बीटा शीट: Difference between revisions

[[File:Animated Beta sheet.gif|thumb|[[हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] में बीटा पत्रक के भागों की त्रि-आयामी संरचना]]

बीटा पत्रक, (β-पत्रक) (और β-चुन्नटदार पत्रक) नियमित प्रोटीन द्वितीयक संरचना का एक सामान्य [[संरचनात्मक रूप]]ांकन है। बीटा पत्रक में बीटा रज्जुक (बीटा-रज्जुक) होते हैं जो बाद में कम से कम दो या तीन [[रीढ़ की हड्डी श्रृंखला|आधार रज्जु श्रृंखला]] [[ हाइड्रोजन बंध |हाइड्रोजन बंध]] से जुड़े होते हैं, जो सामान्यतः मुड़ी हुई, चुन्नटदार पत्रक बनाते हैं। एक β-रज्जुक [[पेप्टाइड]] श्रृंखला का एक खिंचाव है जो सामान्यतः 3 से 10 [[ एमिनो एसिड |एमिनो अम्ल]] होता है, जो एक विस्तारित रूपात्मक समरूपता में आधार रज्जु के साथ होता है। β-पत्रक के सुपरमॉलेक्यूलर संबंध को [[अमाइलॉइड फाइब्रिल|अमाइलॉइड रज्जुकक]] और [[अमाइलॉइड सजीले टुकड़े|अमाइलॉइड फलक]] के निर्माण में फंसाया गया है, जो [[स्टार्चिंग]], विशेष रूप से अल्जाइमर रोग में देखा गया है।

[[File:1gwe antipar betaSheet both.png|thumb|right|500px| किण्वक [[ केटालेज़ |केटालेज़]] ([[प्रोटीन डाटा बैंक]] संचिका 1GWE 0.88 Å विभेदन पर) की स्फटिक संरचना से 4-रज्जुकेड प्रतिसमांतरल (जैवरासायनिकी) β-पत्रक के टुकड़े का एक उदाहरण। ए) सामने का दृश्य, आसन्न रज्जुक पर पेप्टाइड एनएच और सीओ समूहों के बीच प्रतिसमांतर समानांतर हाइड्रोजन बन्धन (बिंदीदार) दिखा रहा है। तीर श्रृंखला की दिशा का संकेत देते हैं, और इलेक्ट्रॉन घनत्व गैर-हाइड्रोजन परमाणुओं की रूपरेखा तैयार करते हैं। ऑक्सीजन परमाणु लाल गेंदें हैं, नाइट्रोजन परमाणु नीले हैं, और सादगी के लिए हाइड्रोजन परमाणु छोड़े गए हैं; पार्श्वश्रृंखला को केवल पहले साइडचेन कार्बन परमाणु (हरा) के लिए दिखाया गया है। बी) ए में केंद्रीय दो β-रज्जुक का अश्रि-ऑन व्यू, दक्षिणावर्ती व्यावर्त और सी^α की चुन्नट दिखा रहा है, एस और पार्श्वश्रृंखला जो वैकल्पिक रूप से पत्रक से विपरीत दिशाओं में बाहर निकलते हैं।]]1930 के दशक में [[विलियम एस्टबरी]] द्वारा पहली बी-पत्रक संरचना प्रस्तावित की गई थी। उन्होंने समानांतर या प्रतिसमांतर विस्तारित β-रज्जुक के [[ पेप्टाइड बंधन |पेप्टाइड बंधन]] के बीच हाइड्रोजन आबंधन के विचार का प्रस्ताव रखा। हालांकि, एस्टबरी के पास सटीक प्रतिरूप बनाने के लिए अमीनो अम्ल के आबंध ज्यामिति पर आवश्यक डेटा नहीं था, खासकर जब से वह नहीं जानता था कि पेप्टाइड आबंध तलीय था। 1951 में [[लिनस पॉलिंग]] और [[रॉबर्ट कोरी|रॉबर्ट अंतर्भागी]] द्वारा एक परिष्कृत संस्करण प्रस्तावित किया गया था। उनके प्रतिरूप में पेप्टाइड आबंध की योजना सम्मिलित थी जिसे उन्होंने पहले कीटो-एनोल [[टॉटोमेराइज़ेशन]] के परिणामस्वरूप समझाया था।

बहुसंख्यक β-रज्जुक अन्य रज्जुक से सटे हुए हैं और अपने प्रतिवैस के साथ एक व्यापक हाइड्रोजन आबंध संजाल बनाते हैं जिसमें एन-एच समूह एक रज्जुक की आधार रज्जु में कार्बनमापी के साथ सी = ओ समूह आसन्न रज्जुक की आधार रज्जु हाइड्रोजन आबंध स्थापित करते हैं। पूरी तरह से विस्तारित β-रज्जुक में, लगातार पार्श्व शृंखला एक वैकल्पिक प्रतिरुप में सीधे ऊपर और सीधे नीचे की ओर इंगित करते हैं। β-पत्रक में आसन्न β-रज्जुक संरेखित की जाती हैं ताकि उनका C^α परमाणु आसन्न होते हैं और उनकी पार्श्व श्रृंखलाएं एक ही दिशा में इंगित करती हैं। C^α परमाणु पर चतुष्फलकीय रसायन आबंधन से β-रज्जुक की चुन्नटदार उपस्थिति उत्पन्न होती है; उदाहरण के लिए, यदि एक पार्श्व शृंखला सीधे ऊपर की ओर इंगित करती है, तो C' के आबंध को थोड़ा नीचे की ओर इंगित करना चाहिए, क्योंकि इसका आबंध कोण लगभग 109.5° है। चुन्नट लगभग {{cvt|6|Å|nm|lk=on}} होने के लिए C{{su|p=α|b=''i''}} C{{su|p=α|b=''i'' + 2}} के बीच की दूरी का कारण बनता है और, इसके अतिरिक्त {{cvt|7.6|Å|nm}} दो पूरी तरह से विस्तारित [[सिस-ट्रांस समावयवता]] पेप्टाइड आबंध से अपेक्षित है। आसन्न C^α के बीच पार्श्व दूरी हाइड्रोजन बंधित β-रज्जुक स्थूलतः {{cvt|5|Å|nm}} होती है।

[[File:Ramachandran plot general 100K.jpg|thumb|left|200px| रामचंद्रन (φ, ψ) लगभग 100,000 उच्च विभेद डेटा बिंदुओं का प्लॉट, जो β-पत्रक अमीनो अम्ल अवशेषों के लिए विशिष्ट संरचना के आसपास व्यापक, अनुकूल क्षेत्र दिखा रहा है।]]हालांकि, β-रज्जुक संभवतः ही कभी पूरी तरह से विस्तारित होती हैं; बल्कि, वे एक मोड़ प्रदर्शित करते हैं। (φ, ψ) = (-135°, 135°) (स्थूलतः, रामचंद्रन भूखंड के ऊपरी बाएँ क्षेत्र) के पास ऊर्जावान रूप से पसंदीदा द्वितल कोण पूरी तरह से विस्तारित संरचना (φ, ψ) = (-180°, 180 डिग्री) है।<ref>{{cite book |title=जीव रसायन| vauthors = Voet D, Voet JG |year=2004 |edition=3rd |publisher=Wiley |location=Hoboken, NJ |isbn=0-471-19350-X |pages=[https://archive.org/details/biochemistry00voet_1/page/227 227–231] |url=https://archive.org/details/biochemistry00voet_1|url-access=registration }}</ref> मोड़ प्रायः द्वितल कोणों में वैकल्पिक उतार-चढ़ाव से जुड़ा होता है ताकि अलग-अलग पत्रक में अलग-अलग β-रज्जुक को अलग-अलग करने से रोका जा सके। प्रबल विकृत β-हेयरपिन का एक अच्छा उदाहरण प्रोटीन [[ बपति |बीपीटीआई]] में देखा जा सकता है।

पार्श्व शृंखला चुन्नट की आवृत से बाहर की ओर इंगित करती हैं, स्थूलतः पत्रक के तल के लंबवत; क्रमिक अमीनो अम्ल अवशेष पत्रक के वैकल्पिक फृष्ठ पर बाहर की ओर इंगित करते हैं।

| caption1 = '''Antiparallel''' β-sheet [[hydrogen bonding]] patterns, represented by dotted lines. [[Oxygen]] atoms are colored <span style="color:red;">'''red'''</span> and [[nitrogen]] atoms colored <span style="color:blue;">'''blue'''</span>.

| caption2 = '''Parallel''' β-sheet [[hydrogen bonding]] patterns, represented by dotted lines. [[Oxygen]] atoms are colored <span style="color:red;">'''red'''</span> and [[nitrogen]] atoms colored <span style="color:blue;">'''blue'''</span>.

एक समानांतर व्यवस्था में, क्रमिक β-रज्जुक वैकल्पिक दिशाएं ताकि एक किनारे का[[ N- टर्मिनस | N- अंतक]] अगले के C-अंतक के निकट हो। यह वह व्यवस्था है जो सबसे शक्तिशाली अंतर-रज्जुक स्थिरता उत्पन्न करती है क्योंकि यह कार्बनमापी और एमाइन के बीच अंतर-रज्जुक हाइड्रोजन बन्धन को तलीय होने की अनुमति देती है, जो कि उनका पसंदीदा अभिविन्यास है। पेप्टाइड आधार रज्जु द्वितल कोण (φ, ψ) लगभग (-140°, 135°) प्रतिसमांतर पत्रक में होते हैं। इस स्थिति में, यदि दो परमाणु C{{su|p=α|b=''i''}} और C{{su|p=α|b=''j''}} दो हाइड्रोजन आबंध में सटे हुए हैं। हाइड्रोजन-बंधित β-रज्जुक, फिर वे एक दूसरे के पार्श्विक पेप्टाइड आबंध में दो परस्पर आधार रज्जु वाले हाइड्रोजन आबंध बनाते हैं; इसे हाइड्रोजन बन्धन की करीबी जोड़ी के रूप में जाना जाता है।

एक समानांतर व्यवस्था में, क्रमिक रज्जुक के सभी एन-टर्मिनी एक ही दिशा में उन्मुख होते हैं; यह अभिविन्यास थोड़ा कम स्थिर हो सकता है क्योंकि यह अंतर-रज्जुक हाइड्रोजन आबंधन प्रतिरुप में नॉनप्लानरिटी का परिचय देता है। द्वितल कोण (''φ'', ''ψ'') समानांतर पत्रक में लगभग (-120°, 115°) हैं। एक आकृति में पांच से कम अंतःक्रियात्मक समानांतर रज्जुक मिलना दुर्लभ है, यह सुझाव देता है कि छोटी संख्या में रज्जुक अस्थिर हो सकती हैं, हालांकि समानांतर β-पत्रक बनाने के लिए यह मौलिक रूप से अधिक कठिन है क्योंकि N और C टर्मिनी के साथ रज्जुक आवश्यक रूप से संरेखित होनी चाहिए। क्रम में बहुत दूर हो {{Citation needed|date=August 2019}}. इस बात के भी प्रमाण हैं कि समानांतर β-पत्रक अधिक स्थिर हो सकती है क्योंकि छोटे अमाइलॉइडोजेनिक अनुक्रम सामान्यतः मुख्य रूप से समानांतर β-पत्रक रज्जुक से बने β-पत्रक फ़िब्रिल्स में एकत्र होते हैं, जहाँ एंटी-पैरलल फ़ाइब्रिल्स की अपेक्षा अधिक स्थिर होती है। .

समानांतर β-पत्रक संरचना में, यदि दो परमाणु C{{su|p=α|b=''i''}} और C{{su|p=α|b=''j''}} दो हाइड्रोजन-बंधित β-पत्रक में आसन्न हैं, तो वे एक-दूसरे से हाइड्रोजन बंधन नहीं करते हैं; बल्कि, एक अवशेष अवशेषों के लिए हाइड्रोजन बंधन बनाता है जो दूसरे को पार्श्व करता है (लेकिन इसके विपरीत नहीं)। उदाहरण के लिए, अवशेष i अवशेषों j − 1 और j + 1 के लिए हाइड्रोजन बन्धन बना सकता है; इसे हाइड्रोजन बंधों की 'विस्तृत जोड़ी' के रूप में जाना जाता है। इसके विपरीत, अवशेष j पूरी तरह से अलग-अलग अवशेषों के लिए हाइड्रोजन-आबंध हो सकता है, या बिल्कुल भी नहीं हो सकता है।

समानांतर बीटा पत्रक में हाइड्रोजन बन्धन की व्यवस्था 11 परमाणुओं के साथ एक [[एमाइड रिंग|एमाइड वृत्त]] आकृति के समान होती है।

अंत में, एक व्यक्तिगत किनारा एक मिश्रित संबंध प्रतिरुप प्रदर्शित कर सकता है, जिसमें एक तरफ एक समानांतर किनारा और दूसरी तरफ एक समानांतर किनारा होता है। इस तरह की व्यवस्था अभिविन्यास के एक यादृच्छिक वितरण की तुलना में कम आम है, यह सुझाव देगा कि यह प्रतिरुप समानांतर-विरोधी व्यवस्था की तुलना में कम स्थिर है, हालांकि जैव सूचनात्मक विश्लेषण हमेशा संरचनात्मक ऊष्मप्रवैगिकी निकालने के साथ संघर्ष करता है क्योंकि पूरे प्रोटीन में हमेशा कई अन्य संरचनात्मक विशेषताएं उपस्थित होती हैं। साथ ही प्रोटीन स्वाभाविक रूप से वलन कैनेटीक्स के साथ-साथ वलन ऊष्मागतिकी द्वारा विवश होते हैं, इसलिए जैव सूचनात्मक विश्लेषण से स्थिरता का निष्कर्ष निकालने में हमेशा सावधान रहना चाहिए।

हाइड्रोजन आबंध स्थूलतः पत्रक के तल में स्थित होते हैं, जिसमें पेप्टाइड आबंध [[कार्बोनिल|कार्बनमापी]] समूह क्रमिक अवशेषों के साथ वैकल्पिक दिशाओं में इंगित करते हैं; तुलना के लिए, क्रमिक कार्बनमापी [[अल्फा हेलिक्स|अल्फा कुंडली]] में एक ही दिशा में इंगित करते हैं।

बड़े सुगंधित अवशेष ([[टायरोसिन]], [[फेनिलएलनिन]], [[ tryptophan |ट्रिप्टोफान]]) और β-शाखित अमीनो अम्ल ([[थ्रेओनाइन]], [[वेलिन]], [[ isoleucine |आइसोल्यूसीन]]) β-रज्जुक β-पत्रक के बीच में पाए जाने के पक्षधर हैं। विभिन्न प्रकार के अवशेष (जैसे [[ PROLINE |प्रोलीन]]) β-पत्रक में अश्रि रज्जुक में पाए जाने की संभावना है, यह संभवतः प्रोटीन के बीच अश्रि-से-अश्रि एसोसिएशन से बचने के लिए जो एकत्रीकरण और [[कलफ़]] गठन का कारण बन सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Richardson JS, Richardson DC | title = प्राकृतिक बीटा-शीट प्रोटीन एज-टू-एज एकत्रीकरण से बचने के लिए नकारात्मक डिज़ाइन का उपयोग करते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 99 | issue = 5 | pages = 2754–9 | date = March 2002 | pmid = 11880627 | pmc = 122420 | doi = 10.1073/pnas.052706099 | bibcode = 2002PNAS...99.2754R | doi-access = free }}</ref>

β-पत्रक को सम्मिलित करने वाला एक बहुत ही सरल संरचनात्मक रूपांकन है β-हेयरपिन, जिसमें दो प्रतिसमांतर समानांतर रज्जुक दो से पांच अवशेषों के एक छोटे विपाश से जुड़े होते हैं, जिनमें से एक प्रायः [[ग्लाइसिन]] या प्रोलाइन होता है, जो दोनों एक तंग मोड़ या β-उभार पाश के लिए आवश्यक डायहेड्रल-कोण की पुष्टि कर सकते हैं। अलग-अलग रज्जुक को अधिक विस्तृत तरीकों से जोड़ा जा सकता है जिसमें लंबे पाशन होते हैं जिनमें α-हेलीकेस हो सकते हैं।

उनके घटक अमीनो अम्ल की चिरायता के कारण, सभी रज्जुक दाएं हाथ के मोड़ को सबसे उच्च-क्रम β-पत्रक संरचनाओं में स्पष्ट रूप से प्रदर्शित करती हैं। विशेष रूप से, दो समानांतर रज्जुक के बीच सहलग्नता पाशन में लगभग हमेशा एक दाहिने हाथ की पारगमन चिरायता होती है, जो पत्रक के अंतर्निहित मोड़ द्वारा दृढ़ता से पसंद की जाती है। <ref>See sections II B and III C, D in {{cite book | vauthors = Richardson JS |year= 1981 |title=Anatomy and Taxonomy of Protein Structures |chapter= The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure |journal=Advances in Protein Chemistry |volume=34 |pages=167–339|isbn=0-12-034234-0 |doi=10.1016/s0065-3233(08)60520-3|pmid= 7020376 }}</ref> इस सहलग्नता पाशन में प्रायः एक पेचदार क्षेत्र होता है, जिस स्थिति में इसे  β-α-β अभिप्राय कहा जाता है। β-α-β-α अभिप्राय नामक एक बारीकी से संबंधित रूपांकन सबसे अधिक देखी जाने वाली प्रोटीन [[तृतीयक संरचना]], टीआईएम बैरल का मूल घटक बनाता है।

[[File:beta-meander1.png|left|thumb|300px| बाहरी सतह प्रोटीन A (ओएसपीए) से β-विपर्यय अभिप्राय।<ref name=":0">{{cite journal | vauthors = Makabe K, McElheny D, Tereshko V, Hilyard A, Gawlak G, Yan S, Koide A, Koide S | display-authors = 6 | title = पेप्टाइड स्व-विधानसभा की परमाणु संरचना नकल करती है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 103 | issue = 47 | pages = 17753–8 | date = November 2006 | pmid = 17093048 | pmc = 1693819 | doi = 10.1073/pnas.0606690103 | bibcode = 2006PNAS..10317753M | doi-access = free }}</ref> ऊपर की छवि ओएसपीए (ओएसपीए+3bh) का एक प्रकार दिखाती है जिसमें एक केंद्रीय, विस्तारित β-विपर्यय β-पत्रक होती है जिसमें अंतर्भाग ओएसपीए β-हेयरपिन (ग्रे में) की तीन अतिरिक्त प्रतियां (लाल रंग में) होती हैं जिन्हें डुप्लिकेट किया गया है और फिर से डाला गया है मूल ओएसपीए β-पत्रक में।]]

[[बीटा हेयरपिन]] पाशन द्वारा एक साथ जुड़े दो या दो से अधिक लगातार प्रतिसमांतर β-रज्जुक से बना एक सरल संरचनात्मक रूपांकन प्रोटीन सांस्थिति है। <ref>{{Cite web |url=http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html |title=SCOP: Fold: WW domain-like<!-- Bot generated title --> |access-date=2007-06-01 |archive-url=https://web.archive.org/web/20120204065925/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html |archive-date=2012-02-04 |url-status=dead }}</ref><ref>[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section9/sss/super2.html PPS '96 – Super Secondary Structure<!-- Bot generated title -->]</ref> यह अभिप्राय β-पत्रक में सामान्य है और β-बैरल और β-प्रेरक सहित कई संरचनात्मक वास्तुकला में पाया जा सकता है।

प्रोटीन में β-विपर्यय क्षेत्रों का विशाल बहुमत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अन्य रूपांकनों या वर्गों के खिलाफ वृंद पाया जाता है, जो जलभीत अंतर्भाग के कुछ हिस्सों का निर्माण करता है जो विहित रूप से तह संरचना का निर्माण करता है। <ref>{{cite journal|vauthors=Biancalana M, Makabe K, Koide S|date=February 2010|title=पानी में घुलनशील क्रॉस-बीटा वास्तुकला का न्यूनतम डिजाइन|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=107|issue=8|pages=3469–74|doi=10.1073/pnas.0912654107|pmc=2840449|pmid=20133689|bibcode=2010PNAS..107.3469B|doi-access=free}}</ref> हालाँकि, कई उल्लेखनीय अपवादों में बाहरी सतह प्रोटीन A (ओएसपीए) और एकल परत β-पत्रक प्रोटीन (SLBPs) संस्करण सम्मिलित हैं <ref name=":0" /><ref>{{Cite journal|last1=Xu|first1=Qingping|last2=Biancalana|first2=Matthew|last3=Grant|first3=Joanna C.|last4=Chiu|first4=Hsiu-Ju|last5=Jaroszewski|first5=Lukasz|last6=Knuth|first6=Mark W.|last7=Lesley|first7=Scott A.|last8=Godzik|first8=Adam|last9=Elsliger|first9=Marc-André|last10=Deacon|first10=Ashley M.|last11=Wilson|first11=Ian A.|date=September 2019|title=Structures of single-layer β-sheet proteins evolved from β-hairpin repeats|journal=Protein Science |volume=28|issue=9|pages=1676–1689|doi=10.1002/pro.3683|issn=1469-896X|pmc=6699103|pmid=31306512}}</ref> जिसमें पारंपरिक जलभीत अंतर्भाग के अभाव में एकल-परत β-पत्रक होते हैं। इन β-रिच प्रोटीन में एक विस्तारित एकल-परत β-विपर्यय β-पत्रक होती हैं जो मुख्य रूप से अंतर-β-रज्जुक पारस्परिक प्रभाव और जलभीत पारस्परिक प्रभाव के माध्यम से स्थिर होती हैं जो अलग-अलग रज्जुक को जोड़ने वाले वर्तन क्षेत्रों में उपस्थित होती हैं।

== β-पत्रक के साथ प्रोटीन की संरचनात्मक संरचना ==

β-पत्रक सभी β, α+β और α/β कार्यछेत्र में उपस्थित हैं, और कई पेप्टाइड्स या छोटे प्रोटीन में खराब परिभाषित समग्र संरचना के साथ उपस्थित हैं। <ref>{{cite journal | vauthors = Hubbard TJ, Murzin AG, Brenner SE, Chothia C | title = SCOP: a structural classification of proteins database | journal = Nucleic Acids Research | volume = 25 | issue = 1 | pages = 236–9 | date = January 1997 | pmid = 9016544 | pmc = 146380 | doi = 10.1093/nar/25.1.236 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Fox NK, Brenner SE, Chandonia JM | title = SCOPe: Structural Classification of Proteins--extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures | journal = Nucleic Acids Research | volume = 42 | issue = Database issue | pages = D304-9 | date = January 2014 | pmid = 24304899 | doi = 10.1093/nar/gkt1240 | pmc=3965108}}</ref> सभी-β कार्यछेत्र β-बैरल, β-सैंडविच, β-वर्णक्रम, β-प्रेरक और β-हेलीकेस बना सकते हैं।  

β-पत्रक की सांस्थिति हाइड्रोजन आबंध के क्रम का वर्णन करती है। उदाहरण के लिए, फ्लेवोडॉक्सिन वलन में 21345 सांस्थिति के साथ एक पांच-फंसे, समानांतर β-पत्रक है; इस प्रकार, किनारे की किस्में β-रज्जुक 2 और β-रज्जुक 5 आधार रज्जु के साथ हैं। स्पष्ट रूप से बताया गया है, β-रज्जुक 2, β-रज्जुक 1 से एच-आबंधेड है, जो β-रज्जुक 3 से एच-आबंध है, जो β-रज्जुक 4 से एच-आबंध है, जो β-रज्जुक 5 से एच-आबंध है। उसी प्रणाली में, ऊपर वर्णित ग्रीक कुंजी मूल भाव में 4123 सांस्थिति है। एक β-पत्रक की द्वितीयक संरचना को स्थूलतः रज्जुक की संख्या, उनकी सांस्थिति, और क्या उनके हाइड्रोजन बन्धन समानांतर या प्रतिसमांतर हैं, देकर वर्णित किया जा सकता है।

β-पत्रक ''खुली'' हो सकती हैं, जिसका अर्थ है कि उनके दो किनारे हैं (जैसे कि [[फ्लेवोडॉक्सिन फोल्ड|फ्लेवोडॉक्सिन वलय]] या [[ इम्युनोग्लोबुलिन गुना | इम्युनोग्लोबुलिन]] वलय) या वे 'बंद  β-बैरल'' हो सकते हैं (जैसे कि टीआईएम बैरल)। β-बैरल को प्रायः उनके ''सांतरण'' या '' कर्तन'' द्वारा वर्णित किया जाता है। कुछ खुली β-पत्रक बहुत घुमावदार होते हैं और अपने ऊपर मुड़े होते हैं (जैसा कि SH3 कार्यछेत्र में होता है) या घोड़े की नाल का आकार बनाती हैं (जैसा कि [[राइबोन्यूक्लिज़ अवरोधक]] में होता है)। खुले β-पत्रक आमने-सामने (जैसे  β-प्रेरक कार्यछेत्र या प्रतिरक्षाग्लोबुलिन वलय) या अश्रि-टू-अश्रि को इकट्ठा कर सकते हैं, जिससे एक बड़ी β-पत्रक बन सकती है।''

β-चुन्नटदार पत्रक संरचनाएं विस्तारित β-रज्जुक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बनाई जाती हैं, जिसमें [[हाइड्रोजन बांड|हाइड्रोजन बन्धन]] द्वारा उनके प्रतिवैस से जुड़ी रज्जुक होती हैं। इस विस्तारित रज्जु की रचना के कारण, β-पत्रक खिंचाव का विरोध करती हैं। प्रोटीन में β-पत्रक प्रोटीन और डीएनए में कम-आवृत्ति सामूहिक गति कर सकते हैं। [[रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी|रामन स्पेक्ट्रमिकी]] द्वारा देखी गई कम-आवृत्ति अकॉर्डियन जैसी गति <ref name="pmid7115900">{{cite journal | vauthors = Painter PC, Mosher LE, Rhoads C | title = प्रोटीन के रमन स्पेक्ट्रा में कम आवृत्ति मोड| journal = Biopolymers | volume = 21 | issue = 7 | pages = 1469–72 | date = July 1982 | pmid = 7115900 | doi = 10.1002/bip.360210715 | doi-access = free }}</ref> और अर्ध-सातत्य प्रतिरूप के साथ विश्लेषण किया है। <ref name="pmid4052563">{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = प्रोटीन अणुओं में कम आवृत्ति गति। बीटा-शीट और बीटा-बैरल| journal = Biophysical Journal | volume = 48 | issue = 2 | pages = 289–97 | date = August 1985 | pmid = 4052563 | pmc = 1329320 | doi = 10.1016/S0006-3495(85)83782-6 | bibcode = 1985BpJ....48..289C }}</ref>