हीम: Difference between revisions
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[[File:Mboxygenation.png|thumb|420 px|हीम | [[File:Mboxygenation.png|thumb|420 px|कृत्रिम हीम समूह में ऑक्सीजन का बंधन।]]हीेम या हेम (उच्चारण HEEM), [[ हीमोग्लोबिन |हीमोग्लोबिन]] का अग्रदूत है, जो रक्तप्रवाह में [[ऑक्सीजन]] को संगठित करने के लिए आवश्यक है। हीम अस्थि मज्जा और यकृत दोनों में जैवसंश्लेषित होता है।<ref name="bloomer98">{{cite journal |doi=10.1111/j.1440-1746.1998.01548.x |title=पोर्फिरीन और हीम का जिगर चयापचय|year=1998 |last1=Bloomer |first1=Joseph R. |journal=Journal of Gastroenterology and Hepatology |volume=13 |issue=3 |pages=324–329 |pmid=9570250 |s2cid=25224821 }} | ||
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जैव रासायनिक शब्दों में, हीम एक [[ समन्वय परिसर |समन्वय परिसर]] है जो "एक लोहे के आयन से मिलकर बना है व एक [[पॉरफाइरिन]] के लिए एक टेट्राडेंटेट लिगैंड और एक या द्वि अक्षीय लिगैंड के रूप में कार्य करता है।" <ref>{{cite book|chapter-url=https://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|title=रासायनिक शब्दावली का IUPAC संग्रह:|first=International Union of Pure and Applied|last=Chemistry|publisher=IUPAC|website=iupac.org|access-date=28 April 2018|doi=10.1351/goldbook.H02773|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170822011820/http://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|archive-date=22 August 2017|chapter=Hemes (heme derivatives)|year=2009|isbn=978-0-9678550-9-7}}</ref> परिभाषा अस्पष्ट है और कई चित्रण अक्षीय लिगेंड को त्याग देते हैं।<ref>A standard biochemistry text defines heme as the "iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins"(Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. {{ISBN|1-57259-153-6}}.)</ref>[[मेटालोप्रोटीन]] द्वारा कृत्रिम समूहों के रूप में स्थित मेटालोपोर्फिरिन में, हीम सबसे व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।<ref>{{Cite journal|last=Poulos|first=Thomas L.|date=2014-04-09|title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य|url= |journal=Chemical Reviews|language=en|volume=114|issue=7|pages=3919–3962|doi=10.1021/cr400415k|issn=0009-2665|pmc=3981943|pmid=24400737}}</ref> जो प्रोटीन के एक परिवार को परिभाषित करता है जिसे [[ हीमोप्रोटीन |हीमोप्रोटीन]] कहा जाता है। हीम को सामान्यत: हीमोग्लोबिन के घटकों के रूप में पहचाना जाता है, रक्त में लाल रंगद्रव्य, लेकिन कई अन्य जैविक रूप से महत्वपूर्ण हेमोप्रोटीन जैसे कि [[ Myoglobin |मायोग्लोबिन]], साइटोक्रोमेस, कैटेलेज, हीम पेरोक्सीडेज और एंडोथेलियल नाइट्रिक ऑक्साइड सिंथेज़ में भी पाए जाते हैं।<ref>{{cite journal | last=Paoli|first= M. | title=हीम-प्रोटीन में संरचना-कार्य संबंध।| journal=DNA Cell Biol.| year=2002 | volume=21 | issue=4 | pages= 271–280 | pmid=12042067 | doi=10.1089/104454902753759690|hdl= 20.500.11820/67200894-eb9f-47a2-9542-02877d41fdd7 |url= https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf }}</ref><ref>{{cite journal | last=Alderton|first= W.K. | title=नाइट्रिक ऑक्साइड सिंथेज़: संरचना, कार्य और निषेध।| journal=Biochem. J.| year=2001 | volume=357 | issue=3 | pages= 593–615 | pmid=11463332 | doi=10.1042/bj3570593 | pmc=1221991}}</ref> | जैव रासायनिक शब्दों में, हीम एक [[ समन्वय परिसर |समन्वय परिसर]] है जो "एक लोहे के आयन से मिलकर बना है व एक [[पॉरफाइरिन]] के लिए एक टेट्राडेंटेट लिगैंड और एक या द्वि अक्षीय लिगैंड के रूप में कार्य करता है।" <ref>{{cite book|chapter-url=https://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|title=रासायनिक शब्दावली का IUPAC संग्रह:|first=International Union of Pure and Applied|last=Chemistry|publisher=IUPAC|website=iupac.org|access-date=28 April 2018|doi=10.1351/goldbook.H02773|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170822011820/http://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|archive-date=22 August 2017|chapter=Hemes (heme derivatives)|year=2009|isbn=978-0-9678550-9-7}}</ref> परिभाषा अस्पष्ट है और कई चित्रण अक्षीय लिगेंड को त्याग देते हैं।<ref>A standard biochemistry text defines heme as the "iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins"(Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. {{ISBN|1-57259-153-6}}.)</ref>[[मेटालोप्रोटीन]] द्वारा कृत्रिम समूहों के रूप में स्थित मेटालोपोर्फिरिन में, हीम सबसे व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।<ref>{{Cite journal|last=Poulos|first=Thomas L.|date=2014-04-09|title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य|url= |journal=Chemical Reviews|language=en|volume=114|issue=7|pages=3919–3962|doi=10.1021/cr400415k|issn=0009-2665|pmc=3981943|pmid=24400737}}</ref> जो प्रोटीन के एक परिवार को परिभाषित करता है जिसे [[ हीमोप्रोटीन |हीमोप्रोटीन]] कहा जाता है। हीम को सामान्यत: हीमोग्लोबिन के घटकों के रूप में पहचाना जाता है, रक्त में लाल रंगद्रव्य, लेकिन कई अन्य जैविक रूप से महत्वपूर्ण हेमोप्रोटीन जैसे कि [[ Myoglobin |मायोग्लोबिन]], साइटोक्रोमेस, कैटेलेज, हीम पेरोक्सीडेज और एंडोथेलियल नाइट्रिक ऑक्साइड सिंथेज़ में भी पाए जाते हैं।<ref>{{cite journal | last=Paoli|first= M. | title=हीम-प्रोटीन में संरचना-कार्य संबंध।| journal=DNA Cell Biol.| year=2002 | volume=21 | issue=4 | pages= 271–280 | pmid=12042067 | doi=10.1089/104454902753759690|hdl= 20.500.11820/67200894-eb9f-47a2-9542-02877d41fdd7 |url= https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf }}</ref><ref>{{cite journal | last=Alderton|first= W.K. | title=नाइट्रिक ऑक्साइड सिंथेज़: संरचना, कार्य और निषेध।| journal=Biochem. J.| year=2001 | volume=357 | issue=3 | pages= 593–615 | pmid=11463332 | doi=10.1042/bj3570593 | pmc=1221991}}</ref> | ||
हेम शब्द ग्रीक αἷμα हाइमा से लिया गया है जिसका अर्थ है "रक्त"। | हेम शब्द ग्रीक αἷμα हाइमा से लिया गया है जिसका अर्थ है "रक्त"। | ||
[[Image:Haem-B-3D-vdW.png|thumb|right|200px|हेम बी के Fe- | [[Image:Haem-B-3D-vdW.png|thumb|right|200px|हेम बी के Fe-प्रोटोपोर्फिरिन IX सबयूनिट का स्पेस-फिलिंग मॉडल। एक्सियल लिगैंड्स को छोड़ दिया गया। रंग योजना: ग्रे = लोहा, नीला = नाइट्रोजन, काला = कार्बन, सफेद = हाइड्रोजन, लाल = ऑक्सीजन]] | ||
== | == कार्य == | ||
[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]] | [[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|thumb|right|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB|1YQ3}}.]]हीमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण सम्मिलित हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के पर्यंत इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के पर्यंत, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal | last=Milani|first= M.| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।| journal=J. Inorg. Biochem.| year=2005 | volume=99 | issue=1 | pages= 97–109 | pmid=15598494 | doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में सम्मिलित हीमोप्रोटीन है। | ||
यह अनुमान लगाया गया है कि हीमोप्रोटीन का मूल विकासवादी कार्य आणविक ऑक्सीजन की उपस्थिति से पहले मूल साइनोबैक्टीरिया जैसे जीवों में प्राचीन सल्फर-आधारित प्रकाश संश्लेषण मार्गों में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण था।<ref>{{cite journal | last=Hardison|first= R.| title=हीमोग्लोबिन का विकास: एक बहुत प्राचीन प्रोटीन के अध्ययन से पता चलता है कि जीन विनियमन में परिवर्तन विकासवादी कहानी का एक महत्वपूर्ण हिस्सा है।| journal=American Scientist| year=1999 | volume=87 | issue=2 | pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref> | |||
हीमोप्रोटीन प्रोटीन आधात्री के अंतर्गत हीम मैक्रोसायकल के वातावरण को संशोधित करके अपनी उल्लेखनीय कार्यात्मक विविधता प्राप्त करते हैं।<ref>{{cite journal | last=Poulos|first= T.| title=हीम एंजाइम संरचना और कार्य।| journal=Chem. Rev. | year=2014 | volume=114 | issue=7 | pages=3919–3962 | pmid=24400737 | doi=10.1021/cr400415k | pmc=3981943}}</ref> उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के ऊतक (जीव विज्ञान) को प्रभावी ढंग से ऑक्सीजन पहुंचाने की क्षमता हीम अणु के पास स्थित विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के कारण होती है।<ref>{{cite journal | last=Thom|first= C. S.| title=हीमोग्लोबिन वेरिएंट: जैव रासायनिक गुण और नैदानिक सहसंबंध।| journal=Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine | year=2013 | volume=3 | issue=3 | pages=a011858 | pmid=23388674 | doi=10.1101/cshperspect.a011858 | pmc=3579210}}</ref> जब पीएच अधिक होता है और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता कम होती है तो हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन मुक्त करता हैै। जब स्थिति विपरीत हो जाती है (कम पीएच और उच्च कार्बन डाइऑक्साइड सांद्रता), तब हीमोग्लोबिन ऊतकों में ऑक्सीजन छोड़ देता है। यह घटना, जिसमें कहा गया है कि हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन बाध्यकारी आत्मीयता अम्लता और कार्बन डाइऑक्साइड की सांद्रता दोनों के विपरीत आनुपातिक होती है, यह बोहर प्रभाव के रूप में जानी जाती है।<ref name=":2">{{cite journal|last=Bohr|author2=Hasselbalch, Krogh|title=एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संबंध के संबंध में - इसके ऑक्सीजन बंधन पर रक्त की कार्बन डाइऑक्साइड सामग्री का प्रभाव|url=http://www.udel.edu/chem/white/C342/Bohr%281904%29.html|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170418183908/http://www1.udel.edu/chem/white/C342/Bohr(1904).html|archive-date=2017-04-18}}</ref> इस प्रभाव के पीछे आणविक तंत्र ग्लोबिन श्रृंखला का स्थैतिक संगठन है, हीम समूह के निकट स्थित एक हिस्टिडीन अवशेष, अम्लीय परिस्थितियों में सकारात्मक रूप से आवेशित हो जाता है (जो कार्यशील मांसपेशियों आदि में घुलित CO2 के कारण होता है) व हीम समूह से ऑक्सीजन मुक्त करता है।<ref>{{cite journal | last1=Ackers|first1= G. K.| last2=Holt| first2=J. M.|title=एक सममित टेट्रामर में असममित सहकारिता: मानव हीमोग्लोबिन।| journal=J. Biol. Chem. | year=2006 | volume=281 | issue=17 | pages=11441–3 | pmid=16423822 | doi=10.1074/jbc.r500019200|s2cid= 6696041| doi-access=free}}</ref> | |||
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! [[Heme A]] | ! [[Heme A|हीम A]] | ||
! [[Heme B]] | ! [[Heme B|हीम B]] | ||
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! [[Heme O]] | ! [[Heme O|हीम O]] | ||
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| [https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?sid=7888115 7888115] | | [https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?sid=7888115 7888115] | ||
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| colspan=2| | | colspan=2|रासायनिक सूत्र | ||
| C<sub>49</sub>H<sub>56</sub>O<sub>6</sub>N<sub>4</sub>Fe | | C<sub>49</sub>H<sub>56</sub>O<sub>6</sub>N<sub>4</sub>Fe | ||
| C<sub>34</sub>H<sub>32</sub>O<sub>4</sub>N<sub>4</sub>Fe | | C<sub>34</sub>H<sub>32</sub>O<sub>4</sub>N<sub>4</sub>Fe | ||
| Line 38: | Line 40: | ||
| C<sub>49</sub>H<sub>58</sub>O<sub>5</sub>N<sub>4</sub>Fe | | C<sub>49</sub>H<sub>58</sub>O<sub>5</sub>N<sub>4</sub>Fe | ||
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| | | C<sub>3</sub> पर कार्यात्मक समूह | ||
| rowspan=3|[[File:Porphyrine General Formula V.1.svg|140px]] | | rowspan=3|[[File:Porphyrine General Formula V.1.svg|140px]] | ||
| –CH(OH)CH<sub>2</sub>[[farnesene|Far]] | | –CH(OH)CH<sub>2</sub>[[farnesene|Far]] | ||
| Line 45: | Line 47: | ||
| –CH(OH)CH<sub>2</sub>[[farnesene|Far]] | | –CH(OH)CH<sub>2</sub>[[farnesene|Far]] | ||
|- | |- | ||
| | | C<sub>8</sub> पर कार्यात्मक समूह | ||
| –CH=CH<sub>2</sub> | | –CH=CH<sub>2</sub> | ||
| –CH=CH<sub>2</sub> | | –CH=CH<sub>2</sub> | ||
| Line 51: | Line 53: | ||
| –CH=CH<sub>2</sub> | | –CH=CH<sub>2</sub> | ||
|- | |- | ||
| | | C<sub>18</sub> पर कार्यात्मक समूह | ||
| [[formyl|–CH=O]] | | [[formyl|–CH=O]] | ||
| [[methyl|–CH<sub>3</sub>]] | | [[methyl|–CH<sub>3</sub>]] | ||
| Line 58: | Line 60: | ||
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[[Image:Heme b.svg|thumb|right|200px|हेम बी के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।]] | [[Image:Heme b.svg|thumb|right|200px|हेम बी के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।]] | ||
[[Image:Heme a.svg|thumb|200px|हेम ए के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।<ref>{{cite journal | last1=Caughey |first1=W. S.| last2=Smythe | first2=G. E. | last3=O'Keeffe | first3= D. H. | last4=Maskasky | first4=J. E. | last5=Smith | first5=M. L. | title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए: संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना| journal=J. Biol. Chem.| year=1975| volume=250| issue=19| pages=7602–7622 |doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0| pmid=170266|doi-access=free}}</ref> हेम ए को हीम बी से संश्लेषित किया जाता है। दो अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं में 2-स्थिति में एक 17-हाइड्रॉक्सीएथिलफार्नेसिल की मात्रा को जोड़ा जाता है और 8-स्थिति में एक एल्डिहाइड जोड़ा जाता है।<ref>{{cite journal | last=Hegg |first=Eric L.| title=हेम एक सिंथेज़ हेम ए के फॉर्मिल समूह में आणविक ऑक्सीजन को शामिल नहीं करता है| journal=Biochemistry| year=2004 | volume=43 | issue=27 | pages= 8616–8624 | doi=10.1021/bi049056m | pmid=15236569}}</ref>]]सबसे | [[Image:Heme a.svg|thumb|200px|हेम ए के फे-पोर्फिरिन सबयूनिट की संरचना।<ref>{{cite journal | last1=Caughey |first1=W. S.| last2=Smythe | first2=G. E. | last3=O'Keeffe | first3= D. H. | last4=Maskasky | first4=J. E. | last5=Smith | first5=M. L. | title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए: संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना| journal=J. Biol. Chem.| year=1975| volume=250| issue=19| pages=7602–7622 |doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0| pmid=170266|doi-access=free}}</ref> हेम ए को हीम बी से संश्लेषित किया जाता है। दो अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं में 2-स्थिति में एक 17-हाइड्रॉक्सीएथिलफार्नेसिल की मात्रा को जोड़ा जाता है और 8-स्थिति में एक एल्डिहाइड जोड़ा जाता है।<ref>{{cite journal | last=Hegg |first=Eric L.| title=हेम एक सिंथेज़ हेम ए के फॉर्मिल समूह में आणविक ऑक्सीजन को शामिल नहीं करता है| journal=Biochemistry| year=2004 | volume=43 | issue=27 | pages= 8616–8624 | doi=10.1021/bi049056m | pmid=15236569}}</ref>]]सबसे सामान्य प्रकार '''[[ हीम बी |हीम बी]]''' है, अन्य महत्वपूर्ण प्रकारों में [[ हीम ए |हीम ए]] और [[ हीम सी |हीम सी]] सम्मिलित हैं। पृथक हीम्स को सामान्यत: बड़े अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है जबकि प्रोटीन से बंधे हीम्स को लघु अक्षरों द्वारा नामित किया जाता है। साइटोक्रोम ए [[ साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज |साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज]] का एक हिस्सा बनाने वाले झिल्ली प्रोटीन के साथ विशिष्ट संयोजन में हीम ए को संदर्भित करता है।<ref>{{cite journal | last=Yoshikawa |first=S.| title=गोजातीय हृदय साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज पर संरचनात्मक अध्ययन| journal=Biochim. Biophys. Acta| year=2012 | volume=1817 | issue=4 | pages= 579–589 | pmid=22236806 | doi=10.1016/j.bbabio.2011.12.012| doi-access=free }}</ref> | ||
=== अन्य हीम्स === | === अन्य हीम्स === | ||
: | :''पोर्फिरीन की निम्नलिखित कार्बन क्रमांकन प्रणाली जैव रसायनज्ञों द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि IUPAC द्वारा अनुशंसित 1-24 क्रमांकन प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।'' | ||
* ' | * '''''<nowiki/>'हीम एल'''''' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपेरॉक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ परऑक्सीडेज़ जोड़ने से इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बंध बनते हैं।<ref name="pmid9774411"/> इन दो मिथाइल समूहों के साथ इसी तरह के एस्टर बंध ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्साइडस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है, प्लांट पेरोक्सीडेज में हीम बी सम्मिलित होता है। लैक्टोपेरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज सुरक्षात्मक एंजाइम होते हैं जो हमलावर बैक्टीरिया और वायरस के विनाश के लिए जिम्मेदार होते हैं। थायराइड पेरोक्सीडेज महत्वपूर्ण थायराइड हार्मोन के जैवसंश्लेषण को उत्प्रेरित करने वाला एंजाइम है। चूंकि लैक्टोपरोक्सीडेज फेफड़ों और मलमूत्र में हमलावर जीवों को नष्ट कर देता है, इसलिए इसे एक महत्वपूर्ण सुरक्षात्मक एंजाइम माना जाता है।<ref>{{cite journal | last=Purdy|first= M.A.| title=लैक्टोपरोक्सीडेज-थियोसाइनेट-हाइड्रोजन पेरोक्साइड प्रणाली के लिए साल्मोनेला विजयी की संवेदनशीलता पर विकास चरण और सेल लिफाफा संरचना का प्रभाव| journal=Infect. Immun.| year=1983 | volume=39 | issue=3 | pages= 1187–95 |doi= 10.1128/IAI.39.3.1187-1195.1983| pmid=6341231 | pmc=348082}}</ref> | ||
* | * '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी उपस्थित होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में उपस्थित है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal | last=Ohshima|first= H.| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार| journal=Arch. Biochem. Biophys. | year=2003 | volume=417 | issue=1 | pages= 3–11 | pmid=12921773 | doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal | last=Henderson|first= J.P.| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं| journal=J. Biol. Chem. | year=2003 | volume=278 | issue=26 | pages= 23522–8 | pmid=12707270 | doi=10.1074/jbc.m303928200|s2cid= 19631565| doi-access=free }}</ref> | ||
* | * '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal | last=Belevich|first= I.| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी| journal=FEBS Letters| year=2005 | volume=579 | issue=21 | pages= 4567–70 | pmid=16087180 | doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011|s2cid= 36465802}}</ref> | ||
* | * '''हीम एस''' 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और हीम एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।<ref>{{cite book | last1 = Fischer|first1=H. | last2 = Orth|first2=H. | title =पाइरोल की केमिस्ट्री| location = Liepzig | publisher = [[Ischemia Verlagsgesellschaft]] | date =1934 |title-link=पाइरोल की केमिस्ट्री}}</ref> | ||
साइटोक्रोम के नाम | साइटोक्रोम के नाम सामान्यत: (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें उपस्थित हीम के प्रकार को दर्शाते हैं: साइटोक्रोम ए में हीम ए होता है व साइटोक्रोम सी में हीम सी होता है। इस '''सम्मेलन''' को पहली बार हीम ए की संरचना के प्रकाशन के साथ पेश किया गया हो सकता है। | ||
=== हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए | === हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए दीर्घ अक्षरों का प्रयोग === | ||
पुस्टिनेन और विकस्ट्रॉम द्वारा एक पेपर में | पुस्टिनेन और विकस्ट्रॉम द्वारा एक पेपर में पाद टिप्पणी में दीर्घ अक्षरों के साथ हीम्स को नामित करने की प्रथा को औपचारिक रूप दिया गया था।<ref>{{cite journal |pmid=2068092|pmc=52034|title=Escherichia coli . से साइटोक्रोम ओ के हीम समूह|author = Puustinen A, Wikström M. | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 88 |issue=14| pages = 6122–6 | year = 1991 |bibcode=1991PNAS...88.6122P|doi=10.1073/pnas.88.14.6122|doi-access=free}}</ref> जो यह बताता है कि किन परिस्थितियों में एक दीर्घ अक्षर का उपयोग किया जाना चाहिए। "हम हीम संरचना को पृथक रूप में वर्णित करने के लिए दीर्घ अक्षरों के उपयोग को पसंद करते हैं। लघु अक्षरों को तब साइटोक्रोम और एंजाइमों के लिए स्वतंत्र रूप से उपयोग किया जा सकता है, साथ ही व्यक्तिगत प्रोटीन-बाध्य हीम समूहों (उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम बीसी, और एए<sub>3</sub> कॉम्प्लेक्स, साइटोक्रोम बी<sub>5</sub>, बीसी<sub>1</sub> कॉम्प्लेक्स का हीम सी1, ए<sub>3</sub> कॉम्प्लेक्स का हीम एए<sub>3</sub>) का वर्णन करने के लिए उपयोग किया जा सकता है। दूसरे शब्दों में, रासायनिक यौगिक को एक दीर्घ अक्षर के साथ नामित किया जाएगा (लेकिन लघु वाली संरचनाओं में विशिष्ट उदाहरण)। इस प्रकार साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, जिसमें दो ए हीम्स (हीम ए और हीम ए<sub>3</sub>) होते हैं। इसकी संरचना में, प्रति मोल प्रोटीन में हीम A के दो मोल होते हैं। साइटोक्रोम बीसी<sub>1</sub>, हेम्स बी के साथ<sub>H</sub>, बी<sub>L</sub>, और सी<sub>1</sub>, में हीम B और हीम C 2:1 के अनुपात में होते हैं। ऐसा लगता है कि यह प्रथा कॉघी और यॉर्क द्वारा एक पेपर में उत्पन्न हुई है जिसमें साइटोक्रोम एए 3 के हीम के लिए एक नई अलगाव प्रक्रिया के उत्पाद को पिछली तैयारियों से अलग करने के लिए हीम ए नामित किया गया था। हमारा उत्पाद हीम के साथ सभी तरह से समान नहीं है। पहले से पृथक (2) के रूप में हेमिन ए की कमी से अन्य श्रमिकों द्वारा समाधान में प्राप्त किया गया। इस कारण से, हम अपने उत्पाद हीम ए को तब तक नामित करेंगे जब तक कि स्पष्ट अंतरों को युक्तिसंगत नहीं बनाया जा सकता।<ref>{{cite journal | title=बीफ दिल की मांसपेशी से साइटोक्रोम ऑक्सीडेज के हरे रंग के हीम के अलगाव और कुछ गुण।|vauthors=Caughey WS, York JL| journal = J. Biol. Chem. | volume = 237 | pages = 2414–6 | year = 1962 |issue=7|doi=10.1016/S0021-9258(19)63456-3| pmid=13877421 |doi-access=free}}</ref> बाद के पेपर में,<ref>{{cite journal |title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए। संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना|vauthors=Caughey WS, Smythe GA, O'Keeffe DH, Maskasky JE, Smith ML| journal = J. Biol. Chem. | volume = 250 |issue = 19 | pages = 7602–22 | year = 1975 |doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0| pmid=170266|doi-access=free}}</ref> कॉघी का समूह पृथक हीम बी और सी के साथ-साथ ए के लिए दीर्घ अक्षरों का उपयोग करता है। | ||
== संश्लेषण == | == संश्लेषण == | ||
{{main| | {{main|पोर्फिरिन#संश्लेषण}} | ||
{{Further| | {{Further|कोबालिन जैवसंश्लेषण}} | ||
[[Image:Heme synthesis.svg|center|thumb|660px|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे [[ कॉफ़ेक्टर F430 |कॉफ़ेक्टर F430]] और कोबालिन (विटामिन B<sub>12</sub>) भी उत्पन्न करता है।<ref>{{cite journal |doi=10.1039/B002635M |title = टेट्रापायरोल्स: जीवन के वर्णक|year = 2000|last1 = Battersby|first1 = Alan R.|journal = Natural Product Reports|volume = 17|issue = 6|pages = 507–526|pmid = 11152419}} | [[Image:Heme synthesis.svg|center|thumb|660px|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा | ||