आयन चैनल: Difference between revisions

[[Image:Ion channel.png|thumb|upright=1.3|आयन चैनल का योजनाबद्ध आरेख। 1 - चैनल प्रोटीन डोमेन (आमतौर पर प्रति चैनल चार), 2 - बाहरी प्रकोष्ठ, 3 - पोटेशियम चैनल # चयनात्मकता फिल्टर, 4 - चयनात्मकता फिल्टर का व्यास, 5 - फास्फारिलीकरण साइट, 6 - [[कोशिका झिल्ली]]।]]आयन चैनल ताकना बनाने वाली झिल्ली प्रोटीन होते हैं जो [[आयनों]] को चैनल छिद्र से गुजरने की अनुमति देते हैं। उनके कार्यों में आराम करने वाली झिल्ली क्षमता स्थापित करना शामिल है,<ref>{{cite journal | vauthors = Abdul Kadir L, Stacey M, Barrett-Jolley R | title = Emerging Roles of the Membrane Potential: Action Beyond the Action Potential | journal = Frontiers in Physiology | volume = 9 | pages = 1661 | date = 2018 | pmid = 30519193 | doi = 10.3389/fphys.2018.01661 | pmc = 6258788 | doi-access = free }}</ref> [[गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी)]] द्वारा कोशिका झिल्ली में [[आयन]]ों के प्रवाह को क्रिया क्षमता और अन्य विद्युत संकेतों को आकार देना, स्राव और [[उपकला कोशिका]]ओं में आयनों के प्रवाह को नियंत्रित करना और कोशिका (जीव विज्ञान) मात्रा को विनियमित करना। आयन चैनल सभी कोशिकाओं की झिल्लियों में मौजूद होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Alexander SP, Mathie A, Peters JA |title = Ion Channels |journal=British Journal of Pharmacology |date=November 2011 |volume=164 |issue=Suppl 1 |pages=S137–S174 |doi=10.1111/j.1476-5381.2011.01649_5.x|pmc=3315630 }}</ref><ref name=all>{{cite web|url=https://www.nature.com/scitable/topicpage/ion-channel-14047658|title=Ion Channel|publisher=[[Scitable]]|year=2014|access-date=2019-05-28}}</ref> आयन चैनल [[आयनोफोर]] प्रोटीन के दो वर्गों में से एक है, दूसरा [[आयन ट्रांसपोर्टर]] है।<ref name="isbn978-0-87893-321-1">{{cite book | author-link1=Bertil Hille | last = Hille | first = Bertil | name-list-style = vanc | title = Ion Channels of Excitable Membranes | edition = 3rd | publisher = Sinauer Associates, Inc. | location = Sunderland, Mass | year = 2001 | orig-year = 1984 | pages = 5 | isbn = 978-0-87893-321-1 }}</ref>

वोल्टेज क्लैंप, पैच क्लैंप, [[इम्युनोहिस्टोकैमिस्ट्री]], एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, [[प्रतिदीप्तिदर्शन]] और आरटी-पीसीआर सहित तकनीकों का उपयोग करते हुए आयन चैनलों के अध्ययन में अक्सर [[जीव पदाथ-विद्य]], [[इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी]] और फार्माकोलॉजी शामिल होती है। अणुओं के रूप में उनके वर्गीकरण को [[channelomics]] कहा जाता है।

== बुनियादी सुविधाएँ ==

[[File:Spin 1K4C.gif|thumb|KcsA पोटेशियम चैनल की संरचना ([https://www.rcsb.org/3d-view/1K4C/1?preset=membrane PDB: 1K4C])। दो ग्रे प्लेन लिपिड बाइलेयर की [[हाइड्रोकार्बन]] सीमाओं को इंगित करते हैं और इनकी गणना ANVIL एल्गोरिथम के साथ की गई थी।<ref name="anvil">{{Cite journal|last1=Postic|first1=Guillaume|last2=Ghouzam|first2=Yassine|last3=Guiraud|first3=Vincent|last4=Gelly|first4=Jean-Christophe|date=2016|title=Membrane positioning for high- and low-resolution protein structures through a binary classification approach|journal=Protein Engineering, Design and Selection|volume=29|issue=3|pages=87-91|doi=10.1093/protein/gzv063|pmid=26685702}}</ref>]]आयन चैनलों की दो विशिष्ट विशेषताएं हैं जो उन्हें अन्य प्रकार के आयन ट्रांसपोर्टर प्रोटीन से अलग करती हैं:<ref name = isbn978-0-87893-321-1 /># चैनल के माध्यम से आयन परिवहन की दर बहुत अधिक है (अक्सर 10⁶ आयन प्रति सेकंड या अधिक)।

आयन चैनल सभी उत्तेजनीय कोशिकाओं की कोशिका झिल्ली के भीतर स्थित होते हैं,<ref name=all/>और कई इंट्रासेल्युलर ऑर्गेनेल। उन्हें अक्सर संकीर्ण, पानी से भरे सुरंगों के रूप में वर्णित किया जाता है जो केवल एक निश्चित आकार के आयनों और / या आवेश को गुजरने की अनुमति देते हैं। इस विशेषता को चयनात्मक पारगम्यता कहा जाता है। आर्किटेपल चैनल पोर अपने सबसे संकीर्ण बिंदु पर सिर्फ एक या दो परमाणु चौड़ा होता है और आयन की विशिष्ट प्रजातियों, जैसे सोडियम या पोटेशियम के लिए चयनात्मक होता है। हालांकि, कुछ चैनल एक से अधिक प्रकार के आयन के पारित होने के लिए पारगम्य हो सकते हैं, आम तौर पर एक सामान्य चार्ज साझा करते हैं: सकारात्मक (धनायन) या नकारात्मक (आयन)। आयन अक्सर एकल फ़ाइल में चैनल छिद्र के खंडों के माध्यम से चलते हैं, जैसे ही आयन मुक्त समाधान के माध्यम से चलते हैं। कई आयन चैनलों में, छिद्र के माध्यम से मार्ग एक गेट द्वारा नियंत्रित होता है, जिसे रासायनिक या विद्युत संकेतों, तापमान या यांत्रिक बल के जवाब में खोला या बंद किया जा सकता है।

आयन चैनल [[अभिन्न झिल्ली प्रोटीन]] होते हैं, जो आमतौर पर कई अलग-अलग प्रोटीनों की असेंबली के रूप में बनते हैं। ऐसी बहु-प्रोटीन सबयूनिट असेंबली में आमतौर पर झिल्ली या लिपिड बाइलेयर के तल के माध्यम से पानी से भरे छिद्र के चारों ओर समान या होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की एक गोलाकार व्यवस्था शामिल होती है।<ref name="isbn978-0-87893-741-7">{{cite book | editor-link1 = Dale Purves | editor-first1 = Dale | editor-last1 = Purves | editor-first2 = George J. | editor-last2 = Augustine | editor-first3 = David | editor-last3 = Fitzpatrick | editor-link4 = Larry Katz | editor-first4 = Lawrence. C. | editor-last4 = Katz | editor-first5 = Anthony-Samuel | editor-last5 = LaMantia | editor-first6 = James O. | editor-last6 = McNamara | editor-first7 = S. Mark | editor-last7 = Williams | name-list-style = vanc | title = Neuroscience | edition = 2nd | publisher = Sinauer Associates Inc. | year = 2001 | chapter = Chapter 4: Channels and Transporters | isbn = 978-0-87893-741-7 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=neurosci.chapter.227 }}</ref><ref name="isbn0-397-51820-X">{{cite book | author-link1=Bertil Hille  | vauthors =  Hille B, Catterall WA | editor-first1 = George J | editor-last1 = Siegel | editor-first2 = Bernard W | editor-last2 = Agranoff | editor-first3 = R. W | editor-last3 = Albers | editor-first4 = Stephen K | editor-last4 = Fisher | editor-first5 = Michael D | editor-last5 = Uhler | name-list-style = vanc | title = Basic neurochemistry: molecular, cellular, and medical aspects | publisher = Lippincott-Raven | location = Philadelphia | year = 1999 | chapter = Chapter 6: Electrical Excitability and Ion Channels| isbn = 978-0-397-51820-3 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=bnchm.chapter.421 }}</ref> अधिकांश वोल्टेज-गेटेड आयन चैनलों के लिए, ताकना बनाने वाली सबयूनिट (ओं) को α सबयूनिट कहा जाता है, जबकि सहायक सबयूनिट्स को β, γ, और इसी तरह दर्शाया जाता है।

क्योंकि चैनल तंत्रिका आवेग को रेखांकित करते हैं और क्योंकि ट्रांसमीटर-सक्रिय चैनल सिनैप्स के माध्यम से चालन में मध्यस्थता करते हैं, चैनल विशेष रूप से तंत्रिका तंत्र के प्रमुख घटक हैं। दरअसल, #आयन चैनल ब्लॉकर्स कि जीव शिकारियों और शिकार के तंत्रिका तंत्र को बंद करने के लिए विकसित हुए हैं (जैसे, मकड़ियों, बिच्छू, सांप, मछली, मधुमक्खियों, समुद्री घोंघे और अन्य द्वारा उत्पादित जहर) आयन चैनल चालन को संशोधित करके काम करते हैं और / या कैनेटीक्स। इसके अलावा, आयन चैनल विभिन्न प्रकार की जैविक प्रक्रियाओं में प्रमुख घटक हैं जिनमें कोशिकाओं में तेजी से परिवर्तन शामिल हैं, जैसे कि [[हृदय की मांसपेशी]], कंकाल की मांसपेशी और चिकनी मांसपेशियों की मांसपेशियों में संकुचन, पोषक तत्वों और आयनों के [[उपकला]] परिवहन, टी-सेल सक्रियण और अग्न्याशय बीटा-सेल [[इंसुलिन]] रिलीज। नई दवाओं की खोज में, आयन चैनल लगातार लक्ष्य होते हैं।<ref name="pmid17395128">{{cite journal | vauthors = Camerino DC, Tricarico D, Desaphy JF | title = Ion channel pharmacology | journal = Neurotherapeutics | volume = 4 | issue = 2 | pages = 184–98 | date = April 2007 | pmid = 17395128 | doi = 10.1016/j.nurt.2007.01.013 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid19153558">{{cite journal | vauthors = Verkman AS, Galietta LJ | title = Chloride channels as drug targets | journal = Nature Reviews. Drug Discovery | volume = 8 | issue = 2 | pages = 153–71 | date = February 2009 | pmid = 19153558 | pmc = 3601949 | doi = 10.1038/nrd2780 }}</ref><ref name="pmid19161833">{{cite book | vauthors = Camerino DC, Desaphy JF, Tricarico D, Pierno S, Liantonio A | title = Therapeutic approaches to ion channel diseases | volume = 64 | pages = 81–145 | year = 2008 | pmid = 19161833 | doi = 10.1016/S0065-2660(08)00804-3 | isbn = 978-0-12-374621-4 | series = Advances in Genetics }}</ref>

आंतरिक कान की कोशिकाओं में ही 300 से अधिक प्रकार के आयन चैनल होते हैं।<ref name="pmid17541769">{{cite journal | vauthors = Gabashvili IS, Sokolowski BH, Morton CC, Giersch AB | title = Ion channel gene expression in the inner ear | journal = Journal of the Association for Research in Otolaryngology | volume = 8 | issue = 3 | pages = 305–28 | date = September 2007 | pmid = 17541769 | pmc = 2538437 | doi = 10.1007/s10162-007-0082-y }}</ref> आयन चैनलों को उनके गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी) की प्रकृति, उन द्वारों से गुजरने वाले आयनों की प्रजातियों, द्वारों (छिद्रों) की संख्या और प्रोटीन के स्थानीयकरण द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है।

झिल्ली क्षमता के जवाब में वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल खुलते और बंद होते हैं।

*वोल्टेज-गेटेड सोडियम चैनल: इस परिवार में कम से कम 9 सदस्य होते हैं और यह कार्य क्षमता निर्माण और प्रसार के लिए काफी हद तक जिम्मेदार है। ताकना बनाने वाली α सबयूनिट्स बहुत बड़ी (4,000 [[एमिनो एसिड]] तक) होती हैं और इसमें कुल 24 ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट के लिए छह ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट (S1-S6) शामिल होते हैं, जिनमें चार समरूप रिपीट डोमेन (I-IV) होते हैं। इस परिवार के सदस्य सहायक β सबयूनिट्स के साथ भी जुड़ते हैं, प्रत्येक झिल्ली को एक बार फैलाते हैं। दोनों α और β सबयूनिट्स बड़े पैमाने पर [[ग्लाइकोसिलेशन]] हैं।

*वोल्टेज-गेटेड कैल्शियम चैनल: इस परिवार में 10 सदस्य हैं, हालांकि इन्हें α के साथ मिलकर जाना जाता है₂δ, β, और γ उपइकाइयां। ये चैनल मांसपेशी उत्तेजना को संकुचन के साथ-साथ ट्रांसमीटर रिलीज के साथ न्यूरोनल उत्तेजना दोनों को जोड़ने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। Α उपइकाइयों में सोडियम चैनलों के समान समग्र संरचनात्मक समानता होती है और समान रूप से बड़ी होती है।

** [[शुक्राणु के कटियन चैनल]]: चैनलों का यह छोटा परिवार, जिसे आमतौर पर कैटस्पर चैनल कहा जाता है, दो-छिद्र चैनलों से संबंधित है और क्षणिक प्रतिक्रिया संभावित चैनल से दूर से संबंधित है।

*कुछ क्षणिक रिसेप्टर संभावित चैनल: चैनलों के इस समूह को सामान्य रूप से केवल टीआरपी चैनल के रूप में संदर्भित किया जाता है, इसका नाम [[ड्रोसोफिला]] फोटोट्रांसडक्शन में उनकी भूमिका के आधार पर रखा गया है। यह परिवार, जिसमें कम से कम 28 सदस्य हैं, इसकी सक्रियता की विधि में अविश्वसनीय रूप से विविधता है। कुछ टीआरपी चैनल संवैधानिक रूप से खुले प्रतीत होते हैं, जबकि अन्य वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल, जीव विज्ञान में इंट्रासेल्युलर कैल्शियम द्वारा गेट किए जाते हैं। सीए²⁺, पीएच, रिडॉक्स स्थिति, ऑस्मोलरिटी, और स्ट्रेच-सक्रिय आयन चैनल। ये चैनल उन आयनों के अनुसार भिन्न होते हैं जो वे पास करते हैं, कुछ सीए के लिए चयनात्मक होते हैं²⁺ जबकि अन्य कम चयनात्मक हैं, कटियन चैनल के रूप में कार्य करते हैं। इस परिवार को समरूपता के आधार पर 6 उप-परिवारों में विभाजित किया गया है: शास्त्रीय (TRPC), वैनिलॉइड रिसेप्टर्स (TRPV), मेलास्टैटिन (TRPM), पॉलीसिस्टिन (TRPP), म्यूकोलिपिन्स (TRPML), और एकिरिन ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन 1 (TRPA (चैनल))।

*हाइपरपोलराइजेशन-सक्रिय [[चक्रीय न्यूक्लियोटाइड-गेटेड चैनल]]: इन चैनलों का उद्घाटन अन्य चक्रीय न्यूक्लियोटाइड-गेटेड चैनलों के लिए आवश्यक विध्रुवण के बजाय [[हाइपरपोलराइजेशन (जीव विज्ञान)]] के कारण होता है। ये चैनल चक्रीय न्यूक्लियोटाइड्स [[चक्रीय एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट]] और चक्रीय ग्वानोसिन मोनोफॉस्फेट के प्रति भी संवेदनशील होते हैं, जो चैनल के खुलने की वोल्टेज संवेदनशीलता को बदल देते हैं। ये चैनल मोनोवैलेंट केशन के लिए पारगम्य हैं⁺ और ना⁺. इस परिवार के 4 सदस्य हैं, जिनमें से सभी छह-ट्रांसमेम्ब्रेन α सबयूनिट्स के टेट्रामर्स बनाते हैं। चूंकि ये चैनल हाइपरपोलराइजिंग स्थितियों के तहत खुलते हैं, वे हृदय में [[हृदय गतिनिर्धारक]] चैनल के रूप में कार्य करते हैं, विशेष रूप से एसए नोड में।

*वोल्टेज-गेटेड प्रोटॉन चैनल: वोल्टेज-गेटेड प्रोटॉन चैनल विध्रुवण के साथ खुलते हैं, लेकिन दृढ़ता से पीएच-संवेदनशील तरीके से। इसका परिणाम यह होता है कि ये चैनल तभी खुलते हैं जब विद्युत रासायनिक प्रवणता बाहर की ओर होती है, जैसे कि उनके खुलने से केवल प्रोटॉन कोशिकाओं को छोड़ने की अनुमति होगी। इस प्रकार उनका कार्य कोशिकाओं से अम्ल बाहर निकालना प्रतीत होता है। श्वसन फटने के दौरान फागोसाइट्स (जैसे [[इयोस्नोफिल्स]], न्यूट्रोफिल, मैक्रोफेज) में एक और महत्वपूर्ण कार्य होता है। जब बैक्टीरिया या अन्य रोगाणुओं को फागोसाइट्स द्वारा घेर लिया जाता है, तो एंजाइम एनएडीपीएच ऑक्सीडेज झिल्ली में इकट्ठा हो जाता है और प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों (आरओएस) का उत्पादन शुरू कर देता है जो बैक्टीरिया को मारने में मदद करता है। एनएडीपीएच ऑक्सीडेज इलेक्ट्रोजेनिक है, जो झिल्ली के पार इलेक्ट्रॉनों को स्थानांतरित करता है, और प्रोटॉन चैनल इलेक्ट्रॉन प्रवाह को विद्युत रूप से संतुलित करने के लिए प्रोटॉन प्रवाह की अनुमति देने के लिए खुलते हैं।

आयनोट्रोपिक रिसेप्टर (जैव रसायन) के रूप में भी जाना जाता है, चैनलों का यह समूह रिसेप्टर प्रोटीन के बाह्य डोमेन के लिए बाध्यकारी विशिष्ट लिगैंड अणुओं के जवाब में खुलता है। लिगैंड बाइंडिंग चैनल प्रोटीन की संरचना में एक परिवर्तनकारी परिवर्तन का कारण बनता है जो अंततः चैनल गेट के उद्घाटन और बाद में प्लाज्मा झिल्ली में आयन प्रवाह की ओर जाता है। ऐसे चैनलों के उदाहरणों में कटियन-पारगम्य एसिटाइलकोलाइन रिसेप्टर शामिल हैं निकोटिनिक एसिटाइलकोलाइन रिसेप्टर, [[ग्लूटामेट रिसेप्टर्स]] | आयनोट्रोपिक ग्लूटामेट-गेटेड रिसेप्टर्स, एसिड सेंसिंग आयन चैनल ([[एसिड-सेंसिंग आयन चैनल]]),<ref>{{cite journal | vauthors = Hanukoglu I | title = ASIC and ENaC type sodium channels: conformational states and the structures of the ion selectivity filters | journal = The FEBS Journal | volume = 284 | issue = 4 | pages = 525–545 | date = February 2017 | pmid = 27580245 | doi = 10.1111/febs.13840 | s2cid = 24402104 | url = https://zenodo.org/record/890906 }}</ref> P2X रिसेप्टर्स | ATP-गेटेड P2X रिसेप्टर्स, और आयनों-पारगम्य γ-अमीनोब्यूट्रिक एसिड-गेटेड GABA रिसेप्टर | GABA_A रिसेप्टर।

दूसरे संदेशवाहकों द्वारा सक्रिय किए गए आयन चैनलों को भी इस समूह में वर्गीकृत किया जा सकता है, हालांकि लिगैंड (जैव रसायन) और दूसरे संदेशवाहक अन्यथा एक दूसरे से अलग हैं।

चैनलों का यह समूह विशिष्ट लिपिड अणुओं की प्रतिक्रिया में खुलता है जो चैनल के ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन से जुड़ते हैं, आमतौर पर प्लाज्मा झिल्ली के आंतरिक पत्रक के पास।<ref>{{cite journal | vauthors = Hansen SB | title = Lipid agonism: The PIP2 paradigm of ligand-gated ion channels | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids | volume = 1851 | issue = 5 | pages = 620–8 | date = May 2015 | pmid = 25633344 | pmc = 4540326 | doi = 10.1016/j.bbalip.2015.01.011 }}</ref> फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल 4,5-बिस्फोस्फेट (फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल 4,5-बिस्फोस्फेट|पीआईपी₂) और फॉस्फेटिडिक एसिड (फॉस्फेटिडिक एसिड) इन चैनलों को गेट करने के लिए सबसे अच्छी विशेषता वाले लिपिड हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Hansen SB, Tao X, MacKinnon R | title = Structural basis of PIP2 activation of the classical inward rectifier K+ channel Kir2.2 | journal = Nature | volume = 477 | issue = 7365 | pages = 495–8 | date = August 2011 | pmid = 21874019 | pmc = 3324908 | doi = 10.1038/nature10370 | bibcode = 2011Natur.477..495H }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Gao Y, Cao E, Julius D, Cheng Y | title = TRPV1 structures in nanodiscs reveal mechanisms of ligand and lipid action | journal = Nature | volume = 534 | issue = 7607 | pages = 347–51 | date = June 2016 | pmid = 27281200 | pmc = 4911334 | doi = 10.1038/nature17964 | bibcode = 2016Natur.534..347G }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Cabanos C, Wang M, Han X, Hansen SB | title = 2 Antagonism of TREK-1 Channels | journal = Cell Reports | volume = 20 | issue = 6 | pages = 1287–1294 | date = August 2017 | pmid = 28793254 | pmc = 5586213 | doi = 10.1016/j.celrep.2017.07.034 }}</ref> कई लीक पोटाशियम चैनल लिपिड द्वारा गेट किए जाते हैं जिनमें [[आवक-शुद्ध करनेवाला पोटेशियम आयन चैनल]]|इनवर्ड-रेक्टीफायर पोटेशियम चैनल और दो पोर डोमेन पोटेशियम चैनल TREK-1 और TRAAK शामिल हैं। केसीएनक्यू चैनल पीआईपी द्वारा गेटेड हैं₂.<ref>{{cite journal | vauthors = Brown DA, Passmore GM | title = Neural KCNQ (Kv7) channels | journal = British Journal of Pharmacology | volume = 156 | issue = 8 | pages = 1185–95 | date = April 2009 | pmid = 19298256 | pmc = 2697739 | doi = 10.1111/j.1476-5381.2009.00111.x }}</ref> वोल्टेज सक्रिय पोटेशियम चैनल (केवी) को पीए द्वारा नियंत्रित किया जाता है। इसका सक्रियण का मध्यबिंदु PA हाइड्रोलिसिस पर +50 mV, आराम करने वाली झिल्ली क्षमता के पास शिफ्ट हो जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hite RK, Butterwick JA, MacKinnon R | title = Phosphatidic acid modulation of Kv channel voltage sensor function | journal = eLife | volume = 3 | date = October 2014 | pmid = 25285449 | pmc = 4212207 | doi = 10.7554/eLife.04366 }}</ref> इससे पता चलता है कि केवी वोल्टेज से स्वतंत्र लिपिड हाइड्रोलिसिस द्वारा खोला जा सकता है और इस चैनल को दोहरी लिपिड और वोल्टेज गेटेड चैनल के रूप में अर्हता प्राप्त कर सकता है।

गेटिंग में सेल झिल्ली के अंदर से दूसरे संदेशवाहकों द्वारा सक्रियण और निष्क्रियता भी शामिल है - सेल के बाहर से नहीं, जैसा कि लिगैंड्स के मामले में होता है।

**इनवर्ड-रेक्टिफायर पोटेशियम आयन चैनल|इनवर्ड-रेक्टिफायर पोटेशियम चैनल: ये चैनल पोटेशियम आयनों को आंतरिक रूप से सुधारात्मक तरीके से सेल में प्रवाहित करने की अनुमति देते हैं: पोटेशियम सेल से बाहर की तुलना में अधिक कुशलता से प्रवाहित होता है। यह परिवार 15 आधिकारिक और 1 अनौपचारिक सदस्य से बना है और आगे होमोलॉजी के आधार पर 7 उप-परिवारों में विभाजित है। ये चैनल इंट्रासेल्युलर एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट, पीआईपी से प्रभावित होते हैं₂, और [[जी प्रोटीन]] βγ सबयूनिट्स। वे महत्वपूर्ण शारीरिक प्रक्रियाओं में शामिल हैं जैसे हृदय में पेसमेकर गतिविधि, इंसुलिन रिलीज, और ग्लिया में पोटेशियम तेज। उनमें केवल दो ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट होते हैं, जो K के कोर पोर-फॉर्मिंग सेगमेंट के अनुरूप होते हैं_V और के_Ca चैनल। उनकी α सबयूनिट्स टेट्रामर्स बनाती हैं।

**टैंडेम पोर डोमेन पोटैशियम चैनल: 15 सदस्यों का यह परिवार लीक चैनल के रूप में जाना जाता है, और वे [[जीएचके वर्तमान समीकरण]] प्रदर्शित करते हैं। गोल्डमैन-हॉजकिन-काट्ज़ (ओपन) रेक्टिफायर। 'टू-पोर-डोमेन पोटेशियम चैनल' के अपने सामान्य नाम के विपरीत, इन चैनलों में केवल एक छिद्र है, लेकिन प्रति सबयूनिट में दो छिद्र डोमेन हैं।<ref>{{cite web|url=http://www.guidetopharmacology.org/GRAC/FamilyDisplayForward?familyId=79|title=Two P domain potassium channels|publisher=[[Guide to Pharmacology]]|access-date=2019-05-28}}</ref><ref name="Rang60">{{cite book|title=औषध|url=https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp|url-access=limited| vauthors = Rang HP |publisher=Churchill Livingstone|year=2003|isbn=978-0-443-07145-4|edition=8th|location=Edinburgh|page=[https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp/page/n74 59]}}</ref>

*दो-छिद्र चैनलों में लिगैंड-गेटेड और वोल्टेज-गेटेड कटियन चैनल शामिल हैं, इसलिए नाम दिया गया है क्योंकि उनमें दो छिद्र-बनाने वाली सबयूनिट हैं। जैसा कि उनके नाम से पता चलता है, उनके दो छिद्र होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Kintzer AF, Stroud RM | title = Structure, inhibition and regulation of two-pore channel TPC1 from Arabidopsis thaliana | journal = Nature | volume = 531 | issue = 7593 | pages = 258–62 | date = March 2016 | pmid = 26961658 | pmc = 4863712 | doi = 10.1038/nature17194 | quote = Other than Ca2+ and Na+ channels that are formed by four intramolecular repeats, together forming the tetrameric channel’s pore, the new channel had just two Shaker-like repeats, each of which was equipped with one pore domain. Because of this unusual topology, this channel, present in animals as well as plants, was named Two Pore Channel1 (TPC1). | bibcode = 2016Natur.531..258K | biorxiv = 10.1101/041400 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Spalding EP, Harper JF | title = The ins and outs of cellular Ca(2+) transport | journal = Current Opinion in Plant Biology | volume = 14 | issue = 6 | pages = 715–20 | date = December 2011 | pmid = 21865080 | pmc = 3230696 | doi = 10.1016/j.pbi.2011.08.001 | quote = The best candidate for a vacuolar Ca2+ release channel is TPC1, a homolog of a mammalian voltage-gated Ca2+ channel that possesses two pores and twelve membrane spans. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Brown BM, Nguyen HM, Wulff H | title = Recent advances in our understanding of the structure and function of more unusual cation channels | journal = F1000Research | volume = 8 | pages = 123 | date = 2019-01-30 | pmid = 30755796 | pmc = 6354322 | doi = 10.12688/f1000research.17163.1 | quote = Organellar two-pore channels (TPCs) are an interesting type of channel that, as the name suggests, has two pores. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Jammes F, Hu HC, Villiers F, Bouten R, Kwak JM | title = Calcium-permeable channels in plant cells | journal = The FEBS Journal | volume = 278 | issue = 22 | pages = 4262–76 | date = November 2011 | pmid = 21955583 | doi = 10.1111/j.1742-4658.2011.08369.x | s2cid = 205884593 | quote = The Arabidopsis two‐pore channel (AtTPC1) has been predicted to have 12 transmembrane helices and two pores (red lines). }}</ref><ref>{{cite thesis|url=http://discovery.ucl.ac.uk/1335830/1/1335830.pdf|quote=It is believed that TPCs, with their two pores, dimerise to form a functional channel.|title=Molecular characterisation of NAADP-gated two-pore channels| first = Robert | last = Hooper | name-list-style = vanc |date=September 2011}}</ref>