हीम - Revision history

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	~~[[Category:पोर्फिरीन]]~~
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	~~[[Category: सहकारक]]~~
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			[[Category:जैव-अणु]]
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संश्लेषण

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	== संश्लेषण ==		== संश्लेषण ==
	{{main\|~~Porphyrin~~#~~Synthesis~~}}		{{main\|पोर्फिरिन#संश्लेषण}}
	{{Further\|~~Cobalamin biosynthesis~~}}		{{Further\|कोबालिन जैवसंश्लेषण}}
	[[Image:Heme synthesis.svg\|center\|thumb\|660px\|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे [[ कॉफ़ेक्टर F430 \|कॉफ़ेक्टर F430]] और कोबालिन (विटामिन B<sub>12</sub>) भी उत्पन्न करता है।<ref>{{cite journal \|doi=10.1039/B002635M \|title = टेट्रापायरोल्स: जीवन के वर्णक\|year = 2000\|last1 = Battersby\|first1 = Alan R.\|journal = Natural Product Reports\|volume = 17\|issue = 6\|pages = 507–526\|pmid = 11152419}}		[[Image:Heme synthesis.svg\|center\|thumb\|660px\|साइटोप्लाज्म और माइटोकॉन्ड्रियन में हीम संश्लेषण]]हीम का उत्पादन करने वाली एंजाइमेटिक प्रक्रिया को पोर्फिरिन संश्लेषण कहा जाता है, क्योंकि सभी मध्यवर्ती टेट्रापाइरोल होते हैं जिन्हें रासायनिक रूप से पोर्फिरिन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। जीव विज्ञान में यह प्रक्रिया अत्यधिक संरक्षित है। मनुष्यों में, यह मार्ग लगभग विशेष रूप से हीम बनाने का कार्य करता है। बैक्टीरिया में, यह अधिक जटिल पदार्थ जैसे [[ कॉफ़ेक्टर F430 \|कॉफ़ेक्टर F430]] और कोबालिन (विटामिन B<sub>12</sub>) भी उत्पन्न करता है।<ref>{{cite journal \|doi=10.1039/B002635M \|title = टेट्रापायरोल्स: जीवन के वर्णक\|year = 2000\|last1 = Battersby\|first1 = Alan R.\|journal = Natural Product Reports\|volume = 17\|issue = 6\|pages = 507–526\|pmid = 11152419}}
	</ref>		</ref>

alpha>Anurudra Pratap Singh at 11:34, 22 November 2022

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alpha>Alokchanchal at 08:03, 21 November 2022

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alpha>Anurudra Pratap Singh at 12:07, 12 November 2022

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	=== अन्य हीम्स ===		=== अन्य हीम्स ===
	:''पोर्फिरीन की निम्नलिखित कार्बन क्रमांकन प्रणाली जैव रसायनज्ञों द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि IUPAC द्वारा अनुशंसित 1-24 क्रमांकन प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।''		:''पोर्फिरीन की निम्नलिखित कार्बन क्रमांकन प्रणाली जैव रसायनज्ञों द्वारा उपयोग की जाने वाली एक पुरानी संख्या है, न कि IUPAC द्वारा अनुशंसित 1-24 क्रमांकन प्रणाली जो ऊपर दी गई तालिका में दिखाई गई है।''
	* '''''<nowiki/>हीम एल'''''' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपेरॉक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ परऑक्सीडेज़ जोड़ने से इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बंध बनते हैं।<ref name="pmid9774411"/> इन दो मिथाइल समूहों के साथ इसी तरह के एस्टर बंध ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्साइडस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है, प्लांट पेरोक्सीडेज में हीम बी शामिल होता है। लैक्टोपेरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज सुरक्षात्मक एंजाइम होते हैं जो हमलावर बैक्टीरिया और वायरस के विनाश के लिए जिम्मेदार होते हैं। थायराइड पेरोक्सीडेज महत्वपूर्ण थायराइड हार्मोन के जैवसंश्लेषण को उत्प्रेरित करने वाला एंजाइम है। चूंकि लैक्टोपरोक्सीडेज फेफड़ों और मलमूत्र में हमलावर जीवों को नष्ट कर देता है, इसलिए इसे एक महत्वपूर्ण सुरक्षात्मक एंजाइम माना जाता है।<ref>{{cite journal \| last=Purdy\|first= M.A.\| title=लैक्टोपरोक्सीडेज-थियोसाइनेट-हाइड्रोजन पेरोक्साइड प्रणाली के लिए साल्मोनेला विजयी की संवेदनशीलता पर विकास चरण और सेल लिफाफा संरचना का प्रभाव\| journal=Infect. Immun.\| year=1983 \| volume=39 \| issue=3 \| pages= 1187–95 \|doi= 10.1128/IAI.39.3.1187-1195.1983\| pmid=6341231 \| pmc=348082}}</ref>		* '''''<nowiki/>'हीम एल'''''' हीम बी का व्युत्पन्न है जो सहसंयोजक रूप से लैक्टोपरोक्सीडेज, ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज और थायरॉयड पेरोक्सीडेज के प्रोटीन से जुड़ा होता है। ग्लूटामाइल-375 और लैक्टोपेरॉक्सीडेज के एस्पार्टिल-225 के साथ परऑक्सीडेज़ जोड़ने से इन अमीनो एसिड अवशेषों और हीम 1- और 5-मिथाइल समूहों के बीच क्रमशः एस्टर बंध बनते हैं।<ref name="pmid9774411"/> इन दो मिथाइल समूहों के साथ इसी तरह के एस्टर बंध ईोसिनोफिल और थायरॉयड पेरोक्सीडेस में बनते हैं। हेम एल पशु पेरोक्साइडस की एक महत्वपूर्ण विशेषता है, प्लांट पेरोक्सीडेज में हीम बी शामिल होता है। लैक्टोपेरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज सुरक्षात्मक एंजाइम होते हैं जो हमलावर बैक्टीरिया और वायरस के विनाश के लिए जिम्मेदार होते हैं। थायराइड पेरोक्सीडेज महत्वपूर्ण थायराइड हार्मोन के जैवसंश्लेषण को उत्प्रेरित करने वाला एंजाइम है। चूंकि लैक्टोपरोक्सीडेज फेफड़ों और मलमूत्र में हमलावर जीवों को नष्ट कर देता है, इसलिए इसे एक महत्वपूर्ण सुरक्षात्मक एंजाइम माना जाता है।<ref>{{cite journal \| last=Purdy\|first= M.A.\| title=लैक्टोपरोक्सीडेज-थियोसाइनेट-हाइड्रोजन पेरोक्साइड प्रणाली के लिए साल्मोनेला विजयी की संवेदनशीलता पर विकास चरण और सेल लिफाफा संरचना का प्रभाव\| journal=Infect. Immun.\| year=1983 \| volume=39 \| issue=3 \| pages= 1187–95 \|doi= 10.1128/IAI.39.3.1187-1195.1983\| pmid=6341231 \| pmc=348082}}</ref>
	* '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी मौजूद होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में मौजूद है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal \| last=Ohshima\|first= H.\| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार\| journal=Arch. Biochem. Biophys. \| year=2003 \| volume=417 \| issue=1 \| pages= 3–11 \| pmid=12921773 \| doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal \| last=Henderson\|first= J.P.\| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं\| journal=J. Biol. Chem. \| year=2003 \| volume=278 \| issue=26 \| pages= 23522–8 \| pmid=12707270 \| doi=10.1074/jbc.m303928200\|s2cid= 19631565\| doi-access=free }}</ref>		* '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी मौजूद होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में मौजूद है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal \| last=Ohshima\|first= H.\| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार\| journal=Arch. Biochem. Biophys. \| year=2003 \| volume=417 \| issue=1 \| pages= 3–11 \| pmid=12921773 \| doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal \| last=Henderson\|first= J.P.\| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं\| journal=J. Biol. Chem. \| year=2003 \| volume=278 \| issue=26 \| pages= 23522–8 \| pmid=12707270 \| doi=10.1074/jbc.m303928200\|s2cid= 19631565\| doi-access=free }}</ref>
	* '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal \| last=Belevich\|first= I.\| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी\| journal=FEBS Letters\| year=2005 \| volume=579 \| issue=21 \| pages= 4567–70 \| pmid=16087180 \| doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011\|s2cid= 36465802}}</ref>		* '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal \| last=Belevich\|first= I.\| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी\| journal=FEBS Letters\| year=2005 \| volume=579 \| issue=21 \| pages= 4567–70 \| pmid=16087180 \| doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011\|s2cid= 36465802}}</ref>

alpha>Anurudra Pratap Singh at 12:05, 12 November 2022

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alpha>Anurudra Pratap Singh at 11:57, 12 November 2022

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	* '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी मौजूद होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में मौजूद है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal \| last=Ohshima\|first= H.\| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार\| journal=Arch. Biochem. Biophys. \| year=2003 \| volume=417 \| issue=1 \| pages= 3–11 \| pmid=12921773 \| doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal \| last=Henderson\|first= J.P.\| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं\| journal=J. Biol. Chem. \| year=2003 \| volume=278 \| issue=26 \| pages= 23522–8 \| pmid=12707270 \| doi=10.1074/jbc.m303928200\|s2cid= 19631565\| doi-access=free }}</ref>		* '''हीम एम''' माइलोपरोक्सीडेज के सक्रिय स्थल पर सहसंयोजक रूप से बंधे हीम बी का व्युत्पन्न है। हीम एम में हीम 1- और 5-मिथाइल समूह में दो एस्टर बंध होते हैं जो अन्य स्तनधारी पेरोक्सीडेस, जैसे लैक्टोपरोक्सीडेज और ईोसिनोफिल पेरोक्सीडेज के हीम एल में भी मौजूद होते हैं। इसके अतिरिक्त, मेथियोनील एमिनो-एसिड अवशेषों के सल्फर और हीम 2-विनाइल समूह के बीच एक अद्वितीय सल्फोनामाइड्स आयन संयोजन बनता है, जिससे इस एंजाइम को हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट के क्लोराइड और ब्रोमाइड आयनों से ऑक्सीकरण करने की अनूठी क्षमता मिलती है। माइलोपरऑक्सिडेज स्तनधारी न्यूट्रोफिल में मौजूद है और हमलावर बैक्टीरिया और वायरल कारकों के विनाश के लिए जिम्मेदार है। यह शायद गलती से हाइपोब्रोमाइट को संश्लेषित करता है। हाइपोक्लोराइट और हाइपोब्रोमाइट दोनों ही बहुत अभिक्रियाशील प्रजातियां हैं जो हैलोजेनेटेड न्यूक्लियोसाइड के उत्पादन के लिए जिम्मेदार हैं व उत्परिवर्तजन यौगिक हैं।<ref>{{cite journal \| last=Ohshima\|first= H.\| title=सूजन-प्रेरित कार्सिनोजेनेसिस का रासायनिक आधार\| journal=Arch. Biochem. Biophys. \| year=2003 \| volume=417 \| issue=1 \| pages= 3–11 \| pmid=12921773 \| doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{cite journal \| last=Henderson\|first= J.P.\| title=फागोसाइट्स मानव भड़काऊ ऊतक में 5-क्लोरोरासिल और 5-ब्रोमोरासिल, मायलोपरोक्सीडेज के दो उत्परिवर्तजन उत्पाद उत्पन्न करते हैं\| journal=J. Biol. Chem. \| year=2003 \| volume=278 \| issue=26 \| pages= 23522–8 \| pmid=12707270 \| doi=10.1074/jbc.m303928200\|s2cid= 19631565\| doi-access=free }}</ref>
	* '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal \| last=Belevich\|first= I.\| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी\| journal=FEBS Letters\| year=2005 \| volume=579 \| issue=21 \| pages= 4567–70 \| pmid=16087180 \| doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011\|s2cid= 36465802}}</ref>		* '''हीम डी''' हीम बी का एक अन्य व्युत्पन्न है, लेकिन इसमें प्रोपियोनिक अम्ल पार्श्व शृंखला 6 के कार्बन पर है, जो हाइड्रॉक्सिलेटेड भी है, एक γ-स्पिरोलैक्टोन बनाता है। रिंग III भी नए लैक्टोन समूह के लिए एक संरूपण ट्रांस में स्थिति 5 पर हाइड्रॉक्सिलेटेड है।<ref name="pmid8621527"/> हीम डी कम ऑक्सीजन तनाव पर कई प्रकार के जीवाणुओं के पानी में ऑक्सीजन की कमी का स्थान है।<ref>{{cite journal \| last=Belevich\|first= I.\| title=एस्चेरिचिया कोलाई से साइटोक्रोम बीडी का ऑक्सीजन युक्त परिसर: स्थिरता और फोटोलेबिलिटी\| journal=FEBS Letters\| year=2005 \| volume=579 \| issue=21 \| pages= 4567–70 \| pmid=16087180 \| doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011\|s2cid= 36465802}}</ref>
	* ~~हेम~~ एस 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और ~~हेम~~ एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।<ref>{{cite book \| last1 = Fischer\|first1=H. \| last2 = Orth\|first2=H. \| title =पाइरोल की केमिस्ट्री\| location = Liepzig \| publisher = [[Ischemia Verlagsgesellschaft]] \| date =1934 \|title-link=पाइरोल की केमिस्ट्री}}</ref>		* '''हीम एस''' 2-विनाइल समूह के स्थान पर स्थिति 2 पर फॉर्मल्डेहाइड समूह होने से हीम बी से संबंधित है। हीम एस समुद्री कृमियों की कुछ प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में पाया जाता है। हीम बी और हीम एस की सही संरचनाओं को सबसे पहले जर्मन रसायनज्ञ हैंस फिशर ने स्पष्ट किया था।<ref>{{cite book \| last1 = Fischer\|first1=H. \| last2 = Orth\|first2=H. \| title =पाइरोल की केमिस्ट्री\| location = Liepzig \| publisher = [[Ischemia Verlagsgesellschaft]] \| date =1934 \|title-link=पाइरोल की केमिस्ट्री}}</ref>
	साइटोक्रोम के नाम ~~आम तौर पर~~ (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें मौजूद ~~हेम~~ के प्रकार को दर्शाते हैं: साइटोक्रोम ए में हीम ए होता है, साइटोक्रोम सी में हीम सी होता ~~है, आदि।~~ इस सम्मेलन को पहली बार हीम ए की संरचना के प्रकाशन के साथ पेश किया गया हो सकता है।		साइटोक्रोम के नाम सामान्यत: (लेकिन हमेशा नहीं) उनमें मौजूद हीम के प्रकार को दर्शाते हैं: साइटोक्रोम ए में हीम ए होता है व साइटोक्रोम सी में हीम सी होता है। इस सम्मेलन को पहली बार हीम ए की संरचना के प्रकाशन के साथ पेश किया गया हो सकता है।

	=== हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए ~~बड़े~~ अक्षरों का प्रयोग ===		=== हीम के प्रकार को निर्दिष्ट करने के लिए दीर्घ अक्षरों का प्रयोग ===
	पुस्टिनेन और विकस्ट्रॉम द्वारा एक पेपर में ~~फुटनोट~~ में ~~अपर केस~~ अक्षरों के साथ हीम्स को नामित करने की प्रथा को औपचारिक रूप दिया गया था।<ref>{{cite journal \|pmid=2068092\|pmc=52034\|title=Escherichia coli . से साइटोक्रोम ओ के हीम समूह\|author = Puustinen A, Wikström M. \| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \| volume = 88 \|issue=14\| pages = 6122–6 \| year = 1991 \|bibcode=1991PNAS...88.6122P\|doi=10.1073/pnas.88.14.6122\|doi-access=free}}</ref> जो बताता है कि किन परिस्थितियों में एक ~~बड़े~~ अक्षर का उपयोग किया जाना ~~चाहिए:~~ हम ~~हेम~~ संरचना को ~~अलग-थलग~~ करने के लिए ~~बड़े~~ अक्षरों के उपयोग को ~~प्राथमिकता देते~~ हैं। ~~लोअरकेस~~ अक्षरों को तब साइटोक्रोम और एंजाइमों के लिए स्वतंत्र रूप से उपयोग किया जा सकता है, साथ ही व्यक्तिगत प्रोटीन-बाध्य ~~हेम~~ समूहों (उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम बीसी, और एए ~~3 कॉम्प्लेक्स, साइटोक्रोम बी) का वर्णन करने के लिए उपयोग किया जा सकता है।~~<sub>5</sub>, ~~हीम सी~~<sub>1</sub> बीसी ~~. के~~<sub>1</sub> ~~जटिल~~, ~~हीम~~ ए<sub>3</sub> ~~आ के~~<sub>3</sub> ~~जटिल, आदि~~)। दूसरे शब्दों में, रासायनिक यौगिक को एक ~~बड़े~~ अक्षर के साथ नामित किया जाएगा, लेकिन ~~लोअरकेस~~ वाली संरचनाओं में विशिष्ट ~~उदाहरण।~~ इस प्रकार साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, जिसमें दो ए हीम्स (हीम ए और हीम ए ~~.) होते हैं~~<sub>3</sub>) इसकी संरचना में, प्रति मोल प्रोटीन में हीम A के दो मोल होते हैं। साइटोक्रोम बीसी<sub>1</sub>, हेम्स बी के साथ<sub>H</sub>, बी<sub>L</sub>, और सी<sub>1</sub>, में हीम B और हीम C 2:1 के अनुपात में होते हैं। ऐसा लगता है कि यह प्रथा कॉघी और यॉर्क द्वारा एक पेपर में उत्पन्न हुई है जिसमें साइटोक्रोम एए 3 के हीम के लिए एक नई अलगाव प्रक्रिया के उत्पाद को पिछली तैयारियों से अलग करने के लिए हीम ए नामित किया गया ~~था:~~ हमारा उत्पाद हीम के साथ सभी तरह से समान नहीं है। पहले से पृथक (2) के रूप में हेमिन ए की कमी से अन्य श्रमिकों द्वारा समाधान में प्राप्त किया गया। इस कारण से, हम अपने उत्पाद हीम ए को तब तक नामित करेंगे जब तक कि स्पष्ट अंतरों को युक्तिसंगत नहीं बनाया जा सकता। .<ref>{{cite journal \| title=बीफ दिल की मांसपेशी से साइटोक्रोम ऑक्सीडेज के हरे रंग के हीम के अलगाव और कुछ गुण।\|vauthors=Caughey WS, York JL\| journal = J. Biol. Chem. \| volume = 237 \| pages = 2414–6 \| year = 1962 \|issue=7\|doi=10.1016/S0021-9258(19)63456-3\| pmid=13877421 \|doi-access=free}}</ref> बाद के पेपर में,<ref>{{cite journal \|title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए। संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना\|vauthors=Caughey WS, Smythe GA, O'Keeffe DH, Maskasky JE, Smith ML\| journal = J. Biol. Chem. \| volume = 250 \|issue = 19 \| pages = 7602–22 \| year = 1975 \|doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0\| pmid=170266\|doi-access=free}}</ref> कॉघी का समूह पृथक हीम बी और सी के साथ-साथ ए के लिए ~~बड़े~~ अक्षरों का उपयोग करता है।		पुस्टिनेन और विकस्ट्रॉम द्वारा एक पेपर में पाद टिप्पणी में दीर्घ अक्षरों के साथ हीम्स को नामित करने की प्रथा को औपचारिक रूप दिया गया था।<ref>{{cite journal \|pmid=2068092\|pmc=52034\|title=Escherichia coli . से साइटोक्रोम ओ के हीम समूह\|author = Puustinen A, Wikström M. \| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \| volume = 88 \|issue=14\| pages = 6122–6 \| year = 1991 \|bibcode=1991PNAS...88.6122P\|doi=10.1073/pnas.88.14.6122\|doi-access=free}}</ref> जो यह बताता है कि किन परिस्थितियों में एक दीर्घ अक्षर का उपयोग किया जाना चाहिए। "हम हीम संरचना को पृथक रूप में वर्णित करने के लिए दीर्घ अक्षरों के उपयोग को पसंद करते हैं। लघु अक्षरों को तब साइटोक्रोम और एंजाइमों के लिए स्वतंत्र रूप से उपयोग किया जा सकता है, साथ ही व्यक्तिगत प्रोटीन-बाध्य हीम समूहों (उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम बीसी, और एए<sub>3</sub> कॉम्प्लेक्स, साइटोक्रोम बी<sub>5</sub>, बीसी<sub>1</sub> कॉम्प्लेक्स का हीम सी1, ए<sub>3</sub> कॉम्प्लेक्स का हीम एए<sub>3</sub>) का वर्णन करने के लिए उपयोग किया जा सकता है। दूसरे शब्दों में, रासायनिक यौगिक को एक दीर्घ अक्षर के साथ नामित किया जाएगा (लेकिन लघु वाली संरचनाओं में विशिष्ट उदाहरण)। इस प्रकार साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, जिसमें दो ए हीम्स (हीम ए और हीम ए<sub>3</sub>) होते हैं। इसकी संरचना में, प्रति मोल प्रोटीन में हीम A के दो मोल होते हैं। साइटोक्रोम बीसी<sub>1</sub>, हेम्स बी के साथ<sub>H</sub>, बी<sub>L</sub>, और सी<sub>1</sub>, में हीम B और हीम C 2:1 के अनुपात में होते हैं। ऐसा लगता है कि यह प्रथा कॉघी और यॉर्क द्वारा एक पेपर में उत्पन्न हुई है जिसमें साइटोक्रोम एए 3 के हीम के लिए एक नई अलगाव प्रक्रिया के उत्पाद को पिछली तैयारियों से अलग करने के लिए हीम ए नामित किया गया था। हमारा उत्पाद हीम के साथ सभी तरह से समान नहीं है। पहले से पृथक (2) के रूप में हेमिन ए की कमी से अन्य श्रमिकों द्वारा समाधान में प्राप्त किया गया। इस कारण से, हम अपने उत्पाद हीम ए को तब तक नामित करेंगे जब तक कि स्पष्ट अंतरों को युक्तिसंगत नहीं बनाया जा सकता।<ref>{{cite journal \| title=बीफ दिल की मांसपेशी से साइटोक्रोम ऑक्सीडेज के हरे रंग के हीम के अलगाव और कुछ गुण।\|vauthors=Caughey WS, York JL\| journal = J. Biol. Chem. \| volume = 237 \| pages = 2414–6 \| year = 1962 \|issue=7\|doi=10.1016/S0021-9258(19)63456-3\| pmid=13877421 \|doi-access=free}}</ref> बाद के पेपर में,<ref>{{cite journal \|title=साइटोक्रोम सी ऑक्सीडेज का हेम ए। संरचना और गुण: हेम्स बी, सी, और एस और डेरिवेटिव के साथ तुलना\|vauthors=Caughey WS, Smythe GA, O'Keeffe DH, Maskasky JE, Smith ML\| journal = J. Biol. Chem. \| volume = 250 \|issue = 19 \| pages = 7602–22 \| year = 1975 \|doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0\| pmid=170266\|doi-access=free}}</ref> कॉघी का समूह पृथक हीम बी और सी के साथ-साथ ए के लिए दीर्घ अक्षरों का उपयोग करता है।

	== संश्लेषण ==		== संश्लेषण ==

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	[[Image:Haem-B-3D-vdW.png\|thumb\|right\|200px\|हेम बी के Fe-प्रोटोपोर्फिरिन IX सबयूनिट का स्पेस-फिलिंग मॉडल। एक्सियल लिगैंड्स को छोड़ दिया गया। रंग योजना: ग्रे = लोहा, नीला = नाइट्रोजन, काला = कार्बन, सफेद = हाइड्रोजन, लाल = ऑक्सीजन]]		[[Image:Haem-B-3D-vdW.png\|thumb\|right\|200px\|हेम बी के Fe-प्रोटोपोर्फिरिन IX सबयूनिट का स्पेस-फिलिंग मॉडल। एक्सियल लिगैंड्स को छोड़ दिया गया। रंग योजना: ग्रे = लोहा, नीला = नाइट्रोजन, काला = कार्बन, सफेद = हाइड्रोजन, लाल = ऑक्सीजन]]

	== ~~फंक्शन~~ ==		== कार्य ==
	[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png\|thumb\|right\|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB\|1YQ3}}.]]हीमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण शामिल हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के दौरान इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के दौरान, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal \| last=Milani\|first= M.\| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।\| journal=J. Inorg. Biochem.\| year=2005 \| volume=99 \| issue=1 \| pages= 97–109 \| pmid=15598494 \| doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में शामिल हीमोप्रोटीन है।		[[Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png\|thumb\|right\|माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण श्रृंखला में एक इलेक्ट्रॉन वाहक, हिस्टिडीन से बंधे हुए सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज का हीम समूह। बड़ा अर्ध-पारदर्शी गोला लौह आयन के स्थान को इंगित करता है। से {{PDB\|1YQ3}}.]]हीमोप्रोटीन में विविध जैविक कार्य होते हैं जिनमें द्विपरमाणुक गैसों का परिवहन, रासायनिक उत्प्रेरण, द्विपरमाणुक गैस का पता लगाना और इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण शामिल हैं। हीम आयरन इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण या रेडॉक्स रसायन के दौरान इलेक्ट्रॉनों के स्रोत या सिंक के रूप में कार्य करता है। परऑक्सीडेस अभिक्रिया में, पोर्फिरीन अणु एक इलेक्ट्रॉन स्रोत के रूप में भी कार्य करता है, जो संयुग्मित चक्र में मूल इलेक्ट्रॉनों को निरूपित करने में सक्षम होता है। द्विपरमाणुक गैसों के परिवहन या पता लगाने में, गैस हीम आयरन से बंध जाती है। द्विपरमाणुक गैसों का पता लगाने के दौरान, हीम आयरन के लिए संलग्नी गैस का बंधन आसपास के प्रोटीन में परिवर्तन को प्रेरित करता है।<ref>{{cite journal \| last=Milani\|first= M.\| title=काटे गए हीमोग्लोबिन में हीम बाइंडिंग और डायटोमिक लिगैंड रिकग्निशन के लिए स्ट्रक्चरल बेस।\| journal=J. Inorg. Biochem.\| year=2005 \| volume=99 \| issue=1 \| pages= 97–109 \| pmid=15598494 \| doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> सामान्य तौर पर, द्विपरमाणुक गैसें केवल फेरस Fe (II) के रूप में कम हीम से बंधती हैं, जबकि Fe (III) और Fe (IV) के बीच अधिकांश परआक्सीडेस चक्र और माइटोकॉन्ड्रियल रेडॉक्स व ऑक्सीकरण-कमी, Fe (II) और Fe(III) के बीच चक्र में शामिल हीमोप्रोटीन है।

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	निम्नलिखित जीन हीम बनाने के रासायनिक मार्ग का हिस्सा हैं:		निम्नलिखित जीन हीम बनाने के रासायनिक मार्ग का हिस्सा हैं:

	* ALAD: एमिनोलेवुलिनिक एसिड, δ-, डिहाइड्रैटेज़ (कमी से ~~ala~~-~~dehydratase~~ की कमी पोर्फिरीया होती है)<ref>{{cite journal\|last1=Plewinska\|first1=Magdalena\|last2=Thunell\|first2=Stig\|last3=Holmberg\|first3=Lars\|last4=Wetmur\|first4=James\|last5=Desnick\|first5=Robert\|title=डेल्टा-एमिनोलेवुलिनेट डिहाइड्रैटेज डेफिसिट पोर्फिरीया: गंभीर रूप से प्रभावित होमोजाइगोट में आणविक घावों की पहचान\|journal=American Journal of Human Genetics\|date=1991\|volume=49\|issue=1\|pages=167–174\|pmid=2063868\|pmc=1683193}}</ref>		* ALAD: एमिनोलेवुलिनिक एसिड, δ-, डिहाइड्रैटेज़ (कमी से अला-डिहाइड्रैटेज की कमी पोर्फिरीया होती है)<ref>{{cite journal\|last1=Plewinska\|first1=Magdalena\|last2=Thunell\|first2=Stig\|last3=Holmberg\|first3=Lars\|last4=Wetmur\|first4=James\|last5=Desnick\|first5=Robert\|title=डेल्टा-एमिनोलेवुलिनेट डिहाइड्रैटेज डेफिसिट पोर्फिरीया: गंभीर रूप से प्रभावित होमोजाइगोट में आणविक घावों की पहचान\|journal=American Journal of Human Genetics\|date=1991\|volume=49\|issue=1\|pages=167–174\|pmid=2063868\|pmc=1683193}}</ref>
	* ALAS1: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 1		* ALAS1: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 1
	* ALAS2: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 2 (कमी से साइडरोबलास्टिक/हाइपोक्रोमिक एनीमिया हो जाता है)		* ALAS2: एमिनोलेवुलिनेट, δ-, सिंथेज़ 2 (कमी से साइडरोबलास्टिक/हाइपोक्रोमिक एनीमिया हो जाता है)
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	* HMBS (जीन): हाइड्रॉक्सीमिथाइलबिलेन सिंथेज़ (कमी के कारण तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Bustad\|first1=H. J.\|last2=Vorland\|first2=M.\|last3=Ronneseth\|first3=E.\|last4=Sandberg\|first4=S.\|last5=Martinez\|first5=A.\|last6=Toska\|first6=K.\|title=तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया के साथ विभिन्न फेनोटाइपिक एसोसिएशन के साथ दो हाइड्रॉक्सीमेथाइलबिलेन सिंथेज़ म्यूटेंट, K132N और V215E का गठनात्मक स्थिरता और गतिविधि विश्लेषण\|journal=Bioscience Reports\|date=August 8, 2013\|volume=33\|issue=4\|doi=10.1042/BSR20130045\|pmid=23815679\|pmc=3738108\|pages=617–626}}</ref>		* HMBS (जीन): हाइड्रॉक्सीमिथाइलबिलेन सिंथेज़ (कमी के कारण तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Bustad\|first1=H. J.\|last2=Vorland\|first2=M.\|last3=Ronneseth\|first3=E.\|last4=Sandberg\|first4=S.\|last5=Martinez\|first5=A.\|last6=Toska\|first6=K.\|title=तीव्र आंतरायिक पोरफाइरिया के साथ विभिन्न फेनोटाइपिक एसोसिएशन के साथ दो हाइड्रॉक्सीमेथाइलबिलेन सिंथेज़ म्यूटेंट, K132N और V215E का गठनात्मक स्थिरता और गतिविधि विश्लेषण\|journal=Bioscience Reports\|date=August 8, 2013\|volume=33\|issue=4\|doi=10.1042/BSR20130045\|pmid=23815679\|pmc=3738108\|pages=617–626}}</ref>
	* PPOX: प्रोटोपोर्फिरिनोजेन ऑक्सीडेज (की कमी से वेरिएगेट पोर्फिरीया होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Martinez di Montemuros\|first1=F.\|last2=Di Pierro\|first2=E.\|last3=Patti\|first3=E.\|last4=Tavazzi\|first4=D.\|last5=Danielli\|first5=M. G.\|last6=Biolcati\|first6=G.\|last7=Rocchi\|first7=E.\|last8=Cappllini\|first8=M. D.\|title=इटली में पोरफाइरिया का आणविक लक्षण वर्णन: एक नैदानिक प्रवाह-चार्ट\|date=December 2002\|volume=48\|issue=8\|pages=867–876}}</ref>		* PPOX: प्रोटोपोर्फिरिनोजेन ऑक्सीडेज (की कमी से वेरिएगेट पोर्फिरीया होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Martinez di Montemuros\|first1=F.\|last2=Di Pierro\|first2=E.\|last3=Patti\|first3=E.\|last4=Tavazzi\|first4=D.\|last5=Danielli\|first5=M. G.\|last6=Biolcati\|first6=G.\|last7=Rocchi\|first7=E.\|last8=Cappllini\|first8=M. D.\|title=इटली में पोरफाइरिया का आणविक लक्षण वर्णन: एक नैदानिक प्रवाह-चार्ट\|date=December 2002\|volume=48\|issue=8\|pages=867–876}}</ref>
	* UROD: ~~uroporphyrinogen decarboxylase~~ (कमी के कारण पोर्फिरीया कटानिया टार्डा होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Badenas\|first1=C.\|last2=To Figueras\|first2=J.\|last3=Phillips\|first3=J. D.\|last4=Warby\|first4=C. A.\|last5=Muñoz\|first5=C.\|last6=Herrero\|first6=C.\|title=पोर्फिरिया कटानिया टार्डा रोगियों और रिश्तेदारों की एक बड़ी श्रृंखला में उपन्यास यूरोपोर्फिरिनोजेन डिकार्बोक्सिलेज जीन उत्परिवर्तन की पहचान और लक्षण वर्णन\|journal=Clinical Genetics\|date=April 2009\|volume=75\|issue=4\|pages=346–353\|doi=10.1111/j.1399-0004.2009.01153.x\|pmid=19419417\|pmc=3804340}}</ref>		* UROD: यूरोपोर्फिरिनोजेन डीकार्बाक्सिलेज़ (कमी के कारण पोर्फिरीया कटानिया टार्डा होता है)<ref>{{cite journal\|last1=Badenas\|first1=C.\|last2=To Figueras\|first2=J.\|last3=Phillips\|first3=J. D.\|last4=Warby\|first4=C. A.\|last5=Muñoz\|first5=C.\|last6=Herrero\|first6=C.\|title=पोर्फिरिया कटानिया टार्डा रोगियों और रिश्तेदारों की एक बड़ी श्रृंखला में उपन्यास यूरोपोर्फिरिनोजेन डिकार्बोक्सिलेज जीन उत्परिवर्तन की पहचान और लक्षण वर्णन\|journal=Clinical Genetics\|date=April 2009\|volume=75\|issue=4\|pages=346–353\|doi=10.1111/j.1399-0004.2009.01153.x\|pmid=19419417\|pmc=3804340}}</ref>
	* UROS: यूरोपोर्फिरिनोजेन III सिंथेज़ (कमी जन्मजात एरिथ्रोपोएटिक पोर्फिरीया का कारण बनती है)		* UROS: यूरोपोर्फिरिनोजेन III सिंथेज़ (कमी जन्मजात एरिथ्रोपोएटिक पोर्फिरीया का कारण बनती है)