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बीटा पत्रक, (β-पत्रक) (भी β-चुन्नटदार पत्रक) नियमित प्रोटीन द्वितीयक संरचना का एक सामान्य [[संरचनात्मक रूप]]ांकन है। बीटा पत्रक में बीटा तंतु (बीटा-तंतु) होते हैं जो बाद में कम से कम दो या तीन [[रीढ़ की हड्डी श्रृंखला|आधार रज्जु श्रृंखला]] [[ हाइड्रोजन बंध |हाइड्रोजन बंध]] से जुड़े होते हैं, जो सामान्यतः मुड़ी हुई, चुन्नटदार पत्रक बनाते हैं। एक β-तंतु [[पेप्टाइड]] श्रृंखला का एक खिंचाव है जो सामान्यतः 3 से 10 [[ एमिनो एसिड |एमिनो अम्ल]] होता है, जो एक विस्तारित रूपात्मक समरूपता में आधार रज्जु के साथ होता है। β-पत्रक के '''सुपरमॉलेक्यूलर एसो'''सिएशन को [[अमाइलॉइड फाइब्रिल]] और [[अमाइलॉइड सजीले टुकड़े]] के निर्माण में फंसाया गया है, जो [[स्टार्चिंग]], विशेष रूप से अल्जाइमर रोग में देखा गया है।

[[File:1gwe antipar betaSheet both.png|thumb|right|500px| एंजाइम [[ केटालेज़ ]] ([[प्रोटीन डाटा बैंक]] फ़ाइल 1GWE 0.88 Å रिज़ॉल्यूशन पर) की क्रिस्टल संरचना से 4-तंतुेड एंटीपैरलल (बायोकेमिस्ट्री) β-पत्रक के टुकड़े का एक उदाहरण। ए) सामने का दृश्य, आसन्न किस्में पर पेप्टाइड एनएच और सीओ समूहों के बीच एंटीपैरल समानांतर हाइड्रोजन बांड (बिंदीदार) दिखा रहा है। तीर श्रृंखला की दिशा का संकेत देते हैं, और इलेक्ट्रॉन घनत्व गैर-हाइड्रोजन परमाणुओं की रूपरेखा तैयार करते हैं। ऑक्सीजन परमाणु लाल गेंदें हैं, नाइट्रोजन परमाणु नीले हैं, और सादगी के लिए हाइड्रोजन परमाणु छोड़े गए हैं; साइडचेन्स को केवल पहले साइडचेन कार्बन परमाणु (हरा) के लिए दिखाया गया है। बी) ए में केंद्रीय दो β-किस्में का एज-ऑन व्यू, राइटहैंडेड ट्विस्ट और सी की प्लीट दिखा रहा है^αएस और साइडचेन्स जो वैकल्पिक रूप से पत्रक से विपरीत दिशाओं में बाहर निकलते हैं।]]1930 के दशक में [[विलियम एस्टबरी]] द्वारा पहली बी-पत्रक संरचना प्रस्तावित की गई थी। उन्होंने समानांतर या एंटीपारेलल विस्तारित β-तंतु के [[ पेप्टाइड बंधन ]] के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग के विचार का प्रस्ताव रखा। हालांकि, एस्टबरी के पास सटीक मॉडल बनाने के लिए अमीनो एसिड के बॉन्ड ज्यामिति पर आवश्यक डेटा नहीं था, खासकर जब से वह नहीं जानता था कि पेप्टाइड बॉन्ड प्लेनर था। 1951 में [[लिनस पॉलिंग]] और [[रॉबर्ट कोरी]] द्वारा एक परिष्कृत संस्करण प्रस्तावित किया गया था। उनके मॉडल में पेप्टाइड बॉन्ड की योजना शामिल थी जिसे उन्होंने पहले कीटो-एनोल [[टॉटोमेराइज़ेशन]] के परिणामस्वरूप समझाया था।

बहुसंख्यक β-स्ट्रेंड्स अन्य तंतु से सटे हुए हैं और अपने पड़ोसियों के साथ एक व्यापक हाइड्रोजन बॉन्ड नेटवर्क बनाते हैं जिसमें एमाइन | एन-एच समूह एक तंतु की आधार रज्जु में कार्बोनिल के साथ हाइड्रोजन बॉन्ड स्थापित करते हैं। सी = ओ समूह आसन्न किस्में की रीढ़। पूरी तरह से विस्तारित β-तंतु में, लगातार साइड चेन एक वैकल्पिक पैटर्न में सीधे ऊपर और सीधे नीचे की ओर इशारा करते हैं। β-पत्रक में आसन्न β-किस्में संरेखित की जाती हैं ताकि उनका C^α परमाणु आसन्न होते हैं और उनकी पार्श्व श्रृंखलाएं एक ही दिशा में इंगित करती हैं। सी पर टेट्राहेड्रल केमिकल बॉन्डिंग से β-तंतु की चुन्नटदार उपस्थिति उत्पन्न होती है^α परमाणु; उदाहरण के लिए, यदि एक साइड चेन सीधे ऊपर की ओर इशारा करती है, तो C' के बॉन्ड को थोड़ा नीचे की ओर इशारा करना चाहिए, क्योंकि इसका बॉन्ड कोण लगभग 109.5° है। प्लेटिंग सी के बीच की दूरी का कारण बनता है{{su|p=α|b=''i''}} और सी{{su|p=α|b=''i'' + 2}} लगभग होना {{cvt|6|Å|nm|lk=on}}, इसके बजाय {{cvt|7.6|Å|nm}} दो पूरी तरह से विस्तारित [[सिस-ट्रांस समावयवता]] पेप्टाइड बॉन्ड से अपेक्षित है। आसन्न सी के बीच पार्श्व दूरी^α हाइड्रोजन बंध में परमाणु|हाइड्रोजन बंधित β-किस्में मोटे तौर पर होती है {{cvt|5|Å|nm}}.

[[File:Ramachandran plot general 100K.jpg|thumb|left|200px| रामचंद्रन (φ, ψ) लगभग 100,000 उच्च-रिज़ॉल्यूशन डेटा बिंदुओं का प्लॉट, जो β-पत्रक अमीनो एसिड अवशेषों के लिए विशिष्ट संरचना के आसपास व्यापक, अनुकूल क्षेत्र दिखा रहा है।]]हालांकि, β-किस्में शायद ही कभी पूरी तरह से विस्तारित होती हैं; बल्कि, वे एक मोड़ प्रदर्शित करते हैं। (φ, ψ) = (-135°, 135°) (मोटे तौर पर, रामचंद्रन भूखंड के ऊपरी बाएँ क्षेत्र) के पास ऊर्जावान रूप से पसंदीदा डायहेड्रल कोण पूरी तरह से विस्तारित संरचना (φ, ψ) = (-180°, 180 डिग्री)।<ref>{{cite book |title=जीव रसायन| vauthors = Voet D, Voet JG |year=2004 |edition=3rd |publisher=Wiley |location=Hoboken, NJ |isbn=0-471-19350-X |pages=[https://archive.org/details/biochemistry00voet_1/page/227 227–231] |url=https://archive.org/details/biochemistry00voet_1|url-access=registration }}</ref> मोड़ अक्सर डायहेड्रल कोणों में वैकल्पिक उतार-चढ़ाव से जुड़ा होता है ताकि अलग-अलग पत्रक में अलग-अलग β-तंतु को अलग-अलग करने से रोका जा सके। जोरदार मुड़ β-हेयरपिन का एक अच्छा उदाहरण प्रोटीन [[ बपति ]] में देखा जा सकता है।

साइड चेन प्लेट्स की तहों से बाहर की ओर इशारा करती हैं, मोटे तौर पर पत्रक के तल के लंबवत; क्रमिक अमीनो एसिड अवशेष पत्रक के वैकल्पिक चेहरों पर बाहर की ओर इशारा करते हैं।

=== हाइड्रोजन बॉन्डिंग पैटर्न ===

एक समानांतर व्यवस्था में, क्रमिक β-किस्में वैकल्पिक दिशाएं ताकि एक किनारा का ए[[ N- टर्मिनस ]] अगले के सी-टर्मिनस के निकट हो। यह वह व्यवस्था है जो सबसे मजबूत इंटर-तंतु स्थिरता पैदा करती है क्योंकि यह कार्बोनिल्स और एमाइन के बीच इंटर-तंतु हाइड्रोजन बांड को प्लेनर होने की अनुमति देती है, जो कि उनका पसंदीदा अभिविन्यास है। पेप्टाइड बैकबोन डायहेड्रल कोण (φ, ψ) लगभग (-140°, 135°) प्रतिसमांतर पत्रक में होते हैं। इस स्थिति में, यदि दो परमाणु C{{su|p=α|b=''i''}} और सी{{su|p=α|b=''j''}} दो हाइड्रोजन बॉन्ड में सटे हुए हैं। हाइड्रोजन-बंधित β-किस्में, फिर वे एक दूसरे के फ़्लैंकिंग पेप्टाइड बॉन्ड में दो परस्पर आधार रज्जु वाले हाइड्रोजन बॉन्ड बनाते हैं; इसे हाइड्रोजन बांड की करीबी जोड़ी के रूप में जाना जाता है।

एक समानांतर व्यवस्था में, क्रमिक किस्में के सभी एन-टर्मिनी एक ही दिशा में उन्मुख होते हैं; यह अभिविन्यास थोड़ा कम स्थिर हो सकता है क्योंकि यह इंटर-तंतु हाइड्रोजन बॉन्डिंग पैटर्न में नॉनप्लानरिटी का परिचय देता है। डायहेड्रल कोण (''φ'', ''ψ'') समानांतर पत्रक में लगभग (-120°, 115°) हैं। एक आकृति में पांच से कम अंतःक्रियात्मक समानांतर किस्में मिलना दुर्लभ है, यह सुझाव देता है कि छोटी संख्या में किस्में अस्थिर हो सकती हैं, हालांकि समानांतर β-पत्रक बनाने के लिए यह मौलिक रूप से अधिक कठिन है क्योंकि N और C टर्मिनी के साथ किस्में आवश्यक रूप से संरेखित होनी चाहिए। क्रम में बहुत दूर हो {{Citation needed|date=August 2019}}. इस बात के भी प्रमाण हैं कि समानांतर β-पत्रक अधिक स्थिर हो सकती है क्योंकि छोटे अमाइलॉइडोजेनिक अनुक्रम सामान्यतः मुख्य रूप से समानांतर β-पत्रक तंतु से बने β-पत्रक फ़िब्रिल्स में एकत्र होते हैं, जहाँ एंटी-पैरलल फ़ाइब्रिल्स की अपेक्षा अधिक स्थिर होती है। .

समानांतर β-पत्रक संरचना में, यदि दो परमाणु C{{su|p=α|b=''i''}} और सी{{su|p=α|b=''j''}} दो हाइड्रोजन बंधन में आसन्न हैं | हाइड्रोजन-बंधित β-किस्में, तो वे एक दूसरे से हाइड्रोजन बंधन नहीं करते हैं; बल्कि, एक अवशेष अवशेषों के लिए हाइड्रोजन बॉन्ड बनाता है जो दूसरे को फ्लैंक करता है (लेकिन इसके विपरीत नहीं)। उदाहरण के लिए, अवशेष i अवशेषों j − 1 और j + 1 के लिए हाइड्रोजन बांड बना सकता है; इसे हाइड्रोजन बंधों की 'विस्तृत जोड़ी' के रूप में जाना जाता है। इसके विपरीत, अवशेष j पूरी तरह से अलग-अलग अवशेषों के लिए हाइड्रोजन-बॉन्ड हो सकता है, या बिल्कुल भी नहीं।

β-तंतु के हाइड्रोजन बॉन्डिंग को सही होने की आवश्यकता नहीं है, लेकिन बीटा उभार के रूप में जाना जाने वाला स्थानीय व्यवधान प्रदर्शित कर सकता है। β-बुलगे।

हाइड्रोजन बॉन्ड मोटे तौर पर पत्रक के तल में स्थित होते हैं, जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड [[कार्बोनिल]] समूह क्रमिक अवशेषों के साथ वैकल्पिक दिशाओं में इंगित करते हैं; तुलना के लिए, क्रमिक कार्बोनिल्स [[अल्फा हेलिक्स]] में एक ही दिशा में इंगित करते हैं।

=== अमीनो एसिड की प्रवृत्ति ===

बड़े सुगंधित अवशेष ([[टायरोसिन]], [[फेनिलएलनिन]], [[ tryptophan ]]) और β-ब्रांच्ड अमीनो एसिड ([[थ्रेओनाइन]], [[वेलिन]], [[ isoleucine ]]) β-किस्में β-चादरों के बीच में पाए जाने के पक्षधर हैं। विभिन्न प्रकार के अवशेष (जैसे [[ PROLINE ]]) β-पत्रक में एज तंतु में पाए जाने की संभावना है, संभवतः प्रोटीन के बीच एज-टू-एज एसोसिएशन से बचने के लिए जो एकत्रीकरण और [[कलफ़]] गठन का कारण बन सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Richardson JS, Richardson DC | title = प्राकृतिक बीटा-शीट प्रोटीन एज-टू-एज एकत्रीकरण से बचने के लिए नकारात्मक डिज़ाइन का उपयोग करते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 99 | issue = 5 | pages = 2754–9 | date = March 2002 | pmid = 11880627 | pmc = 122420 | doi = 10.1073/pnas.052706099 | bibcode = 2002PNAS...99.2754R | doi-access = free }}</ref>

β-पत्रक को शामिल करने वाला एक बहुत ही सरल संरचनात्मक रूपांकन है बीटा हेयरपिन | β-हेयरपिन, जिसमें दो एंटीपैरल समानांतर तंतु दो से पांच अवशेषों के एक छोटे लूप से जुड़े होते हैं, जिनमें से एक अक्सर [[ग्लाइसिन]] या प्रोलाइन होता है, जिनमें से दोनों कर सकते हैं टाइट [[ बारी (जैव रसायन) ]] या बीटा बल्ज लूप | β-बल्गे लूप के लिए आवश्यक डायहेड्रल-एंगल कन्फर्मेशन मान लें। अलग-अलग तंतु को अधिक विस्तृत तरीकों से जोड़ा जा सकता है जिसमें लंबे लूप होते हैं जिनमें अल्फा हेलिक्स | α-हेलीकेस हो सकते हैं।

उनके घटक अमीनो एसिड की चिरायता के कारण, सभी किस्में दाएं हाथ के मोड़ को सबसे उच्च-क्रम β-पत्रक संरचनाओं में स्पष्ट रूप से प्रदर्शित करती हैं। विशेष रूप से, दो समानांतर तंतु के बीच लिंकिंग लूप में लगभग हमेशा एक दाहिने हाथ की क्रॉसओवर चिरायता होती है, जो पत्रक के अंतर्निहित मोड़ द्वारा दृढ़ता से पसंद की जाती है।<ref>See sections II B and III C, D in {{cite book | vauthors = Richardson JS |year= 1981 |title=Anatomy and Taxonomy of Protein Structures |chapter= The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure |journal=Advances in Protein Chemistry |volume=34 |pages=167–339|isbn=0-12-034234-0 |doi=10.1016/s0065-3233(08)60520-3|pmid= 7020376 }}</ref> इस लिंकिंग लूप में अक्सर एक पेचदार क्षेत्र होता है, जिस स्थिति में इसे बीटा-अल्फा-बीटा | β-α-β मोटिफ कहा जाता है। β-α-β-α मोटिफ नामक एक बारीकी से संबंधित रूपांकन सबसे अधिक देखी जाने वाली प्रोटीन [[तृतीयक संरचना]], TIM बैरल का मूल घटक बनाता है।

प्रोटीन में β-मेन्डर क्षेत्रों का विशाल बहुमत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अन्य रूपांकनों या वर्गों के खिलाफ पैक पाया जाता है, जो हाइड्रोफोबिक कोर के कुछ हिस्सों का निर्माण करता है जो कैनोनिक रूप से तह संरचना का निर्माण करता है।<ref>{{cite journal|vauthors=Biancalana M, Makabe K, Koide S|date=February 2010|title=पानी में घुलनशील क्रॉस-बीटा वास्तुकला का न्यूनतम डिजाइन|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=107|issue=8|pages=3469–74|doi=10.1073/pnas.0912654107|pmc=2840449|pmid=20133689|bibcode=2010PNAS..107.3469B|doi-access=free}}</ref> हालाँकि, कई उल्लेखनीय अपवादों में बाहरी सतह प्रोटीन A (OspA) संस्करण शामिल हैं<ref name=":0" />और सिंगल लेयर β-पत्रक प्रोटीन (SLBPs)<ref>{{Cite journal|last1=Xu|first1=Qingping|last2=Biancalana|first2=Matthew|last3=Grant|first3=Joanna C.|last4=Chiu|first4=Hsiu-Ju|last5=Jaroszewski|first5=Lukasz|last6=Knuth|first6=Mark W.|last7=Lesley|first7=Scott A.|last8=Godzik|first8=Adam|last9=Elsliger|first9=Marc-André|last10=Deacon|first10=Ashley M.|last11=Wilson|first11=Ian A.|date=September 2019|title=Structures of single-layer β-sheet proteins evolved from β-hairpin repeats|journal=Protein Science |volume=28|issue=9|pages=1676–1689|doi=10.1002/pro.3683|issn=1469-896X|pmc=6699103|pmid=31306512}}</ref> जिसमें पारंपरिक हाइड्रोफोबिक कोर के अभाव में सिंगल-लेयर β-पत्रक होते हैं। इन β-रिच प्रोटीन में एक विस्तारित सिंगल-लेयर β-मीएंडर β-पत्रक होती हैं जो मुख्य रूप से इंटर-β-तंतु इंटरैक्शन और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के माध्यम से स्थिर होती हैं जो अलग-अलग तंतु को जोड़ने वाले टर्न क्षेत्रों में मौजूद होती हैं।

साई-लूप (Ψ-लूप) मोटिफ में दो एंटीपैरल समानांतर तंतु होते हैं जिनके बीच में एक तंतु होता है जो दोनों से हाइड्रोजन बॉन्ड से जुड़ा होता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hutchinson EG, Thornton JM | title = PROMOTIF - प्रोटीन में संरचनात्मक रूपांकनों की पहचान और विश्लेषण करने का कार्यक्रम| journal = Protein Science | volume = 5 | issue = 2 | pages = 212–20 | date = February 1996 | pmid = 8745398 | pmc = 2143354 | doi = 10.1002/pro.5560050204 }}</ref> सिंगल Ψ-लूप के लिए चार संभावित तंतु टोपोलॉजी हैं।<ref name="pmid2281084">{{cite journal | vauthors = Hutchinson EG, Thornton JM | title = हेरा - प्रोटीन माध्यमिक संरचनाओं के योजनाबद्ध आरेख बनाने के लिए एक कार्यक्रम| journal = Proteins | volume = 8 | issue = 3 | pages = 203–12 | year = 1990 | pmid = 2281084 | doi = 10.1002/prot.340080303 | s2cid = 28921557 }}</ref> यह आकृति दुर्लभ है क्योंकि इसके गठन की प्रक्रिया प्रोटीन तह के दौरान होने की संभावना नहीं है। [[एस्पार्टिक एसिड प्रोटीज]] परिवार में पहली बार Ψ-पाश की पहचान की गई थी।<ref name="pmid2281084"/>

β-पत्रक की टोपोलॉजी हाइड्रोजन बॉन्ड के क्रम का वर्णन करती है | आधार रज्जु के साथ हाइड्रोजन-बंधित β-किस्में। उदाहरण के लिए, फ्लेवोडॉक्सिन तह में 21345 टोपोलॉजी के साथ एक पांच-फंसे, समानांतर β-पत्रक है; इस प्रकार, किनारे की किस्में β-तंतु 2 और β-तंतु 5 आधार रज्जु के साथ हैं। स्पष्ट रूप से बताया गया है, β-तंतु 2, β-तंतु 1 से एच-बॉन्डेड है, जो β-तंतु 3 से एच-बॉन्ड है, जो β-तंतु 4 से एच-बॉन्ड है, जो β-तंतु 5 से एच-बॉन्ड है , दूसरा किनारा किनारा। उसी प्रणाली में, ऊपर वर्णित ग्रीक कुंजी मूल भाव में 4123 टोपोलॉजी है। एक β-पत्रक की द्वितीयक संरचना को मोटे तौर पर किस्में की संख्या, उनकी टोपोलॉजी, और क्या उनके हाइड्रोजन बांड समानांतर या एंटीपैरल हैं, देकर वर्णित किया जा सकता है।

β-चुन्नटदार पत्रक संरचनाएं विस्तारित β-तंतु पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बनाई जाती हैं, जिसमें [[हाइड्रोजन बांड]] द्वारा उनके पड़ोसियों से जुड़ी किस्में होती हैं। इस विस्तारित रीढ़ की रचना के कारण, β-चादरें खिंचाव का विरोध करती हैं। प्रोटीन में β-पत्रक प्रोटीन और डीएनए में कम-आवृत्ति सामूहिक गति कर सकते हैं। [[रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी]] द्वारा देखी गई कम-आवृत्ति अकॉर्डियन जैसी गति<ref name="pmid7115900">{{cite journal | vauthors = Painter PC, Mosher LE, Rhoads C | title = प्रोटीन के रमन स्पेक्ट्रा में कम आवृत्ति मोड| journal = Biopolymers | volume = 21 | issue = 7 | pages = 1469–72 | date = July 1982 | pmid = 7115900 | doi = 10.1002/bip.360210715 | doi-access = free }}</ref> और अर्ध-सातत्य मॉडल के साथ विश्लेषण किया।<ref name="pmid4052563">{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = प्रोटीन अणुओं में कम आवृत्ति गति। बीटा-शीट और बीटा-बैरल| journal = Biophysical Journal | volume = 48 | issue = 2 | pages = 289–97 | date = August 1985 | pmid = 4052563 | pmc = 1329320 | doi = 10.1016/S0006-3495(85)83782-6 | bibcode = 1985BpJ....48..289C }}</ref>

[[File:1QRE L3betaHelix.jpg|thumb|right| एक 3-तरफा, बाएं हाथ का β-हेलिक्स का अंत-दृश्य ({{PDB|1QRE}})]]एक बीटा हेलिक्स | β-हेलिक्स शॉर्ट लूप से जुड़े दो या तीन छोटे β-स्ट्रेंड्स वाली संरचनात्मक इकाइयों को दोहराने से बनता है। ये इकाइयां एक दूसरे के ऊपर पेचदार तरीके से खड़ी होती हैं ताकि समानांतर अभिविन्यास में एक दूसरे के साथ एक ही तंतु हाइड्रोजन-बॉन्ड की क्रमिक पुनरावृत्ति हो। अधिक जानकारी के लिए बीटा हेलिक्स | β-हेलिक्स आलेख देखें।