हीम: Difference between revisions
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== कार्य == | == कार्य == | ||
[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]]हीमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण | [[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]]हीमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण सम्मिलित हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के पर्यंत इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के पर्यंत, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal | last=Milani|first= M.| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।| journal=J. Inorg. Biochem.| year=2005 | volume=99 | issue=1 | pages= 97–109 | pmid=15598494 | doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में सम्मिलित हीमोप्रोटीन है। | ||
यह अनुमान लगाया गया है कि हीमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले मूल साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवों में प्राचीन सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण था।<ref>{{cite journal | last=Hardison|first= R.| title=हीमोग्लोबिन का विकास: एक बहुत प्राचीन प्रोटीन के अध्ययन से पता चलता है कि जीन विनियमन में परिवर्तन विकासवादी कहानी का एक महत्वपूर्ण हिस्सा है।| journal=American Scientist| year=1999 | volume=87 | issue=2 | pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref> | यह अनुमान लगाया गया है कि हीमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले मूल साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवों में प्राचीन सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण था।<ref>{{cite journal | last=Hardison|first= R.| title=हीमोग्लोबिन का विकास: एक बहुत प्राचीन प्रोटीन के अध्ययन से पता चलता है कि जीन विनियमन में परिवर्तन विकासवादी कहानी का एक महत्वपूर्ण हिस्सा है।| journal=American Scientist| year=1999 | volume=87 | issue=2 | pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref> | ||
हीमोप्रोटीन प्रोटीन आधात्री के | हीमोप्रोटीन प्रोटीन आधात्री के अंतर्गत हीम मैक्रोसायकल के वातावरण को संशोधित करके अपनी उल्लेखनीय कार्यात्मक विविधता प्राप्त करते हैं।<ref>{{cite journal | last=Poulos|first= T.| title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य।| journal=Chem. Rev. | year=2014 | volume=114 | issue=7 | pages=3919–3962 | pmid=24400737 | doi=10.1021/cr400415k | pmc=3981943}}</ref> उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के ऊतक (जीव विज्ञान) को प्रभावी ढंग से ऑक्सीजन पहुंचाने की क्षमता हीम अणु के पास स्थित विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के कारण होती है।<ref>{{cite journal | last=Thom|first= C. S.| title=हीमोग्लोबिन वेरिएंट: जैव रासायनिक गुण और नैदानिक सहसंबंध।| journal=Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine | year=2013 | volume=3 | issue=3 | pages=a011858 | pmid=23388674 | doi=10.1101/cshperspect.a011858 | pmc=3579210}}</ref> जब पीएच अधिक होता है और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता कम होती है तो हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन मुक्त करता हैै। जब स्थिति विपरीत हो जाती है (कम पीएच और उच्च कार्बन डाइऑक्साइड सांद्रता), तब हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन छोड़ देता है। यह घटना, जिसमें कहा गया है कि हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन बाध्यकारी आत्मीयता अम्लता और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता दोनों के विपरीत आनुपातिक होती है, यह बोहर प्रभाव के रूप में जानी जाती है।<ref name=":2">{{cite journal|last=Bohr|author2=Hasselbalch, Krogh|title=एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संबंध के संबंध में - इसके ऑक्सीजन बंधन पर रक्त की कार्बन डाइऑक्साइड सामग्री का प्रभाव|url=http://www.udel.edu/chem/white/C342/Bohr%281904%29.html|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170418183908/http://www1.udel.edu/chem/white/C342/Bohr(1904).html|archive-date=2017-04-18}}</ref> इस प्रभाव के पीछे आणविक तंत्र ग्लोबिन श्रृंखला का स्थैतिक संगठन है, हीम समूह के निकट स्थित एक हिस्टिडीन अवशेष, अम्लीय परिस्थितियों में सकारात्मक रूप से आवेशित हो जाता है (जो कार्यशील मांसपेशियों आदि में घुलित CO2 के कारण होता है) व हीम समूह से ऑक्सीजन मुक्त करता है।<ref>{{cite journal | last1=Ackers|first1= G. K.| last2=Holt| first2=J. M.|title=एक सममित टेट्रामर में असममित सहकारिता: मानव हीमोग्लोबिन।| journal=J. Biol. Chem. | year=2006 | volume=281 | issue=17 | pages=11441–3 | pmid=16423822 | doi=10.1074/jbc.r500019200|s2cid= 6696041| doi-access=free}}</ref> | ||
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[[Image:Heme b.svg|thumb|right|200px|हेम बी के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।]] | [[Image:Heme b.svg|thumb|right|200px|हेम बी के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।]] | ||
[[Image:Heme a.svg|thumb|200px|हेम ए के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।<ref>{{cite journal | last1=Caughey |first1=W. S.| last2=Smythe | first2=G. E. | last3=O'Keeffe | first3= D. H. | last4=Maskasky | first4=J. E. | last5=Smith | first5=M. L. | title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए: संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना| journal=J. Biol. Chem.| year=1975| volume=250| issue=19| pages=7602–7622 |doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0| pmid=170266|doi-access=free}}</ref> हेम ए को हीम बी से संश्लेषित किया जाता है। दो अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं में 2-स्थिति में एक 17-हाइड्रॉक्सीएथिलफार्नेसिल की मात्रा को जोड़ा जाता है और 8-स्थिति में एक एल्डिहाइड जोड़ा जाता है।<ref>{{cite journal | last=Hegg |first=Eric L.| title=हेम एक सिंथेज़ हेम ए के फॉर्मिल समूह में आणविक ऑक्सीजन को शामिल नहीं करता है| journal=Biochemistry| year=2004 | volume=43 | issue=27 | pages= 8616–8624 | doi=10.1021/bi049056m | pmid=15236569}}</ref>]]सबसे | [[Image:Heme a.svg|thumb|200px|हेम ए के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।<ref>{{cite journal | last1=Caughey |first1=W. S.| last2=Smythe | first2=G. E. | last3=O'Keeffe | first3= D. H. | last4=Maskasky | first4=J. E. | last5=Smith | first5=M. L. | title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए: संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना| journal=J. Biol. Chem.| year=1975| volume=250| issue=19| pages=7602–7622 |doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0| pmid=170266|doi-access=free}}</ref> हेम ए को हीम बी से संश्लेषित किया जाता है। दो अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं में 2-स्थिति में एक 17-हाइड्रॉक्सीएथिलफार्नेसिल की मात्रा को जोड़ा जाता है और 8-स्थिति में एक एल्डिहाइड जोड़ा जाता है।<ref>{{cite journal | last=Hegg |first=Eric L.| title=हेम एक सिंथेज़ हेम ए के फॉर्मिल समूह में आणविक ऑक्सीजन को शामिल नहीं करता है| journal=Biochemistry| year=2004 | volume=43 | issue=27 | pages= 8616–8624 | doi=10.1021/bi049056m | pmid=15236569}}</ref>]]सबसे सामान्य प्रकार '''[[ हीम बी |हीम बी]]''' है, अन्य महत्वपूर्ण प्रकारों में [[ हीम ए |हीम ए]] और [[ हीम सी |हीम सी]] सम्मिलित हैं। पृथक हीम्स को सामान्यत: बड़े अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है जबकि प्रोटीन से बंधे हीम्स को लघु अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है। साइटोक्रोम ए [[ साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज |साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज]] का एक हिस्सा बनाने वाले झिल्ली प्रोटीन के साथ विशिष्ट संयोजन में हीम ए को संदर्भित करता है।<ref>{{cite journal | last=Yoshikawa |first=S.| title=गोजातीय हृदय साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज पर संरचनात्मक अध्ययन| journal=Biochim. Biophys. Acta| year=2012 | volume=1817 | issue=4 | pages= 579–589 | pmid=22236806 | doi=10.1016/j.bbabio.2011.12.012| doi-access=free }}</ref> | ||
=== अन्य हीम्स === | === अन्य हीम्स === | ||
:''पोर्फिरीन की निम्नलिखित कार्बन क्रमांकन प्रणाली जैव रसायनज्ञों द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि IUPAC द्वारा अनुशंसित 1-24 क्रमांकन प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।'' | :''पोर्फिरीन की निम्नलिखित कार्बन क्रमांकन प्रणाली जैव रसायनज्ञों द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि IUPAC द्वारा अनुशंसित 1-24 क्रमांकन प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।'' | ||
* '''''<nowiki/>हीम एल'''''' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपेरॉक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ परऑक्सीडेज़ जोड़ने से इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बंध बनते हैं।<ref name="pmid9774411"/> इन दो मिथाइल समूहों के साथ इसी तरह के एस्टर बंध ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्साइडस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है, प्लांट पेरोक्सीडेज में हीम बी | * '''''<nowiki/>'हीम एल'''''' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपेरॉक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ परऑक्सीडेज़ जोड़ने से इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बंध बनते हैं।<ref name="pmid9774411"/> इन दो मिथाइल समूहों के साथ इसी तरह के एस्टर बंध ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्साइडस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है, प्लांट पेरोक्सीडेज में हीम बी सम्मिलित होता है। लैक्टोपेरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज सुरक्षात्मक एंजाइम होते हैं जो हमलावर बैक्टीरिया और वायरस के विनाश के लिए जिम्मेदार होते हैं। थायराइड पेरोक्सीडेज महत्वपूर्ण थायराइड हार्मोन के जैवसंश्लेषण को उत्प्रेरित करने वाला एंजाइम है। चूंकि लैक्टोपरोक्सीडेज फेफड़ों और मलमूत्र में हमलावर जीवों को नष्ट कर देता है, इसलिए इसे एक महत्वपूर्ण सुरक्षात्मक एंजाइम माना जाता है।<ref>{{cite journal | last=Purdy|first= M.A.| title=लैक्टोपरोक्सीडेज-थियोसाइनेट-हाइड्रोजन पेरोक्साइड प्रणाली के लिए साल्मोनेला विजयी की संवेदनशीलता पर विकास चरण और सेल लिफाफा संरचना का प्रभाव| journal=Infect. Immun.| year=1983 | volume=39 | issue=3 | pages= 1187–95 |doi= 10.1128/IAI.39.3.1187-1195.1983| pmid=6341231 | pmc=348082}}</ref> | ||
* '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी | * '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी उपस्थित होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में उपस्थित है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal | last=Ohshima|first= H.| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार| journal=Arch. Biochem. Biophys. | year=2003 | volume=417 | issue=1 | pages= 3–11 | pmid=12921773 | doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal | last=Henderson|first= J.P.| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं| journal=J. Biol. Chem. | year=2003 | volume=278 | issue=26 | pages= 23522–8 | pmid=12707270 | doi=10.1074/jbc.m303928200|s2cid= 19631565| doi-access=free }}</ref> | ||
* '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal | last=Belevich|first= I.| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी| journal=FEBS Letters| year=2005 | volume=579 | issue=21 | pages= 4567–70 | pmid=16087180 | doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011|s2cid= 36465802}}</ref> | * '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal | last=Belevich|first= I.| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी| journal=FEBS Letters| year=2005 | volume=579 | issue=21 | pages= 4567–70 | pmid=16087180 | doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011|s2cid= 36465802}}</ref> | ||
* '''हीम एस''' 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और हीम एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।<ref>{{cite book | last1 = Fischer|first1=H. | last2 = Orth|first2=H. | title =पाइरोल की केमिस्ट्री| location = Liepzig | publisher = [[Ischemia Verlagsgesellschaft]] | date =1934 |title-link=पाइरोल की केमिस्ट्री}}</ref> | * '''हीम एस''' 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और हीम एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।<ref>{{cite book | last1 = Fischer|first1=H. | last2 = Orth|first2=H. | title =पाइरोल की केमिस्ट्री| location = Liepzig | publisher = [[Ischemia Verlagsgesellschaft]] | date =1934 |title-link=पाइरोल की केमिस्ट्री}}</ref> | ||
साइटोक्रोम के नाम सामान्यत: (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें | साइटोक्रोम के नाम सामान्यत: (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें उपस्थित हीम के प्रकार को दर्शाते हैं: साइटोक्रोम ए में हीम ए होता है व साइटोक्रोम सी में हीम सी होता है। इस '''सम्मेलन''' को पहली बार हीम ए की संरचना के प्रकाशन के साथ पेश किया गया हो सकता है। | ||
=== हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए दीर्घ अक्षरों का प्रयोग === | === हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए दीर्घ अक्षरों का प्रयोग === | ||
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== संश्लेषण == | == संश्लेषण == | ||
{{main| | {{main|पोर्फिरिन#संश्लेषण}} | ||
{{Further| | {{Further|कोबालिन जैवसंश्लेषण}} | ||
[[Image:Heme synthesis.svg|center|thumb|660px|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे [[ कॉफ़ेक्टर F430 |कॉफ़ेक्टर F430]] और कोबालिन (विटामिन B<sub>12</sub>) भी उत्पन्न करता है।<ref>{{cite journal |doi=10.1039/B002635M |title = टेट्रापायरोल्स: जीवन के वर्णक|year = 2000|last1 = Battersby|first1 = Alan R.|journal = Natural Product Reports|volume = 17|issue = 6|pages = 507–526|pmid = 11152419}} | [[Image:Heme synthesis.svg|center|thumb|660px|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे [[ कॉफ़ेक्टर F430 |कॉफ़ेक्टर F430]] और कोबालिन (विटामिन B<sub>12</sub>) भी उत्पन्न करता है।<ref>{{cite journal |doi=10.1039/B002635M |title = टेट्रापायरोल्स: जीवन के वर्णक|year = 2000|last1 = Battersby|first1 = Alan R.|journal = Natural Product Reports|volume = 17|issue = 6|pages = 507–526|pmid = 11152419}} | ||
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मार्ग का प्रारंभ साइट्रिक एसिड चक्र (क्रेब्स चक्र) से अमीनो एसिड ग्लाइसिन और स्यूसिनाइल-सीओए से δ-एमिनोलेवुलिनिक अम्ल (dALA या δALA) के संश्लेषण द्वारा की जाती है। इस प्रक्रिया के लिए जिम्मेदार दर-सीमित एंजाइम, एएलए सिंथेज़, ग्लूकोज और हीम एकाग्रता द्वारा नकारात्मक रूप से नियंत्रित होता है। हेम या हेमिन द्वारा एएलए का निषेध, तंत्र एमआरएनए संश्लेषण की स्थिरता को कम करके और माइटोकॉन्ड्रिया में एमआरएनए के सेवन को कम करके किया जा सकता है। यह तंत्र चिकित्सीय महत्व का तंत्र है: हीम आर्गिनेट या हेमेटिन और ग्लूकोज का आसव एएलए सिंथेज़ के प्रतिलेखन को कम करके, | मार्ग का प्रारंभ साइट्रिक एसिड चक्र (क्रेब्स चक्र) से अमीनो एसिड ग्लाइसिन और स्यूसिनाइल-सीओए से δ-एमिनोलेवुलिनिक अम्ल (dALA या δALA) के संश्लेषण द्वारा की जाती है। इस प्रक्रिया के लिए जिम्मेदार दर-सीमित एंजाइम, एएलए सिंथेज़, ग्लूकोज और हीम एकाग्रता द्वारा नकारात्मक रूप से नियंत्रित होता है। हेम या हेमिन द्वारा एएलए का निषेध, तंत्र एमआरएनए संश्लेषण की स्थिरता को कम करके और माइटोकॉन्ड्रिया में एमआरएनए के सेवन को कम करके किया जा सकता है। यह तंत्र चिकित्सीय महत्व का तंत्र है: हीम आर्गिनेट या हेमेटिन और ग्लूकोज का आसव एएलए सिंथेज़ के प्रतिलेखन को कम करके, प्रक्रिया के चयापचय की जन्मजात त्रुटि वाले रोगियों में तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया के हमलों को रोक सकता है।<ref>{{cite thesis|url=http://escholarship.umassmed.edu/gsbs_diss/121/|title=ग्लूटेथिमाइड और 4,6-डाइऑक्सोहेप्टानोइक एसिड द्वारा हेम पाथवे एंजाइम एएलए सिंथेज़ -1 का अपग्रेडेशन और ग्लूकोज और हेम द्वारा डाउनरेगुलेशन: एक शोध प्रबंध|first=Kolluri|last=Sridevi|date=28 April 2018|journal=EScholarship@UMMS|access-date=28 April 2018|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20160808080738/http://escholarship.umassmed.edu/gsbs_diss/121/|archive-date=8 August 2016|doi=10.13028/yyrz-qa79|publisher=University of Massachusetts Medical School}}</ref> | ||
हीम संश्लेषण में मुख्य रूप से | हीम संश्लेषण में मुख्य रूप से सम्मिलित अंग हैं यकृत (जिसमें संश्लेषण की दर अत्यधिक परिवर्तनशील होती है, प्रणालीगत हीम निकाय पर निर्भर करती है) और अस्थि मज्जा (जिसमें हेम के संश्लेषण की दर अपेक्षाकृत स्थिर होती है और ग्लोबिन श्रृंखला के उत्पादन पर निर्भर करती है), हालांकि हर कोशिका को ठीक से काम करने के लिए हीम की आवश्यकता होती है। हालांकि, इसके जहरीले गुणों के कारण, हेमोपेक्सिन (Hx) जैसे प्रोटीन को संश्लेषण में उपयोग किए जाने के लिए लोहे के भौतिक भंडार को बनाए रखने में मदद करने की आवश्यकता होती है।<ref name="ReferenceA">{{cite journal|last1=Kumar|first1=Sanjay|last2=Bandyopadhyay|first2=Uday|title=मानव में मुक्त हीम विषाक्तता और इसकी विषहरण प्रणाली|journal=Toxicology Letters|date=July 2005|volume=157|issue=3|pages=175–188|doi=10.1016/j.toxlet.2005.03.004|pmid=15917143}}</ref> हेम को (रक्तिम पित्तवर्णकता) बिलीरुबिन चयापचय की प्रक्रिया में हीमोग्लोबिन के अपचय में एक मध्यवर्ती अणु के रूप में देखा जाता है। हीम के संश्लेषण में विभिन्न एंजाइमों में दोष पोर्फिरिया नामक विकार के समूह को जन्म दे सकता है, इनमें तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया, जन्मजात लोहितकोशिकाजनन पोरफाइरिया, विलंबित त्वक् पॉर्फिरीनता, अनुवांशिक कोप्रोपोर्फिरिया, वेरिगेट पोर्फिरीया, लोहितकोशिकाजनन प्रोटोपोर्फिरिया सम्मिलित हैं।<ref>{{Cite journal|last1=Puy|first1=Hervé|last2=Gouya|first2=Laurent|last3=Deybach|first3=Jean-Charles|date=March 2010|title=पोर्फाईरिया|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0140673609619255|journal=The Lancet|language=en|volume=375|issue=9718|pages=924–937|doi=10.1016/S0140-6736(09)61925-5|pmid=20226990|s2cid=208791867}}</ref>{{Citation needed|date=December 2016}} | ||
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== भोजन के लिए संश्लेषण == | == भोजन के लिए संश्लेषण == | ||
इम्पॉसिबल फूड्स, प्लांट-आधारित मीट एनालॉग्स के निर्माता, सोयाबीन रूट लेगहीमोग्लोबिन और यीस्ट को | इम्पॉसिबल फूड्स, प्लांट-आधारित मीट एनालॉग्स के निर्माता, सोयाबीन रूट लेगहीमोग्लोबिन और यीस्ट को सम्मिलित करते हुए एक त्वरित हीम संमिश्रण प्रक्रिया का उपयोग करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप हीम को मांसरहित (शाकाहारी) इम्पॉसिबल बर्गर पैटीज़ जैसी वस्तुओं में मिलाते हैं। लेगहीमोग्लोबिन उत्पादन के लिए डीएनए, सोयाबीन रूट ग्रंथि से निकाला गया था और मांस रहित बर्गर में उपयोग के लिए, हीम का अधिक उत्पादन करने के लिए खमीर कोशिकाओं में अभिव्यक्त किया गया था <ref>{{Cite journal|last1=Fraser|first1=Rachel Z.|last2=Shitut|first2=Mithila|last3=Agrawal|first3=Puja|last4=Mendes|first4=Odete|last5=Klapholz|first5=Sue|date=2018-04-11|title=सोया लेगहीमोग्लोबिन प्रोटीन की तैयारी का सुरक्षा मूल्यांकन पिचिया पेस्टोरिस से प्राप्त, संयंत्र-आधारित मांस में एक स्वाद उत्प्रेरक के रूप में उपयोग के लिए अभिप्रेत है|journal=International Journal of Toxicology|language=en-US|volume=37|issue=3|pages=241–262|doi=10.1177/1091581818766318|issn=1091-5818|pmc=5956568|pmid=29642729}}</ref> यह प्रक्रिया परिणामी उत्पादों में मांस का स्वाद लाने का दावा करती है।<ref>{{cite magazine|url=https://www.wired.com/story/the-impossible-burger/|title=नकली मांस के अजीब विज्ञान के अंदर 'खून'|date=2017-09-20|magazine=Wired|access-date=28 April 2018|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20180324042337/https://www.wired.com/story/the-impossible-burger/|archive-date=24 March 2018}}</ref><ref>{{Cite news|url=https://www.economist.com/technology-quarterly/2015/03/05/silicon-valley-gets-a-taste-for-food|title=सिलिकॉन वैली को मिलता है खाने का स्वाद|date=2015-03-05|newspaper=The Economist|access-date=2019-04-08|issn=0013-0613}}</ref> | ||
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== स्वास्थ्य और रोग में == | == स्वास्थ्य और रोग में == | ||
धातुसाम्य के अनुसार, हीम की प्रतिक्रियाशीलता को हीमोप्रोटीन के "हीम पॉकेट्स" में डालकर नियंत्रित किया जा सकता है।{{Citation needed|date=December 2016}} ऑक्सीकृत तनाव के कारण, कुछ हीमोप्रोटीन जैसे हीमोग्लोबिन, उनके कृत्रिम हीम समूहों को मुक्त कर सकता है।<ref>{{cite journal | last1 = Bunn | first1 = H. F. | last2 = Jandl | first2 = J. H. | date = Sep 1966 | title = हीमोग्लोबिन अणुओं के बीच हीम का आदान-प्रदान| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA | volume = 56 | issue = 3| pages = 974–978 | pmid = 5230192 | doi = 10.1073/pnas.56.3.974 | pmc=219955| bibcode = 1966PNAS...56..974B | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | last1 = Smith | first1 = M. L. | last2 = Paul | first2 = J. | last3 = Ohlsson | first3 = P. I. | last4 = Hjortsberg | first4 = K. | last5 = Paul | first5 = K. G. | date = Feb 1991 | title = गैर-विघटनकारी परिस्थितियों में हीम-प्रोटीन विखंडन| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA | volume = 88 | issue = 3| pages = 882–886 | pmid = 1846966 | doi=10.1073/pnas.88.3.882| bibcode = 1991PNAS...88..882S | pmc=50918| doi-access = free }}</ref> इस तरह से प्राप्त गैर-प्रोटीन-बाध्य (मुक्त) हीम अत्यधिक कोशिका विषी बन जाता है, संभवतः इसकी प्रोटोपोर्फिरिन IX रिंग के अंदर निहित लौह परमाणु के कारण, जो एक मुक्त तरीके से मुक्त कणों के उत्पादन को उत्प्रेरित करने के लिए फेंटन के अभिकर्मक के रूप में कार्य कर सकता है।<ref>{{cite journal |last1=Everse |first=J. |first2=N. |last2=Hsia | title = देशी और संशोधित हीमोग्लोबिन की विषाक्तता| journal = Free Radical Biology and Medicine | volume = 22 | issue = 6 | pages = 1075–1099 |date=1197 | pmid = 9034247 | doi = 10.1016/S0891-5849(96)00499-6 }}</ref> यह प्रोटीन के ऑक्सीकरण और एकत्रीकरण को उत्प्रेरित करता है, लिपिड परॉक्सीकरण के माध्यम से कोशिका विषी लिपिड पेरोक्साइड का निर्माण करता है और ऑक्सीकृत तनाव के माध्यम से डीएनए को नुकसान पहुंचाता है। अपने वसारागी (लिपोफिलिक) गुणों के कारण, यह माइटोकॉन्ड्रिया और नाभिक जैसे जीवों में द्विपरत लिपिड को बाधित करता है।<ref>{{cite journal|last1=Kumar|first1=Sanjay|last2=Bandyopadhyay|first2=Uday|title=मनुष्यों में मुक्त हीम विषाक्तता और इसकी विषहरण प्रणाली|journal=Toxicology Letters|date=July 2005|volume=157|issue=3|pages=175–188|doi=10.1016/j.toxlet.2005.03.004|pmid=15917143}}</ref> मुक्त हीम के ये गुण मुख्य-उत्तेजक क्रियाप्रेरक के जवाब में क्रमादेशित कोशिका मृत्यु से गुजरने के लिए विभिन्न प्रकार की कोशिका को संवेदनशील बना सकते हैं, जो एक हानिकारक प्रभाव है। एक हानिकारक प्रभाव जो मलेरिया और सेप्सिस जैसे कुछ सूजन संबंधी रोगों के रोगजनन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।<ref name="pmid17496899">{{cite journal |last1=Pamplona |first1=A. |last2=Ferreira |first2=A. |last3=Balla |first3=J. |last4=Jeney |first4=V. |last5=Balla |first5=G. |last6=Epiphanio |first6=S. |last7=Chora |first7=A. |last8=Rodrigues |first8=C. D. |last9=Gregoire |first9=I. P. |last10=Cunha-Rodrigues |first10=M. |last11=Portugal |first11=S. |last12=Soares |first12=M. P. |last13=Mota |first13=M. M. | title = हेम ऑक्सीजनेज -1 और कार्बन मोनोऑक्साइड प्रायोगिक सेरेब्रल मलेरिया के रोगजनन को दबाते हैं| journal = Nature Medicine | volume = 13 | issue = 6 | pages = 703–710 |date=Jun 2007 | pmid = 17496899 | doi = 10.1038/nm1586|s2cid=20675040 }}</ref><ref>{{Cite journal | धातुसाम्य के अनुसार, हीम की प्रतिक्रियाशीलता को हीमोप्रोटीन के "हीम पॉकेट्स" में डालकर नियंत्रित किया जा सकता है।{{Citation needed|date=December 2016}} ऑक्सीकृत तनाव के कारण, कुछ हीमोप्रोटीन जैसे हीमोग्लोबिन, उनके कृत्रिम हीम समूहों को मुक्त कर सकता है।<ref>{{cite journal | last1 = Bunn | first1 = H. F. | last2 = Jandl | first2 = J. H. | date = Sep 1966 | title = हीमोग्लोबिन अणुओं के बीच हीम का आदान-प्रदान| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA | volume = 56 | issue = 3| pages = 974–978 | pmid = 5230192 | doi = 10.1073/pnas.56.3.974 | pmc=219955| bibcode = 1966PNAS...56..974B | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | last1 = Smith | first1 = M. L. | last2 = Paul | first2 = J. | last3 = Ohlsson | first3 = P. I. | last4 = Hjortsberg | first4 = K. | last5 = Paul | first5 = K. G. | date = Feb 1991 | title = गैर-विघटनकारी परिस्थितियों में हीम-प्रोटीन विखंडन| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA | volume = 88 | issue = 3| pages = 882–886 | pmid = 1846966 | doi=10.1073/pnas.88.3.882| bibcode = 1991PNAS...88..882S | pmc=50918| doi-access = free }}</ref> इस तरह से प्राप्त गैर-प्रोटीन-बाध्य (मुक्त) हीम अत्यधिक कोशिका विषी बन जाता है, संभवतः इसकी प्रोटोपोर्फिरिन IX रिंग के अंदर निहित लौह परमाणु के कारण, जो एक मुक्त तरीके से मुक्त कणों के उत्पादन को उत्प्रेरित करने के लिए फेंटन के अभिकर्मक के रूप में कार्य कर सकता है।<ref>{{cite journal |last1=Everse |first=J. |first2=N. |last2=Hsia | title = देशी और संशोधित हीमोग्लोबिन की विषाक्तता| journal = Free Radical Biology and Medicine | volume = 22 | issue = 6 | pages = 1075–1099 |date=1197 | pmid = 9034247 | doi = 10.1016/S0891-5849(96)00499-6 }}</ref> यह प्रोटीन के ऑक्सीकरण और एकत्रीकरण को उत्प्रेरित करता है, लिपिड परॉक्सीकरण के माध्यम से कोशिका विषी लिपिड पेरोक्साइड का निर्माण करता है और ऑक्सीकृत तनाव के माध्यम से डीएनए को नुकसान पहुंचाता है। अपने '''वसारागी''' (लिपोफिलिक) गुणों के कारण, यह माइटोकॉन्ड्रिया और नाभिक जैसे जीवों में द्विपरत लिपिड को बाधित करता है।<ref>{{cite journal|last1=Kumar|first1=Sanjay|last2=Bandyopadhyay|first2=Uday|title=मनुष्यों में मुक्त हीम विषाक्तता और इसकी विषहरण प्रणाली|journal=Toxicology Letters|date=July 2005|volume=157|issue=3|pages=175–188|doi=10.1016/j.toxlet.2005.03.004|pmid=15917143}}</ref> मुक्त हीम के ये गुण मुख्य-उत्तेजक क्रियाप्रेरक के जवाब में क्रमादेशित कोशिका मृत्यु से गुजरने के लिए विभिन्न प्रकार की कोशिका को संवेदनशील बना सकते हैं, जो एक हानिकारक प्रभाव है। एक हानिकारक प्रभाव जो मलेरिया और सेप्सिस जैसे कुछ सूजन संबंधी रोगों के रोगजनन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।<ref name="pmid17496899">{{cite journal |last1=Pamplona |first1=A. |last2=Ferreira |first2=A. |last3=Balla |first3=J. |last4=Jeney |first4=V. |last5=Balla |first5=G. |last6=Epiphanio |first6=S. |last7=Chora |first7=A. |last8=Rodrigues |first8=C. D. |last9=Gregoire |first9=I. P. |last10=Cunha-Rodrigues |first10=M. |last11=Portugal |first11=S. |last12=Soares |first12=M. P. |last13=Mota |first13=M. M. | title = हेम ऑक्सीजनेज -1 और कार्बन मोनोऑक्साइड प्रायोगिक सेरेब्रल मलेरिया के रोगजनन को दबाते हैं| journal = Nature Medicine | volume = 13 | issue = 6 | pages = 703–710 |date=Jun 2007 | pmid = 17496899 | doi = 10.1038/nm1586|s2cid=20675040 }}</ref><ref>{{Cite journal | ||
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Latest revision as of 14:45, 24 November 2022
हीेम या हेम (उच्चारण HEEM), हीमोग्लोबिन का अग्रदूत है, जो रक्तप्रवाह में ऑक्सीजन को संगठित करने के लिए आवश्यक है। हीम अस्थि मज्जा और यकृत दोनों में जैवसंश्लेषित होता है।[1]
जैव रासायनिक शब्दों में, हीम एक समन्वय परिसर है जो "एक लोहे के आयन से मिलकर बना है व एक पॉरफाइरिन के लिए एक टेट्राडेंटेट लिगैंड और एक या द्वि अक्षीय लिगैंड के रूप में कार्य करता है।" [2] परिभाषा अस्पष्ट है और कई चित्रण अक्षीय लिगेंड को त्याग देते हैं।[3]मेटालोप्रोटीन द्वारा कृत्रिम समूहों के रूप में स्थित मेटालोपोर्फिरिन में, हीम सबसे व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।[4] जो प्रोटीन के एक परिवार को परिभाषित करता है जि