आयन चैनल: Difference between revisions

Revision as of 22:50, 27 February 2023

आयन चैनल का योजनाबद्ध आरेख। 1 - चैनल प्रोटीन डोमेन (सामान्यतः प्रति चैनल चार), 2 - बाहरी प्रकोष्ठ, 3 - पोटेशियम चैनल या चयनात्मकता फिल्टर, 4 - चयनात्मकता फिल्टर का व्यास, 5 - फास्फारिलीकरण साइट, 6 - कोशिका झिल्ली।

आयन चैनल छिद्रपूर्ण बनाने वाली झिल्ली प्रोटीन होते हैं जो आयनों को चैनल छिद्र से निकलने की अनुमति देते हैं। उनके कार्यों में आराम करने वाली झिल्ली क्षमता स्थापित करना सम्मिलित है,^[1] गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी) द्वारा कोशिका झिल्ली में आयन के प्रवाह को क्रिया क्षमता और अन्य विद्युत संकेतों को आकार देना, स्राव और उपकला कोशिकाओं में आयनों के प्रवाह को नियंत्रित करना और कोशिका (जीव विज्ञान) मात्रा को विनियमित करना। आयन चैनल सभी कोशिकाओं की झिल्लियों में उपस्थित होते हैं।^[2]^[3] आयन चैनल आयनोफोर प्रोटीन के दो वर्गों में से एक है, दूसरा आयन ट्रांसपोर्टर है।^[4]

वोल्टेज क्लैंप, पैच क्लैंप, इम्युनोहिस्टोकैमिस्ट्री, एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, प्रतिदीप्तिदर्शन और आरटी-पीसीआर सहित विधि का उपयोग करते हुए आयन चैनलों के अध्ययन में अधिकांशतः जीव पदाथ-विद्य, इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी और फार्माकोलॉजी सम्मिलित होती है। अणुओं के रूप में उनके वर्गीकरण को चैनलओमिक्स कहा जाता है।

मूलभूत सुविधाएँ

File:Spin 1K4C.gif

KcsA पोटेशियम चैनल की संरचना (PDB: 1K4C)। दो ग्रे प्लेन लिपिड बाइलेयर की हाइड्रोकार्बन सीमाओं को इंगित करते हैं और इनकी गणना ANVIL एल्गोरिथम के साथ की गई थी।^[5]

आयन चैनलों की दो विशिष्ट विशेषताएं हैं जो उन्हें अन्य प्रकार के आयन परिवाहक प्रोटीन से अलग करती हैं:^[4] या चैनल के माध्यम से आयन परिवहन की दर बहुत अधिक है (अधिकांशतः 10⁶ आयन प्रति सेकंड या अधिक)।

आयन चैनलों के माध्यम से अपने विद्युत रासायनिक प्रवणता से गुजरते हैं, जो आयन एकाग्रता और झिल्ली क्षमता का एक कार्य है, अवरोही, उपापचयी ऊर्जा (जैसे एटीपी, सह-परिवहन तंत्र, या सक्रिय परिवहन तंत्र) के इनपुट (या सहायता) के बिना।

आयन चैनल सभी उत्तेजनीय कोशिकाओं की कोशिका झिल्ली के अंदर स्थित होते हैं,^[3]और कई अंतःकोशिकीय अंग। उन्हें अधिकांशतः संकीर्ण, पानी से भरे सुरंगों के रूप में वर्णित किया जाता है जो केवल एक निश्चित आकार के आयनों और / या आवेश को निकलने की अनुमति देते हैं। इस विशेषता को चयनात्मक पारगम्यता कहा जाता है। पुरातनपंथी चैनल छिद्र अपने सबसे संकीर्ण बिंदु पर सिर्फ एक या दो परमाणु चौड़ा होता है और आयन की विशिष्ट प्रजातियों, जैसे सोडियम या पोटेशियम के लिए चयनात्मक होता है। चूंकि , कुछ चैनल एक से अधिक प्रकार के आयन के पारित होने के लिए पारगम्य हो सकते हैं, सामान्यतः एक सामान्य चार्ज साझा करते हैं: सकारात्मक (धनायन) या नकारात्मक (आयन)। आयन अधिकांशतः एकल फ़ाइल में चैनल छिद्र के खंडों के माध्यम से चलते हैं, जैसे ही आयन मुक्त समाधान के माध्यम से चलते हैं। कई आयन चैनलों में, छिद्र के माध्यम से मार्ग एक गेट द्वारा नियंत्रित होता है, जिसे रासायनिक या विद्युत संकेतों, तापमान या यांत्रिक बल के उत्तर में खोला या बंद किया जा सकता है।

आयन चैनल अभिन्न झिल्ली प्रोटीन होते हैं, जो सामान्यतः कई अलग-अलग प्रोटीनों की फिटिंग के रूप में बनते हैं। ऐसी बहु-प्रोटीन उपइकाई फिटिंग में सामान्यतः झिल्ली या लिपिड बाइलेयर के तल के माध्यम से पानी से भरे छिद्र के चारों ओर समान या होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की एक गोलाकार व्यवस्था सम्मिलित होती है।^[6]^[7] अधिकांश वोल्टेज-गेटेड आयन चैनलों के लिए, ताकना बनाने वाली उपइकाई (ओं) को α उपइकाई कहा जाता है, जबकि सहायक सबयूनिट्स को β, γ, और इसी तरह दर्शाया जाता है।

जैविक भूमिका

क्योंकि चैनल तंत्रिका आवेग को रेखांकित करते हैं और क्योंकि ट्रांसमीटर-सक्रिय चैनल सिनैप्स के माध्यम से चालन में मध्यस्थता करते हैं, चैनल विशेष रूप से तंत्रिका तंत्र के प्रमुख घटक हैं। दरअसल, या आयन चैनल ब्लॉकर्स कि जीव शिकारियों और शिकार के तंत्रिका तंत्र को बंद करने के लिए विकसित हुए हैं (जैसे, मकड़ियों, बिच्छू, सांप, मछली, मधुमक्खियों, समुद्री घोंघे और अन्य द्वारा उत्पादित जहर) आयन चैनल चालन को संशोधित करके काम करते हैं और / या कैनेटीक्स। इसके अतिरिक्त , आयन चैनल विभिन्न प्रकार की जैविक प्रक्रियाओं में प्रमुख घटक हैं जिनमें कोशिकाओं में तेजी से परिवर्तन सम्मिलित हैं, जैसे कि हृदय की मांसपेशी, कंकाल की मांसपेशी और चिकनी मांसपेशियों की मांसपेशियों में संकुचन, पोषक तत्वों और आयनों के उपकला परिवहन, टी-सेल सक्रियण और अग्न्याशय बीटा-सेल इंसुलिन रिलीज। नई दवाओं की खोज में, आयन चैनल लगातार लक्ष्य होते हैं।^[8]^[9]^[10]

विविधता

आंतरिक कान की कोशिकाओं में ही 300 से अधिक प्रकार के आयन चैनल होते हैं।^[11] आयन चैनलों को उनके गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी) की प्रकृति, उन द्वारों से निकलने वाले आयनों की प्रजातियों, द्वारों (छिद्रों) की संख्या और प्रोटीन के स्थानीयकरण द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है।

आयन चैनलों की आगे विषमता तब उत्पन्न होती है जब विभिन्न संघटक प्रोटीन उपइकाई वाले चैनल एक विशिष्ट प्रकार के करंट को जन्म देते हैं।^[12] एक या अधिक प्रकार के चैनल सबयूनिट्स की अनुपस्थिति या उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप कार्य की हानि हो सकती है और, संभावित रूप से, तंत्रिका संबंधी रोग हो सकते हैं।

गेटिंग द्वारा वर्गीकरण

आयन चैनलों को गेटिंग द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है, अर्थात चैनल क्या खोलता और बंद करता है। उदाहरण के लिए, वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल प्लाज्मा झिल्ली में वोल्टेज प्रवणता के आधार पर खुलते या बंद होते हैं, जबकि लिगैंड-गेटेड आयन चैनल लिगैंड (जैव रसायन) के बंधन के आधार पर खुलते या बंद होते हैं।

वोल्टेज-गेटेड

झिल्ली क्षमता के उत्तर में वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल खुलते और बंद होते हैं।

- वोल्टेज-गेटेड सोडियम चैनल: इस परिवार में कम से कम 9 सदस्य होते हैं और यह कार्य क्षमता निर्माण और प्रसार के लिए अधिक हद तक जिम्मेदार है। ताकना बनाने वाली α सबयूनिट्स बहुत बड़ी (4,000 एमिनो एसिड तक) होती हैं और इसमें कुल 24 ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट के लिए छह ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट (S1-S6) सम्मिलित होते हैं, जिनमें चार समरूप रिपीट डोमेन (I-IV) होते हैं। इस परिवार के सदस्य सहायक β सबयूनिट्स के साथ भी जुड़ते हैं, प्रत्येक झिल्ली को एक बार फैलाते हैं। दोनों α और β सबयूनिट्स बड़े मापदंड पर ग्लाइकोसिलेशन हैं।
वोल्टेज-गेटेड कैल्शियम चैनल: इस परिवार में 10 सदस्य हैं, चूंकि इन्हें α के साथ मिलकर जाना जाता है₂δ, β, और γ उपइकाइयां। ये चैनल मांसपेशी उत्तेजना को संकुचन के साथ-साथ ट्रांसमीटर रिलीज के साथ न्यूरोनल उत्तेजना दोनों को जोड़ने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। Α उपइकाइयों में सोडियम चैनलों के समान समग्र संरचनात्मक समानता होती है और समान रूप से बड़ी होती है।
- शुक्राणु के कटियन चैनल: चैनलों का यह छोटा परिवार, जिसे सामान्यतः कैटस्पर चैनल कहा जाता है, दो-छिद्र चैनलों से संबंधित है और क्षणिक प्रतिक्रिया संभावित चैनल से दूर से संबंधित है।
वोल्टेज-गेटेड पोटेशियम चैनल (के_V): इस परिवार में लगभग 40 सदस्य हैं, जो आगे 12 उप-परिवारों में विभाजित हैं। इन चैनलों को मुख्य रूप से ऐक्शन पोटेंशिअल के बाद कोशिका झिल्ली के पुनर्ध्रुवीकरण में उनकी भूमिका के लिए जाना जाता है। Α सबयूनिट्स में छह ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट होते हैं, जो सोडियम चैनलों के एकल डोमेन के समरूप होते हैं। इसके विपरीत, वे कार्यशील चैनल बनाने के लिए टेट्रामर प्रोटीन के रूप में इकट्ठा होते हैं।
कुछ क्षणिक रिसेप्टर संभावित चैनल: चैनलों के इस समूह को सामान्य रूप से केवल टीआरप�

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 {{distinguish|आयन टेलीविजन|आयन आरोपण}}
-[[Image:Ion channel.png|thumb|upright=1.3|आयन चैनल का योजनाबद्ध आरेख। 1 - चैनल प्रोटीन डोमेन (सामान्यतः प्रति चैनल चार), 2 - बाहरी प्रकोष्ठ, 3 - पोटेशियम चैनल # चयनात्मकता फिल्टर, 4 - चयनात्मकता फिल्टर का व्यास, 5 - फास्फारिलीकरण साइट, 6 - [[कोशिका झिल्ली]]।]]आयन चैनल ताकना बनाने वाली झिल्ली प्रोटीन होते हैं जो [[आयनों]] को चैनल छिद्र से निकलने की अनुमति देते हैं। उनके कार्यों में आराम करने वाली झिल्ली क्षमता स्थापित करना सम्मिलित  है,<ref>{{cite journal | vauthors = Abdul Kadir L, Stacey M, Barrett-Jolley R | title = Emerging Roles of the Membrane Potential: Action Beyond the Action Potential | journal = Frontiers in Physiology | volume = 9 | pages = 1661 | date = 2018 | pmid = 30519193 | doi = 10.3389/fphys.2018.01661 | pmc = 6258788 | doi-access = free }}</ref> [[गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी)]] द्वारा कोशिका झिल्ली में [[आयन]]ों के प्रवाह को क्रिया क्षमता और अन्य विद्युत संकेतों को आकार देना, स्राव और [[उपकला कोशिका]]ओं में आयनों के प्रवाह को नियंत्रित करना और कोशिका (जीव विज्ञान) मात्रा को विनियमित करना। आयन चैनल सभी कोशिकाओं की झिल्लियों में उपस्थित  होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Alexander SP, Mathie A, Peters JA |title = Ion Channels |journal=British Journal of Pharmacology |date=November 2011 |volume=164 |issue=Suppl 1 |pages=S137–S174 |doi=10.1111/j.1476-5381.2011.01649_5.x|pmc=3315630 }}</ref><ref name=all>{{cite web|url=https://www.nature.com/scitable/topicpage/ion-channel-14047658|title=Ion Channel|publisher=[[Scitable]]|year=2014|access-date=2019-05-28}}</ref> आयन चैनल [[आयनोफोर]] प्रोटीन के दो वर्गों में से एक है, दूसरा [[आयन ट्रांसपोर्टर]] है।<ref name="isbn978-0-87893-321-1">{{cite book | author-link1=Bertil Hille | last = Hille | first = Bertil | name-list-style = vanc | title = Ion Channels of Excitable Membranes | edition = 3rd | publisher = Sinauer Associates, Inc. | location = Sunderland, Mass | year = 2001 | orig-year = 1984 | pages = 5 | isbn = 978-0-87893-321-1 }}</ref>
+[[Image:Ion channel.png|thumb|upright=1.3|आयन चैनल का योजनाबद्ध आरेख। 1 - चैनल प्रोटीन डोमेन (सामान्यतः प्रति चैनल चार), 2 - बाहरी प्रकोष्ठ, 3 - पोटेशियम चैनल  या  चयनात्मकता फिल्टर, 4 - चयनात्मकता फिल्टर का व्यास, 5 - फास्फारिलीकरण साइट, 6 - [[कोशिका झिल्ली]]।]]आयन चैनल छिद्रपूर्ण बनाने वाली झिल्ली प्रोटीन होते हैं जो [[आयनों]] को चैनल छिद्र से निकलने की अनुमति देते हैं। उनके कार्यों में आराम करने वाली झिल्ली क्षमता स्थापित करना सम्मिलित  है,<ref>{{cite journal | vauthors = Abdul Kadir L, Stacey M, Barrett-Jolley R | title = Emerging Roles of the Membrane Potential: Action Beyond the Action Potential | journal = Frontiers in Physiology | volume = 9 | pages = 1661 | date = 2018 | pmid = 30519193 | doi = 10.3389/fphys.2018.01661 | pmc = 6258788 | doi-access = free }}</ref> [[गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी)]] द्वारा कोशिका झिल्ली में [[आयन]] के प्रवाह को क्रिया क्षमता और अन्य विद्युत संकेतों को आकार देना, स्राव और [[उपकला कोशिका]]ओं में आयनों के प्रवाह को नियंत्रित करना और कोशिका (जीव विज्ञान) मात्रा को विनियमित करना। आयन चैनल सभी कोशिकाओं की झिल्लियों में उपस्थित  होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Alexander SP, Mathie A, Peters JA |title = Ion Channels |journal=British Journal of Pharmacology |date=November 2011 |volume=164 |issue=Suppl 1 |pages=S137–S174 |doi=10.1111/j.1476-5381.2011.01649_5.x|pmc=3315630 }}</ref><ref name=all>{{cite web|url=https://www.nature.com/scitable/topicpage/ion-channel-14047658|title=Ion Channel|publisher=[[Scitable]]|year=2014|access-date=2019-05-28}}</ref> आयन चैनल [[आयनोफोर]] प्रोटीन के दो वर्गों में से एक है, दूसरा [[आयन ट्रांसपोर्टर]] है।<ref name="isbn978-0-87893-321-1">{{cite book | author-link1=Bertil Hille | last = Hille | first = Bertil | name-list-style = vanc | title = Ion Channels of Excitable Membranes | edition = 3rd | publisher = Sinauer Associates, Inc. | location = Sunderland, Mass | year = 2001 | orig-year = 1984 | pages = 5 | isbn = 978-0-87893-321-1 }}</ref>
-वोल्टेज क्लैंप, पैच क्लैंप, [[इम्युनोहिस्टोकैमिस्ट्री]], एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, [[प्रतिदीप्तिदर्शन]] और आरटी-पीसीआर सहित विधि ों का उपयोग करते हुए आयन चैनलों के अध्ययन में अधिकांशतः [[जीव पदाथ-विद्य]], [[इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी]] और फार्माकोलॉजी सम्मिलित  होती है। अणुओं के रूप में उनके वर्गीकरण को [[channelomics]] कहा जाता है।
+वोल्टेज क्लैंप, पैच क्लैंप, [[इम्युनोहिस्टोकैमिस्ट्री]], एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, [[प्रतिदीप्तिदर्शन]] और आरटी-पीसीआर सहित विधि का उपयोग करते हुए आयन चैनलों के अध्ययन में अधिकांशतः [[जीव पदाथ-विद्य]], [[इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी]] और फार्माकोलॉजी सम्मिलित  होती है। अणुओं के रूप में उनके वर्गीकरण को [[channelomics|चैनलओमिक्स]] कहा जाता है।
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 == मूलभूत सुविधाएँ ==
-[[File:Spin 1K4C.gif|thumb|KcsA पोटेशियम चैनल की संरचना ([https://www.rcsb.org/3d-view/1K4C/1?preset=membrane PDB: 1K4C])। दो ग्रे प्लेन लिपिड बाइलेयर की [[हाइड्रोकार्बन]] सीमाओं को इंगित करते हैं और इनकी गणना ANVIL एल्गोरिथम के साथ की गई थी।<ref name="anvil">{{Cite journal|last1=Postic|first1=Guillaume|last2=Ghouzam|first2=Yassine|last3=Guiraud|first3=Vincent|last4=Gelly|first4=Jean-Christophe|date=2016|title=Membrane positioning for high- and low-resolution protein structures through a binary classification approach|journal=Protein Engineering, Design and Selection|volume=29|issue=3|pages=87-91|doi=10.1093/protein/gzv063|pmid=26685702}}</ref>]]आयन चैनलों की दो विशिष्ट विशेषताएं हैं जो उन्हें अन्य प्रकार के आयन ट्रांसपोर्टर प्रोटीन से अलग करती हैं:<ref name = isbn978-0-87893-321-1 /># चैनल के माध्यम से आयन परिवहन की दर बहुत अधिक है (अधिकांशतः 10<sup>6</sup> आयन प्रति सेकंड या अधिक)।
+[[File:Spin 1K4C.gif|thumb|KcsA पोटेशियम चैनल की संरचना ([https://www.rcsb.org/3d-view/1K4C/1?preset=membrane PDB: 1K4C])। दो ग्रे प्लेन लिपिड बाइलेयर की [[हाइड्रोकार्बन]] सीमाओं को इंगित करते हैं और इनकी गणना ANVIL एल्गोरिथम के साथ की गई थी।<ref name="anvil">{{Cite journal|last1=Postic|first1=Guillaume|last2=Ghouzam|first2=Yassine|last3=Guiraud|first3=Vincent|last4=Gelly|first4=Jean-Christophe|date=2016|title=Membrane positioning for high- and low-resolution protein structures through a binary classification approach|journal=Protein Engineering, Design and Selection|volume=29|issue=3|pages=87-91|doi=10.1093/protein/gzv063|pmid=26685702}}</ref>]]आयन चैनलों की दो विशिष्ट विशेषताएं हैं जो उन्हें अन्य प्रकार के आयन परिवाहक प्रोटीन से अलग करती हैं:<ref name = isbn978-0-87893-321-1 /> या  चैनल के माध्यम से आयन परिवहन की दर बहुत अधिक है (अधिकांशतः 10<sup>6</sup> आयन प्रति सेकंड या अधिक)।
-#आयन चैनलों के माध्यम से अपने विद्युत रासायनिक प्रवणता से गुजरते हैं, जो आयन एकाग्रता और झिल्ली क्षमता का एक कार्य है, डाउनहिल, चयापचय ऊर्जा (जैसे [[एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट]], सह-परिवहन तंत्र, या सक्रिय परिवहन तंत्र) के इनपुट (या सहायता) के बिना।
+#आयन चैनलों के माध्यम से अपने विद्युत रासायनिक प्रवणता से गुजरते हैं, जो आयन एकाग्रता और झिल्ली क्षमता का एक कार्य है, अवरोही, उपापचयी ऊर्जा (जैसे एटीपी, सह-परिवहन तंत्र, या सक्रिय परिवहन तंत्र) के इनपुट (या सहायता) के बिना।
-आयन चैनल सभी उत्तेजनीय कोशिकाओं की कोशिका झिल्ली के अंदर स्थित होते हैं,<ref name=all/>और कई इंट्रासेल्युलर ऑर्गेनेल। उन्हें अधिकांशतः संकीर्ण, पानी से भरे सुरंगों के रूप में वर्णित किया जाता है जो केवल एक निश्चित आकार के आयनों और / या आवेश को निकलने की अनुमति देते हैं। इस विशेषता को चयनात्मक पारगम्यता कहा जाता है। आर्किटेपल चैनल पोर अपने सबसे संकीर्ण बिंदु पर सिर्फ एक या दो परमाणु चौड़ा होता है और आयन की विशिष्ट प्रजातियों, जैसे सोडियम या पोटेशियम के लिए चयनात्मक होता है। चूंकि , कुछ चैनल एक से अधिक प्रकार के आयन के पारित होने के लिए पारगम्य हो सकते हैं, सामान्यतः एक सामान्य चार्ज साझा करते हैं: सकारात्मक (धनायन) या नकारात्मक (आयन)। आयन अधिकांशतः एकल फ़ाइल में चैनल छिद्र के खंडों के माध्यम से चलते हैं, जैसे ही आयन मुक्त समाधान के माध्यम से चलते हैं। कई आयन चैनलों में, छिद्र के माध्यम से मार्ग एक गेट द्वारा नियंत्रित होता है, जिसे रासायनिक या विद्युत संकेतों, तापमान या यांत्रिक बल के उत्तर में खोला या बंद किया जा सकता है।
+आयन चैनल सभी उत्तेजनीय कोशिकाओं की कोशिका झिल्ली के अंदर स्थित होते हैं,<ref name=all/>और कई अंतःकोशिकीय अंग। उन्हें अधिकांशतः संकीर्ण, पानी से भरे सुरंगों के रूप में वर्णित किया जाता है जो केवल एक निश्चित आकार के आयनों और / या आवेश को निकलने की अनुमति देते हैं। इस विशेषता को चयनात्मक पारगम्यता कहा जाता है। पुरातनपंथी चैनल छिद्र अपने सबसे संकीर्ण बिंदु पर सिर्फ एक या दो परमाणु चौड़ा होता है और आयन की विशिष्ट प्रजातियों, जैसे सोडियम या पोटेशियम के लिए चयनात्मक होता है। चूंकि , कुछ चैनल एक से अधिक प्रकार के आयन के पारित होने के लिए पारगम्य हो सकते हैं, सामान्यतः एक सामान्य चार्ज साझा करते हैं: सकारात्मक (धनायन) या नकारात्मक (आयन)। आयन अधिकांशतः एकल फ़ाइल में चैनल छिद्र के खंडों के माध्यम से चलते हैं, जैसे ही आयन मुक्त समाधान के माध्यम से चलते हैं। कई आयन चैनलों में, छिद्र के माध्यम से मार्ग एक गेट द्वारा नियंत्रित होता है, जिसे रासायनिक या विद्युत संकेतों, तापमान या यांत्रिक बल के उत्तर में खोला या बंद किया जा सकता है।
-आयन चैनल [[अभिन्न झिल्ली प्रोटीन]] होते हैं, जो सामान्यतः कई अलग-अलग प्रोटीनों की असेंबली के रूप में बनते हैं। ऐसी बहु-प्रोटीन सबयूनिट असेंबली में सामान्यतः झिल्ली या लिपिड बाइलेयर के तल के माध्यम से पानी से भरे छिद्र के चारों ओर समान या होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की एक गोलाकार व्यवस्था सम्मिलित  होती है।<ref name="isbn978-0-87893-741-7">{{cite book | editor-link1 = Dale Purves | editor-first1 = Dale | editor-last1 = Purves | editor-first2 = George J. | editor-last2 = Augustine | editor-first3 = David | editor-last3 = Fitzpatrick | editor-link4 = Larry Katz | editor-first4 = Lawrence. C. | editor-last4 = Katz | editor-first5 = Anthony-Samuel | editor-last5 = LaMantia | editor-first6 = James O. | editor-last6 = McNamara | editor-first7 = S. Mark | editor-last7 = Williams | name-list-style = vanc | title = Neuroscience | edition = 2nd | publisher = Sinauer Associates Inc. | year = 2001 | chapter = Chapter 4: Channels and Transporters | isbn = 978-0-87893-741-7 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=neurosci.chapter.227 }}</ref><ref name="isbn0-397-51820-X">{{cite book | author-link1=Bertil Hille  | vauthors =  Hille B, Catterall WA | editor-first1 = George J | editor-last1 = Siegel | editor-first2 = Bernard W | editor-last2 = Agranoff | editor-first3 = R. W | editor-last3 = Albers | editor-first4 = Stephen K | editor-last4 = Fisher | editor-first5 = Michael D | editor-last5 = Uhler | name-list-style = vanc | title = Basic neurochemistry: molecular, cellular, and medical aspects | publisher = Lippincott-Raven | location = Philadelphia | year = 1999 | chapter = Chapter 6: Electrical Excitability and Ion Channels| isbn = 978-0-397-51820-3 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=bnchm.chapter.421 }}</ref> अधिकांश वोल्टेज-गेटेड आयन चैनलों के लिए, ताकना बनाने वाली सबयूनिट (ओं) को α सबयूनिट कहा जाता है, जबकि सहायक सबयूनिट्स को β, γ, और इसी तरह दर्शाया जाता है।
+आयन चैनल [[अभिन्न झिल्ली प्रोटीन]] होते हैं, जो सामान्यतः कई अलग-अलग प्रोटीनों की  फिटिंग के रूप में बनते हैं। ऐसी बहु-प्रोटीन उपइकाई फिटिंग में सामान्यतः झिल्ली या लिपिड बाइलेयर के तल के माध्यम से पानी से भरे छिद्र के चारों ओर समान या होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की एक गोलाकार व्यवस्था सम्मिलित  होती है।<ref name="isbn978-0-87893-741-7">{{cite book | editor-link1 = Dale Purves | editor-first1 = Dale | editor-last1 = Purves | editor-first2 = George J. | editor-last2 = Augustine | editor-first3 = David | editor-last3 = Fitzpatrick | editor-link4 = Larry Katz | editor-first4 = Lawrence. C. | editor-last4 = Katz | editor-first5 = Anthony-Samuel | editor-last5 = LaMantia | editor-first6 = James O. | editor-last6 = McNamara | editor-first7 = S. Mark | editor-last7 = Williams | name-list-style = vanc | title = Neuroscience | edition = 2nd | publisher = Sinauer Associates Inc. | year = 2001 | chapter = Chapter 4: Channels and Transporters | isbn = 978-0-87893-741-7 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=neurosci.chapter.227 }}</ref><ref name="isbn0-397-51820-X">{{cite book | author-link1=Bertil Hille  | vauthors =  Hille B, Catterall WA | editor-first1 = George J | editor-last1 = Siegel | editor-first2 = Bernard W | editor-last2 = Agranoff | editor-first3 = R. W | editor-last3 = Albers | editor-first4 = Stephen K | editor-last4 = Fisher | editor-first5 = Michael D | editor-last5 = Uhler | name-list-style = vanc | title = Basic neurochemistry: molecular, cellular, and medical aspects | publisher = Lippincott-Raven | location = Philadelphia | year = 1999 | chapter = Chapter 6: Electrical Excitability and Ion Channels| isbn = 978-0-397-51820-3 | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=bnchm.chapter.421 }}</ref> अधिकांश वोल्टेज-गेटेड आयन चैनलों के लिए, ताकना बनाने वाली उपइकाई (ओं) को α उपइकाई कहा जाता है, जबकि सहायक सबयूनिट्स को β, γ, और इसी तरह दर्शाया जाता है।
 == जैविक भूमिका ==
-क्योंकि चैनल तंत्रिका आवेग को रेखांकित करते हैं और क्योंकि ट्रांसमीटर-सक्रिय चैनल सिनैप्स के माध्यम से चालन में मध्यस्थता करते हैं, चैनल विशेष रूप से तंत्रिका तंत्र के प्रमुख घटक हैं। दरअसल, #आयन चैनल ब्लॉकर्स कि जीव शिकारियों और शिकार के तंत्रिका तंत्र को बंद करने के लिए विकसित हुए हैं (जैसे, मकड़ियों, बिच्छू, सांप, मछली, मधुमक्खियों, समुद्री घोंघे और अन्य द्वारा उत्पादित जहर) आयन चैनल चालन को संशोधित करके काम करते हैं और / या कैनेटीक्स। इसके अतिरिक्त , आयन चैनल विभिन्न प्रकार की जैविक प्रक्रियाओं में प्रमुख घटक हैं जिनमें कोशिकाओं में तेजी से परिवर्तन सम्मिलित  हैं, जैसे कि [[हृदय की मांसपेशी]], कंकाल की मांसपेशी और चिकनी मांसपेशियों की मांसपेशियों में संकुचन, पोषक तत्वों और आयनों के [[उपकला]] परिवहन, टी-सेल सक्रियण और अग्न्याशय बीटा-सेल [[इंसुलिन]] रिलीज। नई दवाओं की खोज में, आयन चैनल लगातार लक्ष्य होते हैं।<ref name="pmid17395128">{{cite journal | vauthors = Camerino DC, Tricarico D, Desaphy JF | title = Ion channel pharmacology | journal = Neurotherapeutics | volume = 4 | issue = 2 | pages = 184–98 | date = April 2007 | pmid = 17395128 | doi = 10.1016/j.nurt.2007.01.013 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid19153558">{{cite journal | vauthors = Verkman AS, Galietta LJ | title = Chloride channels as drug targets | journal = Nature Reviews. Drug Discovery | volume = 8 | issue = 2 | pages = 153–71 | date = February 2009 | pmid = 19153558 | pmc = 3601949 | doi = 10.1038/nrd2780 }}</ref><ref name="pmid19161833">{{cite book | vauthors = Camerino DC, Desaphy JF, Tricarico D, Pierno S, Liantonio A | title = Therapeutic approaches to ion channel diseases | volume = 64 | pages = 81–145 | year = 2008 | pmid = 19161833 | doi = 10.1016/S0065-2660(08)00804-3 | isbn = 978-0-12-374621-4 | series = Advances in Genetics }}</ref>
+क्योंकि चैनल तंत्रिका आवेग को रेखांकित करते हैं और क्योंकि ट्रांसमीटर-सक्रिय चैनल सिनैप्स के माध्यम से चालन में मध्यस्थता करते हैं, चैनल विशेष रूप से तंत्रिका तंत्र के प्रमुख घटक हैं। दरअसल,  या आयन चैनल ब्लॉकर्स कि जीव शिकारियों और शिकार के तंत्रिका तंत्र को बंद करने के लिए विकसित हुए हैं (जैसे, मकड़ियों, बिच्छू, सांप, मछली, मधुमक्खियों, समुद्री घोंघे और अन्य द्वारा उत्पादित जहर) आयन चैनल चालन को संशोधित करके काम करते हैं और / या कैनेटीक्स। इसके अतिरिक्त , आयन चैनल विभिन्न प्रकार की जैविक प्रक्रियाओं में प्रमुख घटक हैं जिनमें कोशिकाओं में तेजी से परिवर्तन सम्मिलित  हैं, जैसे कि [[हृदय की मांसपेशी]], कंकाल की मांसपेशी और चिकनी मांसपेशियों की मांसपेशियों में संकुचन, पोषक तत्वों और आयनों के [[उपकला]] परिवहन, टी-सेल सक्रियण और अग्न्याशय बीटा-सेल [[इंसुलिन]] रिलीज। नई दवाओं की खोज में, आयन चैनल लगातार लक्ष्य होते हैं।<ref name="pmid17395128">{{cite journal | vauthors = Camerino DC, Tricarico D, Desaphy JF | title = Ion channel pharmacology | journal = Neurotherapeutics | volume = 4 | issue = 2 | pages = 184–98 | date = April 2007 | pmid = 17395128 | doi = 10.1016/j.nurt.2007.01.013 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid19153558">{{cite journal | vauthors = Verkman AS, Galietta LJ | title = Chloride channels as drug targets | journal = Nature Reviews. Drug Discovery | volume = 8 | issue = 2 | pages = 153–71 | date = February 2009 | pmid = 19153558 | pmc = 3601949 | doi = 10.1038/nrd2780 }}</ref><ref name="pmid19161833">{{cite book | vauthors = Camerino DC, Desaphy JF, Tricarico D, Pierno S, Liantonio A | title = Therapeutic approaches to ion channel diseases | volume = 64 | pages = 81–145 | year = 2008 | pmid = 19161833 | doi = 10.1016/S0065-2660(08)00804-3 | isbn = 978-0-12-374621-4 | series = Advances in Genetics }}</ref>
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 आंतरिक कान की कोशिकाओं में ही 300 से अधिक प्रकार के आयन चैनल होते हैं।<ref name="pmid17541769">{{cite journal | vauthors = Gabashvili IS, Sokolowski BH, Morton CC, Giersch AB | title = Ion channel gene expression in the inner ear | journal = Journal of the Association for Research in Otolaryngology | volume = 8 | issue = 3 | pages = 305–28 | date = September 2007 | pmid = 17541769 | pmc = 2538437 | doi = 10.1007/s10162-007-0082-y }}</ref> आयन चैनलों को उनके गेटिंग (इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी) की प्रकृति, उन द्वारों से निकलने वाले आयनों की प्रजातियों, द्वारों (छिद्रों) की संख्या और प्रोटीन के स्थानीयकरण द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है।
-आयन चैनलों की आगे विषमता तब उत्पन्न होती है जब विभिन्न संघटक प्रोटीन सबयूनिट वाले चैनल एक विशिष्ट प्रकार के करंट को जन्म देते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Vicini S | title = New perspectives in the functional role of GABA(A) channel heterogeneity | journal = Molecular Neurobiology | volume = 19 | issue = 2 | pages = 97–110 | date = April 1999 | pmid = 10371465 | doi = 10.1007/BF02743656 | s2cid = 5832189 }}</ref> एक या अधिक प्रकार के चैनल सबयूनिट्स की अनुपस्थिति या उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप कार्य की हानि हो सकती है और, संभावित रूप से, तंत्रिका संबंधी रोग हो सकते हैं।
+आयन चैनलों की आगे विषमता तब उत्पन्न होती है जब विभिन्न संघटक प्रोटीन उपइकाई वाले चैनल एक विशिष्ट प्रकार के करंट को जन्म देते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Vicini S | title = New perspectives in the functional role of GABA(A) channel heterogeneity | journal = Molecular Neurobiology | volume = 19 | issue = 2 | pages = 97–110 | date = April 1999 | pmid = 10371465 | doi = 10.1007/BF02743656 | s2cid = 5832189 }}</ref> एक या अधिक प्रकार के चैनल सबयूनिट्स की अनुपस्थिति या उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप कार्य की हानि हो सकती है और, संभावित रूप से, तंत्रिका संबंधी रोग हो सकते हैं।
 === गेटिंग द्वारा वर्गीकरण ===
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 **इनवर्ड-रेक्टिफायर पोटेशियम आयन चैनल|इनवर्ड-रेक्टिफायर पोटेशियम चैनल: ये चैनल पोटेशियम आयनों को आंतरिक रूप से सुधारात्मक विधि से सेल में प्रवाहित करने की अनुमति देते हैं: पोटेशियम सेल से बाहर की तुलना में अधिक कुशलता से प्रवाहित होता है। यह परिवार 15 आधिकारिक और 1 अनौपचारिक सदस्य से बना है और आगे होमोलॉजी के आधार पर 7 उप-परिवारों में विभाजित है। ये चैनल इंट्रासेल्युलर एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट, पीआईपी से प्रभावित होते हैं<sub>2</sub>, और [[जी प्रोटीन]] βγ सबयूनिट्स। वे महत्वपूर्ण शारीरिक प्रक्रियाओं में सम्मिलित  हैं जैसे हृदय में पेसमेकर गतिविधि, इंसुलिन रिलीज, और ग्लिया में पोटेशियम तेज। उनमें केवल दो ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट होते हैं, जो K के कोर पोर-फॉर्मिंग सेगमेंट के अनुरूप होते हैं<sub>V</sub> और के<sub>Ca</sub> चैनल। उनकी α सबयूनिट्स टेट्रामर्स बनाती हैं।
 ** [[कैल्शियम-सक्रिय पोटेशियम चैनल]]: चैनलों का यह परिवार इंट्रासेल्युलर सीए द्वारा सक्रिय होता है<sup>2+</sup> और इसमें 8 सदस्य हैं।
-**टैंडेम पोर डोमेन पोटैशियम चैनल: 15 सदस्यों का यह परिवार लीक चैनल के रूप में जाना जाता है, और वे [[जीएचके वर्तमान समीकरण]] प्रदर्शित करते हैं। गोल्डमैन-हॉजकिन-काट्ज़ (ओपन) रेक्टिफायर। 'टू-पोर-डोमेन पोटेशियम चैनल' के अपने सामान्य नाम के विपरीत, इन चैनलों में केवल एक छिद्र है, किन्तु प्रति सबयूनिट में दो छिद्र डोमेन हैं।<ref>{{cite web|url=http://www.guidetopharmacology.org/GRAC/FamilyDisplayForward?familyId=79|title=Two P domain potassium channels|publisher=[[Guide to Pharmacology]]|access-date=2019-05-28}}</ref><ref name="Rang60">{{cite book|title=औषध|url=https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp|url-access=limited| vauthors = Rang HP |publisher=Churchill Livingstone|year=2003|isbn=978-0-443-07145-4|edition=8th|location=Edinburgh|page=[https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp/page/n74 59]}}</ref>
+**टैंडेम पोर डोमेन पोटैशियम चैनल: 15 सदस्यों का यह परिवार लीक चैनल के रूप में जाना जाता है, और वे [[जीएचके वर्तमान समीकरण]] प्रदर्शित करते हैं। गोल्डमैन-हॉजकिन-काट्ज़ (ओपन) रेक्टिफायर। 'टू-पोर-डोमेन पोटेशियम चैनल' के अपने सामान्य नाम के विपरीत, इन चैनलों में केवल एक छिद्र है, किन्तु प्रति उपइकाई में दो छिद्र डोमेन हैं।<ref>{{cite web|url=http://www.guidetopharmacology.org/GRAC/FamilyDisplayForward?familyId=79|title=Two P domain potassium channels|publisher=[[Guide to Pharmacology]]|access-date=2019-05-28}}</ref><ref name="Rang60">{{cite book|title=औषध|url=https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp|url-access=limited| vauthors = Rang HP |publisher=Churchill Livingstone|year=2003|isbn=978-0-443-07145-4|edition=8th|location=Edinburgh|page=[https://archive.org/details/clinicalpharmaco00frcp/page/n74 59]}}</ref>
-**दो-छिद्र चैनलों में लिगैंड-गेटेड और वोल्टेज-गेटेड कटियन चैनल सम्मिलित  हैं, इसलिए नाम दिया गया है क्योंकि उनमें दो छिद्र-बनाने वाली सबयूनिट हैं। जैसा कि उनके नाम से पता चलता है, उनके दो छिद्र होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Kintzer AF, Stroud RM | title = Structure, inhibition and regulation of two-pore channel TPC1 from Arabidopsis thaliana | journal = Nature | volume = 531 | issue = 7593 | pages = 258–62 | date = March 2016 | pmid = 26961658 | pmc = 4863712 | doi = 10.1038/nature17194 | quote = Other than Ca2+ and Na+ channels that are formed by four intramolecular repeats, together forming the tetrameric channel’s pore, the new channel had just two Shaker-like repeats, each of which was equipped with one pore domain. Because of this unusual topology, this channel, present in animals as well as plants, was named Two Pore Channel1 (TPC1). | bibcode = 2016Natur.531..258K | biorxiv = 10.1101/041400 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Spalding EP, Harper JF | title = The ins and outs of cellular Ca(2+) transport | journal = Current Opinion in Plant Biology | volume = 14 | issue = 6 | pages = 715–20 | date = December 2011 | pmid = 21865080 | pmc = 3230696 | doi = 10.1016/j.pbi.2011.08.001 | quote = The best candidate for a vacuolar Ca2+ release channel is TPC1, a homolog of a mammalian voltage-gated Ca2+ channel that possesses two pores and twelve membrane spans. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Brown BM, Nguyen HM, Wulff H | title = Recent advances in our understanding of the structure and function of more unusual cation channels | journal = F1000Research | volume = 8 | pages = 123 | date = 2019-01-30 | pmid = 30755796 | pmc = 6354322 | doi = 10.12688/f1000research.17163.1 | quote = Organellar two-pore channels (TPCs) are an interesting type of channel that, as the name suggests, has two pores. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Jammes F, Hu HC, Villiers F, Bouten R, Kwak JM | title = Calcium-permeable channels in plant cells | journal = The FEBS Journal | volume = 278 | issue = 22 | pages = 4262–76 | date = November 2011 | pmid = 21955583 | doi = 10.1111/j.1742-4658.2011.08369.x | s2cid = 205884593 | quote = The Arabidopsis two‐pore channel (AtTPC1) has been predicted to have 12 transmembrane helices and two pores (red lines). }}</ref><ref>{{cite thesis|url=http://discovery.ucl.ac.uk/1335830/1/1335830.pdf|quote=It is believed that TPCs, with their two pores, dimerise to form a functional channel.|title=Molecular characterisation of NAADP-gated two-pore channels| first = Robert | last = Hooper | name-list-style = vanc |date=September 2011}}</ref>
+**दो-छिद्र चैनलों में लिगैंड-गेटेड और वोल्टेज-गेटेड कटियन चैनल सम्मिलित  हैं, इसलिए नाम दिया गया है क्योंकि उनमें दो छिद्र-बनाने वाली उपइकाई हैं। जैसा कि उनके नाम से पता चलता है, उनके दो छिद्र होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Kintzer AF, Stroud RM | title = Structure, inhibition and regulation of two-pore channel TPC1 from Arabidopsis thaliana | journal = Nature | volume = 531 | issue = 7593 | pages = 258–62 | date = March 2016 | pmid = 26961658 | pmc = 4863712 | doi = 10.1038/nature17194 | quote = Other than Ca2+ and Na+ channels that are formed by four intramolecular repeats, together forming the tetrameric channel’s pore, the new channel had just two Shaker-like repeats, each of which was equipped with one pore domain. Because of this unusual topology, this channel, present in animals as well as plants, was named Two Pore Channel1 (TPC1). | bibcode = 2016Natur.531..258K | biorxiv = 10.1101/041400 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Spalding EP, Harper JF | title = The ins and outs of cellular Ca(2+) transport | journal = Current Opinion in Plant Biology | volume = 14 | issue = 6 | pages = 715–20 | date = December 2011 | pmid = 21865080 | pmc = 3230696 | doi = 10.1016/j.pbi.2011.08.001 | quote = The best candidate for a vacuolar Ca2+ release channel is TPC1, a homolog of a mammalian voltage-gated Ca2+ channel that possesses two pores and twelve membrane spans. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Brown BM, Nguyen HM, Wulff H | title = Recent advances in our understanding of the structure and function of more unusual cation channels | journal = F1000Research | volume = 8 | pages = 123 | date = 2019-01-30 | pmid = 30755796 | pmc = 6354322 | doi = 10.12688/f1000research.17163.1 | quote = Organellar two-pore channels (TPCs) are an interesting type of channel that, as the name suggests, has two pores. }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Jammes F, Hu HC, Villiers F, Bouten R, Kwak JM | title = Calcium-permeable channels in plant cells | journal = The FEBS Journal | volume = 278 | issue = 22 | pages = 4262–76 | date = November 2011 | pmid = 21955583 | doi = 10.1111/j.1742-4658.2011.08369.x | s2cid = 205884593 | quote = The Arabidopsis two‐pore channel (AtTPC1) has been predicted to have 12 transmembrane helices and two pores (red lines). }}</ref><ref>{{cite thesis|url=http://discovery.ucl.ac.uk/1335830/1/1335830.pdf|quote=It is believed that TPCs, with their two pores, dimerise to form a functional channel.|title=Molecular characterisation of NAADP-gated two-pore channels| first = Robert | last = Hooper | name-list-style = vanc |date=September 2011}}</ref>
 *लाइट-गेटेड आयन चैनल| [[channelrhodopsin]] जैसे लाइट-गेटेड चैनल सीधे फोटॉन द्वारा खोले जाते हैं।
 * मेकेनोसेंसिटिव आयन चैनल खिंचाव, दबाव, कतरनी और विस्थापन के प्रभाव में खुलते हैं।
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 </ref><ref>
 {{cite journal | vauthors = Cole KS, Baker RF | title = Longitudinal Impedance of the Squid Giant Axon | journal = The Journal of General Physiology | volume = 24 | issue = 6 | pages = 771–88 | date = July 1941 | pmid = 19873252 | pmc = 2238007 | doi = 10.1085/jgp.24.6.771 | publisher = The Rockefeller University Press | quote = Describes what happens when you stick a [[squid giant axon|giant squid axon]] with electrodes and pass through an alternating current, and then notice that sometimes the voltage rises with time, and sometimes it decreases. The inductive reactance is a property of the axon and requires that it contain an inductive structure. The variation of the impedance with interpolar distance indicates that the inductance is in the membrane }}
-</ref> 1970 के दशक में [[बर्नार्ड काट्ज़]] और रिकार्डो मिलेदी द्वारा ध्वनि विश्लेषण का उपयोग करके आयन चैनलों के अस्तित्व की पुष्टि की गई थी। {{Citation needed|date=March 2022|reason=Which paper(s) are you referring here?}}. इसके बाद इसे पैच क्लैंप के रूप में जाना जाने वाला एक इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी के साथ और अधिक सीधे दिखाया गया, जिसके कारण विधि  के आविष्कारक [[इरविन नेहर]] और [[बर्ट सक्मान]] को नोबेल पुरस्कार मिला। सैकड़ों नहीं तो हजारों शोधकर्ता इस बात की अधिक विस्तृत समझ का पीछा करना जारी रखते हैं कि ये प्रोटीन कैसे काम करते हैं। हाल के वर्षों में इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी #प्लानर पैच क्लैंप के विकास ने आयन चैनल स्क्रीनिंग में थ्रूपुट को महत्वपूर्ण रूप से बढ़ाने में सहायता की।
+</ref> 1970 के दशक में [[बर्नार्ड काट्ज़]] और रिकार्डो मिलेदी द्वारा ध्वनि विश्लेषण का उपयोग करके आयन चैनलों के अस्तित्व की पुष्टि की गई थी। {{Citation needed|date=March 2022|reason=Which paper(s) are you referring here?}}. इसके बाद इसे पैच क्लैंप के रूप में जाना जाने वाला एक इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी के साथ और अधिक सीधे दिखाया गया, जिसके कारण विधि  के आविष्कारक [[इरविन नेहर]] और [[बर्ट सक्मान]] को नोबेल पुरस्कार मिला। सैकड़ों नहीं तो हजारों शोधकर्ता इस बात की अधिक विस्तृत समझ का पीछा करना जारी रखते हैं कि ये प्रोटीन कैसे काम करते हैं। हाल के वर्षों में इलेक्ट्रोफिजियोलॉजी  या प्लानर पैच क्लैंप के विकास ने आयन चैनल स्क्रीनिंग में थ्रूपुट को महत्वपूर्ण रूप से बढ़ाने में सहायता की।
 के लिए रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार रोडरिक मैकिनॉन को एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी | एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफिक प्रोटीन संरचना अध्ययन सहित आयन चैनल संरचना और कार्य के भौतिक-रासायनिक गुणों पर उनके अध्ययन के लिए दिया गया था।
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 * पीएफएएम और [[इंटरप्रो]] में परिभाषित [[आयन चैनल परिवार]]
 * की डाटाबेस|के<sub>i</sub> डेटाबेस
-* लिपिड बाइलेयर # आयन पंप और चैनल
+* लिपिड बाइलेयर  या  आयन पंप और चैनल
 * मैग्नीशियम परिवहन
 * न्यूरोटॉक्सिन

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