेसेस ===

मिटोजेन-एक्टिवेटेड प्रोटीन किनेज (MAPKs) सेरीन/थ्रेओनीन किनेसेस का एक परिवार है जो विभिन्न प्रकार के बाह्य विकास संकेतों का जवाब देता है। उदाहरण के लिए, ग्रोथ हार्मोन, एपिडर्मल ग्रोथ फैक्टर, प्लेटलेट-व्युत्पन्न ग्रोथ फैक्टर और इंसुलिन सभी को माइटोजेनिक उत्तेजना माना जाता है जो एमएपीके मार्ग को संलग्न कर सकता है। रिसेप्टर के स्तर पर इस मार्ग का सक्रियण एक सिग्नलिंग कैस्केड शुरू करता है जिससे [[रास उपपरिवार]] [[गुआनोसिन ट्राइफॉस्फेट]] के लिए [[ग्वानोसिन डाइफॉस्फेट]] का आदान-प्रदान करता है। इसके बाद, रास [[रफ किनसे]] (जिसे एमएपीकेकेके के रूप में भी जाना जाता है) को सक्रिय करता है, जो [[[[मिटोजेन-सक्रिय प्रोटीन किनेज]] किनेज]] (एमएपीकेके) को सक्रिय करता है। MEK मिटोजेन-सक्रिय प्रोटीन किनेज (ERK के रूप में भी जाना जाता है) को सक्रिय करता है, जो [[प्रतिलेखन (आनुवांशिकी)]] और [[अनुवाद (जीव विज्ञान)]] को विनियमित करने के लिए आगे बढ़ सकता है। जबकि RAF और MAPK दोनों सेरीन/थ्रेओनीन किनेसेस हैं, MAPKK एक टायरोसिन/थ्रेओनीन किनेज है।

[[File:Components of the MAPK Pathway.png|thumb|upright=2|विभिन्न प्रकार के माइटोजेनिक सिग्नल एमएपीके मार्ग को संलग्न करते हैं और किनेज कैस्केड के माध्यम से सेल के विकास और भेदभाव को बढ़ावा देते हैं।]]एमएपीके ट्रांसक्रिप्शन कारकों को प्रत्यक्ष या अप्रत्यक्ष रूप से नियंत्रित कर सकता है। इसके प्रमुख ट्रांसक्रिप्शनल लक्ष्यों में ATF-2, Chop, c-Jun, c-Myc, DPC4, Elk-1, Ets1, Max, MEF2C, NFAT4, Sap1a, STATs, Tal, p53, CREB और Myc शामिल हैं। MAPK बड़े राइबोसोमल सबयूनिट में S6 किनेज को फॉस्फोराइलेट करके भी अनुवाद को नियंत्रित कर सकता है। यह रास, एसओएस और खुद [[ईजीएफ रिसेप्टर]] सहित एमएपीके सिग्नलिंग कैस्केड के अपस्ट्रीम हिस्से में फास्फोराइलेट घटकों को भी कर सकता है।<ref name=MAPK>{{cite journal | vauthors = Garrington TP, Johnson GL | title = माइटोजेन-एक्टिवेटेड प्रोटीन किनेज सिग्नलिंग पाथवे का संगठन और विनियमन| journal = Current Opinion in Cell Biology | volume = 11 | issue = 2 | pages = 211–218 | date = April 1999 | pmid = 10209154 | doi = 10.1016/s0955-0674(99)80028-3 }}</ref>

== लिपिड किनेसेस ==

=== फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल किनेसेस ===

[[phosphatidylinositol]] किनेसेस फॉस्फोराइलेट फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल प्रजातियां, फॉस्फेटिडिलिनोसोल 3,4-बिस्फोस्फेट (पीआई (3,4) पी) जैसी प्रजातियां बनाने के लिए₂), फॉस्फेटिडिलिनोसोल 3,4,5-ट्राइसफॉस्फेट (पीआईपी₃), और [[फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल 3-फॉस्फेट]] (PI3P)। किनेसेस में [[फॉस्फॉइनोसाइटाइड 3-किनासे]] (PI3K), [[फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल-4-फॉस्फेट 3-किनेज]], और फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल-4,5-बिस्फोस्फेट 3-किनेज शामिल हैं। फॉस्फेटिडिलिनोसोलिटोल का फॉस्फोराइलेशन राज्य [[सेलुलर सिग्नलिंग]] में एक प्रमुख भूमिका निभाता है, जैसे इंसुलिन सिग्नलिंग मार्ग में, और [[एंडोसाइटोसिस]], [[एक्सोसाइटोसिस]] और अन्य ट्रैफिकिंग घटनाओं में भी भूमिकाएं होती हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Sun Y, Thapa N, Hedman AC, Anderson RA | title = Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate: targeted production and signaling | journal = BioEssays | volume = 35 | issue = 6 | pages = 513–522 | date = June 2013 | pmid = 23575577 | pmc = 3882169 | doi = 10.1002/bies.201200171 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Heath CM, Stahl PD, Barbieri MA | title = लिपिड कीनेज झिल्ली की तस्करी और सिग्नलिंग में महत्वपूर्ण और कई भूमिकाएँ निभाते हैं| journal = Histology and Histopathology | volume = 18 | issue = 3 | pages = 989–998 | date = July 2003 | pmid = 12792909 | doi = 10.14670/HH-18.989 }}</ref> इन किनेसेस में उत्परिवर्तन, जैसे कि PI3K, कैंसर या [[इंसुलिन प्रतिरोध]] का कारण बन सकता है।<ref>{{cite journal| vauthors = Cantley LC |title=PI 3-kinase and disease|journal=BMC Proceedings|year=2012|volume=6|issue=Suppl 3|pages=O2|doi=10.1186/1753-6561-6-S3-O2 |pmc=3395034 |doi-access=free}}</ref>