हेमोसाइनिन: Difference between revisions
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{{Pfam_box | {{Pfam_box | ||
| Symbol = Hemocyanin_M | | Symbol = Hemocyanin_M | ||
| Name = | | Name = हेमोसायनिन, कॉपर युक्त डोमेन | ||
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| caption = | | caption = [[ऑक्टोपस]] के हेमोसाइनिन से एकल ऑक्सीजन युक्त कार्यात्मक इकाई | ||
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| caption = | | caption = ''[[पैनुलिरस इंटरप्टस]]'' से हेक्सामेरिक हेमोसायनिन की क्रिस्टल संरचना 3.2 एंगस्ट्रॉम रिज़ॉल्यूशन पर परिष्कृत की गई | ||
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| caption = | | caption = आर्थ्रोपोड हेमोसाइनिन की ऑक्सीजनयुक्त और ऑक्सीजन रहित अवस्थाओं का क्रिस्टलोग्राफिक विश्लेषण असामान्य अंतर दिखाता है | ||
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हेमोसायनिन (जिसे हेमोसायनिन और संक्षिप्त रूप में एचसी भी कहा जाता है) [[प्रोटीन]] हैं जो कुछ अकशेरुकी जानवरों के | |||
'''हेमोसायनिन''' (जिसे हेमोसायनिन और संक्षिप्त रूप में एचसी भी कहा जाता है) [[प्रोटीन]] हैं जो कुछ अकशेरुकी जानवरों के निकाय में [[ऑक्सीजन]] पहुंचाते हैं। इन [[मेटालोप्रोटीन]] में दो तांबे के परमाणु होते हैं जो ऑक्सीजन अणु (O<sub>2</sub>) को विपरीत रूप से बांधते हैं। ऑक्सीजन परिवहन अणु के रूप में उपयोग की आवृत्ति में वे [[हीमोग्लोबिन]] के बाद दूसरे स्थान पर हैं। कशेरुकियों में पाए जाने वाले [[लाल रक्त कोशिकाओं]] में हीमोग्लोबिन के विपरीत, हेमोसाइनिन रक्त कोशिकाओं में सीमित नहीं होते हैं, किंतु सीधे [[ hemolymph |हेमोलिम्फ]] में निलंबित होते हैं। ऑक्सीजनीकरण के कारण [[रंग]]हीन Cu(I) विऑक्सीजनित रूप और नीले Cu(II) ऑक्सीजनयुक्त रूप के मध्य रंग परिवर्तित हो जाता है।<ref name="pmid24486681">{{cite journal | vauthors = Coates CJ, Nairn J | title = हेमोसाइनिन के विविध प्रतिरक्षा कार्य| journal = Developmental and Comparative Immunology | volume = 45 | issue = 1 | pages = 43–55 | date = July 2014 | pmid = 24486681 | doi = 10.1016/j.dci.2014.01.021 }}</ref> | |||
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== प्रजाति वितरण == | == प्रजाति वितरण == | ||
हेमोसाइनिन की खोज सबसे पहले 1878 में [[लियोन फ्रेडरिक]] द्वारा [[आम ऑक्टोपस|ऑक्टोपस वल्गरिस]] में की गई थी। मोलस्क में तांबे की उपस्थिति का पता इससे भी पहले 1833 में [[बार्टोलोमियो विज़ियो]] द्वारा लगाया गया था।<ref>{{Cite journal | vauthors = Ghiretti-Magaldi A, Ghiretti F |date=1992 |title=हेमोसाइनिन का पूर्व-इतिहास। मोलस्क के रक्त में तांबे की खोज|url=http://link.springer.com/10.1007/BF01919143 |journal=Experientia |language=en |volume=48 |issue=10 |pages=971–972 |doi=10.1007/BF01919143 |s2cid=33290596 |issn=0014-4754}}</ref> हेमोसाइनिन [[cephalopods|सेफलोपोड्स]] और [[क्रसटेशियन]] सहित [[मोलस्का]] और [[ ऑर्थ्रोपोड |ऑर्थ्रोपोड]] में पाए जाते हैं और कुछ भूमि आर्थ्रोपोड्स जैसे टारेंटयुला [[यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम]] द्वारा उपयोग किए जाते हैं।<ref name="Voit_2000">{{cite journal | vauthors = Voit R, Feldmaier-Fuchs G, Schweikardt T, Decker H, Burmester T | title = टारेंटयुला यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम के 24-मेर हेमोसाइनिन का पूरा अनुक्रम। उपइकाइयों की संरचना और इंट्रामोल्युलर विकास| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 275 | issue = 50 | pages = 39339–39344 | date = December 2000 | pmid = 10961996 | doi = 10.1074/jbc.M005442200 | doi-access = free }}</ref> [[सम्राट बिच्छू|एम्परर स्कोर्पियन]],<ref>{{cite journal | vauthors = Jaenicke E, Pairet B, Hartmann H, Decker H | title = सम्राट बिच्छू (पांडिनस इम्पीरेटर) के 24-मेरिक हेमोसाइनिन के क्रिस्टल का क्रिस्टलीकरण और प्रारंभिक विश्लेषण| journal = PLOS ONE | volume = 7 | issue = 3 | pages = e32548 | year = 2012 | pmid = 22403673 | pmc = 3293826 | doi = 10.1371/journal.pone.0032548 | doi-access = free | bibcode = 2012PLoSO...732548J }}</ref> और सेंटीपीड [[स्कुटिगेरा कोलोप्ट्राटा]] | हेमोसाइनिन की खोज सबसे पहले 1878 में [[लियोन फ्रेडरिक]] द्वारा [[आम ऑक्टोपस|ऑक्टोपस वल्गरिस]] में की गई थी। मोलस्क में तांबे की उपस्थिति का पता इससे भी पहले 1833 में [[बार्टोलोमियो विज़ियो]] द्वारा लगाया गया था।<ref>{{Cite journal | vauthors = Ghiretti-Magaldi A, Ghiretti F |date=1992 |title=हेमोसाइनिन का पूर्व-इतिहास। मोलस्क के रक्त में तांबे की खोज|url=http://link.springer.com/10.1007/BF01919143 |journal=Experientia |language=en |volume=48 |issue=10 |pages=971–972 |doi=10.1007/BF01919143 |s2cid=33290596 |issn=0014-4754}}</ref> हेमोसाइनिन [[cephalopods|सेफलोपोड्स]] और [[क्रसटेशियन]] सहित [[मोलस्का]] और [[ ऑर्थ्रोपोड |ऑर्थ्रोपोड]] में पाए जाते हैं और कुछ भूमि आर्थ्रोपोड्स जैसे टारेंटयुला [[यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम]] द्वारा उपयोग किए जाते हैं।<ref name="Voit_2000">{{cite journal | vauthors = Voit R, Feldmaier-Fuchs G, Schweikardt T, Decker H, Burmester T | title = टारेंटयुला यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम के 24-मेर हेमोसाइनिन का पूरा अनुक्रम। उपइकाइयों की संरचना और इंट्रामोल्युलर विकास| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 275 | issue = 50 | pages = 39339–39344 | date = December 2000 | pmid = 10961996 | doi = 10.1074/jbc.M005442200 | doi-access = free }}</ref> [[सम्राट बिच्छू|एम्परर स्कोर्पियन]],<ref>{{cite journal | vauthors = Jaenicke E, Pairet B, Hartmann H, Decker H | title = सम्राट बिच्छू (पांडिनस इम्पीरेटर) के 24-मेरिक हेमोसाइनिन के क्रिस्टल का क्रिस्टलीकरण और प्रारंभिक विश्लेषण| journal = PLOS ONE | volume = 7 | issue = 3 | pages = e32548 | year = 2012 | pmid = 22403673 | pmc = 3293826 | doi = 10.1371/journal.pone.0032548 | doi-access = free | bibcode = 2012PLoSO...732548J }}</ref> और सेंटीपीड [[स्कुटिगेरा कोलोप्ट्राटा]] इसके अतिरिक्त, विभिन्न कीड़ों में लार्वा संग्रहण प्रोटीन हीमोसायनिन से प्राप्त होते हुए प्रतीत होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Beintema JJ, Stam WT, Hazes B, Smidt MP | title = आर्थ्रोपोड हेमोसाइनिन और कीट भंडारण प्रोटीन (हेक्सामेरिन) का विकास| journal = Molecular Biology and Evolution | volume = 11 | issue = 3 | pages = 493–503 | date = May 1994 | pmid = 8015442 | doi = 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040129 | doi-access = free }}</ref> | ||
* {{cite web |date=June 22, 2012 |title=सम्राट बिच्छू के नीले खून का एक्स-रे किया गया|website=Johannes Gutenberg-Universität Mainz |url=http://www.uni-mainz.de/presse/15460_ENG_HTML.php}} | * {{cite web |date=June 22, 2012 |title=सम्राट बिच्छू के नीले खून का एक्स-रे किया गया|website=Johannes Gutenberg-Universität Mainz |url=http://www.uni-mainz.de/presse/15460_ENG_HTML.php}} | ||
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फेनोलॉक्सिडेज़ तांबे युक्त टायरोसिनेस हैं। ये प्रोटीन आर्थ्रोपोड क्यूटिकल के स्क्लेरोटाइजेशन की प्रक्रिया, घाव भरने और हास्य प्रतिरक्षा रक्षा में सम्मिलित होते हैं। फेनोलॉक्सिडेज़ को [[ज़ाइमोजेन]] द्वारा संश्लेषित किया जाता है और [[ N- टर्मिनस |एन- टर्मिनस]] [[पेप्टाइड]] को साफ़ करके सक्रिय किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Cerenius L, Söderhäll K | title = अकशेरुकी जीवों में प्रोफेनोलॉक्सीडेज-सक्रिय करने वाली प्रणाली| journal = Immunological Reviews | volume = 198 | issue = 1 | pages = 116–126 | date = April 2004 | pmid = 15199959 | doi = 10.1111/j.0105-2896.2004.00116.x | s2cid = 10614298 }}</ref> | फेनोलॉक्सिडेज़ तांबे युक्त टायरोसिनेस हैं। ये प्रोटीन आर्थ्रोपोड क्यूटिकल के स्क्लेरोटाइजेशन की प्रक्रिया, घाव भरने और हास्य प्रतिरक्षा रक्षा में सम्मिलित होते हैं। फेनोलॉक्सिडेज़ को [[ज़ाइमोजेन]] द्वारा संश्लेषित किया जाता है और [[ N- टर्मिनस |एन- टर्मिनस]] [[पेप्टाइड]] को साफ़ करके सक्रिय किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Cerenius L, Söderhäll K | title = अकशेरुकी जीवों में प्रोफेनोलॉक्सीडेज-सक्रिय करने वाली प्रणाली| journal = Immunological Reviews | volume = 198 | issue = 1 | pages = 116–126 | date = April 2004 | pmid = 15199959 | doi = 10.1111/j.0105-2896.2004.00116.x | s2cid = 10614298 }}</ref> | ||
हेक्सामेरिन | हेक्सामेरिन संग्रहण प्रोटीन हैं जो सामान्यतः कीड़ों में पाए जाते हैं। ये प्रोटीन लार्वा वसा निकाय द्वारा संश्लेषित होते हैं और पिघलने के चक्र या पोषण संबंधी स्थितियों से जुड़े होते हैं।<ref>{{Cite journal|vauthors=Terwilliger NB|date=1999|title=क्रस्टेशियंस और कीड़ों में हेमोलिम्फ प्रोटीन और मोल्टिंग|journal=American Zoologist|volume=39|issue=3|pages=589–599|doi=10.1093/icb/39.3.589|doi-access=free}}</ref> | ||
स्यूडोहेमोसायनिन और क्रिप्टोसायनिन आनुवंशिक अनुक्रम क्रस्टेशियंस में हेमोसायनिन से निकटता से संबंधित हैं। इन प्रोटीनों की संरचना और कार्य समान होते हैं, किंतु तांबे को बांधने वाली साइटों की कमी होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Terwilliger NB, Dangott L, Ryan M | title = Cryptocyanin, a crustacean molting protein: evolutionary link with arthropod hemocyanins and insect hexamerins | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 96 | issue = 5 | pages = 2013–2018 | date = March 1999 | pmid = 10051586 | pmc = 26728 | doi = 10.1073/pnas.96.5.2013 | doi-access = free | bibcode = 1999PNAS...96.2013T }}</ref> | स्यूडोहेमोसायनिन और क्रिप्टोसायनिन आनुवंशिक अनुक्रम क्रस्टेशियंस में हेमोसायनिन से निकटता से संबंधित हैं। इन प्रोटीनों की संरचना और कार्य समान होते हैं, किंतु तांबे को बांधने वाली साइटों की कमी होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Terwilliger NB, Dangott L, Ryan M | title = Cryptocyanin, a crustacean molting protein: evolutionary link with arthropod hemocyanins and insect hexamerins | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 96 | issue = 5 | pages = 2013–2018 | date = March 1999 | pmid = 10051586 | pmc = 26728 | doi = 10.1073/pnas.96.5.2013 | doi-access = free | bibcode = 1999PNAS...96.2013T }}</ref> | ||
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यद्यपि हीमोसायनिन का श्वसन कार्य हीमोग्लोबिन के समान है, किंतु इसकी आणविक संरचना और तंत्र में महत्वपूर्ण अंतर हैं। जबकि हीमोग्लोबिन अपने लौह परमाणुओं को [[पॉरफाइरिन]] रिंग्स (हीम समूह) में ले जाता है, हेमोसाइनिन के तांबे के परमाणु हिस्टिडीन अवशेषों द्वारा समन्वित [[कृत्रिम समूह]] के रूप में बंधे होते हैं। प्रत्येक हेमोसाइनिन मोनोमर छह [[हिस्टडीन]] अवशेषों के [[ imidazole |इमिडाज़ोल]] रिंगों के साथ क्रिया के माध्यम से तांबे (आई) धनायनों की जोड़ी रखता है।<ref name="Rannulu, N. S.">{{cite journal | vauthors = Rannulu NS, Rodgers MT | title = Solvation of copper ions by imidazole: structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1-4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding | journal = Physical Chemistry Chemical Physics | volume = 7 | issue = 5 | pages = 1014–1025 | date = March 2005 | pmid = 19791394 | doi = 10.1039/b418141g | bibcode = 2005PCCP....7.1014R }}</ref> यह देखा गया है कि ऑक्सीजन परिवहन के लिए हेमोसाइनिन का उपयोग करने वाली प्रजातियों में कम ऑक्सीजन दबाव वाले ठंडे वातावरण में रहने वाले [[ क्रसटेशियन |क्रसटेशियन]] सम्मिलित हैं। इन परिस्थितियों में हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन परिवहन हीमोसाइनिन ऑक्सीजन परिवहन की तुलना में कम कुशल है।<ref name="pmid22791630">{{cite journal | vauthors = Strobel A, Hu MY, Gutowska MA, Lieb B, Lucassen M, Melzner F, Pörtner HO, Mark FC | display-authors = 6 | title = सामान्य कटलफिश सेपिया ऑफिसिनैलिस में विभिन्न हेमोसाइनिन आइसोफॉर्म की सापेक्ष अभिव्यक्ति पर तापमान, हाइपरकेनिया और विकास का प्रभाव| journal = Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology | volume = 317 | issue = 8 | pages = 511–523 | date = December 2012 | pmid = 22791630 | doi = 10.1002/jez.1743 | url = https://epic.awi.de/id/eprint/31021/2/Strobel_etal_2012a.pdf }}</ref> फिर भी, हेमोसाइनिन का उपयोग करने वाले स्थलीय आर्थ्रोपोड भी हैं, विशेष रूप से मकड़ियों और बिच्छू, जो गर्म जलवायु में रहते हैं। अणु संरचनागत रूप से स्थिर है और 90 डिग्री सेल्सियस तक के तापमान पर पूरी तरह से कार्य करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sterner R, Vogl T, Hinz HJ, Penz F, Hoff R, Föll R, Decker H | title = टारेंटयुला हेमोसाइनिन की अत्यधिक थर्मोस्टेबिलिटी| journal = FEBS Letters | volume = 364 | issue = 1 | pages = 9–12 | date = May 1995 | pmid = 7750550 | doi = 10.1016/0014-5793(95)00341-6 | doi-access = free }}</ref> | यद्यपि हीमोसायनिन का श्वसन कार्य हीमोग्लोबिन के समान है, किंतु इसकी आणविक संरचना और तंत्र में महत्वपूर्ण अंतर हैं। जबकि हीमोग्लोबिन अपने लौह परमाणुओं को [[पॉरफाइरिन]] रिंग्स (हीम समूह) में ले जाता है, हेमोसाइनिन के तांबे के परमाणु हिस्टिडीन अवशेषों द्वारा समन्वित [[कृत्रिम समूह]] के रूप में बंधे होते हैं। प्रत्येक हेमोसाइनिन मोनोमर छह [[हिस्टडीन]] अवशेषों के [[ imidazole |इमिडाज़ोल]] रिंगों के साथ क्रिया के माध्यम से तांबे (आई) धनायनों की जोड़ी रखता है।<ref name="Rannulu, N. S.">{{cite journal | vauthors = Rannulu NS, Rodgers MT | title = Solvation of copper ions by imidazole: structures and sequential binding energies of Cu+(imidazole)x, x = 1-4. Competition between ion solvation and hydrogen bonding | journal = Physical Chemistry Chemical Physics | volume = 7 | issue = 5 | pages = 1014–1025 | date = March 2005 | pmid = 19791394 | doi = 10.1039/b418141g | bibcode = 2005PCCP....7.1014R }}</ref> यह देखा गया है कि ऑक्सीजन परिवहन के लिए हेमोसाइनिन का उपयोग करने वाली प्रजातियों में कम ऑक्सीजन दबाव वाले ठंडे वातावरण में रहने वाले [[ क्रसटेशियन |क्रसटेशियन]] सम्मिलित हैं। इन परिस्थितियों में हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन परिवहन हीमोसाइनिन ऑक्सीजन परिवहन की तुलना में कम कुशल है।<ref name="pmid22791630">{{cite journal | vauthors = Strobel A, Hu MY, Gutowska MA, Lieb B, Lucassen M, Melzner F, Pörtner HO, Mark FC | display-authors = 6 | title = सामान्य कटलफिश सेपिया ऑफिसिनैलिस में विभिन्न हेमोसाइनिन आइसोफॉर्म की सापेक्ष अभिव्यक्ति पर तापमान, हाइपरकेनिया और विकास का प्रभाव| journal = Journal of Experimental Zoology. Part A, Ecological Genetics and Physiology | volume = 317 | issue = 8 | pages = 511–523 | date = December 2012 | pmid = 22791630 | doi = 10.1002/jez.1743 | url = https://epic.awi.de/id/eprint/31021/2/Strobel_etal_2012a.pdf }}</ref> फिर भी, हेमोसाइनिन का उपयोग करने वाले स्थलीय आर्थ्रोपोड भी हैं, विशेष रूप से मकड़ियों और बिच्छू, जो गर्म जलवायु में रहते हैं। अणु संरचनागत रूप से स्थिर है और 90 डिग्री सेल्सियस तक के तापमान पर पूरी तरह से कार्य करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sterner R, Vogl T, Hinz HJ, Penz F, Hoff R, Föll R, Decker H | title = टारेंटयुला हेमोसाइनिन की अत्यधिक थर्मोस्टेबिलिटी| journal = FEBS Letters | volume = 364 | issue = 1 | pages = 9–12 | date = May 1995 | pmid = 7750550 | doi = 10.1016/0014-5793(95)00341-6 | doi-access = free }}</ref> | ||
अधिकांश हीमोसायनिन ऑक्सीजन गैर-[[सहकारी बंधन]] से बंधते हैं और रक्त की प्रति मात्रा में ऑक्सीजन के परिवहन में हीमोग्लोबिन की तुलना में लगभग एक-चौथाई कुशल होते हैं। [[प्रोटीन कॉम्प्लेक्स]] में स्टेरिक [[ प्रोटीन की तह |प्रोटीन की तह]] परिवर्तनों के कारण हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को सहकारी रूप से बांधता है, जिससे आंशिक रूप से ऑक्सीजनित होने पर ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की आत्मीयता बढ़ जाती है। हॉर्सशू केकड़ों के कुछ हेमोसाइनिन और [[ arthropods |आर्थ्रोपोड्स]] की कुछ अन्य प्रजातियों में, 1.6-3.0 के हिल गुणांक के साथ, सहकारी बंधन देखा जाता है। [[पहाड़ी गुणांक]] प्रजातियों और प्रयोगशाला माप सेटिंग्स के आधार पर भिन्न होते हैं। तुलना के लिए, हीमोग्लोबिन का हिल गुणांक सामान्यतः 2.8-3.0 होता है। सहकारी बाइंडिंग की इन स्थितियों में हेमोसाइनिन को 6 सबयूनिट (हेक्सामेर) के प्रोटीन उप-परिसरों में व्यवस्थित किया गया था, जिनमें से प्रत्येक में ऑक्सीजन बाइंडिंग साइट थी; परिसर में इकाई पर ऑक्सीजन बांधने से पड़ोसी इकाइयों की आत्मीयता बढ़ जाएगी। प्रत्येक हेक्सामेर कॉम्प्लेक्स को दर्जनों हेक्सामेरों का बड़ा कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए एक साथ व्यवस्थित किया गया था। अध्ययन में, सहकारी बंधन को बड़े परिसर में एक साथ व्यवस्थित होने वाले हेक्सामर्स पर निर्भर पाया गया, जो हेक्सामर्स के | इस प्रकार अधिकांश हीमोसायनिन ऑक्सीजन गैर-[[सहकारी बंधन]] से बंधते हैं और रक्त की प्रति मात्रा में ऑक्सीजन के परिवहन में हीमोग्लोबिन की तुलना में लगभग एक-चौथाई कुशल होते हैं। [[प्रोटीन कॉम्प्लेक्स]] में स्टेरिक [[ प्रोटीन की तह |प्रोटीन की तह]] परिवर्तनों के कारण हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को सहकारी रूप से बांधता है, जिससे आंशिक रूप से ऑक्सीजनित होने पर ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की आत्मीयता बढ़ जाती है। हॉर्सशू केकड़ों के कुछ हेमोसाइनिन और [[ arthropods |आर्थ्रोपोड्स]] की कुछ अन्य प्रजातियों में, 1.6-3.0 के हिल गुणांक के साथ, सहकारी बंधन देखा जाता है। [[पहाड़ी गुणांक]] प्रजातियों और प्रयोगशाला माप सेटिंग्स के आधार पर भिन्न होते हैं। तुलना के लिए, हीमोग्लोबिन का हिल गुणांक सामान्यतः 2.8-3.0 होता है। इस प्रकार सहकारी बाइंडिंग की इन स्थितियों में हेमोसाइनिन को 6 सबयूनिट (हेक्सामेर) के प्रोटीन उप-परिसरों में व्यवस्थित किया गया था, जिनमें से प्रत्येक में ऑक्सीजन बाइंडिंग साइट थी; परिसर में इकाई पर ऑक्सीजन बांधने से पड़ोसी इकाइयों की आत्मीयता बढ़ जाएगी। प्रत्येक हेक्सामेर कॉम्प्लेक्स को दर्जनों हेक्सामेरों का बड़ा कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए एक साथ व्यवस्थित किया गया था। अध्ययन में, सहकारी बंधन को बड़े परिसर में एक साथ व्यवस्थित होने वाले हेक्सामर्स पर निर्भर पाया गया, जो हेक्सामर्स के मध्य सहकारी बंधन का सुझाव देता है। हेमोसाइनिन ऑक्सीजन-बाध्यकारी प्रोफ़ाइल भी घुले हुए नमक आयन के स्तर और [[पीएच]] से प्रभावित होती है।<ref name="pmid9187351">{{cite journal | vauthors = Perton FG, Beintema JJ, Decker H | title = पैनुलिरस इंटरप्टस हेमोसाइनिन के ऑक्सीजन बाइंडिंग व्यवहार पर एंटीबॉडी बाइंडिंग का प्रभाव| journal = FEBS Letters | volume = 408 | issue = 2 | pages = 124–126 | date = May 1997 | pmid = 9187351 | doi = 10.1016/S0014-5793(97)00269-X | doi-access = free }}</ref> | ||
हेमोसायनिन | हेमोसायनिन विभिन्न व्यक्तिगत सबयूनिट प्रोटीन से बना होता है, जिनमें से प्रत्येक में दो तांबे के परमाणु होते हैं और ऑक्सीजन अणु (O<sub>2</sub>) को बांध सकते हैं। प्रत्येक सबयूनिट का वजन लगभग 75 [[ डाल्टन (इकाई) |डाल्टन (इकाई)]] (केडीए) होता है। इस प्रकार प्रजातियों के आधार पर सबयूनिट्स को [[प्रोटीन डिमर]] या [[हेक्सामर]] में व्यवस्थित किया जा सकता है; डिमर या हेक्सामेर कॉम्प्लेक्स को इसी तरह 1500 केडीए से अधिक वजन वाली श्रृंखलाओं या समूहों में व्यवस्थित किया जाता है। उपइकाइयाँ सामान्यतः विक्षनरी: सजातीय, या दो भिन्न उपइकाई प्रकारों के साथ विषम होती हैं। हीमोसायनिन के बड़े आकार के कारण, यह सामान्यतः हीमोग्लोबिन के विपरीत, रक्त में मुक्त रूप से तैरता हुआ पाया जाता है।<ref name="pmid1126935">{{cite journal | vauthors = Waxman L | title = आर्थ्रोपॉड और मोलस्क हेमोसाइनिन की संरचना| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 250 | issue = 10 | pages = 3796–3806 | date = May 1975 | pmid = 1126935 | doi = 10.1016/S0021-9258(19)41469-5 | doi-access = free }}</ref> | ||
[[File:Molluscan hemocyanin (4YD9).png|thumb|800x800px|मोलस्कैन [[जापानी उड़न स्क्विड]] हेमोसाइनिन की 3.8 एमडीए संरचना। यह 31 एनएम व्यास वाले सिलेंडर में व्यवस्थित पांच डिमर्स का एक होमोडकैमर है। प्रत्येक मोनोमर में एक Cu के साथ आठ अलग-अलग सबयूनिट की एक स्ट्रिंग होती है<sub>2</sub>O<sub>2</sub> बाध्यकारी साइट।<ref>{{Cite journal |last=Gai |first=Zuoqi |last2=Matsuno |first2=Asuka |last3=Kato |first3=Koji |last4=Kato |first4=Sanae |last5=Khan |first5=Md Rafiqul Islam |last6=Shimizu |first6=Takeshi |last7=Yoshioka |first7=Takeya |last8=Kato |first8=Yuki |last9=Kishimura |first9=Hideki |last10=Kanno |first10=Gaku |last11=Miyabe |first11=Yoshikatsu |last12=Terada |first12=Tohru |last13=Tanaka |first13=Yoshikazu |last14=Yao |first14=Min |date=2015 |title=Crystal Structure of the 3.8-MDa Respiratory Supermolecule Hemocyanin at 3.0 Å Resolution |url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0969212615003780 |journal=Structure |language=en |volume=23 |issue=12 |pages=2204–2212 |doi=10.1016/j.str.2015.09.008|doi-access=free }}</ref> {{PDB|4YD9}}|बाएं]]हेक्सामर्स आर्थ्रोपोड हेमोसाइनिन की विशेषता है।<ref name="pmid8561049">{{cite book|title=प्रोटीन रसायन विज्ञान में प्रगति|vauthors=van Holde KE, Miller KI|publisher=Academic Press |year=1995 |isbn=978-0-12-034247-1| veditors = Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, Eisenberg DS |volume=47 |pages=1–81 |chapter=Hemocyanins |doi=10.1016/S0065-3233(08)60545-8|pmid=8561049 }}</ref> टारेंटयुला यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम का हेमोसाइनिन<ref name="Voit_2000"/> 4 हेक्सामर्स या 24 पेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना है। हाउस सेंटीपीड स्कुटिगेरा कोलोप्ट्राटा से हेमोसाइनिन<ref name="pmid12823556">{{cite journal | vauthors = Kusche K, Hembach A, Hagner-Holler S, Gebauer W, Burmester T | title = Complete subunit sequences, structure and evolution of the 6 x 6-mer hemocyanin from the common house centipede, Scutigera coleoptrata | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 270 | issue = 13 | pages = 2860–2868 | date = July 2003 | pmid = 12823556 | doi = 10.1046/j.1432-1033.2003.03664.x | doi-access = free }}</ref> 6 हेक्सामर्स या 36 श्रृंखलाओं से बना है। हॉर्सशू केकड़ों में 8-हेक्सामेर (अर्थात 48-श्रृंखला) हेमोसाइनिन होता है। सरल हेक्सामर्स स्पाइनी लॉबस्टर पैनुलिरस इंटरप्टस और आइसोपॉड बाथिनोमस गिगेंटस में पाए जाते हैं।<ref name=pmid8561049/> क्रस्टेशियंस में पेप्टाइड श्रृंखलाएं लगभग 660 अमीनो एसिड अवशेष लंबी होती हैं, और [[चीलीसेरेट्स]] में वे लगभग 625 होती हैं। बड़े परिसरों में विभिन्न प्रकार की श्रृंखलाएं होती हैं, सभी की लंबाई लगभग समान होती है; इस प्रकार शुद्ध घटक सामान्यतः स्वयं-इकट्ठे नहीं होते हैं। | [[File:Molluscan hemocyanin (4YD9).png|thumb|800x800px|मोलस्कैन [[जापानी उड़न स्क्विड]] हेमोसाइनिन की 3.8 एमडीए संरचना। यह 31 एनएम व्यास वाले सिलेंडर में व्यवस्थित पांच डिमर्स का एक होमोडकैमर है। प्रत्येक मोनोमर में एक Cu के साथ आठ अलग-अलग सबयूनिट की एक स्ट्रिंग होती है<sub>2</sub>O<sub>2</sub> बाध्यकारी साइट।<ref>{{Cite journal |last=Gai |first=Zuoqi |last2=Matsuno |first2=Asuka |last3=Kato |first3=Koji |last4=Kato |first4=Sanae |last5=Khan |first5=Md Rafiqul Islam |last6=Shimizu |first6=Takeshi |last7=Yoshioka |first7=Takeya |last8=Kato |first8=Yuki |last9=Kishimura |first9=Hideki |last10=Kanno |first10=Gaku |last11=Miyabe |first11=Yoshikatsu |last12=Terada |first12=Tohru |last13=Tanaka |first13=Yoshikazu |last14=Yao |first14=Min |date=2015 |title=Crystal Structure of the 3.8-MDa Respiratory Supermolecule Hemocyanin at 3.0 Å Resolution |url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0969212615003780 |journal=Structure |language=en |volume=23 |issue=12 |pages=2204–2212 |doi=10.1016/j.str.2015.09.008|doi-access=free }}</ref> {{PDB|4YD9}}|बाएं]]इस प्रकार हेक्सामर्स आर्थ्रोपोड हेमोसाइनिन की विशेषता है।<ref name="pmid8561049">{{cite book|title=प्रोटीन रसायन विज्ञान में प्रगति|vauthors=van Holde KE, Miller KI|publisher=Academic Press |year=1995 |isbn=978-0-12-034247-1| veditors = Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, Eisenberg DS |volume=47 |pages=1–81 |chapter=Hemocyanins |doi=10.1016/S0065-3233(08)60545-8|pmid=8561049 }}</ref> टारेंटयुला यूरीपेल्मा कैलिफ़ोर्निकम का हेमोसाइनिन<ref name="Voit_2000"/> 4 हेक्सामर्स या 24 पेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना है। हाउस सेंटीपीड स्कुटिगेरा कोलोप्ट्राटा से हेमोसाइनिन<ref name="pmid12823556">{{cite journal | vauthors = Kusche K, Hembach A, Hagner-Holler S, Gebauer W, Burmester T | title = Complete subunit sequences, structure and evolution of the 6 x 6-mer hemocyanin from the common house centipede, Scutigera coleoptrata | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 270 | issue = 13 | pages = 2860–2868 | date = July 2003 | pmid = 12823556 | doi = 10.1046/j.1432-1033.2003.03664.x | doi-access = free }}</ref> 6 हेक्सामर्स या 36 श्रृंखलाओं से बना है। हॉर्सशू केकड़ों में 8-हेक्सामेर (अर्थात 48-श्रृंखला) हेमोसाइनिन होता है। इस प्रकार सरल हेक्सामर्स स्पाइनी लॉबस्टर पैनुलिरस इंटरप्टस और आइसोपॉड बाथिनोमस गिगेंटस में पाए जाते हैं।<ref name=pmid8561049/> क्रस्टेशियंस में पेप्टाइड श्रृंखलाएं लगभग 660 अमीनो एसिड अवशेष लंबी होती हैं, और [[चीलीसेरेट्स]] में वे लगभग 625 होती हैं। बड़े परिसरों में विभिन्न प्रकार की श्रृंखलाएं होती हैं, सभी की लंबाई लगभग समान होती है; इस प्रकार शुद्ध घटक सामान्यतः स्वयं-इकट्ठे नहीं होते हैं। | ||
== उत्प्रेरक गतिविधि == | == उत्प्रेरक गतिविधि == | ||
[[Image:deoxyhemocyanin_full.png|thumb|right|O | [[Image:deoxyhemocyanin_full.png|thumb|right|O<sub>2</sub> की अनुपस्थिति में हेमोसाइनिन सक्रिय साइट (प्रत्येक Cu केंद्र धनायन है, शुल्क नहीं दिखाया गया है)।]] | ||
[[Image:oxyhemocyanin_full.png|thumb|right|O<sub>2</sub> | [[Image:oxyhemocyanin_full.png|thumb|right|हेमोसाइनिन सक्रिय साइट का O<sub>2</sub>-बाउंड रूप (Cu<sub>2</sub> केंद्र संकेत है, चार्ज नहीं दिखाया गया है)।]]हेमोसाइनिन फिनोल ऑक्सीडेज (उदाहरण के लिए [[ टायरोसिनेज़ |टायरोसिनेज़]] ) का समजात है क्योंकि दोनों प्रोटीनों में हिस्टिडीन अवशेष होते हैं, जिन्हें टाइप 3 कॉपर-बाइंडिंग समन्वय केंद्र कहा जाता है, जैसे कि एंजाइम टायरोसिनेज और [[कैटेचोल ऑक्सीडेज]] होते हैं।<ref name="pmid10916160">{{cite journal | vauthors = Decker H, Tuczek F | title = Tyrosinase/catecholoxidase activity of hemocyanins: structural basis and molecular mechanism | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 25 | issue = 8 | pages = 392–397 | date = August 2000 | pmid = 10916160 | doi = 10.1016/S0968-0004(00)01602-9 }}</ref> दोनों ही स्थितियों में एंजाइमों के निष्क्रिय अग्रदूतों (जिन्हें ज़ाइमोजेन या प्रोएंजाइम भी कहा जाता है) को पहले सक्रिय किया जाना चाहिए। यह अमीनो एसिड को हटाकर किया जाता है जो प्रोएंजाइम सक्रिय नहीं होने पर सक्रिय साइट पर प्रवेश चैनल को अवरुद्ध करता है। वर्तमान में प्रोएंजाइम को सक्रिय करने और उत्प्रेरक गतिविधि को सक्षम करने के लिए आवश्यक कोई अन्य ज्ञात संशोधन नहीं है। गठनात्मक_आइसोमेरिज्म अंतर उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकार को निर्धारित करते हैं जो हेमोसाइनिन प्रदर्शन करने में सक्षम है।<ref name=Decker_2007>{{cite journal | vauthors = Decker H, Schweikardt T, Nillius D, Salzbrunn U, Jaenicke E, Tuczek F | title = हेमोसायनिन और टायरोसिनेस में समान एंजाइम सक्रियण और उत्प्रेरण| journal = Gene | volume = 398 | issue = 1–2 | pages = 183–191 | date = August 2007 | pmid = 17566671 | doi = 10.1016/j.gene.2007.02.051 }}</ref> हेमोसाइनिन भी [[फिनोल ऑक्सीडेज]] गतिविधि प्रदर्शित करता है, किंतु सक्रिय स्थल पर अधिक स्टेरिक बल्क से धीमी गतिशीलता के साथ। आंशिक विकृतीकरण वास्तव में सक्रिय साइट तक अधिक पहुंच प्रदान करके हेमोसाइनिन की फिनोल ऑक्सीडेज गतिविधि में सुधार करता है।<ref name="pmid24486681" /><ref name="pmid10916160"/> | ||
== वर्णक्रमीय गुण == | == वर्णक्रमीय गुण == | ||
[[File:Hemocyanin Example.jpg|thumb|लाल चट्टानी केकड़े (''[[ कैंसर उत्पाद ]]'') के आवरण के नीचे का भाग। बैंगनी रंग हेमोसाइनिन के कारण होता है।]]ऑक्सीहेमोसाइनिन की स्पेक्ट्रोस्कोपी | [[File:Hemocyanin Example.jpg|thumb|लाल चट्टानी केकड़े (''[[ कैंसर उत्पाद ]]'') के आवरण के नीचे का भाग। बैंगनी रंग हेमोसाइनिन के कारण होता है।]]ऑक्सीहेमोसाइनिन की स्पेक्ट्रोस्कोपी विभिन्न मुख्य विशेषताएं दिखाती है:<ref name=Tolman/> | ||
# अनुनाद [[रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी]] से पता चलता है कि O2 सममित वातावरण में बंधा हुआ है (ν(O-O) IR-अनुमति नहीं है)। | # अनुनाद [[रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी]] से पता चलता है कि O2 सममित वातावरण में बंधा हुआ है (ν(O-O) IR-अनुमति नहीं है)। | ||
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== यह भी देखें == | == यह भी देखें == | ||
*अटलांटिक घोड़े की नाल केकड़ा | *अटलांटिक घोड़े की नाल केकड़ा का रक्त | ||
* कीहोल लिम्पेट हेमोसाइनिन | * कीहोल लिम्पेट हेमोसाइनिन | ||
*हीमोग्लोबिन | *हीमोग्लोबिन | ||
*[[ Myoglobin ]] | *[[ Myoglobin | मायोग्लोबिन]] | ||
* [[श्वसन वर्णक]] | * [[श्वसन वर्णक]] | ||
== संदर्भ == | == संदर्भ == | ||
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Latest revision as of 07:20, 19 October 2023
| हेमोसायनिन, कॉपर युक्त डोमेन | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| File:Hemocyanin2.jpg ऑक्टोपस के हेमोसाइनिन से एकल ऑक्सीजन युक्त कार्यात्मक इकाई | |||||||||||
| Identifiers | |||||||||||
| Symbol | Hemocyanin_M | ||||||||||
| Pfam | PF00372 | ||||||||||
| InterPro | IPR000896 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00184 | ||||||||||
| SCOP2 | 1lla / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
| हेमोसाइनिन, ऑल-अल्फा डोमेन | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| File:PDB 1hcy EBI.jpg पैनुलिरस इंटरप्टस से हेक्सामेरिक हेमोसायनिन की क्रिस्टल संरचना 3.2 एंगस्ट्रॉम रिज़ॉल्यूशन पर परिष्कृत की गई | |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| Symbol | हेमोसायनिन_एन | ||||||||
| Pfam | PF03722 | ||||||||
| InterPro | IPR005204 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00184 | ||||||||
| SCOP2 | 1lla / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| हेमोसाइनिन, आईजी-जैसा डोमेन | |||
|---|---|---|---|
 आर्थ्रोपोड हेमोसाइनिन की ऑक्सीजनयुक्त और ऑक्सीजन रहित अवस्थाओं का क्रिस्टलोग्राफिक विश्लेषण असामान्य अंतर दिखाता है | |||
| Identifiers | |||
| Symbol | हेमोसाइनिन सी | ||
| Pfam | PF03723 | ||
| InterPro | IPR005203 | ||
| PROSITE | PDOC00184 | ||
| SCOP2 | 1lla / SCOPe / SUPFAM | ||
| |||