केटालेज़: Difference between revisions

From Vigyanwiki
No edit summary
No edit summary
Line 27: Line 27:
| caption =
| caption =
}}
}}
कैटालेस एक सामान्य [[एंजाइम]] है जो लगभग सभी जीवित जीवों में पाया जाता है जो [[ऑक्सीजन]] (जैसे [[ जीवाणु ]], पौधों और जानवरों) के संपर्क में आते हैं जो [[Index.php?title=जल|जल]] और ऑक्सीजन के लिए [[हाइड्रोजन पेरोक्साइड]] के अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।<ref name="pmid14745498">{{cite journal | vauthors = Chelikani P, Fita I, Loewen PC | title = उत्प्रेरकों के बीच संरचनाओं और गुणों की विविधता| journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 61 | issue = 2 | pages = 192–208 | date = January 2004 | pmid = 14745498 | doi = 10.1007/s00018-003-3206-5 | hdl-access = free | s2cid = 4411482 | hdl = 10261/111097 }}</ref> [[Index.php?title=अभिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों|अभिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों]] (ROS) द्वारा कोशिका को [[ऑक्सीडेटिव तनाव]] से बचाने में यह एक बहुत ही महत्वपूर्ण एंजाइम है। कैटालेस में सभी एंजाइमों की उच्चतम आवर्त संख्या है; एक कैटालेज अणु लाखों हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणुओं को प्रति सेकंड पानी और ऑक्सीजन में परिवर्तित कर सकता है।<ref>{{cite web | title = केटालेज़| author = Goodsell DS | work = Molecule of the Month | publisher = RCSB Protein Data Bank | url = http://pdb101.rcsb.org/motm/57 | date = 2004-09-01 | access-date = 2016-08-23}}</ref>   
कैटालेस एक सामान्य [[एंजाइम]] है जो लगभग सभी जीवित जीवों में पाया जाता है जो [[ऑक्सीजन]] (जैसे [[ जीवाणु ]], पौधों और जानवरों) के संपर्क में आते हैं जो [[Index.php?title=जल|जल]] और ऑक्सीजन के लिए [[हाइड्रोजन पेरोक्साइड]] के अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।<ref name="pmid14745498">{{cite journal | vauthors = Chelikani P, Fita I, Loewen PC | title = उत्प्रेरकों के बीच संरचनाओं और गुणों की विविधता| journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 61 | issue = 2 | pages = 192–208 | date = January 2004 | pmid = 14745498 | doi = 10.1007/s00018-003-3206-5 | hdl-access = free | s2cid = 4411482 | hdl = 10261/111097 }}</ref> [[Index.php?title=अभिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों|अभिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों]] (ROS) द्वारा कोशिका को [[ऑक्सीडेटिव तनाव]] से बचाने में यह एक बहुत ही महत्वपूर्ण एंजाइम है। कैटालेस में सभी एंजाइमों की उच्चतम आवर्त संख्या है; एक कैटालेज अणु लाखों हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणुओं को प्रति सेकंड जल और ऑक्सीजन में परिवर्तित कर सकता है।<ref>{{cite web | title = केटालेज़| author = Goodsell DS | work = Molecule of the Month | publisher = RCSB Protein Data Bank | url = http://pdb101.rcsb.org/motm/57 | date = 2004-09-01 | access-date = 2016-08-23}}</ref>   


कैटालेस चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का एक [[टेट्रामेरिक प्रोटीन]] है, प्रत्येक में 500 से अधिक  [[Index.php?title=एमिनो अम्ल|एमिनो अम्ल]]  होते हैं।<ref name="Boon_a"><nowiki>{{cite web |vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D |title = कैटालेज़: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप>: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप> ऑक्सीडोरडक्टेस| work = Catalase Structural Tutorial Text | url = </nowiki>http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm | access-date = 2007-02-11}</ref> इसमें चार आयरन युक्त हीम समूह होते हैं जो एंजाइम को हाइड्रोजन पेरोक्साइड के साथ अभिक्रिया करने की अनुमति देते हैं। मानव उत्प्रेरक के लिए इष्टतम [[पीएच]] लगभग 7 है,<ref name="Maehly_1954"><nowiki>{{cite book | vauthors = Maehly AC, Chance B | chapter = The assay of catalases and peroxidases | volume = 1 | pages = 357–424 | year = 1954 | pmid = 13193536 | doi = 10.1002/9780470110171.ch14 | isbn = 978-0-470-11017-1 | series = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके| title = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके}</रेफ> और काफी व्यापक अधिकतम है: प्रतिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच उल्लेखनीय रूप से नहीं बदलती है। रेफरी नाम= pmid6727660 >{{cite book | vauthors = Aebi H | title = इन विट्रो में कैटालेस| volume = 105 | pages = </nowiki>[https://archive.org/details/oxygenradicalsin0000unse/page/121 121–6] | year = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 | isbn = 978-0-12-182005-3 | series = Methods in Enzymology | url = https://archive.org/details/oxygenradicalsin0000unse/page/121 }</ref> : अभिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच पर्याप्त रूप से नहीं बदलती है।प्रजातियों के आधार पर अन्य उत्प्रेरकों के लिए पीएच इष्टतम 4 और 11 के बीच भिन्न होता है।इष्टतम तापमान भी प्रजातियों द्वारा भिन्न होता है   
कैटालेस चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का एक [[टेट्रामेरिक प्रोटीन]] है, प्रत्येक में 500 से अधिक  [[Index.php?title=एमिनो अम्ल|एमिनो अम्ल]]  होते हैं।<ref name="Boon_a"><nowiki>{{cite web |vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D |title = कैटालेज़: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप>: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप> ऑक्सीडोरडक्टेस| work = Catalase Structural Tutorial Text | url = </nowiki>http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm | access-date = 2007-02-11}</ref> इसमें चार आयरन युक्त हीम समूह होते हैं जो एंजाइम को हाइड्रोजन पेरोक्साइड के साथ अभिक्रिया करने की अनुमति देते हैं। मानव उत्प्रेरक के लिए इष्टतम [[पीएच]] लगभग 7 है,<ref name="Maehly_1954"><nowiki>{{cite book | vauthors = Maehly AC, Chance B | chapter = The assay of catalases and peroxidases | volume = 1 | pages = 357–424 | year = 1954 | pmid = 13193536 | doi = 10.1002/9780470110171.ch14 | isbn = 978-0-470-11017-1 | series = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके| title = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके}</रेफ> और काफी व्यापक अधिकतम है: प्रतिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच उल्लेखनीय रूप से नहीं बदलती है। रेफरी नाम= pmid6727660 >{{cite book | vauthors = Aebi H | title = इन विट्रो में कैटालेस| volume = 105 | pages = </nowiki>[https://archive.org/details/oxygenradicalsin0000unse/page/121 121–6] | year = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 | isbn = 978-0-12-182005-3 | series = Methods in Enzymology | url = https://archive.org/details/oxygenradicalsin0000unse/page/121 }</ref> : अभिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच पर्याप्त रूप से नहीं बदलती है।प्रजातियों के आधार पर अन्य उत्प्रेरकों के लिए पीएच इष्टतम 4 और 11 के बीच भिन्न होता है।इष्टतम तापमान भी प्रजातियों द्वारा भिन्न होता है   
Line 47: Line 47:
:: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + O=Fe(IV)-E(.+) → H<sub>2</sub>O + Fe(III)-E + O<sub>2</sub><ref name="Boon_b">{{cite web |vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D | title = कैटालेस का प्रस्तावित तंत्र| work = Catalase: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial | url = http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm#Proposed%20Mechanism%20of%20Catalase | access-date = 2007-02-11}}</ref>
:: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + O=Fe(IV)-E(.+) → H<sub>2</sub>O + Fe(III)-E + O<sub>2</sub><ref name="Boon_b">{{cite web |vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D | title = कैटालेस का प्रस्तावित तंत्र| work = Catalase: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial | url = http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm#Proposed%20Mechanism%20of%20Catalase | access-date = 2007-02-11}}</ref>


यहाँ Fe()-E एंजाइम से जुड़े हीम समूह के लौह केंद्र का प्रतिनिधित्व करता है। Fe(IV)-E(.+) Fe(V)-E का एक मेसोमेरिक रूप है, जिसका अर्थ है कि आयरन पूरी तरह से +V में ऑक्सीकृत नहीं होता है, लेकिन हेम लिगैंड से कुछ स्थिर इलेक्ट्रॉन घनत्व प्राप्त करता है, जिसे बाद में एक के रूप में दिखाया जाता है। कट्टरपंथी कटियन (.+)।
यहाँ Fe()-E एंजाइम से जुड़े हीम समूह के लौह केंद्र का प्रतिनिधित्व करता है। Fe(IV)-E(.+) , Fe(V)-E का एक मेसोमेरिक रूप है, जिसका अर्थ है कि आयरन पूरी तरह से +V में ऑक्सीकृत नहीं होता है, लेकिन हेम लिगैंड से कुछ स्थिर इलेक्ट्रॉन घनत्व प्राप्त करता है, जिसे बाद में एक रैडिकल धनायन (.+) के रूप में दिखाया जाता है।  


चूंकि हाइड्रोजन पेरोक्साइड [[सक्रिय साइट]] में प्रवेश करता है, यह अमीनो अम्ल Asn148 (स्थिति 148 पर [[asparagine]]) और हिस्टिडीन के साथ संपर्क नहीं करता है, जिससे एक [[प्रोटॉन]] (हाइड्रोजन [[आयन]]) ऑक्सीजन परमाणुओं के बीच स्थानांतरित हो जाता है। मुक्त ऑक्सीजन परमाणु समन्वय करता है, नवगठित पानी के अणु और Fe(IV)=O को मुक्त करता है। Fe(IV)=O Fe(III)-E में सुधार करने के लिए दूसरे हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणु के साथ अभिक्रियाकरता है और पानी और ऑक्सीजन का उत्पादन करता है।<ref name=Boon_b />पांचवें समन्वय की स्थिति में [[ टायरोसिन ]] के फेनोलेट [[लिगेंड]] की उपस्थिति से लौह केंद्र की प्रतिक्रियाशीलता में सुधार किया जा सकता है, जो Fe (III) से Fe (IV) के [[ऑक्सीकरण]] में सहायता कर सकता है। [[प्रतिक्रिया मध्यवर्ती|अभिक्रियामध्यवर्ती]] के साथ His75 और Asn148 की बातचीत से अभिक्रियाकी दक्षता में भी सुधार हो सकता है।<ref name=Boon_b />उत्प्रेरक द्वारा हाइड्रोजन पेरोक्साइड का अपघटन प्रथम-क्रम कैनेटीक्स के अनुसार आगे बढ़ता है, दर हाइड्रोजन पेरोक्साइड एकाग्रता के समानुपाती होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Aebi H | title = इन विट्रो में कैटालेस| journal = Methods in Enzymology | volume = 105 | pages = 121–126 | date = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 }}</ref>


कैटालेज़ विभिन्न मेटाबोलाइट्स और विषाक्त पदार्थों के हाइड्रोजन पेरोक्साइड द्वारा ऑक्सीडेशन को भी उत्प्रेरित कर सकता है, जिसमें [[formaldehyde]], [[ चींटी का तेजाब | चींटी का तेजाब]] , [[फिनोल]], [[एसीटैल्डिहाइड]] और [[अल्कोहल]] शामिल हैं। यह निम्नलिखित अभिक्रियाके अनुसार ऐसा करता है:
जैसे ही हाइड्रोजन पेरोक्साइड [[सक्रिय साइट]] में प्रवेश करता है, यह अमीनो अम्ल Asn148 (148 स्थिति पर [[Index.php?title=एस्पेराजीन|एस्पेराजीन]]) और His75 के साथ संपर्क नहीं करता है, जिससे एक [[प्रोटॉन]] (हाइड्रोजन [[आयन]]) ऑक्सीजन परमाणुओं के बीच स्थानांतरित हो जाता है। मुक्त ऑक्सीजन परमाणु समन्वय करता है, नवगठित जल के अणु और Fe(IV)=O को मुक्त करता है। Fe(IV)=O  Fe(III)-E में सुधार करने के लिए दूसरे हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणु के साथ अभिक्रिया करता है और जल और ऑक्सीजन का उत्पादन करता है।<ref name="Boon_b" />पांचवें समन्वय की स्थिति में [[ टायरोसिन | टायरोसिन]] के फेनोलेट [[लिगेंड]] की उपस्थिति से लौह केंद्र की अभिक्रियाशीलता में सुधार किया जा सकता है, जो Fe (III) से Fe (IV) के [[ऑक्सीकरण]] में सहायता कर सकता है। [[प्रतिक्रिया मध्यवर्ती|अभिक्रिया मध्यवर्ती]] के साथ His75 और Asn148 की पारस्परिक क्रिया से अभिक्रिया की दक्षता में भी सुधार हो सकता है।<ref name="Boon_b" />उत्प्रेरक द्वारा हाइड्रोजन पेरोक्साइड का अपघटन प्रथम-क्रम  गतिकी के अनुसार आगे बढ़ता है, दर हाइड्रोजन पेरोक्साइड सान्द्रता के समानुपाती होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Aebi H | title = इन विट्रो में कैटालेस| journal = Methods in Enzymology | volume = 105 | pages = 121–126 | date = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 }}</ref>


: एच<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + एच<sub>2</sub>आर → 2 एच<sub>2</sub>ओ + आर


इस अभिक्रियाका सटीक तंत्र ज्ञात नहीं है।
कैटालेज़ विभिन्न मेटाबोलाइट्स और विषाक्त पदार्थों के हाइड्रोजन पेरोक्साइड द्वारा ऑक्सीकरण को भी उत्प्रेरित कर सकता है, जिसमें [[Index.php?title=फॉर्मोल्डिहाइड|फॉर्मोल्डिहाइड]], [[Index.php?title=फॉर्मिक अम्ल|फॉर्मिक अम्ल]] , [[फिनोल]], [[एसीटैल्डिहाइड]] और [[अल्कोहल]] सम्मिलित हैं। यह निम्नलिखित अभिक्रिया के अनुसार ऐसा करता है:


कोई भी भारी धातु आयन (जैसे कि कॉपर (II) सल्फेट में कॉपर केशन) कैटालेज के [[गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक]] के रूप में कार्य कर सकता है। हालांकि, तांबे की कमी से हृदय और यकृत जैसे ऊतकों में उत्प्रेरित गतिविधि में कमी आ सकती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J | title = चिकित्सा और उपचार में तांबे के कई "चेहरे"| journal = Biometals | volume = 27 | issue = 4 | pages = 611–621 | date = August 2014 | pmid = 24748564 | pmc = 4113679 | doi = 10.1007/s10534-014-9736-5 }}</ref> इसके अलावा, ज़हर [[साइनाइड]] एक गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक है<ref>Nonstationary Inhibition of Enzyme Action. The Cyanide Inhibition of Catalase</ref> हाइड्रोजन पेरोक्साइड की उच्च सांद्रता पर उत्प्रेरित।<ref>{{cite journal | vauthors = Ogura Y, Yamazaki I | title = साइनाइड की उपस्थिति में उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की स्थिर-अवस्था कैनेटीक्स| journal = Journal of Biochemistry | volume = 94 | issue = 2 | pages = 403–408 | date = August 1983 | pmid = 6630165 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369 }}</ref>
H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>R → 2H<sub>2</sub>O + R
 
इस अभिक्रिया का सटीक तंत्र ज्ञात नहीं है।
 
कोई भी भारी धातु आयन (जैसे कि कॉपर (II) सल्फेट में कॉपर धनायन) कैटालेज के [[गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक]] के रूप में कार्य कर सकता है। तथापि, तांबे की कमी से हृदय और यकृत जैसे ऊतकों में उत्प्रेरित गतिविधि में कमी आ सकती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J | title = चिकित्सा और उपचार में तांबे के कई "चेहरे"| journal = Biometals | volume = 27 | issue = 4 | pages = 611–621 | date = August 2014 | pmid = 24748564 | pmc = 4113679 | doi = 10.1007/s10534-014-9736-5 }}</ref> इसके अतिरिक्त, ज़हर [[साइनाइड]] एक गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक है<ref>Nonstationary Inhibition of Enzyme Action. The Cyanide Inhibition of Catalase</ref> हाइड्रोजन पेरोक्साइड की उच्च सांद्रता पर उत्प्रेरित।<ref>{{cite journal | vauthors = Ogura Y, Yamazaki I | title = साइनाइड की उपस्थिति में उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की स्थिर-अवस्था कैनेटीक्स| journal = Journal of Biochemistry | volume = 94 | issue = 2 | pages = 403–408 | date = August 1983 | pmid = 6630165 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369 }}</ref>
[[आर्सेनेट]] एक [[एंजाइम उत्प्रेरक]] के रूप में कार्य करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ | title = ग्लूटाथियोन रिडक्टेस की विशेषता और आर्सेनिक के संपर्क में आने पर दो टेरिस फ़र्न के मोर्चों में उत्प्रेरित| journal = Plant Physiology and Biochemistry | volume = 47 | issue = 10 | pages = 960–965 | date = October 2009 | pmid = 19574057 | doi = 10.1016/j.plaphy.2009.05.009 }}</ref> पेरोक्सीडेटेड कैटालेज इंटरमीडिएट्स की त्रि-आयामी [[प्रोटीन संरचना]]एं [[प्रोटीन डाटा बैंक]] में उपलब्ध हैं।
[[आर्सेनेट]] एक [[एंजाइम उत्प्रेरक]] के रूप में कार्य करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ | title = ग्लूटाथियोन रिडक्टेस की विशेषता और आर्सेनिक के संपर्क में आने पर दो टेरिस फ़र्न के मोर्चों में उत्प्रेरित| journal = Plant Physiology and Biochemistry | volume = 47 | issue = 10 | pages = 960–965 | date = October 2009 | pmid = 19574057 | doi = 10.1016/j.plaphy.2009.05.009 }}</ref> पेरोक्सीडेटेड कैटालेज इंटरमीडिएट्स की त्रि-आयामी [[प्रोटीन संरचना]]एं [[प्रोटीन डाटा बैंक]] में उपलब्ध हैं।
Any heavy metal ion (such as copper cations in copper(II) sulfate) can act as a noncompetitive inhibitor of catalase. However, "Copper deficiency can lead to a reduction in catalase activity in tissues, such as heart and liver." Furthermore, the poison cyanide is a noncompetitive inhibitor of catalase at high concentrations of hydrogen peroxide. Arsenate acts as an activator. Three-dimensional protein structures of the peroxidated catalase intermediates are available at the Protein Data Bank.


=== सेलुलर भूमिका ===
=== सेलुलर भूमिका ===
हाइड्रोजन पेरोक्साइड कई सामान्य चयापचय प्रक्रियाओं का एक हानिकारक उपोत्पाद है; कोशिकाओं और ऊतकों को नुकसान से बचाने के लिए, इसे जल्दी से अन्य कम खतरनाक पदार्थों में परिवर्तित किया जाना चाहिए। यह अंत करने के लिए, कम प्रतिक्रियाशील [[गैस]]ीय ऑक्सीजन और पानी के अणुओं में हाइड्रोजन पेरोक्साइड के [[रासायनिक अपघटन]] को तेजी से उत्प्रेरित करने के लिए कोशिकाओं द्वारा अक्सर कैटालेज का उपयोग किया जाता है।<ref name=Gaetani_1996>{{cite journal | vauthors = Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN | title = मानव एरिथ्रोसाइट्स के भीतर हाइड्रोजन पेरोक्साइड के निपटान में उत्प्रेरक की प्रमुख भूमिका| journal = Blood | volume = 87 | issue = 4 | pages = 1595–1599 | date = February 1996 | pmid = 8608252 | doi = 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 | doi-access = free }}</ref>
हाइड्रोजन पेरोक्साइड कई सामान्य चयापचय प्रक्रियाओं का एक हानिकारक उपोत्पाद है; कोशिकाओं और ऊतकों को नुकसान से बचाने के लिए, इसे जल्दी से अन्य कम खतरनाक पदार्थों में परिवर्तित किया जाना चाहिए। यह अंत करने के लिए, कम प्रतिक्रियाशील [[गैस]]ीय ऑक्सीजन और जल के अणुओं में हाइड्रोजन पेरोक्साइड के [[रासायनिक अपघटन]] को तेजी से उत्प्रेरित करने के लिए कोशिकाओं द्वारा अक्सर कैटालेज का उपयोग किया जाता है।<ref name=Gaetani_1996>{{cite journal | vauthors = Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN | title = मानव एरिथ्रोसाइट्स के भीतर हाइड्रोजन पेरोक्साइड के निपटान में उत्प्रेरक की प्रमुख भूमिका| journal = Blood | volume = 87 | issue = 4 | pages = 1595–1599 | date = February 1996 | pmid = 8608252 | doi = 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 | doi-access = free }}</ref>


चूहे आनुवंशिक रूप से उत्प्रेरक की कमी के लिए इंजीनियर होते हैं, जो शुरू में फेनोटाइपिक रूप से सामान्य होते हैं।<ref name=Ho_2004>{{cite journal | vauthors = Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS | title = चूहे की कमी केटालेस सामान्य रूप से विकसित होती है लेकिन ऑक्सीडेंट ऊतक की चोट के प्रति अंतर संवेदनशीलता दिखाती है| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 279 | issue = 31 | pages = 32804–32812 | date = July 2004 | pmid = 15178682 | doi = 10.1074/jbc.M404800200 | doi-access = free }</ref> हालांकि, चूहों में कैटालेज की कमी से [[मोटापा]], फैटी लिवर, रेफरी नाम= pmid27939935 >{{cite journal | vauthors = Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, Orlicky DJ, Fritz KS, Thompson DC, Vasiliou V | display-authors = 6 | title = कैटलस विलोपन चूहों में प्रीडायबेटिक फेनोटाइप को बढ़ावा देता है| journal = Free Radical Biology & Medicine | volume = 103 | pages = 48–56 | date = February 2017 | pmid = 27939935 | pmc = 5513671 | doi = 10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011 }}</ref> और [[मधुमेह मेलेटस टाइप 2]].<ref name="Góth_2012">{{cite journal | vauthors = Góth L, Nagy T | title = Acatalasemia और मधुमेह मेलेटस| journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 525 | issue = 2 | pages = 195–200 | date = September 2012 | pmid = 22365890 | doi = 10.1016/j.abb.2012.02.005 }</ref> कुछ मनुष्यों में कैटालेज (एकेटेलसिया) का स्तर बहुत कम होता है, फिर भी कुछ बुरे प्रभाव दिखाते हैं।
चूहे आनुवंशिक रूप से उत्प्रेरक की कमी के लिए इंजीनियर होते हैं, जो शुरू में फेनोटाइपिक रूप से सामान्य होते हैं।<ref name=Ho_2004>{{cite journal | vauthors = Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS | title = चूहे की कमी केटालेस सामान्य रूप से विकसित होती है लेकिन ऑक्सीडेंट ऊतक की चोट के प्रति अंतर संवेदनशीलता दिखाती है| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 279 | issue = 31 | pages = 32804–32812 | date = July 2004 | pmid = 15178682 | doi = 10.1074/jbc.M404800200 | doi-access = free }</ref> हालांकि, चूहों में कैटालेज की कमी से [[मोटापा]], फैटी लिवर, रेफरी नाम= pmid27939935 >{{cite journal | vauthors = Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, Orlicky DJ, Fritz KS, Thompson DC, Vasiliou V | display-authors = 6 | title = कैटलस विलोपन चूहों में प्रीडायबेटिक फेनोटाइप को बढ़ावा देता है| journal = Free Radical Biology & Medicine | volume = 103 | pages = 48–56 | date = February 2017 | pmid = 27939935 | pmc = 5513671 | doi = 10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011 }}</ref> और [[मधुमेह मेलेटस टाइप 2]].<ref name="Góth_2012">{{cite journal | vauthors = Góth L, Nagy T | title = Acatalasemia और मधुमेह मेलेटस| journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 525 | issue = 2 | pages = 195–200 | date = September 2012 | pmid = 22365890 | doi = 10.1016/j.abb.2012.02.005 }</ref> कुछ मनुष्यों में कैटालेज (एकेटेलसिया) का स्तर बहुत कम होता है, फिर भी कुछ बुरे प्रभाव दिखाते हैं।
Line 78: Line 82:
[[दीमक]] [[Reticulitermes]] speratus की लंबे समय तक रहने वाली रानियों में गैर-प्रजनन व्यक्तियों (श्रमिकों और सैनिकों) की तुलना में काफी कम [[डीएनए ऑक्सीकरण]] होता है। क्वींस में श्रमिकों की तुलना में दो गुना अधिक कैटालेज गतिविधि और कैटालेज जीन RsCAT1 की अभिव्यक्ति का स्तर सात गुना अधिक है।<ref name="pmid28076409" />  ऐसा प्रतीत होता है कि दीमक रानियों की कुशल [[एंटीऑक्सिडेंट]] क्षमता आंशिक रूप से यह बता सकती है कि वे कैसे लंबा जीवन प्राप्त करती हैं।
[[दीमक]] [[Reticulitermes]] speratus की लंबे समय तक रहने वाली रानियों में गैर-प्रजनन व्यक्तियों (श्रमिकों और सैनिकों) की तुलना में काफी कम [[डीएनए ऑक्सीकरण]] होता है। क्वींस में श्रमिकों की तुलना में दो गुना अधिक कैटालेज गतिविधि और कैटालेज जीन RsCAT1 की अभिव्यक्ति का स्तर सात गुना अधिक है।<ref name="pmid28076409" />  ऐसा प्रतीत होता है कि दीमक रानियों की कुशल [[एंटीऑक्सिडेंट]] क्षमता आंशिक रूप से यह बता सकती है कि वे कैसे लंबा जीवन प्राप्त करती हैं।


विभिन्न प्रजातियों के कैटालेस एंजाइमों में इष्टतम तापमान काफी भिन्न होता है। [[बहुतापी]] जानवरों में आमतौर पर 15-25 डिग्री सेल्सियस की सीमा में इष्टतम तापमान के साथ उत्प्रेरक होते हैं, जबकि स्तनधारी या एवियन उत्प्रेरकों का इष्टतम तापमान 35 डिग्री सेल्सियस से ऊपर हो सकता है,<ref name="mits56" /><ref name="imm03">{{cite journal| vauthors = Çetinus ŞA, Öztop HN |title=रासायनिक रूप से क्रॉसलिंक्ड चिटोसन मोतियों में उत्प्रेरित का स्थिरीकरण|journal=Enzyme and Microbial Technology|date=June 2003|volume=32|issue=7|pages=889–894|doi=10.1016/S0141-0229(03)00065-6}}</ref> और पौधों से उत्प्रेरक उनके विकास की आदत के आधार पर भिन्न होते हैं।<ref name="mits56">{{cite journal| vauthors = Mitsuda H |title=कैटालसे पर अध्ययन|journal=Bulletin of the Institute for Chemical Research, Kyoto University|date=1956-07-31|volume=34|issue=4|pages=165–192|url=https://repository.kulib.kyoto-u.ac.jp/dspace/bitstream/2433/75561/1/chd034_4_165.pdf |archive-url=https://ghostarchive.org/archive/20221009/https://repository.kulib.kyoto-u.ac.jp/dspace/bitstream/2433/75561/1/chd034_4_165.pdf |archive-date=2022-10-09 |url-status=live|access-date=27 September 2017}}</ref> इसके विपरीत, [[hyperthermophil]] [[पुरातत्व]] [[गर्म पानी के झरने की आग]] से अलग किए गए कैटालेज का तापमान इष्टतम 90 °C होता है।<ref name="pmid12029047">{{cite journal | vauthors = Amo T, Atomi H, Imanaka T | title = हाइपरथर्मोफिलिक आर्कियन, पायरोबाकुलम कैलिडिफोंटिस VA1 में मैंगनीज कैटालेज की अद्वितीय उपस्थिति| journal = Journal of Bacteriology | volume = 184 | issue = 12 | pages = 3305–3312 | date = June 2002 | pmid = 12029047 | pmc = 135111 | doi = 10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002 }}</ref>
विभिन्न प्रजातियों के कैटालेस एंजाइमों में इष्टतम तापमान काफी भिन्न होता है। [[बहुतापी]] जानवरों में आमतौर पर 15-25 डिग्री सेल्सियस की सीमा में इष्टतम तापमान के साथ उत्प्रेरक होते हैं, जबकि स्तनधारी या एवियन उत्प्रेरकों का इष्टतम तापमान 35 डिग्री सेल्सियस से ऊपर हो सकता है,<ref name="mits56" /><ref name="imm03">{{cite journal| vauthors = Çetinus ŞA, Öztop HN |title=रासायनिक रूप से क्रॉसलिंक्ड चिटोसन मोतियों में उत्प्रेरित का स्थिरीकरण|journal=Enzyme and Microbial Technology|date=June 2003|volume=32|issue=7|pages=889–894|doi=10.1016/S0141-0229(03)00065-6}}</ref> और पौधों से उत्प्रेरक उनके विकास की आदत के आधार पर भिन्न होते हैं।<ref name="mits56">{{cite journal| vauthors = Mitsuda H |title=कैटालसे पर अध्ययन|journal=Bulletin of the Institute for Chemical Research, Kyoto University|date=1956-07-31|volume=34|issue=4|pages=165–192|url=https://repository.kulib.kyoto-u.ac.jp/dspace/bitstream/2433/75561/1/chd034_4_165.pdf |archive-url=https://ghostarchive.org/archive/20221009/https://repository.kulib.kyoto-u.ac.jp/dspace/bitstream/2433/75561/1/chd034_4_165.pdf |archive-date=2022-10-09 |url-status=live|access-date=27 September 2017}}</ref> इसके विपरीत, [[hyperthermophil]] [[पुरातत्व]] [[गर्म पानी के झरने की आग|गर्म जल के झरने की आग]] से अलग किए गए कैटालेज का तापमान इष्टतम 90 °C होता है।<ref name="pmid12029047">{{cite journal | vauthors = Amo T, Atomi H, Imanaka T | title = हाइपरथर्मोफिलिक आर्कियन, पायरोबाकुलम कैलिडिफोंटिस VA1 में मैंगनीज कैटालेज की अद्वितीय उपस्थिति| journal = Journal of Bacteriology | volume = 184 | issue = 12 | pages = 3305–3312 | date = June 2002 | pmid = 12029047 | pmc = 135111 | doi = 10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002 }}</ref>




Revision as of 13:58, 26 April 2023

Catalase
PDB 7cat EBI.jpg
Identifiers
SymbolCatalase
PfamPF00199
InterProIPR011614
PROSITEPDOC00395
SCOP27cat / SCOPe / SUPFAM
OPM superfamily370
OPM protein3e4w
CDDcd00328
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Catalase
Identifiers
EC no.1.11.1.6
CAS no.9001-05-2
Databases
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBsum
Gene OntologyAmiGO / QuickGO
Search
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

कैटालेस एक सामान्य एंजाइम है जो लगभग सभी जीवित जीवों में पाया जाता है जो ऑक्सीजन (जैसे जीवाणु , पौधों और जानवरों) के संपर्क में आते हैं जो जल और ऑक्सीजन के लिए हाइड्रोजन पेरोक्साइड के अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।[1] अभिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों (ROS) द्वारा कोशिका को ऑक्सीडेटिव तनाव से बचाने में यह एक बहुत ही महत्वपूर्ण एंजाइम है। कैटालेस में सभी एंजाइमों की उच्चतम आवर्त संख्या है; एक कैटालेज अणु लाखों हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणुओं को प्रति सेकंड जल और ऑक्सीजन में परिवर्तित कर सकता है।[2]

कैटालेस चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का एक टेट्रामेरिक प्रोटीन है, प्रत्येक में 500 से अधिक एमिनो अम्ल होते हैं।[3] इसमें चार आयरन युक्त हीम समूह होते हैं जो एंजाइम को हाइड्रोजन पेरोक्साइड के साथ अभिक्रिया करने की अनुमति देते हैं। मानव उत्प्रेरक के लिए इष्टतम पीएच लगभग 7 है,[4] : अभिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच पर्याप्त रूप से नहीं बदलती है।प्रजातियों के आधार पर अन्य उत्प्रेरकों के लिए पीएच इष्टतम 4 और 11 के बीच भिन्न होता है।इष्टतम तापमान भी प्रजातियों द्वारा भिन्न होता है

संरचना

मानव उत्प्रेरक चार प्रोटीन उपइकाई से बना एक चतुष्टय बनाता है, जिनमें से प्रत्येक को वैचारिक रूप से चार क्षेत्रों में विभाजित किया जा सकता है।[5] प्रत्येक उपइकाई का व्यापक कोर एक आठ-अवरुद्ध प्रतिसमांतर β-बैरल (β1-8) द्वारा उत्पन्न होता है, जिसमें निकटतम समीप संयोजकता एक तरफ β-बैरल लूप और दूसरी तरफ α9 लूप द्वारा प्रतिबंधित होती है। .[5]β-बैरल के एक फलक पर एक अल्फा हेलिक्स क्षेत्र चार सी-टर्मिनल हेलिक्स (α16, α17, α18, और α19) से बना है और β4 और β5 (α4, α5, α6, और α7) के बीच के अवशेषों से प्राप्त चार हेलिक्स हैं। .[5]वैकल्पिक संयोजन के परिणामस्वरूप विभिन्न प्रोटीन के प्रकार हो सकते हैं।

इतिहास

कैटालेस को पहली बार 1818 में लुइस जैक्स थेनार्ड द्वारा देखा गया था, जिन्होंने हाइड्रोजन पेरोक्साइड (H2O2) की खोज की थी।थेनार्ड ने सुझाव दिया कि इसका विघटन एक अज्ञात पदार्थ के कारण हुआ। 1900 में, ऑस्कर लोव ने सबसे पहले इसे कैटालेस नाम दिया, और इसे कई पौधों और जानवरों में पाया।[6] 1937 में जेम्स बी. सुमेर और अलेक्जेंडर डोंस द्वारा गोमांस के जिगर से कैटालेज को क्रिस्टलीकृत किया गया था[7] और आणविक भार 1938 में मापा गया था।[8]

1969 में गोजातीय कैटालेज का अमीनो अम्ल अनुक्रम निर्धारित किया गया था,[9] और 1981 में त्रि-आयामी संरचना निर्धारित की गई।[10]

कार्य

आणविक तंत्र

जबकि कैटालेज का पूरा तंत्र वर्तमान में ज्ञात नहीं है,[11]माना जाता है कि रासायनिक अभिक्रिया दो चरणों में होती है:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[11]

यहाँ Fe()-E एंजाइम से जुड़े हीम समूह के लौह केंद्र का प्रतिनिधित्व करता है। Fe(IV)-E(.+) , Fe(V)-E का एक मेसोमेरिक रूप है, जिसका अर्थ है कि आयरन पूरी तरह से +V में ऑक्सीकृत नहीं होता है, लेकिन हेम लिगैंड से कुछ स्थिर इलेक्ट्रॉन घनत्व प्राप्त करता है, जिसे बाद में एक रैडिकल धनायन (.+) के रूप में दिखाया जाता है।


जैसे ही हाइड्रोजन पेरोक्साइड सक्रिय साइट में प्रवेश करता है, यह अमीनो अम्ल Asn148 (148 स्थिति पर एस्पेराजीन) और His75 के साथ संपर्क नहीं करता है, जिससे एक प्रोटॉन (हाइड्रोजन आयन) ऑक्सीजन परमाणुओं के बीच स्थानांतरित हो जाता है। मुक्त ऑक्सीजन परमाणु समन्वय करता है, नवगठित जल के अणु और Fe(IV)=O को मुक्त करता है। Fe(IV)=O Fe(III)-E में सुधार करने के लिए दूसरे हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणु के साथ अभिक्रिया करता है और जल और ऑक्सीजन का उत्पादन करता है।[11]पांचवें समन्वय की स्थिति में टायरोसिन के फेनोलेट लिगेंड की उपस्थिति से लौह केंद्र की अभिक्रियाशीलता में सुधार किया जा सकता है, जो Fe (III) से Fe (IV) के ऑक्सीकरण में सहायता कर सकता है। अभिक्रिया मध्यवर्ती के साथ His75 और Asn148 की पारस्परिक क्रिया से अभिक्रिया की दक्षता में भी सुधार हो सकता है।[11]उत्प्रेरक द्वारा हाइड्रोजन पेरोक्साइड का अपघटन प्रथम-क्रम गतिकी के अनुसार आगे बढ़ता है, दर हाइड्रोजन पेरोक्साइड सान्द्रता के समानुपाती होती है।[12]


कैटालेज़ विभिन्न मेटाबोलाइट्स और विषाक्त पदार्थों के हाइड्रोजन पेरोक्साइड द्वारा ऑक्सीकरण को भी उत्प्रेरित कर सकता है, जिसमें फॉर्मोल्डिहाइड, फॉर्मिक अम्ल , फिनोल, एसीटैल्डिहाइड और अल्कोहल सम्मिलित हैं। यह निम्नलिखित अभिक्रिया के अनुसार ऐसा करता है:

H2O2 + H2R → 2H2O + R

इस अभिक्रिया का सटीक तंत्र ज्ञात नहीं है।

कोई भी भारी धातु आयन (जैसे कि कॉपर (II) सल्फेट में कॉपर धनायन) कैटालेज के गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक के रूप में कार्य कर सकता है। तथापि, तांबे की कमी से हृदय और यकृत जैसे ऊतकों में उत्प्रेरित गतिविधि में कमी आ सकती है।[13] इसके अतिरिक्त, ज़हर साइनाइड एक गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक है[14] हाइड्रोजन पेरोक्साइड की उच्च सांद्रता पर उत्प्रेरित।[15] आर्सेनेट एक एंजाइम उत्प्रेरक के रूप में कार्य करता है।[16] पेरोक्सीडेटेड कैटालेज इंटरमीडिएट्स की त्रि-आयामी प्रोटीन संरचनाएं प्रोटीन डाटा बैंक में उपलब्ध हैं।

Any heavy metal ion (such as copper cations in copper(II) sulfate) can act as a noncompetitive inhibitor of catalase. However, "Copper deficiency can lead to a reduction in catalase activity in tissues, such as heart and liver." Furthermore, the poison cyanide is a noncompetitive inhibitor of catalase at high concentrations of hydrogen peroxide. Arsenate acts as an activator. Three-dimensional protein structures of the peroxidated catalase intermediates are available at the Protein Data Bank.

सेलुलर भूमिका

हाइड्रोजन पेरोक्साइड कई सामान्य चयापचय प्रक्रियाओं का एक हानिकारक उपोत्पाद है; कोशिकाओं और ऊतकों को नुकसान से बचाने के लिए, इसे जल्दी से अन्य कम खतरनाक पदार्थों में परिवर्तित किया जाना चाहिए। यह अंत करने के लिए, कम प्रतिक्रियाशील गैसीय ऑक्सीजन और जल के अणुओं में हाइड्रोजन पेरोक्साइड के रासायनिक अपघटन को तेजी से उत्प्रेरित करने के लिए कोशिकाओं द्वारा अक्सर कैटालेज का उपयोग किया जाता है।[17]

चूहे आनुवंशिक रूप से उत्प्रेरक की कमी के लिए इंजीनियर होते हैं, जो शुरू में फेनोटाइपिक रूप से सामान्य होते हैं।[18] हालांकि, चूहों में कैटालेज की कमी से मोटापा, फैटी लिवर, रेफरी नाम= pmid27939935 >Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, et al. (February 2017). "कैटलस विलोपन चूहों में प्रीडायबेटिक फेनोटाइप को बढ़ावा देता है". Free Radical Biology & Medicine. 103: 48–56. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011. PMC 5513671. PMID 27939935.</ref> और मधुमेह मेलेटस टाइप 2.[19] कुछ मनुष्यों में कैटालेज (एकेटेलसिया) का स्तर बहुत कम होता है, फिर भी कुछ बुरे प्रभाव दिखाते हैं।

बढ़े हुए ऑक्सीडेटिव तनाव जो चूहों में उम्र बढ़ने के साथ होता है, जीन अभिव्यक्ति द्वारा कम किया जाता है। उत्प्रेरित की अति-अभिव्यक्ति। अति-व्यक्त करने वाले चूहे जंगली प्रकार के चूहों में देखे जाने वाले शुक्राणुजन, अंडकोष रोगाणु कोशिका और सर्टोली कोशिकाओं की उम्र से संबंधित हानि को प्रदर्शित नहीं करते हैं। जंगली प्रकार के चूहों में ऑक्सीडेटिव तनाव आमतौर पर उम्र बढ़ने के साथ शुक्राणु में ऑक्सीडेटिव डीएनए क्षति (स्वाभाविक रूप से होने वाली) (8-ऑक्सो-2'-डीऑक्सीगुआनोसिन | 8-ऑक्सोडजी के रूप में मापा जाता है) को प्रेरित करता है, लेकिन इन नुकसानों को वृद्ध उत्प्रेरित ओवर-एक्सप्रेसिंग चूहों में काफी कम किया जाता है। .[20] इसके अलावा, ये अति-व्यक्त करने वाले चूहों प्रति कूड़े के पिल्लों की आयु-निर्भर संख्या में कोई कमी नहीं दिखाते हैं। माइटोकॉन्ड्रिया को लक्षित उत्प्रेरित की अधिकता चूहों के जीवनकाल का विस्तार करती है।[21] यूकेरियोट में, उत्प्रेरक आमतौर पर एक सेलुलर organelle में स्थित होता है जिसे पेरोक्सीसोम कहा जाता है।[22] पादप कोशिकाओं में पेरोक्सीसोम प्रकाश श्वसन (ऑक्सीजन का उपयोग और कार्बन डाइऑक्साइड का उत्पादन) और सहजीवी नाइट्रोजन स्थिरीकरण (दो परमाणुओंवाला नाइट्रोजन (N) को तोड़ना) में शामिल होते हैं।2) प्रतिक्रियाशील नाइट्रोजन परमाणुओं के लिए)। हाइड्रोजन पेरोक्साइड का उपयोग एक शक्तिशाली रोगाणुरोधी एजेंट के रूप में किया जाता है जब कोशिकाएं एक रोगज़नक़ से संक्रमित होती हैं। माइकोबैक्टेरियम ट्यूबरक्यूलोसिस, लेगियोनेला न्यूमोफिला और कैंपाइलोबैक्टर जेजुनी जैसे कैटालेज-पॉजिटिव रोगजनक पेरोक्साइड रेडिकल्स को निष्क्रिय करने के लिए कैटालेज बनाते हैं, इस प्रकार उन्हें मेजबान (जीव विज्ञान) के भीतर अहानिकर जीवित रहने की अनुमति मिलती है।[23] शराब डिहाइड्रोजनेज की तरह, कैटालेज़ इथेनॉल को एसीटैल्डिहाइड में परिवर्तित करता है, लेकिन यह संभावना नहीं है कि यह अभिक्रियाशारीरिक रूप से महत्वपूर्ण है।[24]


जीवों के बीच वितरण

स्तनधारियों में जिगर में होने वाली विशेष रूप से उच्च सांद्रता के साथ, अधिकांश ज्ञात जीव हर अंग (शरीर रचना) में कैटालेज का उपयोग करते हैं।[25] कैटालेस मुख्य रूप से पेरोक्सीसोम और एरिथ्रोसाइट्स के साइटोसोल (और कभी-कभी माइटोकॉन्ड्रिया में) में पाया जाता है[26])

लगभग सभी एरोबिक सूक्ष्मजीव कैटलस का उपयोग करते हैं। यह कुछ अवायवीय जीव सूक्ष्मजीवों में भी मौजूद है, जैसे कि मेथानोसारसीना बरकेरी।[27] कैटालेस भी पौधों के बीच सार्वभौमिक है और अधिकांश कवक में होता है।[28] बॉम्बार्डियर बीटल में उत्प्रेरित का एक अनूठा उपयोग होता है। इस भृंग में तरल के दो सेट होते हैं जो दो युग्मित ग्रंथियों में अलग-अलग जमा होते हैं। जोड़ी के बड़े, भंडारण कक्ष या जलाशय में उदकुनैन और हाइड्रोजन पेरोक्सीडेज होते हैं, जबकि छोटे, अभिक्रियाकक्ष में उत्प्रेरक और पेरोक्साइड होते हैं। हानिकारक स्प्रे को सक्रिय करने के लिए, भृंग दो डिब्बों की सामग्री को मिला देता है, जिससे हाइड्रोजन पेरोक्साइड से ऑक्सीजन मुक्त हो जाती है। ऑक्सीजन हाइड्रोक्विनोन का ऑक्सीकरण करता है और प्रणोदक के रूप में भी कार्य करता है।[29] ऑक्सीकरण अभिक्रियाबहुत एक्ज़ोथिर्मिक (ΔH = -202.8 kJ/mol) है और तेजी से मिश्रण को क्वथनांक तक गर्म करती है।[30]

दीमक Reticulitermes speratus की लंबे समय तक रहने वाली रानियों में गैर-प्रजनन व्यक्तियों (श्रमिकों और सैनिकों) की तुलना में काफी कम डीएनए ऑक्सीकरण होता है। क्वींस में श्रमिकों की तुलना में दो गुना अधिक कैटालेज गतिविधि और कैटालेज जीन RsCAT1 की अभिव्यक्ति का स्तर सात गुना अधिक है।[31] ऐसा प्रतीत होता है कि दीमक रानियों की कुशल एंटीऑक्सिडेंट क्षमता आंशिक रूप से यह बता सकती है कि वे कैसे लंबा जीवन प्राप्त करती हैं।

विभिन्न प्रजातियों के कैटालेस एंजाइमों में इष्टतम तापमान काफी भिन्न होता है। बहुतापी जानवरों में आमतौर पर 15-25 डिग्री सेल्सियस की सीमा में इष्टतम तापमान के साथ उत्प्रेरक होते हैं, जबकि स्तनधारी या एवियन उत्प्रेरकों का इष्टतम तापमान 35 डिग्री सेल्सियस से ऊपर हो सकता है,[32][33] और पौधों से उत्प्रेरक उनके विकास की आदत के आधार पर भिन्न होते हैं।[32] इसके विपरीत, hyperthermophil पुरातत्व गर्म जल के झरने की आग से अलग किए गए कैटालेज का तापमान इष्टतम 90 °C होता है।[34]


नैदानिक ​​महत्व और अनुप्रयोग

हाइड्रोजन पेरोक्साइड

पनीर उत्पादन से पहले दूध से हाइड्रोजन पेरोक्साइड को हटाने के लिए कैटलस का उपयोग खाद्य उद्योग में किया जाता है।[35] एक और उपयोग खाद्य रैपर में होता है, जहां यह भोजन को ऑक्सीकरण से रोकता है।[36] कपड़ा उद्योग में कैटालेज का भी उपयोग किया जाता है, यह सुनिश्चित करने के लिए कि सामग्री पेरोक्साइड मुक्त है, कपड़ों से हाइड्रोजन पेरोक्साइड को हटा दिया जाता है।

संपर्क लेंस स्वच्छता में एक मामूली उपयोग है - कुछ लेंस-सफाई उत्पाद हाइड्रोजन पेरोक्साइड समाधान का उपयोग करके लेंस को कीटाणुरहित करते हैं; इसके बाद लेंस को फिर से उपयोग करने से पहले कैटालेज युक्त घोल का उपयोग हाइड्रोजन पेरोक्साइड को विघटित करने के लिए किया जाता है।

बैक्टीरियल पहचान (उत्प्रेरक परीक्षण)

सकारात्मक उत्प्रेरक प्रतिक्रिया

बैक्टीरिया की प्रजातियों की पहचान करने के लिए माइक्रोबायोलॉजिस्ट द्वारा उपयोग किए जाने वाले तीन मुख्य परीक्षणों में से एक कैटालेज टेस्ट है। यदि बैक्टीरिया में कैटालेज होता है (अर्थात, कैटालेज-पॉजिटिव होते हैं), जब हाइड्रोजन पेरोक्साइड में थोड़ी मात्रा में बैक्टीरियल अलगाव (माइक्रोबायोलॉजी) मिलाया जाता है, तो ऑक्सीजन के बुलबुले देखे जाते हैं। एक सूक्ष्मदर्शी स्लाइड पर हाइड्रोजन पेरोक्साइड की एक बूंद रखकर उत्प्रेरित परीक्षण किया जाता है। एक ऐप्लिकेटर स्टिक को कॉलोनी से छुआ जाता है, और फिर टिप को हाइड्रोजन पेरोक्साइड ड्रॉप पर लेप किया जाता है।

जबकि अकेले केटेलेस परीक्षण किसी विशेष जीव की पहचान नहीं कर सकता है, यह एंटीबायोटिक प्रतिरोध जैसे अन्य परीक्षणों के साथ संयुक्त होने पर पहचान में सहायता कर सकता है। बैक्टीरियल कोशिकाओं में कैटालेज की उपस्थिति विकास की स्थिति और कोशिकाओं को विकसित करने के लिए उपयोग किए जाने वाले माध्यम दोनों पर निर्भर करती है।

केशिका ट्यूबों का भी उपयोग किया जा सकता है। झूठी नकारात्मक परिणामों से बचने के लिए, ट्यूब को अवरुद्ध किए बिना, केशिका ट्यूब के अंत में बैक्टीरिया का एक छोटा सा नमूना एकत्र किया जाता है। विपरीत छोर को फिर हाइड्रोजन पेरोक्साइड में डुबोया जाता है, जिसे केशिका क्रिया के माध्यम से ट्यूब में खींचा जाता है, और उल्टा कर दिया जाता है, ताकि बैक्टीरिया का नमूना नीचे की ओर हो। फिर ट्यूब को पकड़ने वाले हाथ को बेंच पर थपथपाया जाता है, हाइड्रोजन पेरोक्साइड को तब तक नीचे ले जाया जाता है जब तक कि वह बैक्टीरिया को छू न ले। यदि बुलबुले संपर्क पर बनते हैं, तो यह एक सकारात्मक उत्प्रेरित परिणाम दर्शाता है। यह परीक्षण लगभग 10 से ऊपर की सांद्रता पर उत्प्रेरित-सकारात्मक बैक्टीरिया का पता लगा सकता है5 सेल/एमएल,[40] और उपयोग में आसान है।

बैक्टीरियल विषाणु

बैक्टीरिया को मारने के लिए न्युट्रोफिल और अन्य फ़ैगोसाइट पेरोक्साइड का उपयोग करते हैं। एंजाइम एनएडीपीएच ऑक्सीडेज फेगोसोम के भीतर सुपरऑक्साइड उत्पन्न करता है, जो हाइड्रोजन पेरोक्साइड के माध्यम से हाइपोक्लोरस तेजाब जैसे अन्य ऑक्सीकारक पदार्थों में परिवर्तित हो जाता है जो फैगोसाइटोसयुक्त रोगजनकों को मारते हैं।[41] जीर्ण granulomatous रोग (सीजीडी) वाले व्यक्तियों में, दोषपूर्ण एनएडीपीएच ऑक्सीडेज सिस्टम के कारण फागोसाइटिक पेरोक्साइड उत्पादन बिगड़ा हुआ है। सामान्य सेलुलर चयापचय अभी भी थोड़ी मात्रा में पेरोक्साइड का उत्पादन करेगा और इस पेरोक्साइड का उपयोग बैक्टीरिया के संक्रमण को खत्म करने के लिए हाइपोक्लोरस अम्ल का उत्पादन करने के लिए किया जा सकता है। हालांकि, यदि सीजीडी वाले व्यक्ति कैटालेज-पॉजिटिव बैक्टीरिया से संक्रमित हैं, तो बैक्टीरियल कैटालेज अतिरिक्त पेरोक्साइड को नष्ट कर सकता है, इससे पहले कि इसका उपयोग अन्य ऑक्सीकरण पदार्थों का उत्पादन करने के लिए किया जा सके। इन व्यक्तियों में रोगज़नक़ जीवित रहता है और एक जीर्ण संक्रमण बन जाता है। यह पुराना संक्रमण आमतौर पर संक्रमण को अलग करने के प्रयास में मैक्रोफेज से घिरा होता है। रोगज़नक़ के आसपास मैक्रोफेज की इस दीवार को ग्रेन्युलोमा कहा जाता है। कई जीवाणु उत्प्रेरित सकारात्मक होते हैं, लेकिन कुछ अन्य की तुलना में बेहतर उत्प्रेरित-उत्पादक होते हैं। कुछ उत्प्रेरक-सकारात्मक बैक्टीरिया और कवक में शामिल हैं: नोकार्डिया, स्यूडोमोनास, लिस्टेरिया, एस्परगिलस, कैनडीडा अल्बिकन्स, एस्चेरिचिया कोली|ई। कोलाई, स्टैफिलोकोकस, सेराटिया, बुर्कहोल्डरिया सेपसिया कॉम्प्लेक्स|बी. सेपसिया और हेलिकोबैक्टर पाइलोरी | एच। पाइलोरी।[42]


अकतालसिया

कैटलसिया कैट में होमोजीगस म्यूटेशन के कारण होने वाली स्थिति है, जिसके परिणामस्वरूप कैटालेज की कमी होती है। लक्षण हल्के होते हैं और इसमें मुंह के छाले शामिल हैं। एक विषमयुग्मजी कैट म्यूटेशन का परिणाम कम होता है, लेकिन फिर भी उत्प्रेरित होता है।[43]


ग्रे बाल

मानव बालों के रंग # मानव बालों के ग्रे और सफेद बालों की प्रक्रिया में कैटालेज के निम्न स्तर की भूमिका हो सकती है। हाइड्रोजन पेरोक्साइड स्वाभाविक रूप से शरीर द्वारा निर्मित होता है और कैटालेज द्वारा टूट जाता है। हाइड्रोजन पेरोक्साइड बालों के रोम में जमा हो सकता है और अगर कैटालेज के स्तर में गिरावट आती है, तो यह बिल्डअप ऑक्सीडेटिव तनाव और ग्रेइंग का कारण बन सकता है।[44] उत्प्रेरित के ये निम्न स्तर वृद्धावस्था से जुड़े हैं। हाइड्रोजन पेरोक्साइड मेलेनिन के उत्पादन में हस्तक्षेप करता है, वर्णक जो बालों को रंग देता है।[45][46]


इंटरेक्शन

Catalase को ABL2 के साथ प्रोटीन-प्रोटीन इंटरेक्शन के लिए दिखाया गया है[47] और एबीएल जीन जीन।[47] मुरीन ल्यूकेमिया वायरस के संक्रमण से चूहों के फेफड़े, हृदय और गुर्दे में उत्प्रेरित गतिविधि कम हो जाती है। इसके विपरीत, आहार मछली के तेल ने चूहों के दिल और गुर्दे में उत्प्रेरित गतिविधि को बढ़ा दिया।[48]


उत्प्रेरक गतिविधि निर्धारित करने के तरीके

1870 में, स्कोएन ने मोलिब्डेट के साथ हाइड्रोजन पेरोक्साइड के संपर्क से पीले रंग के गठन की खोज की; फिर, 20वीं शताब्दी के मध्य से, इस अभिक्रियाका उपयोग उत्प्रेरक गतिविधि परख में अप्राप्य हाइड्रोजन पेरोक्साइड के वर्णमिति निर्धारण के लिए किया जाने लगा।[49] कोरोल्युक एट अल द्वारा प्रकाशनों के बाद अभिक्रियाका व्यापक रूप से उपयोग किया जाने लगा। (1988)[50] और गोथ (1991)।[51] बीयर्स एंड साइजर के प्रकाशन के बाद हाइड्रोजन पेरोक्साइड की सांद्रता में कमी का प्रत्यक्ष यूवी माप भी व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है[52] और ऐबी।[53]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). "उत्प्रेरकों के बीच संरचनाओं और गुणों की विविधता". Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. hdl:10261/111097. PMID 14745498. S2CID 4411482.
  2. ↑ Goodsell DS (2004-09-01). "केटालेज़". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Retrieved 2016-08-23.
  3. ↑ {{cite web |vauthors=Boon EM, Downs A, Marcey D |title = कैटालेज़: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप>: एच<उप>2</उप>ओ<उप>2</उप> ऑक्सीडोरडक्टेस| work = Catalase Structural Tutorial Text | url = http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm | access-date = 2007-02-11}
  4. ↑ {{cite book | vauthors = Maehly AC, Chance B | chapter = The assay of catalases and peroxidases | volume = 1 | pages = 357–424 | year = 1954 | pmid = 13193536 | doi = 10.1002/9780470110171.ch14 | isbn = 978-0-470-11017-1 | series = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके| title = जैव रासायनिक विश्लेषण के तरीके}</रेफ> और काफी व्यापक अधिकतम है: प्रतिक्रिया की दर पीएच 6.8 और 7.5 के बीच उल्लेखनीय रूप से नहीं बदलती है। रेफरी नाम= pmid6727660 >{{cite book | vauthors = Aebi H | title = इन विट्रो में कैटालेस| volume = 105 | pages = 121–6 | year = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 | isbn = 978-0-12-182005-3 | series = Methods in Enzymology | url = https://archive.org/details/oxygenradicalsin0000unse/page/121 }
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 {{cite journal | vauthors = Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA | title = सक्रिय और संदमन मानव उत्प्रेरक संरचनाएं: लिगैंड और एनएडीपीएच बाध्यकारी और उत्प्रेरक तंत्र| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 296 | issue = 1 | pages = 295–309 | date = February 2000 | pmid = 10656833 | doi = 10.1006/jmbi.1999.3458 }
  6. ↑ Loew O (May 1900). "जीवों में सामान्य घटना का एक नया एंजाइम". Science. 11 (279): 701–702. Bibcode:1900Sci....11..701L. doi:10.1126/science.11.279.701. JSTOR 1625707. PMID 17751716.
  7. ↑ Sumner JB, Dounce AL (April 1937). "क्रिस्टलीय कैटालेस". Science. 85 (2206): 366–367. Bibcode:1937Sci....85..366S. doi:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781.
  8. ↑ Sumner JB, Gralén N (March 1938). "क्रिस्टलीय कैटालेस का आणविक भार". Science. 87 (2256): 284. Bibcode:1938Sci....87..284S. doi:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682. S2CID 36931581.
  9. ↑ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (May 1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Archives of Biochemistry and Biophysics. 131 (2): 653–655. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021.
  10. ↑ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (October 1981). "बीफ लीवर कैटलस की संरचना". Journal of Molecular Biology. 152 (2): 465–499. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661.
  11. ↑ 11.0 11.1 11.2 11.3 Boon EM, Downs A, Marcey D. "कैटालेस का प्रस्तावित तंत्र". Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Retrieved 2007-02-11.
  12. ↑ Aebi H (1984). "इन विट्रो में कैटालेस". Methods in Enzymology. 105: 121–126. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660.
  13. ↑ Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J (August 2014). "चिकित्सा और उपचार में तांबे के कई "चेहरे"". Biometals. 27 (4): 611–621. doi:10.1007/s10534-014-9736-5. PMC 4113679. PMID 24748564.
  14. ↑ Nonstationary Inhibition of Enzyme Action. The Cyanide Inhibition of Catalase
  15. ↑ Ogura Y, Yamazaki I (August 1983). "साइनाइड की उपस्थिति में उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की स्थिर-अवस्था कैनेटीक्स". Journal of Biochemistry. 94 (2): 403–408. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. PMID 6630165.
  16. ↑ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (October 2009). "ग्लूटाथियोन रिडक्टेस की विशेषता और आर्सेनिक के संपर्क में आने पर दो टेरिस फ़र्न के मोर्चों में उत्प्रेरित". Plant Physiology and Biochemistry. 47 (10): 960–965. doi:10.1016/j.plaphy.2009.05.009. PMID 19574057.
  17. ↑ Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN (February 1996). "मानव एरिथ्रोसाइट्स के भीतर हाइड्रोजन पेरोक्साइड के निपटान में उत्प्रेरक की प्रमुख भूमिका". Blood. 87 (4): 1595–1599. doi:10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595. PMID 8608252.
  18. ↑ {{cite journal | vauthors = Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS | title = चूहे की कमी केटालेस सामान्य रूप से विकसित होती है लेकिन ऑक्सीडेंट ऊतक की चोट के प्रति अंतर संवेदनशीलता दिखाती है| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 279 | issue = 31 | pages = 32804–32812 | date = July 2004 | pmid = 15178682 | doi = 10.1074/jbc.M404800200 | doi-access = free }
  19. ↑ {{cite journal | vauthors = Góth L, Nagy T | title = Acatalasemia और मधुमेह मेलेटस| journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 525 | issue = 2 | pages = 195–200 | date = September 2012 | pmid = 22365890 | doi = 10.1016/j.abb.2012.02.005 }
  20. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named pmid27575890
  21. ↑ Schriner SE, Linford NJ, Martin GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, et al. (June 2005). "माइटोकॉन्ड्रिया को लक्षित कैटालेज के अतिअभिव्यक्ति द्वारा मरीन जीवन काल का विस्तार". Science. 308 (5730): 1909–1911. Bibcode:2005Sci...308.1909S. doi:10.1126/science.1106653. PMID 15879174. S2CID 38568666.
  22. ↑ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomes". कोशिका का आणविक जीवविज्ञान (4th ed.). New York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  23. ↑ Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (September 2003). "A major catalase (KatB) that is required for resistance to H2O2 and phagocyte-mediated killing in Edwardsiella tarda". Microbiology. 149 (Pt 9): 2635–2644. doi:10.1099/mic.0.26478-0. PMID 12949187.
  24. ↑ Lieber CS (January 1997). "इथेनॉल चयापचय, सिरोसिस और शराब". Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 257 (1): 59–84. doi:10.1016/S0009-8981(96)06434-0. PMID 9028626.
  25. ↑ Ilyukha VA (2001). "विभिन्न इकोजेनेसिस के स्तनधारियों के अंगों में सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेस और कैटालेज़". Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology. 37 (3): 241–245. doi:10.1023/A:1012663105999. S2CID 38916410.
  26. ↑ Bai J, Cederbaum AI (2001). "माइटोकॉन्ड्रियल कैटालेज और ऑक्सीडेटिव चोट". Biological Signals and Receptors. 10 (3–4): 189–199. doi:10.1159/000046887. PMID 11351128. S2CID 33795198.
  27. ↑ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (June 2006). "कैटालेज और सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज जीन कड़ाई से अवायवीय पुरातन मेथनोसारसीना बारकेरी में ऑक्सीडेटिव तनाव पर ट्रांसक्रिप्शनल रूप से अप-विनियमित होते हैं।". Microbiology. 152 (Pt 6): 1671–1677. doi:10.1099/mic.0.28542-0. PMID 16735730.
  28. ↑ Hansberg W, Salas-Lizana R, Domínguez L (September 2012). "Fungal catalases: function, phylogenetic origin and structure". Archives of Biochemistry and Biophysics. 525 (2): 170–180. doi:10.1016/j.abb.2012.05.014. PMID 22698962.
  29. ↑ Eisner T, Aneshansley DJ (August 1999). "Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (17): 9705–9709. Bibcode:1999PNAS...96.9705E. doi:10.1073/pnas.96.17.9705. PMC 22274. PMID 10449758.
  30. ↑ Beheshti N, McIntosh AC (2006). "बॉम्बार्डियर बीटल के विस्फोटक डिस्चार्ज का बायोमिमेटिक अध्ययन" (PDF). Int. Journal of Design & Nature. 1 (1): 1–9. Archived from the original (PDF) on 2011-07-26.
  31. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named pmid28076409
  32. ↑ 32.0 32.1 Mitsuda H (1956-07-31). "कैटालसे पर अध्ययन" (PDF). Bulletin of the Institute for Chemical Research, Kyoto University. 34 (4): 165–192. Archived (PDF) from the original on 2022-10-09. Retrieved 27 September 2017.
  33. ↑ Çetinus ŞA, Öztop HN (June 2003). "रासायनिक रूप से क्रॉसलिंक्ड चिटोसन मोतियों में उत्प्रेरित का स्थिरीकरण". Enzyme and Microbial Technology. 32 (7): 889–894. doi:10.1016/S0141-0229(03)00065-6.
  34. ↑ Amo T, Atomi H, Imanaka T (June 2002). "हाइपरथर्मोफिलिक आर्कियन, पायरोबाकुलम कैलिडिफोंटिस VA1 में मैंगनीज कैटालेज की अद्वितीय उपस्थिति". Journal of Bacteriology. 184 (12): 3305–3312. doi:10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111. PMID 12029047.
  35. ↑ "केटालेज़". Worthington Enzyme Manual. Worthington Biochemical Corporation. Retrieved 2009-03-01.
  36. ↑ {{cite web | url = http://madsci.org/posts/archives/mar99/921636249.Gb.r.html | title = पुन: उद्योग में कैटलस का उपयोग कैसे किया जाता है?| author = Hengge A | date = 1999-03-16 | work = General Biology | publisher = MadSci Network | access-date = 2009-03-01}
  37. ↑ Rollins DM (2000-08-01). "बैक्टीरियल रोगज़नक़ सूची". BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland. Retrieved 2009-03-01.
  38. ↑ Johnson M. "कैटालेस उत्पादन". Biochemical Tests. Mesa Community College. Archived from the original on 2008-12-11. Retrieved 2009-03-01.
  39. ↑ Fox A. "स्ट्रेप्टोकोकस न्यूमोनिया और स्टेफिलोकोसी". University of South Carolina. Retrieved 2009-03-01.
  40. ↑ Martin AM (2012-12-06). Fisheries Processing: Biotechnological applications (in English). Springer Science & Business Media. ISBN 9781461553038.
  41. ↑ Winterbourn CC, Kettle AJ, Hampton MB (June 2016). "प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियां और न्यूट्रोफिल फ़ंक्शन". Annual Review of Biochemistry. 85 (1): 765–792. doi:10.1146/annurev-biochem-060815-014442. PMID 27050287.
  42. ↑ Le T, Bhushan V, Sochat M, Kallianos K, Chavda Y, Zureick AH (2017-01-06). First aid for the USMLE step 1 2017: a student-to-student guide (27th ed.). New York. ISBN 978-1-259-83762-3. OCLC 986222844.{{cite book}}: CS1 maint: location missing publisher (link)
  43. ↑ "OMIM Entry - # 614097 - ACATALASEMIA". www.omim.org (in English).
  44. ↑ "Gray hair cure? Scientists find root cause of discoloration". NBC News (in English). Retrieved 2022-07-31.
  45. ↑ "क्यों बाल सफेद हो जाते हैं अब एक ग्रे क्षेत्र नहीं है: जैसे-जैसे हम बड़े होते जाते हैं, हमारे बाल खुद-ब-खुद विरंजित हो जाते हैं". Science News. ScienceDaily. 2009-02-24. Retrieved 2009-03-01.
  46. ↑ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, et al. (July 2009). "Senile hair graying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair color by blunting methionine sulfoxide repair". FASEB Journal. 23 (7): 2065–2075. arXiv:0706.4406. doi:10.1096/fj.08-125435. PMID 19237503. S2CID 16069417.
  47. ↑ 47.0 47.1 Cao C, Leng Y, Kufe D (August 2003). "ऑक्सीडेटिव तनाव प्रतिक्रिया में कैटलस गतिविधि को सी-एबीएल और आर्ग द्वारा नियंत्रित किया जाता है". The Journal of Biological Chemistry. 278 (32): 29667–29675. doi:10.1074/jbc.M301292200. PMID 12777400.
  48. ↑ Xi S, Chen LH (2000). "मुरीन एड्स के साथ चूहों में ऊतक ग्लूटाथियोन और एंटीऑक्सीडेंट रक्षा एंजाइमों पर आहार मछली के तेल के प्रभाव". Nutrition Research. 20 (9): 1287–99. doi:10.1016/S0271-5317(00)00214-1.
  49. ↑ Razygraev AV (2021). "A method for measuring catalase activity in mosquitoes by using ammonium molybdate and reaction medium buffered with 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid". Parazitologiya. 55 (4): 318–336. doi:10.31857/S0031184721040049. ISSN 0031-1847. S2CID 237702049.
  50. ↑ Koroliuk MA, Ivanova LI, Maĭorova IG, Tokarev VE (1988). "[A method of determining catalase activity]". Laboratornoe Delo (1): 16–19. PMID 2451064.
  51. ↑ Góth L (February 1991). "सीरम कैटालेज गतिविधि के निर्धारण और संदर्भ सीमा के संशोधन के लिए एक सरल विधि". Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 196 (2–3): 143–151. doi:10.1016/0009-8981(91)90067-m. PMID 2029780.
  52. ↑ Beers RF, Sizer IW (March 1952). "कैटालेज द्वारा हाइड्रोजन पेरोक्साइड के टूटने को मापने के लिए एक स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक विधि". The Journal of Biological Chemistry. 195 (1): 133–140. doi:10.1016/S0021-9258(19)50881-X. PMID 14938361.
  53. ↑ Aebi H (1984-01-01). "इन विट्रो में कैटालेस". Methods in Enzymology. Oxygen Radicals in Biological Systems. Academic Press. 105: 121–126. doi:10.1016/s0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660.


बाहरी संबंध

Template:Peroxisomal metabolism enzymes

Retrieved from ‘https://www.vigyanwiki.in/index.php?title=केटालेज़&oldid=148799’