केसीन: Difference between revisions

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== रचना ==
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कैसिइन में उच्च संख्या में [[ प्रोलाइन |प्रोलाइन]] अमीनो एसिड होते हैं जो प्रोटीन के सामान्य माध्यमिक संरचनात्मक रूपांकनों के निर्माण में बाधा डालते हैं। [[ डाइसल्फ़ाइड पुल |डाइसल्फ़ाइड पुल]] भी नहीं हैं। परिणामस्वरूप, इसकी अपेक्षाकृत कम [[ तृतीयक संरचना |तृतीयक संरचना]] है। यह अपेक्षाकृत [[ जल विरोधी |जल विरोधी]] है, जिससे यह [[ पानी |पानी]] में खराब घुलनशील हो जाता है। यह दूध में कणों के [[ निलंबन (रसायन विज्ञान) |निलंबन (रसायन विज्ञान)]] के रूप में पाया जाता है, जिसे कैसिइन [[ मिसेल |मिसेल]] कहा जाता है, जो सर्फेक्टेंट-प्रकार के मिसेल के साथ केवल सीमित समानता दिखाते हैं कि [[ हाइड्रोफिलिक |हाइड्रोफिलिक]] भाग सतह पर रहते हैं और वे गोलाकार होते हैं। चूंकि, [[ पृष्ठसक्रियकारक |पृष्ठसक्रियकारक]] मिसेल्स के विपरीत, कैसिइन मिसेल का आंतरिक भाग अत्यधिक हाइड्रेटेड होता है। मिसेलस में कैसिइन कैल्शियम [[ आयनों |आयनों]] और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। कई [[ आणविक मॉडल |आणविक मॉडल]] ों में से कोई भी मिसेल में कैसिइन की विशेष रचना के लिए जिम्मेदार हो सकता है।<ref>{{Cite journal|vauthors=Dalgleish DG|date=1998|title=Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities|journal=[[Journal of Dairy Science|J. Dairy Sci.]]|volume=81|issue=11|pages=3013–8|doi=10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5|doi-access=free}}</ref> उनमें से एक प्रस्ताव करता है कि माइक्रेलर न्यूक्लियस कई सबमिसेल्स द्वारा बनता है, परिधि में κ-केसीन के माइक्रोवेलोसिटीज होते हैं।<ref>{{cite journal |last1=Panouillé |first1=M. |last2=Durand |first2=D. |last3=Nicolai |first3=T. |last4=Larquet |first4=E. |last5=Boisset |first5=N. |date=2005 |title=Aggregation and gelation of micellar casein particles |url=https://doi.org/10.1016/j.jcis.2005.02.008 |journal=Journal of Colloid and Interface Science |volume=287 |issue=1 |pages=85–93 | pmid=15914152 | doi=10.1016/j.jcis.2005.02.008}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Walstra P|date=1979|title=The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications|journal=Journal of Dairy Research|volume=46|issue=2|pages=317–323|doi=10.1017/S0022029900017234|issn=1469-7629|pmid=469060|s2cid=222355860 }}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Lucey JA|date=2002|title=Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels|journal=[[Journal of Dairy Science|J. Dairy Sci.]]|volume=85|issue=2|pages=281–94|doi=10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2|pmid=11913691|doi-access=free}}</ref> एक अन्य मॉडल से पता चलता है कि केंद्रक कैसिइन-इंटरलिंक्ड तंतुओं द्वारा बनता है।<ref>{{Cite book|title=Advances in Protein Chemistry|vauthors=Holt C|publisher=Academic Press|year=1992|isbn=9780120342433|veditors=Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, Eisenberg DS|volume=43|pages=63–151|chapter=Structure and Stability of Bovine Casein Micelles|doi=10.1016/S0065-3233(08)60554-9|pmid=1442324|display-editors=3}}</ref> अंत में, सबसे हालिया मॉडल<ref>{{Cite journal|vauthors=Horne DS|date=1998|title=Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products|journal=International Dairy Journal|volume=8|issue=3|pages=171–7|doi=10.1016/S0958-6946(98)00040-5}}</ref> जेलिंग होने के लिए कैसिइन के बीच एक डबल लिंक का प्रस्ताव करता है। सभी तीन मॉडल मिसेलस को घुलनशील κ-कैसिइन अणुओं में लिपटे कैसिइन समुच्चय द्वारा गठित कोलाइडयन कणों के रूप में मानते हैं।
कैसिइन में उच्च संख्या में [[ प्रोलाइन |प्रोलाइन]] अमीनो एसिड होते हैं जो प्रोटीन के सामान्य माध्यमिक संरचनात्मक रूपांकनों के निर्माण में बाधा डालते हैं। [[ डाइसल्फ़ाइड पुल |डाइसल्फ़ाइड ब्रिड्जस]] भी नहीं हैं। परिणामस्वरूप, इसकी अपेक्षाकृत कम [[ तृतीयक संरचना |तृतीयक संरचना]] है। यह अपेक्षाकृत [[ जल विरोधी |जल विरोधी]] है, जिससे यह [[ पानी |पानी]] में खराब घुलनशील हो जाता है। यह दूध के कणों में [[ निलंबन (रसायन विज्ञान) |निलंबन (रसायन विज्ञान)]] के रूप में पाया जाता है, जिसे कैसिइन [[ मिसेल |मिसेल]] कहा जाता है, जो सर्फेक्टेंट-प्रकार के मिसेल के साथ केवल सीमित समानता दिखाते हैं कि [[ हाइड्रोफिलिक |हाइड्रोफिलिक]] भाग सतह पर रहते हैं और वह गोलाकार होते हैं। चूंकि, [[ पृष्ठसक्रियकारक |पृष्ठसक्रियकारक]] मिसेल्स के विपरीत, कैसिइन मिसेल का आंतरिक भाग अत्यधिक हाइड्रेटेड होता है। मिसेलस में कैसिइन कैल्शियम [[ आयनों |आयनों]] और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। कई [[ आणविक मॉडल |आणविक मॉडलों]] में से कोई भी मिसेल में कैसिइन की विशेष रचना के लिए जिम्मेदार हो सकता है।<ref>{{Cite journal|vauthors=Dalgleish DG|date=1998|title=Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities|journal=[[Journal of Dairy Science|J. Dairy Sci.]]|volume=81|issue=11|pages=3013–8|doi=10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5|doi-access=free}}</ref> उनमें से एक प्रस्ताव देता है कि माइक्रेलर न्यूक्लियस कई सबमिसेल्स द्वारा बनता है, परिधि में κ-केसीन के माइक्रोवेलोसिटीज होते हैं।<ref>{{cite journal |last1=Panouillé |first1=M. |last2=Durand |first2=D. |last3=Nicolai |first3=T. |last4=Larquet |first4=E. |last5=Boisset |first5=N. |date=2005 |title=Aggregation and gelation of micellar casein particles |url=https://doi.org/10.1016/j.jcis.2005.02.008 |journal=Journal of Colloid and Interface Science |volume=287 |issue=1 |pages=85–93 | pmid=15914152 | doi=10.1016/j.jcis.2005.02.008}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Walstra P|date=1979|title=The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications|journal=Journal of Dairy Research|volume=46|issue=2|pages=317–323|doi=10.1017/S0022029900017234|issn=1469-7629|pmid=469060|s2cid=222355860 }}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Lucey JA|date=2002|title=Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels|journal=[[Journal of Dairy Science|J. Dairy Sci.]]|volume=85|issue=2|pages=281–94|doi=10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2|pmid=11913691|doi-access=free}}</ref> एक अन्य मॉडल से पता चलता है कि केंद्रक कैसिइन-इंटरलिंक्ड तंतुओं द्वारा बनता है।<ref>{{Cite book|title=Advances in Protein Chemistry|vauthors=Holt C|publisher=Academic Press|year=1992|isbn=9780120342433|veditors=Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, Eisenberg DS|volume=43|pages=63–151|chapter=Structure and Stability of Bovine Casein Micelles|doi=10.1016/S0065-3233(08)60554-9|pmid=1442324|display-editors=3}}</ref> अंत में, सबसे नवीनतम मॉडल<ref>{{Cite journal|vauthors=Horne DS|date=1998|title=Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products|journal=International Dairy Journal|volume=8|issue=3|pages=171–7|doi=10.1016/S0958-6946(98)00040-5}}</ref> जेलिंग होने के लिए कैसिइन के बीच एक डबल लिंक का प्रस्ताव करता है। सभी तीन मॉडल मिसेलस को घुलनशील κ-कैसिइन अणुओं में लिपटे कैसिइन समुच्चय द्वारा गठित कोलाइडयन कणों के रूप में मानते हैं।


कैसिइन का समविद्युत बिंदु 4.6 है। चूँकि दूध का pH 6.6 होता है, कैसिइन का दूध में ऋणात्मक आवेश होता है। शुद्ध प्रोटीन पानी में अघुलनशील है। जबकि यह तटस्थ नमक के घोल में भी अघुलनशील है, यह तनु [[ क्षार |क्षार]] में और [[ नमक (रसायन विज्ञान) |नमक (रसायन विज्ञान)]] के जलीय [[ सोडियम ऑक्सालेट |सोडियम ऑक्सालेट]] और [[ नाजिया |नाजिया]] जैसे घोल में आसानी से फैलता है।
कैसिइन का समविद्युत बिंदु 4.6 है। चूँकि दूध का pH 6.6 होता है, कैसिइन का दूध में ऋणात्मक आवेश होता है। शुद्ध प्रोटीन पानी में अघुलनशील है। जबकि यह तटस्थ नमक के घोल में भी अघुलनशील है, यह तनु [[ क्षार |क्षार]] में और जलीय [[ सोडियम ऑक्सालेट |सोडियम ऑक्सालेट]] और [[ नाजिया |सोडियम एसीटेट]] जैसे [[ नमक (रसायन विज्ञान) |नमक (रसायन विज्ञान)]] के घोल में आसानी से फैलता है।


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Revision as of 07:30, 21 January 2023

कैसिइन (/ˈksn/ KAY-see-n, लैटिन केसस चीज़ से) संबंधित फॉसफ़ोप्रोटीन (αS1, aS2, β, K-केसीन|κ) का एक परिवार है जो सामान्यतः स्तनधारी दूध में पाए जाते हैं, जिसमें गाय के दूध में लगभग 80% प्रोटीन और मानव दूध में 20% से 60% प्रोटीन होती हैं।[1] भेड़ के दूध और भैंस के दूध में अन्य प्रकार के दूध की तुलना में कैसिइन की मात्रा अधिक होती है, मानव दूध में विशेष रूप से कम कैसिइन सामग्री होती है।[2]

कैसिइन के कई प्रकार के उपयोग हैं, पनीर का एक प्रमुख घटक होने से लेकर खाद्य योज्य के रूप में उपयोग करने तक।[3] कैसिइन का सबसे सामान्य रूप सोडियम केसिनेट है।[4] दूध में, कैसिइन कोलाइडल कैसिइन मिसेल बनाने के लिए पृथक्करण चरण से निकलना पड़ता है,जो एक प्रकार का स्रावित बायोमोलेक्यूलर कंडेनसेट हैं [5]

मिसेल कैसिइन

एक खाद्य स्रोत के रूप में, कैसिइन एमिनो एसिड , कार्बोहाइड्रेट और दो आवश्यक तत्वों, कैल्शियम और फास्फोरस की आपूर्ति करता है।[6]


रचना

कैसिइन में उच्च संख्या में प्रोलाइन अमीनो एसिड होते हैं जो प्रोटीन के सामान्य माध्यमिक संरचनात्मक रूपांकनों के निर्माण में बाधा डालते हैं। डाइसल्फ़ाइड ब्रिड्जस भी नहीं हैं। परिणामस्वरूप, इसकी अपेक्षाकृत कम तृतीयक संरचना है। यह अपेक्षाकृत जल विरोधी है, जिससे यह पानी में खराब घुलनशील हो जाता है। यह दूध के कणों में निलंबन (रसायन विज्ञान) के रूप में पाया जाता है, जिसे कैसिइन मिसेल कहा जाता है, जो सर्फेक्टेंट-प्रकार के मिसेल के साथ केवल सीमित समानता दिखाते हैं कि हाइड्रोफिलिक भाग सतह पर रहते हैं और वह गोलाकार होते हैं। चूंकि, पृष्ठसक्रियकारक मिसेल्स के विपरीत, कैसिइन मिसेल का आंतरिक भाग अत्यधिक हाइड्रेटेड होता है। मिसेलस में कैसिइन कैल्शियम आयनों और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। कई आणविक मॉडलों में से कोई भी मिसेल में कैसिइन की विशेष रचना के लिए जिम्मेदार हो सकता है।[7] उनमें से एक प्रस्ताव देता है कि माइक्रेलर न्यूक्लियस कई सबमिसेल्स द्वारा बनता है, परिधि में κ-केसीन के माइक्रोवेलोसिटीज होते हैं।[8][9][10] एक अन्य मॉडल से पता चलता है कि केंद्रक कैसिइन-इंटरलिंक्ड तंतुओं द्वारा बनता है।[11] अंत में, सबसे नवीनतम मॉडल[12] जेलिंग होने के लिए कैसिइन के बीच एक डबल लिंक का प्रस्ताव करता है। सभी तीन मॉडल मिसेलस को घुलनशील κ-कैसिइन अणुओं में लिपटे कैसिइन समुच्चय द्वारा गठित कोलाइडयन कणों के रूप में मानते हैं।

कैसिइन का समविद्युत बिंदु 4.6 है। चूँकि दूध का pH 6.6 होता है, कैसिइन का दूध में ऋणात्मक आवेश होता है। शुद्ध प्रोटीन पानी में अघुलनशील है। जबकि यह तटस्थ नमक के घोल में भी अघुलनशील है, यह तनु क्षार में और जलीय सोडियम ऑक्सालेट और सोडियम एसीटेट जैसे नमक (रसायन विज्ञान) के घोल में आसानी से फैलता है।

एंजाइम ट्रिप्सिन फास्फेट युक्त पेप्टोन को हाइड्रोलाइज कर सकता है। इसका उपयोग एक प्रकार के कार्बनिक चिपकने के लिए किया जाता है।[13]


उपयोग करता है

पेंट

म्यूएलहेम में एक पुराने नक़्क़ाशी ऑपरेशन में कैसिइन तैयार करना

कैसिइन पेंट कलाकारों द्वारा उपयोग किया जाने वाला एक तेज़-सुखाने वाला, पानी में घुलनशील माध्यम है। कैसिइन पेंट का उपयोग प्राचीन मिस्र के समय से टेम्पेरे पेंट के रूप में किया जाता रहा है, और 1960 के दशक के अंत तक वाणिज्यिक चित्रकारों द्वारा पसंद की सामग्री के रूप में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता था, जब एक्रिलिक पेंट के आगमन के साथ, कैसिइन कम लोकप्रिय हो गया।[14][15] यह अभी भी दर्शनीय चित्रकारों द्वारा व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, चूंकि ऐक्रेलिक ने उस क्षेत्र में भी अपनी पैठ बना ली है।[16]


गोंद

कैसिइन गोंद तैयार करना

कैसिइन-आधारित ग्लू कैसिइन, पानी और क्षार (सामान्यतः जलयोजित चूना और सोडियम हाइड्रॉक्साइड का मिश्रण) से तैयार किए जाते हैं। दूध वसा को हटाने के लिए स्किम्ड दूध है, फिर दूध खट्टा दूध है ताकि कैसिइन दूध दही के रूप में अवक्षेपित हो जाए। दही को धोया जाता है ( मट्ठा को हटाकर), और फिर पानी को निचोड़ने के लिए दही को दबाया जाता है (इसे सुखाकर पाउडर भी बनाया जा सकता है)। गोंद बनाने के लिए कैसिइन को क्षार (सामान्यतः सोडियम और कैल्शियम हाइड्रॉक्साइड दोनों) के साथ मिलाया जाता है। क्षार के विभिन्न मिश्रणों से बने गोंद के अलग-अलग गुण होते हैं। परिरक्षकों को भी जोड़ा जा सकता है।[17][18]

वे वुडवर्किंग के लिए लोकप्रिय थे, जिसमें विमान के लिए भी सम्मिलित था, 1939 में डे हैविलैंड अल्बाट्रॉस एयरलाइनर के रूप में।[19][20] कैसिइन गोंद का उपयोग ट्रांसफार्मर निर्माण (विशेष रूप से ट्रांसफॉर्मर बोर्ड) में इसकी तेल पारगम्यता के कारण भी किया जाता है।[21] Elmer's Products|Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue और कई अन्य बॉर्डन चिपकने वाले मूल रूप से कैसिइन से बने थे। जबकि एक कारण इसकी गैर विषैले प्रकृति थी, एक प्राथमिक कारक यह था कि इसका उपयोग करना किफायती था। 20वीं सदी के अंत में, बोर्डेन ने अपने सभी लोकप्रिय एडहेसिव में कैसिइन की जगह पॉलीविनाइल_अल्कोहल जैसे सिंथेटिक्स का उपयोग किया।

जबकि बड़े पैमाने पर सिंथेटिक रेजिन के साथ प्रतिस्थापित किया गया था, कैसिइन-आधारित ग्लू का अभी भी कुछ आला अनुप्रयोगों में उपयोग होता है, जैसे कि अग्निरोधक दरवाजों को लैमिनेट करना और बोतलों की लेबलिंग।[19][22][23][24] केसीन बढ़ते तापमान के साथ तेजी से पतला होता है, जिससे उत्पादन लाइन पर जार और बोतलों को लेबल करने के लिए पतली फिल्मों को जल्दी से लगाना आसान हो जाता है।[25]


भोजन

कई खाद्य पदार्थ, क्रीमर और टॉपिंग सभी में विभिन्न प्रकार के केसिनेट होते हैं। सोडियम केसीनेट प्रसंस्कृत खाद्य पदार्थों को स्थिर करने के लिए एक बड़े खाद्य योज्य के रूप में कार्य करता है, चूंकि कंपनियां कैल्शियम सामग्री को बढ़ाने और अपने उत्पादों में सोडियम के स्तर को कम करने के लिए कैल्शियम केसिनेट का उपयोग करने का विकल्प चुन सकती हैं।[26]

Caseinate Presence and Function in Different Products[27]
Product Caseinate % Function
Meat 2–20 Texture and nutrition
Cheese 3–28 Matrix formation, fat, and water binding
Ice Cream 1–7 Texture and stabilizer
Whipped toppings 2–11 Fat stabilization
Pasta 2–18 Texture, nutrition, and taste
Baked goods 1–15 Water binding

कैसिइन के मुख्य खाद्य उपयोग पाउडर के लिए होते हैं जिन्हें पानी में तेजी से फैलाव की आवश्यकता होती है, कॉफी क्रीमर से लेकर तत्काल क्रीम सूप तक। मीड जॉनसन ने 1920 के दशक की शुरुआत में गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल विकारों और शिशु पाचन समस्याओं को कम करने के लिए Casec नाम का एक उत्पाद पेश किया, जो उस समय बच्चों में मृत्यु का एक सामान्य कारण था।

ऐसा माना जाता है कि यह capsaicin , काली मिर्च के सक्रिय (गर्म) संघटक, जलेपीनोस, habanero और अन्य मिर्च मिर्च को बेअसर करता है।[28]


चीज़मेकिंग

चीज़ बनाने

पनीर में दूध से प्रोटीन और वसा होता है, सामान्यतः गाय का दूध , जल भैंस , बकरी का दूध या भेड़ का दूध । यह जमाव (दूध) द्वारा निर्मित होता है जो कैसिइन मिसेल की अस्थिरता के कारण होता है, जो अंशांकन और चयनात्मक एकाग्रता की प्रक्रिया शुरू करता है।[2]विशिष्ट रूप से, दूध को अम्लीकृत किया जाता है और फिर दौड़ा के योग द्वारा जमाया जाता है, जिसमें एक प्रोटियोलिटिक एंजाइम होता है जिसे काइमोसिन कहा जाता है; परंपरागत रूप से बछड़े (जानवर) के पेट से प्राप्त होता है, लेकिन वर्तमान में आनुवंशिक रूप से संशोधित सूक्ष्मजीवों से अधिक बार उत्पादित होता है। इसके बाद ठोसों को अलग किया जाता है और अंतिम रूप में दबाया जाता है।[29]

कई प्रोटीन ों के विपरीत, कैसिइन गर्मी से स्कंदित नहीं होता है। थक्का जमने की प्रक्रिया के दौरान, दूध का थक्का बनाने वाले प्रोटिएजों कैसिइन के घुलनशील हिस्से, के-केसीन | κ-केसीन पर कार्य करते हैं, इस प्रकार एक अस्थिर मिसेल अवस्था उत्पन्न होती है जिसके परिणामस्वरूप थक्का बनता है। जब काइमोसिन के साथ स्कंदित होता है, कैसिइन को कभी-कभी पैराकेसीन कहा जाता है। काइमोसिन (EC 3.4.23.4) एक एस्पार्टिक प्रोटीज है जो विशेष रूप से κ-केसीन के Phe105-Met106 में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलिसिस करता है, और इसे पनीर बनाने वाले उद्योग (राव एट अल।, 1998) के लिए सबसे कुशल प्रोटीज माना जाता है। दूसरी ओर, ब्रिटिश शब्दावली, असंतृप्त प्रोटीन के लिए केसीनोजेन और जमा हुए प्रोटीन के लिए कैसिइन शब्द का उपयोग करती है। दूध में विद्यमान होने के कारण यह कैल्सियम का लवण (रसायन) है।

प्रोटीन सप्लीमेंट

कैसिइन अणु की एक आकर्षक संपत्ति पेट में एक जेल या थक्का बनाने की क्षमता है, जो इसे पोषक तत्वों की आपूर्ति में बहुत कुशल बनाती है। थक्का रक्त प्रवाह में अमीनो एसिड की निरंतर धीमी गति प्रदान करने में सक्षम होता है, जो कभी-कभी कई घंटों तक रहता है।[30] कैसिइन अधिकांश हाइड्रोलाइज्ड कैसिइन के रूप में उपलब्ध होता है, जिससे यह ट्रिप्सिन जैसे प्रोटीज द्वारा हाइड्रोलिसिस होता है। हाइड्रोलाइज्ड रूपों को कड़वा स्वाद के लिए नोट किया जाता है और इस प्रकार की खुराक अधिकांश शिशुओं और प्रयोगशाला जानवरों द्वारा अखंड कैसिइन के पक्ष में मना कर दी जाती है।[31]


प्लास्टिक और फाइबर

सफ़ेद galalith RAAF 1953 से पहले के बटन

कुछ शुरुआती प्लास्टिक कैसिइन पर आधारित थे। विशेष रूप से, गैलालिथ बटन ों में उपयोग के लिए प्रसिद्ध था। एक्सट्रूडेड कैसिइन से फाइबर बनाया जा सकता है। कैसिइन फाइबर (संयुक्त राज्य अमेरिका में अरलैक के रूप में जाना जाता है) से बना एक कपड़ा लनीता , 1930 के दशक के दौरान इटली में विशेष रूप से लोकप्रिय था। सस्टेनेबल फैशन #Qmilk जैसे हालिया इनोवेशन आधुनिक कपड़ों के लिए फाइबर के अधिक परिष्कृत उपयोग की पेशकश कर रहे हैं।

चिकित्सा और दंत चिकित्सा उपयोग

कैसिइन-व्युत्पन्न यौगिकों का उपयोग अनाकार कैल्शियम फॉस्फेट (एसीपी) को स्थिर करने और एसीपी को दांतों की सतहों पर जारी करने के लिए दांतों के उत्पादों के पुनर्खनिजीकरण में किया जाता है, जहां यह पुनर्खनिजीकरण की सुविधा प्रदान कर सकता है।[32][33]<रेफ नाम= छाबरा छाबरा पप. 1–10 >Chhabra N, Chhabra A (2018). "कैसिइन फॉस्फोपेप्टाइड-एमॉर्फस कैल्शियम फॉस्फेट कॉम्प्लेक्स का उपयोग करके टूथ इनेमल का बेहतर पुनर्खनिजीकरण: एक समीक्षा". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1): 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.</रेफरी>

आत्मकेंद्रित से पीड़ित बच्चों के लिए कैसिइन और ग्लूटेन अपवर्जन आहार का कभी-कभी वैकल्पिक चिकित्सा में उपयोग किया जाता है। 2015 तक सबूत है कि ऑटिस्टिक बच्चों में इस प्रकार के आहार का व्यवहार या संज्ञानात्मक और सामाजिक कार्यप्रणाली पर कोई प्रभाव पड़ता है, सीमित और कमजोर था। रेफरी>Lange KW, Hauser J, Reissmann A (2015). "ऑटिज़्म के उपचार में ग्लूटेन-मुक्त और कैसिइन-मुक्त आहार।". Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 18 (6): 572–5. doi:10.1097/mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.</रेफरी>[34]


नैनो तकनीकी उपयोग

कैसिइन प्रोटीन में उनके आसानी से उपलब्ध स्रोत (दूध) के कारण नेनो सामग्री के रूप में उपयोग करने की क्षमता होती है और अमाइलॉइड फाइब्रिल्स में आत्म-इकट्ठा होने की उनकी प्रवृत्ति होती है।[35]


संभावित स्वास्थ्य मुद्दे और प्रतिकूल प्रभाव

दूध में A1/A2 बीटा कैसिइन

A1 और A2 बीटा-कैसीन बीटा-कैसीन दूध प्रोटीन के एकल-न्यूक्लियोटाइड बहुरूपता हैं जो एक अमीनो एसिड से भिन्न होते हैं; पेप्टाइड अनुक्रम में स्थिति 67 पर एक प्रोलाइन होता है जो A2 बीटा-कैसीन बनाता है, जबकि A1 बीटा-केसीन में हिस्टडीन उस स्थिति में होता है।[36][37] जिस प्रकार से बीटा-केसीन पाचन तंत्र में पाए जाने वाले एंजाइमों के साथ परस्पर क्रिया करता है, ए1 और ए2 को पाचन एंजाइमों द्वारा अलग प्रकार से संसाधित किया जाता है, और एक सात-अमीनो पेप्टाइड , बीटा-कैसोमोर्फिन -7, (बीसीएम-7) पाचन द्वारा जारी किया जा सकता है। A1-बीटा-कैसिइन की।[36]

A1 बीटा-कैसीन प्रकार यूरोप में गाय के दूध में पाया जाने वाला सबसे सामान्य प्रकार है (इटली और फ्रांस को छोड़कर जहां अधिक A2 गायें हैं), संयुक्त राज्य अमेरिका, ऑस्ट्रेलिया और न्यूजीलैंड।[38]

A1 और A2 बीटा-कैसीन प्रोटीन के बीच अंतर में रुचि 1990 के दशक की शुरुआत में न्यूजीलैंड में वैज्ञानिकों द्वारा शुरू में महामारी विज्ञान अनुसंधान और पशु अध्ययन के माध्यम से शुरू हुई, जिसमें A1 बीटा-केसीन प्रोटीन और विभिन्न पुरानी बीमारियों के साथ दूध के प्रसार के बीच संबंध पाया गया।[36]अनुसंधान ने वैज्ञानिक समुदाय और उद्यमियों में से कुछ के बीच मीडिया में रुचि पैदा की।[36] एक कंपनी, A2 Corporation, की स्थापना 2000 के दशक की शुरुआत में न्यूजीलैंड में परीक्षण और A2 दूध को प्रीमियम दूध के रूप में बाजार में लाने के लिए की गई थी जो A1 से पेप्टाइड्स की कमी के कारण स्वास्थ्यवर्धक है।[36]A2 दूध ने साधारण दूध पर स्वास्थ्य चेतावनी की आवश्यकता के लिए खाद्य मानक ऑस्ट्रेलिया न्यूजीलैंड नियामक प्राधिकरण को याचिका भी दी।[36]

जनहित के लिए प्रतिक्रिया, A2 दूध का विपणन, और प्रकाशित किए गए वैज्ञानिक साक्ष्य। 2005 में प्रकाशित एक स्वतंत्र समीक्षा में यह भी पाया गया कि ए1 या ए2 दूध पीने के बीच पुरानी बीमारियों के अनुबंध के जोखिम पर कोई स्पष्ट अंतर नहीं है।[36] यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (ईएफएसए) ने वैज्ञानिक साहित्य की समीक्षा की और 2009 में एक समीक्षा प्रकाशित की जिसमें पुरानी बीमारियों और ए1 प्रोटीन के साथ दूध पीने के बीच कोई पहचान योग्य संबंध नहीं पाया गया।[38]


कैसिइन एलर्जी

आबादी का एक छोटा सा हिस्सा कैसिइन से एलर्जी है।[39] कैसिइन खाद्य असहिष्णुता, जिसे दूध प्रोटीन असहिष्णुता के रूप में भी जाना जाता है, का अनुभव तब होता है जब शरीर कैसिइन के प्रोटीन को नहीं तोड़ पाता है।[40] कैसिइन एलर्जी या असहिष्णुता की व्यापकता छोटे बच्चों में 0.25 से 4.9% तक होती है।[41] बड़े बच्चों और वयस्कों के लिए नंबर ज्ञात नहीं हैं। ऑटिज्म स्पेक्ट्रम वाले लोगों के एक महत्वपूर्ण हिस्से में वयस्कता में कैसिइन प्रोटीन के लिए असहिष्णुता या एलर्जी होती है। इसका उपयोग चिकित्सकों और आहार विशेषज्ञों द्वारा उन लोगों में ऑटिज्म का पता लगाने के लिए किया जा सकता है जो पारंपरिक ऑटिस्टिक लक्षण ों के साथ उपस्थित नहीं हो सकते हैं।[42][verification needed] एक ग्लूटेन-मुक्त, कैसिइन-मुक्त आहार | कैसिइन-मुक्त, लस मुक्त (CFGF) के रूप में जाना जाने वाला आहार सामान्यतः इन व्यक्तियों द्वारा उनकी असहिष्णुता या एलर्जी की खोज के बाद किया जाता है।

कैसिइन जिसे गर्मी से उपचारित किया जाता है, शिशुओं को खिलाने पर अधिक एलर्जीक और पचाने में कठिन दिखाया गया है।[43] स्तन के दूध को सामान्यतः एलर्जी प्रतिक्रिया का कारण नहीं दिखाया गया है, लेकिन स्तनपान कराने वाले माता-पिता ने कैसिइन युक्त कुछ एलर्जी प्रतिक्रिया के स्थितियों में हर बार सावधानी के साथ शिशु को प्रशासित किया जाना चाहिए। ग्लूटेन-मुक्त, कैसिइन-मुक्त आहार का पालन करना। केसीन-मुक्त आहार उन शिशुओं के परिणामों में सुधार करने के लिए दिखाया गया है जो डेयरी प्रोटीन से एलर्जी या असहिष्णु हैं।[44] मां का दूध एक शिशु के लिए सबसे अच्छा भोजन सिद्ध हुआ है, और जहां उपलब्ध हो, पहले कोशिश करनी चाहिए।[45] कैसिइन असहिष्णु व्यक्तियों को न्यूनतम प्रतिकूल प्रतिक्रिया के साथ प्रोटीन को पचाने में मदद करने के लिए प्रोटीज का पूरक दिखाया गया है।[46]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683.
  2. 2.0 2.1 Robinson RK, ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. p. 3. ISBN 9780471385967.