केसीन: Difference between revisions

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केसीन (/ˈkeɪsiːn/ KAY-see-n, लैटिन केसस चीज़ से) संबंधित फॉसफ़ोप्रोटीन (αS1, aS2, β, κ-केसीन) का परिवार है जो सामान्यतः स्तनधारी दूध में पाए जाते हैं, जिसमें गाय के दूध में लगभग 80% प्रोटीन और मानव दूध में 20% से 60% प्रोटीन होती हैं।[1] भेड़ के दूध और भैंस के दूध में अन्य प्रकार के दूध की तुलना में केसीन की मात्रा अधिक होती है, मानव दूध में विशेष रूप से कम केसीन सामग्री होती है।[2]

केसीन, पनीर का प्रमुख घटक होने से लेकर खाद्य योज्य के रूप में उपयोग करने तक के कई प्रकार के उपयोग हैं।[3] केसीन का सबसे सामान्य रूप सोडियम केसिनेट है।[4] दूध में, केसीन कोलाइडल केसीन मिसेल बनाने के लिए पृथक्करण चरण से निकलना पड़ता है,जो एक प्रकार का स्रावित बायोमोलेक्यूलर कंडेनसेट हैं [5]

File:Micelle caseine.svg
मिसेल केसीन

एक खाद्य स्रोत के रूप में, केसीन एमिनो एसिड , कार्बोहाइड्रेट और दो आवश्यक तत्वों, कैल्शियम और फास्फोरस की आपूर्ति करता है।[6]


रचना

केसीन में उच्च संख्या में प्रोलाइन अमीनो एसिड होते हैं जो प्रोटीन के सामान्य माध्यमिक संरचनात्मक रूपांकनों के निर्माण में बाधा डालते हैं। डाइसल्फ़ाइड ब्रिड्जस भी नहीं हैं। परिणामस्वरूप, इसकी अपेक्षाकृत कम तृतीयक संरचना है। यह अपेक्षाकृत जल विरोधी है, जिससे यह पानी में खराब घुलनशील हो जाता है। यह दूध के कणों में निलंबन (रसायन विज्ञान) के रूप में पाया जाता है, जिसे केसीन मिसेल कहा जाता है, जो सर्फेक्टेंट-प्रकार के मिसेल के साथ केवल सीमित समानता दिखाते हैं कि हाइड्रोफिलिक भाग सतह पर रहते हैं और वह गोलाकार होते हैं। चूंकि, पृष्ठसक्रियकारक मिसेल्स के विपरीत, केसीन मिसेल का आंतरिक भाग अत्यधिक हाइड्रेटेड होता है। मिसेलस में केसीन कैल्शियम आयनों और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। कई आणविक मॉडलों में से कोई भी मिसेल में केसीन की विशेष रचना के लिए जिम्मेदार हो सकता है।[7] उनमें से एक प्रस्ताव देता है कि माइक्रेलर न्यूक्लियस कई सबमिसेल्स द्वारा बनता है, परिधि में κ-केसीन के माइक्रोवेलोसिटीज होते हैं।[8][9][10] अन्य मॉडल से पता चलता है कि केंद्रक केसीन-इंटरलिंक्ड तंतुओं द्वारा बनता है।[11] अंत में, सबसे नवीनतम मॉडल[12] जेलिंग होने के लिए केसीन के बीच एक डबल लिंक का प्रस्ताव करता है। सभी तीन मॉडल मिसेलस को घुलनशील κ-केसीन अणुओं में लिपटे केसीन समुच्चय द्वारा गठित कोलाइडयन कणों के रूप में मानते हैं।

केसीन का समविद्युत बिंदु 4.6 है। चूँकि दूध का pH 6.6 होता है, केसीन का दूध में ऋणात्मक आवेश होता है। शुद्ध प्रोटीन पानी में अघुलनशील है। जबकि यह तटस्थ नमक के घोल में भी अघुलनशील है, यह तनु क्षार में और जलीय सोडियम ऑक्सालेट और सोडियम एसीटेट जैसे नमक (रसायन विज्ञान) के घोल में आसानी से फैलता है।

एंजाइम ट्रिप्सिन फास्फेट युक्त पेप्टोन को हाइड्रोलाइज कर सकता है। इसका उपयोग जैविक गोंद के लिए किया जाता है।[13]


उपयोग

पेंट

File:Caseinaufbereitung.jpg
म्यूएलहेम में पुराने नक़्क़ाशी ऑपरेशन में केसीन तैयार करना

केसीन पेंट कलाकारों द्वारा उपयोग किया जाने वाला तेजी से सूखने वाला, पानी में घुलनशील माध्यम है। केसीन पेंट का उपयोग प्राचीन मिस्र के समय से टेम्परा पेंट के रूप में किया जाता रहा है, और 1960 के दशक के अंत तक वाणिज्यिक चित्रकारों द्वारा पसंद की सामग्री के रूप में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता था, जब एक्रिलिक पेंट के आगमन के साथ, केसीन कम लोकप्रिय हो गया।[14][15] यह अभी भी दर्शनीय चित्रकारों द्वारा व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, चूंकि ऐक्रेलिक ने उस क्षेत्र में भी अपना स्थान बना लिया है।[16]


गोंद

File:Casein glue preparation.jpg
केसीन गोंद तैयार करना

केसीन-आधारित ग्लू केसीन, पानी और क्षार (सामान्यतः जलयोजित चूना और सोडियम हाइड्रॉक्साइड का मिश्रण) से तैयार किए जाते हैं। वसा को हटाने के लिए दूध से मलाई निकाला जाता है, फिर दूध को खट्टा किया जाता है जिससे केसीन दूध से दही के रूप में अवक्षेपित हो जाए। फिर दही को धोया जाता है ( मट्ठा को हटाकर), और फिर पानी को निचोड़ने के लिए दही को दबाया जाता है (इसे सुखाकर पाउडर भी बनाया जा सकता है)। गोंद बनाने के लिए केसीन को क्षार (सामान्यतः सोडियम और कैल्शियम हाइड्रॉक्साइड दोनों) के साथ मिलाया जाता है। क्षार के विभिन्न मिश्रणों से बने गोंद के अलग-अलग गुण होते हैं। परिरक्षकों को भी जोड़ा जा सकता है।[17][18]

वे 1939 में डी हैविलैंड अल्बाट्रॉस एयरलाइनर के रूप में विमान सहित लकड़ी के काम के लिए लोकप्रिय थे।।[19][20] केसीन गोंद का उपयोग ट्रांसफार्मर निर्माण (विशेष रूप से ट्रांसफॉर्मर बोर्ड) में इसकी तेल पारगम्यता के कारण भी किया जाता है।[21] एल्मर के उत्पाद, एल्मर का ग्लू-ऑल, और कई अन्य बॉर्डन चिपकने वाले मूल रूप से केसीन से बने थे। जबकि एक कारण इसकी गैर विषैले प्रकृति थी, एक प्राथमिक कारक यह था कि इसका उपयोग करना अफोर्डेबल था। 20वीं शताब्दी के अंत में, बोर्डेन ने अपने सभी लोकप्रिय एडहेसिव में केसीन की जगह पॉलीविनाइल_अल्कोहल जैसे सिंथेटिक्स का उपयोग किया।

जबकि बड़े पैमाने पर सिंथेटिक रेजिन के साथ प्रतिस्थापित किया गया था, केसीन-आधारित ग्लू का अभी भी कुछ सर्वोच्च अनुप्रयोगों में उपयोग होता है, जैसे कि अग्निरोधक दरवाजों को लैमिनेट करना और बोतलों की लेबलिंग।[19][22][23][24] केसीन बढ़ते तापमान के साथ तेजी से पतला होता है, जिससे उत्पादन लाइन पर जार और बोतलों को लेबल करने के लिए पतली फिल्मों को जल्दी से लगाना आसान हो जाता है।[25]


भोजन

कई खाद्य पदार्थ, क्रीमर और टॉपिंग में विभिन्न प्रकार के केसिनेट होते हैं। सोडियम केसीनेट प्रसंस्कृत खाद्य पदार्थों को स्थिर करने के लिए बड़े खाद्य योज्य के रूप में कार्य करता है, चूंकि कंपनियां कैल्शियम सामग्री को बढ़ाने और अपने उत्पादों में सोडियम के स्तर को कम करने के लिए कैल्शियम केसिनेट का उपयोग करने का विकल्प चुन सकती हैं।[26]

कैसीनेट उपस्थिति और कार्य[27]
उत्पाद केसनेट % फंक्शन
मांस 2–20 बनावट और पोषण
पनीर 3–28 मैट्रिक्स गठन, वसा और जल बंधन
आइसक्रीम 1–7 बनावट और स्टेबलाइजर
व्हीप्ड टॉपिंग 2–11 वसा स्थिरीकरण
पास्ता 2–18 बनावट, पोषण और स्वाद
पके हुए माल 1–15 जल बंधन

केसीन के मुख्य खाद्य उपयोग पाउडर के लिए होते हैं जिन्हें कॉफी क्रीमर से लेकर तत्काल क्रीम सूप तक पानी में तेजी से प्रसार की आवश्यकता होती है। मीड जॉनसन ने 1920 के दशक की प्रारंभ में गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल विकारों और शिशु पाचन समस्याओं को कम करने के लिए केसेक नाम का उत्पाद प्रस्तुत किया, जो उस समय बच्चों में मृत्यु का सामान्य कारण था।

ऐसा माना जाता है कि यह कैप्साइसिन , काली मिर्च के सक्रिय (गर्म) संघटक, जलेपीनोस, हैबनेरोस और अन्य मिर्च को प्रभावहीन करता है।[28]


चीज़मेकिंग

File:Production of cheese 1.jpg
चीज़ बनाने

पनीर में, सामान्यतः गाय , भैंस , बकरी या भेड़ के दूध से प्रोटीन और वसा प्राप्त होता है। यह जमाव (दूध) द्वारा निर्मित होता है जो केसीन मिसेल की अस्थिरता के कारण होता है, जो अंशांकन और चयनात्मक एकाग्रता की प्रक्रिया प्रारंभ करता है।[2] विशिष्ट रूप से, दूध को अम्लीकृत किया जाता है और फिर रेनेट के योग द्वारा जमाया जाता है, जिसमें रेनिन के रूप में जाना जाने वाला प्रोटियोलिटिक एंजाइम होता है जिसे काइमोसिन कहा जाता है; जिसे परंपरागत रूप से बछड़े (जानवर) के पेट से प्राप्त होता है, लेकिन वर्तमान में आनुवंशिक रूप से संशोधित सूक्ष्मजीवों से अधिक बार उत्पादित होता है। इसके बाद ठोसों को अलग किया जाता है और अंतिम रूप में दबाया जाता है।[29]

कई प्रोटीनों के विपरीत, केसीन गर्मी से स्कंदित नहीं होता है। थक्का जमने की प्रक्रिया के दौरान, दूध का थक्का बनाने वाले प्रोटिएजों केसीन के घुलनशील भाग, κ-केसीन पर कार्य करते हैं, इस प्रकार अस्थिर मिसेल अवस्था उत्पन्न होती है जिसके परिणामस्वरूप थक्का बनता है। जब काइमोसिन के साथ स्कंदित होता है, केसीन को कभी-कभी पैराकेसीन भी कहा जाता है। काइमोसिन (EC 3.4.23.4) एस्पार्टिक प्रोटीज है जो विशेष रूप से κ-केसीन के Phe105-Met106 में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलिसिस करता है, और इसे पनीर बनाने वाले उद्योग (राव एट अल।, 1998) के लिए सबसे कुशल प्रोटीज माना जाता है। दूसरी ओर, ब्रिटिश शब्दावली, असंतृप्त प्रोटीन के लिए केसीनोजेन और जमा हुए प्रोटीन के लिए केसीन शब्द का उपयोग करती है। दूध में विद्यमान होने के कारण यह कैल्सियम का लवण (रसायन) है।

प्रोटीन सप्लीमेंट

केसीन अणु का आकर्षक गुण पेट में जेल या थक्का बनाने की क्षमता है, जो इसे पोषक तत्वों की आपूर्ति में बहुत कुशल बनाती है। थक्का रक्त प्रवाह में अमीनो एसिड की निरंतर धीमी गति प्रदान करने में सक्षम होता है, जो कभी-कभी कई घंटों तक रहता है।[30] केसीन अधिकांश हाइड्रोलाइज्ड केसीन के रूप में उपलब्ध होता है, जिससे यह ट्रिप्सिन जैसे प्रोटीज द्वारा हाइड्रोलिसिस होता है। हाइड्रोलाइज्ड रूपों को कड़वा स्वाद के लिए जाना जाता है और इस प्रकार की खुराक अधिकांश शिशुओं और प्रयोगशाला जानवरों द्वारा अखंड केसीन के पक्ष में मना कर दी जाती है।[31]


प्लास्टिक और फाइबर

File:White casein Australian Royal Airforce pre-1953 buttons.jpg
सफ़ेद गैलालिथ राफ 1953 से पहले के बटन

कुछ प्रारंभिक प्लास्टिक केसीन पर आधारित थे। विशेष रूप से, गैलालिथ बटनों में उपयोग के लिए प्रसिद्ध था। एक्सट्रूडेड केसीन से फाइबर बनाया जा सकता है। केसीन फाइबर (संयुक्त राज्य अमेरिका में अरलैक के रूप में जाना जाता है) से बना कपड़ा लनीता , 1930 के दशक के दौरान इटली में विशेष रूप से लोकप्रिय था। सस्टेनेबल फैशन क्यूमिल्क जैसे नवीनतम इनोवेशन आधुनिक कपड़ों के लिए फाइबर के अधिक परिष्कृत उपयोग की प्रस्तुति कर रहे हैं।

चिकित्सा और दंत चिकित्सा उपयोग

ऑटिज्म से पीड़ित बच्चों के लिए केसीन और ग्लूटेन अपवर्जन आहार का कभी-कभी वैकल्पिक चिकित्सा में उपयोग किया जाता है। 2015 तक ऑटिस्टिक बच्चों के व्यवहार या संज्ञानात्मक और सामाजिक कार्यप्रणाली पर इस तरह के आहार का कोई प्रभाव पड़ने का प्रमाण सीमित और कमजोर था

केसीन-व्युत्पन्न यौगिकों का उपयोग अनाकार कैल्शियम फॉस्फेट (एसीपी) को स्थिर करने और एसीपी को दांतों की सतहों पर जारी करने के लिए दांतों रीमिनरलाइजेशन के उत्पादों में किया जाता है, जहां यह पुनर्खनिजीकरण की सुविधा प्रदान कर सकता है।[32][33]

<रेफ नाम= छाबरा छाबरा पप. 1–10 >Chhabra N, Chhabra A (2018). "कैसिइन फॉस्फोपेप्टाइड-एमॉर्फस कैल्शियम फॉस्फेट कॉम्प्लेक्स का उपयोग करके टूथ इनेमल का बेहतर पुनर्खनिजीकरण: एक समीक्षा". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1): 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.</रेफरी>

ऑटिज्म से पीड़ित बच्चों के लिए केसीन और ग्लूटेन अपवर्जन आहार का कभी-कभी वैकल्पिक चिकित्सा में उपयोग किया जाता है। 2015 तक ऑटिस्टिक बच्चों के व्यवहार या संज्ञानात्मक और सामाजिक कार्यप्रणाली पर इस तरह के आहार का कोई प्रभाव पड़ने का प्रमाण सीमित और कमजोर था।

रेफरी>Lange KW, Hauser J, Reissmann A (2015). "ऑटिज़्म के उपचार में ग्लूटेन-मुक्त और कैसिइन-मुक्त आहार।". Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 18 (6): 572–5. doi:10.1097/mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.</रेफरी>[34]


नैनो तकनीकी उपयोग

केसीन प्रोटीन में उनके आसानी से उपलब्ध स्रोत (दूध) के कारण नेनोमैटिरियल्स के रूप में उपयोग करने की क्षमता होती है और एमिलॉयड फाइब्रिल्स में सेल्फ-असेंबल होने की उनकी प्रवृत्ति होती है।[35]


संभावित स्वास्थ्य अभिप्राय और प्रतिकूल प्रभाव

दूध में ए1/ ए2 बीटा केसीन

Main article: A2 दूध

ए1 और ए2 बीटा-कैसीन बीटा-कैसीन दूध प्रोटीन के एकल-न्यूक्लियोटाइड बहुरूपता हैं जो अमीनो एसिड से भिन्न होते हैं; ए2 बीटा-कैसीन बनाने वाले अमीनो एसिड की श्रृंखला में पेप्टाइड स्थिति 67 पर होती है, जबकि ए1 बीटा-केसीन में हिस्टडीन उस स्थिति में होता है।[36][37] जिस प्रकार से बीटा-केसीन पाचन तंत्र में पाए जाने वाले एंजाइमों के साथ परस्पर क्रिया करता है, ए1 और ए2 को पाचन एंजाइमों द्वारा अलग प्रकार से संसाधित किया जाता है, और एक सात-अमीनो पेप्टाइड , बीटा-कैसोमोर्फिन -7, (बीसीएम-7) ए1-बीटा-केसीन के पाचन द्वारा जारी किया जा सकता है। ।[36]

ए1 बीटा-कैसीन प्रकार यूरोप(इटली और फ्रांस को छोड़कर जहां अधिक ए2 गायें हैं), संयुक्त राज्य अमेरिका, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड में गाय के दूध में पाया जाने वाला सबसे सामान्य प्रकार है।[38]

ए1 और ए2 बीटा-कैसीन प्रोटीन के बीच अंतर में महत्व 1990 के दशक की प्रारंभ में न्यूजीलैंड में वैज्ञानिकों द्वारा प्रारंभ में महामारी विज्ञान अनुसंधान और पशु अध्ययन के माध्यम से प्रारंभ हुई, जिसमें ए1 बीटा-केसीन प्रोटीन और विभिन्न पुरानी बीमारियों के साथ दूध के प्रसार के बीच संबंध पाया गया।[36] अनुसंधान ने वैज्ञानिक समुदाय और उद्यमियों में से कुछ के बीच मीडिया में महत्व उत्पन्न की।[36] ए2 कारपोरेशन कंपनी की स्थापना 2000 के दशक के प्रारंभ में हुई और न्यूजीलैंड में परीक्षण किया गया जिससे ए2 दूध को प्रीमियम दूध के रूप में बाजार में लाया जा सके, जो ए1 से पेप्टाइड्स की कमी के कारण स्वास्थ्यवर्धक है।[36] ए2 दूध ने साधारण दूध पर स्वास्थ्य चेतावनी की आवश्यकता के लिए खाद्य मानक ऑस्ट्रेलिया न्यूजीलैंड नियामक प्राधिकरण को याचिका भी दी।[36]

जनहित के उत्तर में, ए2 दूध का विपणन, और वैज्ञानिक साक्ष्य प्रकाशित किए गए। 2005 में प्रकाशित स्वतंत्र समीक्षा में यह भी पाया गया कि ए1 या ए2 दूध पीने के बीच पुरानी बीमारियों के अनुबंध के जोखिम पर कोई स्पष्ट अंतर नहीं है।[36] यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (ईएफएसए) ने वैज्ञानिक साहित्य की समीक्षा की और 2009 में समीक्षा प्रकाशित की जिसमें पुरानी बीमारियों और ए1 प्रोटीन के साथ दूध पीने के बीच कोई पहचान योग्य संबंध नहीं पाया गया।[38]


केसीन एलर्जी

आबादी का छोटा सा भाग जिसको केसीन से एलर्जी है।[39] केसीन खाद्य असहिष्णुता, जिसे दूध प्रोटीन असहिष्णुता के रूप में भी जाना जाता है, का अनुभव तब होता है जब शरीर केसीन के प्रोटीन को नहीं तोड़ पाता है।[40] केसीन एलर्जी या असहिष्णुता की व्यापकता छोटे बच्चों में 0.25 से 4.9% तक होती है।[41] बड़े बच्चों और वयस्कों के लिए नंबर ज्ञात नहीं हैं। ऑटिज्म स्पेक्ट्रम वाले लोगों के महत्वपूर्ण हिस्से में वयस्कता में केसीन प्रोटीन के लिए असहिष्णुता या एलर्जी होती है। इसका उपयोग चिकित्सकों और आहार विशेषज्ञों द्वारा उन लोगों में ऑटिज्म का पता लगाने के लिए किया जा सकता है जो पारंपरिक ऑटिस्टिक लक्षणों के साथ उपस्थित नहीं हो सकते हैं।[42][verification needed] केसीन-मुक्त, लस मुक्त (CFGF) के रूप में जाना जाने वाला आहार सामान्यतः इन व्यक्तियों द्वारा उनकी असहिष्णुता या एलर्जी की खोज के बाद किया जाता है।

केसीन जिसे गर्मी से उपचारित किया जाता है, शिशुओं को खिलाने पर अधिक एलर्जीक और पचाने में कठिन दिखाया गया है।[43] स्तन के दूध को सामान्यतः एलर्जी प्रतिक्रिया का कारण नहीं दिखाया गया है, लेकिन स्तनपान कराने वाले माता-पिता ने केसीन युक्त कुछ एलर्जी प्रतिक्रिया के स्थितियों में हर बार सावधानी के साथ शिशु को प्रशासित किया जाना चाहिए। केसीन-मुक्त आहार का पालन करने से उन शिशुओं के परिणामों में सुधार देखा गया है जो डेयरी प्रोटीन से एलर्जी या असहिष्णु होने पर स्तनपान करते हैं।[44] मां का दूध शिशु के लिए सबसे अच्छा भोजन सिद्ध हुआ है, और जहां उपलब्ध हो, पहले कोशिश करनी चाहिए।[45]

केसीन असहिष्णु व्यक्तियों को न्यूनतम प्रतिकूल प्रतिक्रिया के साथ प्रोटीन को पचाने में सहायता करने के लिए प्रोटीज का पूरक दिखाया गया है।[46]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683.
  2. ↑ 2.0 2.1 Robinson RK, ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. p. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ↑ "Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 12 November 2012.
  4. ↑ Early R (1997). "Milk Concentrates and Milk Powders". The technology of dairy products (2nd ed.). London: Springer-Verlag. p. 295. ISBN 9780751403442.
  5. ↑ Farrell HM (1973). "Models for Casein Micelle Formation". Journal of Dairy Science. 56 (9): 1195–1206. doi:10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4. PMID 4593735.
  6. ↑ "कैसिइन". The Columbia Electronic Encyclopedia (6th ed.). Columbia University. 2011.
  7. ↑ Dalgleish DG (1998). "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
  8. ↑ Panouillé, M.; Durand, D.; Nicolai, T.; Larquet, E.; Boisset, N. (2005). "Aggregation and gelation of micellar casein particles". Journal of Colloid and Interface Science. 287 (1): 85–93. doi:10.1016/j.jcis.2005.02.008. PMID 15914152.
  9. ↑ Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research. 46 (2): 317–323. doi:10.1017/S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060. S2CID 222355860.
  10. ↑ Lucey JA (2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID 11913691.
  11. ↑ Holt C (1992). "Structure an