वी1 - Revision history

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	== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==		== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==
	वी1 जीन ~~खुराक~~ पर निर्भर अवरोधक के रूप में कार्य करता है।<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:		वी1 जीन आहार पर निर्भर अवरोधक के रूप में कार्य करता है।<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:

	विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में अधिक छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति से समयपूर्व चरण में विभाजन हो जाता है एवं कोशिका का आकार सामान्य से कम हो जाता है। इसके विपरीत, जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब होता है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से पूर्व बड़े आकार में बढ़ती हैं।		विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में अधिक छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति से समयपूर्व चरण में विभाजन हो जाता है एवं कोशिका का आकार सामान्य से कम हो जाता है। इसके विपरीत, जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब होता है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से पूर्व बड़े आकार में बढ़ती हैं।

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	\| caption = Crystal structure of human Wee1		\| caption = Crystal structure of human Wee1
	\| Symbol = Mitosis inhibitor protein kinase Wee1		\| Symbol = Mitosis inhibitor protein kinase Wee1
	\| AltSymbols = <!--P107 protein kinase homolog-->wee1 dual specificity protein kinase ~~Wee1~~		\| AltSymbols = <!--P107 protein kinase homolog-->wee1 dual specificity protein kinase वी1
	\| EntrezGene = 2539123		\| EntrezGene = 2539123
	\| UniProt = P07527		\| UniProt = P07527
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	== समारोह ==		== समारोह ==
	[[File:Cellcycleprotein Wee1.svg\|thumb\|270px\|अंजीर. 1 वीई1 की भूमिका एवं विनियमन]]वी1 Cdk1 को दो भिन्न-भिन्न साइटों, Tyr15 एवं Thr14 पर फॉस्फोराइलेट करके रोकता है।<ref name="pmid7626804">{{cite journal \|vauthors=Den Haese GJ, Walworth N, Carr AM, Gould KL \|title=The Wee1 protein kinase regulates T14 phosphorylation of fission yeast Cdc2 \|journal=Mol Biol Cell \|volume=6 \|issue=4 \|pages=371–85 \|year=1995 \|pmid=7626804 \|doi= 10.1091/mbc.6.4.371\|pmc=301198}}</ref> Cdk1 विभिन्न कोशिका चक्र चौकियों के साइक्लिन-आश्रित मार्ग के लिए महत्वपूर्ण है।		[[File:Cellcycleprotein Wee1.svg\|thumb\|270px\|अंजीर.1 वीई1 की भूमिका एवं विनियमन]]वी1 Cdk1 को दो भिन्न-भिन्न साइटों, Tyr15 एवं Thr14 पर फॉस्फोराइलेट करके रोकता है।<ref name="pmid7626804">{{cite journal \|vauthors=Den Haese GJ, Walworth N, Carr AM, Gould KL \|title=The Wee1 protein kinase regulates T14 phosphorylation of fission yeast Cdc2 \|journal=Mol Biol Cell \|volume=6 \|issue=4 \|pages=371–85 \|year=1995 \|pmid=7626804 \|doi= 10.1091/mbc.6.4.371\|pmc=301198}}</ref> Cdk1 विभिन्न कोशिका चक्र चौकियों के साइक्लिन-आश्रित मार्ग के लिए महत्वपूर्ण है।
	कम से कम तीन चौकियां सम्मिलित हैं जिनके लिए वी1 द्वारा Cdk1 का निषेध महत्वपूर्ण है:		कम से कम तीन चौकियां सम्मिलित हैं जिनके लिए वी1 द्वारा Cdk1 का निषेध महत्वपूर्ण है:

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	== विनियमन ==		== विनियमन ==

	'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। उसके विपरीत Cdc25C [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, Pom1, cdr2 एवं cdr1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय ~~MPF Cdc25~~ को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देता है, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>		'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। उसके विपरीत Cdc25C [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, Pom1, cdr2 एवं cdr1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय एमपीएफCdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देता है, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>

	उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase\|यूबिकिटिन लिगेज]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। माइटोसिस एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (PLK1) एवं Cdc2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''		उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase\|यूबिकिटिन लिगेज]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। माइटोसिस एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (PLK1) एवं Cdc2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''
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	== कैंसर में भूमिका ==		== कैंसर में भूमिका ==
	म्यूटोसिस को बढ़ावा देने वाला कारक एमपीएफ भी [[डीएनए की मरम्मत\|डीएनए क्षति प्रेरित]] [[ apoptosis \|एपोप्टोसिस]] को नियंत्रित करता है। वी1 द्वारा ~~MPF के~~ ऋणात्मक नियमन के कारण असामान्य माइटोसिस होता है एवं इस प्रकार डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस का प्रतिरोध का कारण बनता है। क्रुप्पेल-जैसे कारक 2 (~~केएलएफ2~~) मानव वी1 को ऋणात्मक रूप से नियंत्रित करता है, इस प्रकार कैंसर कोशिकाओं में डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस के प्रति संवेदनशीलता बढ़ जाती है।<ref name="pmid15735666">{{cite journal \|author=Wang F \|title=Transcriptional repression of WEE1 by Kruppel-like factor 2 is involved in DNA damage-induced apoptosis \|journal=Oncogene \|volume=24 \|issue=24 \|pages=3875–85 \|date=June 2005 \|pmid=15735666 \|doi=10.1038/sj.onc.1208546 \|name-list-style=vanc\|author2=Zhu Y \|author3=Huang Y \|display-authors=3 \|last4=McAvoy \|first4=Sarah \|last5=Johnson \|first5=William B \|last6=Cheung \|first6=Tak Hong \|last7=Chung \|first7=Tony Kwok Hung \|last8=Lo \|first8=Keith Wing Kit \|last9=Yim \|first9=So Fan\|doi-access=free }}</ref>		म्यूटोसिस को बढ़ावा देने वाला कारक एमपीएफ भी [[डीएनए की मरम्मत\|डीएनए क्षति प्रेरित]] [[ apoptosis \|एपोप्टोसिस]] को नियंत्रित करता है। वी1 द्वारा एमपीएफके ऋणात्मक नियमन के कारण असामान्य माइटोसिस होता है एवं इस प्रकार डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस का प्रतिरोध का कारण बनता है। क्रुप्पेल-जैसे कारक 2 (KLF2) मानव वी1 को ऋणात्मक रूप से नियंत्रित करता है, इस प्रकार कैंसर कोशिकाओं में डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस के प्रति संवेदनशीलता बढ़ जाती है।<ref name="pmid15735666">{{cite journal \|author=Wang F \|title=Transcriptional repression of WEE1 by Kruppel-like factor 2 is involved in DNA damage-induced apoptosis \|journal=Oncogene \|volume=24 \|issue=24 \|pages=3875–85 \|date=June 2005 \|pmid=15735666 \|doi=10.1038/sj.onc.1208546 \|name-list-style=vanc\|author2=Zhu Y \|author3=Huang Y \|display-authors=3 \|last4=McAvoy \|first4=Sarah \|last5=Johnson \|first5=William B \|last6=Cheung \|first6=Tak Hong \|last7=Chung \|first7=Tony Kwok Hung \|last8=Lo \|first8=Keith Wing Kit \|last9=Yim \|first9=So Fan\|doi-access=free }}</ref>

	== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==		== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==

alpha>Shivam at 16:14, 25 July 2023

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	}}		}}

	वी1 परमाणु प्रोटीन काइनेज है जो ''[[स्किज़ोसैक्रोमाइसेस पोम्बे]]'' (''एस. पोम्बे'') में प्रोटीन ~~किनेजसे~~ के थ्रेओनीन-विशिष्ट [[प्रोटीन किनेज\|प्रोटीन]] सदस्य से संबंधित है। [https://www.pombase.org/gene/SPCC18B5.03 वी1] का आणविक द्रव्यमान 96 kDA है एवं यह [[कोशिका चक्र]] की प्रगति का प्रमुख नियामक है। यह [[ पिंजरे का बँटवारा \|माइटोसिस]] में प्रवेश को रोककर, [[Cdk1]] को बाधित करके कोशिका के आकार को प्रभावित करता है। वी1 में स्तनधारियों सहित कई अन्य जीवों में [[समरूपता (जीव विज्ञान)]] है।		वी1 परमाणु प्रोटीन काइनेज है जो ''[[स्किज़ोसैक्रोमाइसेस पोम्बे]]'' (''एस. पोम्बे'') में प्रोटीन किनेसेस के थ्रेओनीन-विशिष्ट [[प्रोटीन किनेज\|प्रोटीन]] सदस्य से संबंधित है। [https://www.pombase.org/gene/SPCC18B5.03 वी1] का आणविक द्रव्यमान 96 kDA है एवं यह [[कोशिका चक्र]] की प्रगति का प्रमुख नियामक है। यह [[ पिंजरे का बँटवारा \|माइटोसिस]] में प्रवेश को रोककर, [[Cdk1]] को बाधित करके कोशिका के आकार को प्रभावित करता है। वी1 में स्तनधारियों सहित कई अन्य जीवों में [[समरूपता (जीव विज्ञान)\|समरूपता]] है।

	== परिचय ==		== परिचय ==
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	== विनियमन ==		== विनियमन ==

	'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। Cdc25C ~~बदले में~~ [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, ~~पोम1~~, ~~सीडीआर2~~ एवं ~~सीडीआर1~~ सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा ~~देगा~~, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>		'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। उसके विपरीत Cdc25C [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, Pom1, cdr2 एवं cdr1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देता है, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>

	उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। द माइटोसिस \| एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (~~पीएलके1~~) एवं ~~सीडीसी2~~ वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''		उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase\|यूबिकिटिन लिगेज]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। माइटोसिस एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (PLK1) एवं Cdc2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''

	एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज CDC28 प्रोटीन किनेज (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।		एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज CDC28 प्रोटीन किनेज (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।

	एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 ~~ubiquitin ligase~~ कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''		एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 यूबिकिटिन लिगेज कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''

	== कैंसर में भूमिका ==		== कैंसर में भूमिका ==
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	वी1 जीन खुराक पर निर्भर अवरोधक के रूप में कार्य करता है।<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:		वी1 जीन खुराक पर निर्भर अवरोधक के रूप में कार्य करता है।<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:

	विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में अधिक छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति से समयपूर्व चरण में विभाजन हो ~~जाएगा और~~ कोशिका का आकार सामान्य से कम हो ~~जाएगा।~~ इसके विपरीत, जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब होता है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से पूर्व बड़े आकार में बढ़ती हैं।		विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में अधिक छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति से समयपूर्व चरण में विभाजन हो जाता है एवं कोशिका का आकार सामान्य से कम हो जाता है। इसके विपरीत, जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब होता है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से पूर्व बड़े आकार में बढ़ती हैं।

	== यह भी देखें ==		== यह भी देखें ==

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	कोशिका की कार्यक्षमता सुनिश्चित करने के लिए कोशिका आकार का विनियमन महत्वपूर्ण है। पर्यावरणीय कारकों जैसे पोषक तत्वों, वृद्धि कारकों एवं कार्यात्मक भार के अतिरिक्त, कोशिका आकार को कोशिकाुलर कोशिका आकार चेकपॉइंट द्वारा भी नियंत्रित किया जाता है।		कोशिका की कार्यक्षमता सुनिश्चित करने के लिए कोशिका आकार का विनियमन महत्वपूर्ण है। पर्यावरणीय कारकों जैसे पोषक तत्वों, वृद्धि कारकों एवं कार्यात्मक भार के अतिरिक्त, कोशिका आकार को कोशिकाुलर कोशिका आकार चेकपॉइंट द्वारा भी नियंत्रित किया जाता है।

	वी1 इस चेकप्वाइंट का घटक है। यह माइटोसिस में प्रवेश के समय बिंदु का निर्धारण करने वाला [[काइनेज]] है, इस प्रकार बेटी कोशिकाओं के आकार को प्रभावित करता है। वी1 फलन नष्ट होने से सामान्य संतति कोशिका की अपेक्षा में छोटी कोशिकाएँ उत्पन्न होंगी, क्योंकि कोशिका विभाजन समय से ~~पहले~~ होता है।		वी1 इस चेकप्वाइंट का घटक है। यह माइटोसिस में प्रवेश के समय बिंदु का निर्धारण करने वाला [[काइनेज]] है, इस प्रकार बेटी कोशिकाओं के आकार को प्रभावित करता है। वी1 फलन नष्ट होने से सामान्य संतति कोशिका की अपेक्षा में छोटी कोशिकाएँ उत्पन्न होंगी, क्योंकि कोशिका विभाजन समय से पूर्व होता है।

	इसका नाम [[स्कॉटिश अंग्रेजी]] शब्द वी से लिया गया है, जिसका अर्थ है छोटा - इसके शोधकर्ता [[पॉल नर्स]] शोध के समय स्कॉटलैंड के एडिनबर्ग विश्वविद्यालय में कार्य कर रहे थे।<ref name="pmid15577889">{{cite journal \|author=Nurse P \|title=मूत जानवर\|journal=Nature \|volume=432 \|issue=7017 \|pages=557 \|date=December 2004 \|pmid=15577889 \|doi=10.1038/432557a \|bibcode=2004Natur.432..557N \|s2cid=29840746 \|doi-access=free }}</ref><ref name="pmid7262540">{{cite journal \|vauthors=Nurse P, Thuriaux P \| title = विखंडन खमीर शिज़ोसैक्रोमाइसेस पोम्बे में माइटोसिस को नियंत्रित करने वाले नियामक जीन\| journal = Genetics \| volume = 96 \| issue = 3 \| pages = 627–37 \|date=November 1980 \| doi = 10.1093/genetics/96.3.627 \| pmid = 7262540 \| pmc = 1214365 \| url = http://www.genetics.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7262540 }}</ref>		इसका नाम [[स्कॉटिश अंग्रेजी]] शब्द वी से लिया गया है, जिसका अर्थ है छोटा - इसके शोधकर्ता [[पॉल नर्स]] शोध के समय स्कॉटलैंड के एडिनबर्ग विश्वविद्यालय में कार्य कर रहे थे।<ref name="pmid15577889">{{cite journal \|author=Nurse P \|title=मूत जानवर\|journal=Nature \|volume=432 \|issue=7017 \|pages=557 \|date=December 2004 \|pmid=15577889 \|doi=10.1038/432557a \|bibcode=2004Natur.432..557N \|s2cid=29840746 \|doi-access=free }}</ref><ref name="pmid7262540">{{cite journal \|vauthors=Nurse P, Thuriaux P \| title = विखंडन खमीर शिज़ोसैक्रोमाइसेस पोम्बे में माइटोसिस को नियंत्रित करने वाले नियामक जीन\| journal = Genetics \| volume = 96 \| issue = 3 \| pages = 627–37 \|date=November 1980 \| doi = 10.1093/genetics/96.3.627 \| pmid = 7262540 \| pmc = 1214365 \| url = http://www.genetics.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7262540 }}</ref>
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	== कैंसर में भूमिका ==		== कैंसर में भूमिका ==
	म्यूटोसिस को बढ़ावा देने वाला कारक एमपीएफ भी [[डीएनए की मरम्मत~~]] को नियंत्रित करता है।~~ डीएनए-क्षति प्रेरित [[ apoptosis ]]। वी1 द्वारा MPF के ऋणात्मक नियमन के कारण असामान्य माइटोसिस होता है एवं इस प्रकार डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस का प्रतिरोध ~~होता~~ है। ~~क्रुप्पल-जैसे कारक \|~~ क्रुप्पेल-जैसे कारक 2 (~~KLF2~~) मानव वी1 को ऋणात्मक रूप से नियंत्रित करता है, इस प्रकार कैंसर कोशिकाओं में डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस के प्रति संवेदनशीलता बढ़ जाती है।<ref name="pmid15735666">{{cite journal \|author=Wang F \|title=Transcriptional repression of WEE1 by Kruppel-like factor 2 is involved in DNA damage-induced apoptosis \|journal=Oncogene \|volume=24 \|issue=24 \|pages=3875–85 \|date=June 2005 \|pmid=15735666 \|doi=10.1038/sj.onc.1208546 \|name-list-style=vanc\|author2=Zhu Y \|author3=Huang Y \|display-authors=3 \|last4=McAvoy \|first4=Sarah \|last5=Johnson \|first5=William B \|last6=Cheung \|first6=Tak Hong \|last7=Chung \|first7=Tony Kwok Hung \|last8=Lo \|first8=Keith Wing Kit \|last9=Yim \|first9=So Fan\|doi-access=free }}</ref>		म्यूटोसिस को बढ़ावा देने वाला कारक एमपीएफ भी [[डीएनए की मरम्मत\|डीएनए क्षति प्रेरित]] [[ apoptosis \|एपोप्टोसिस]] को नियंत्रित करता है। वी1 द्वारा MPF के ऋणात्मक नियमन के कारण असामान्य माइटोसिस होता है एवं इस प्रकार डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस का प्रतिरोध का कारण बनता है। क्रुप्पेल-जैसे कारक 2 (केएलएफ2) मानव वी1 को ऋणात्मक रूप से नियंत्रित करता है, इस प्रकार कैंसर कोशिकाओं में डीएनए-क्षति प्रेरित एपोप्टोसिस के प्रति संवेदनशीलता बढ़ जाती है।<ref name="pmid15735666">{{cite journal \|author=Wang F \|title=Transcriptional repression of WEE1 by Kruppel-like factor 2 is involved in DNA damage-induced apoptosis \|journal=Oncogene \|volume=24 \|issue=24 \|pages=3875–85 \|date=June 2005 \|pmid=15735666 \|doi=10.1038/sj.onc.1208546 \|name-list-style=vanc\|author2=Zhu Y \|author3=Huang Y \|display-authors=3 \|last4=McAvoy \|first4=Sarah \|last5=Johnson \|first5=William B \|last6=Cheung \|first6=Tak Hong \|last7=Chung \|first7=Tony Kwok Hung \|last8=Lo \|first8=Keith Wing Kit \|last9=Yim \|first9=So Fan\|doi-access=free }}</ref>

	== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==		== उत्परिवर्ती फेनोटाइप ==
	वी1 जीन खुराक के रूप में कार्य करता है। ~~माइटोसिस की खुराक पर निर्भर अवरोधक।~~<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:		वी1 जीन खुराक पर निर्भर अवरोधक के रूप में कार्य करता है।<ref name="pmid3032459">{{cite journal \|vauthors=Russell P, Nurse P \|title=वी1+ द्वारा समसूत्रण का नकारात्मक नियमन, एक प्रोटीन किनेसे होमोलॉग को कूटबद्ध करने वाला जीन\|journal=Cell \|volume=49 \|issue=4 \|pages=559–67 \|date=May 1987 \|pmid=3032459 \|doi= 10.1016/0092-8674(87)90458-2\|s2cid=42801276 }}</ref> इस प्रकार, वी1 प्रोटीन की मात्रा कोशिकाओं के आकार के साथ संबंधित होती है:

	विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है~~<sup>−</sup>~~, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में ~~काफी~~ छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति ~~समय~~ से ~~पहले~~ विभाजन ~~एवं उप-सामान्य~~ कोशिका आकार ~~को जन्म देगी।~~ इसके विपरीत,		विखंडन खमीर [[उत्परिवर्ती]] वीई1, जिसे वीई1 भी कहा जाता है, वाइल्डटाइप कोशिकाओं की अपेक्षा में अधिक छोटे कोशिका आकार में विभाजित होता है। चूंकि वी1 समसूत्रण में प्रवेश को रोकता है, इसकी अनुपस्थिति से समयपूर्व चरण में विभाजन हो जाएगा और कोशिका का आकार सामान्य से कम हो जाएगा। इसके विपरीत, जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब होता है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से पूर्व बड़े आकार में बढ़ती हैं।
	जब वी1 अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है, तो माइटोसिस में विलंब ~~होती~~ है एवं कोशिकाएं विभाजित होने से ~~पहले~~ बड़े आकार में बढ़ती हैं।

	== यह भी देखें ==		== यह भी देखें ==

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	'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। Cdc25C बदले में [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, पोम1, सीडीआर2 एवं सीडीआर1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देगा, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>		'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। Cdc25C बदले में [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, पोम1, सीडीआर2 एवं सीडीआर1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देगा, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>

	उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। द माइटोसिस \| एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (पीएलके1) एवं सीडीसी2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''' '', एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज [[CDC28 प्रोटीन किनेज]] (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 ~~'''~~समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।		उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। द माइटोसिस \| एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (पीएलके1) एवं सीडीसी2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''

			एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज CDC28 प्रोटीन किनेज (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।

	एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 ubiquitin ligase कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''		एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 ubiquitin ligase कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''

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	'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। Cdc25C बदले में [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, पोम1, सीडीआर2 एवं सीडीआर1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देगा, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>		'एस' पोम्बे'', में वी1 फॉस्फोरिलेटेड है।<br />''Cdk1 एवं साइक्लिन B [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक]] (एमपीएफ) बनाते हैं जो माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देता है। यह वी1 के माध्यम से फॉस्फोराइलेशन द्वारा निष्क्रिय होता है एवं फॉस्फेट [[Cdc25C]] द्वारा सक्रिय होता है। Cdc25C बदले में [[पोलो किनसे]] द्वारा सक्रिय होता है एवं [[CHEK1]] द्वारा निष्क्रिय किया जाता है।<ref name="pmid14625382"/>इस प्रकार एस. पोम्बे वी1 विनियमन में मुख्य रूप से पोलरिटी किनेज, पोम1, सीडीआर2 एवं सीडीआर1 सहित मार्ग के माध्यम से [[फास्फारिलीकरण]] के नियंत्रण में है।<ref name="pmid9572736">{{cite journal \|vauthors=Boddy MN, Furnari B, Mondesert O, Russell P \|title=प्रतिकृति चेकपॉइंट किनेसेस Cds1 और Chk1 द्वारा लागू किया गया\|journal=Science \|volume=280 \|issue=5365 \|pages=909–12 \|date=May 1998 \|pmid=9572736 \|doi= 10.1126/science.280.5365.909\|bibcode=1998Sci...280..909B }}</ref><ref name="pmid8515818">{{cite journal \|vauthors=Wu L, Russell P \|title=Nim1 kinase, Wee1 tyrosine kinase को निष्क्रिय करके माइटोसिस को बढ़ावा देता है\|journal=Nature \|volume=363 \|issue=6431 \|pages=738–41 \|date=June 1993 \|pmid=8515818 \|doi=10.1038/363738a0 \|bibcode=1993Natur.363..738W \|s2cid=4320080 }}</ref><ref name="pmid7681363">{{cite journal \|vauthors=Coleman TR, Tang Z, Dunphy WG \|title=Negative regulation of the wee1 protein kinase by direct action of the nim1/cdr1 mitotic inducer \|journal=Cell \|volume=72 \|issue=6 \|pages=919–29 \|date=March 1993 \|pmid=7681363 \|doi= 10.1016/0092-8674(93)90580-J\|s2cid=42256641 }}</ref><ref name="pmid7504624">{{cite journal \|vauthors=Tang Z, Coleman TR, Dunphy WG \|title=Wee1 प्रोटीन किनेज के नकारात्मक नियमन के लिए दो अलग तंत्र\|journal=EMBO J. \|volume=12 \|issue=9 \|pages=3427–36 \|date=September 1993 \|pmid=7504624 \|pmc=413619 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06017.x}}</ref>G2/M ट्रांज़िशन में, Cdk1 को Cdc25 द्वारा Tyr15 के डिफॉस्फोराइलेशन के माध्यम से सक्रिय किया जाता है। इसी समय, वी1 अपने [[सी टर्मिनल]] कैटेलिटिक डोमेन में Nim1/Cdr1 द्वारा फॉस्फोराइलेशन के माध्यम से निष्क्रिय कर दिया जाता है।<ref name="pmid7681363"/>साथ ही, सक्रिय MPF Cdc25 को सक्रिय करके एवं वी1 को निष्क्रिय करके अपनी गतिविधि को बढ़ावा देगा, [[सकारात्मक प्रतिक्रिया\|धनात्मक प्रतिक्रिया]] तैयार करेगा, चूंकि यह अभी तक विस्तार से समझा नहीं गया है।<ref name="pmid14625382"/>

	उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। द माइटोसिस \| एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (पीएलके1) एवं सीडीसी2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''' '', एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज [[CDC28 प्रोटीन किनेज]] (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 ~~'''~~समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।		उच्च [[यूकेरियोट\|यूकेरियोट्स]] वी1 को फॉस्फोराइलेशन एवं क्षरण के माध्यम से नियंत्रित करते हैं।<br />उच्च यूकेरियोट्स में, वी1 निष्क्रियता फॉस्फोराइलेशन एवं [[प्रोटियोलिसिस]] दोनों द्वारा होती है।<ref name="pmid7743995">{{cite journal \|vauthors=Watanabe N, Broome M, Hunter T \|title=Regulation of the human WEE1Hu CDK tyrosine 15-kinase during the cell cycle \|journal=EMBO J. \|volume=14 \|issue=9 \|pages=1878–91 \|date=May 1995 \|pmid=7743995 \|pmc=398287 \|doi= 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07180.x}}</ref> प्रोटीन कॉम्प्लेक्स<ref group="nb">[[BTRC (gene)\|β-transducin repeat-containing protein 1/2]] (β-TrCP1/2) F-box protein-containing SKP1/Cul1/F-box protein complex</ref> [[एससीएफ कॉम्प्लेक्स\|SCF<sup>β-TrCP1/2</sup>]], E3 [[ubiquitin ligase]] है जो वी1-जैसे प्रोटीन किनेज सर्वव्यापकता में कार्य करता है। द माइटोसिस \| एम-फेज किनेसेस [[पोलो जैसा किनासे\|पोलो जैसा किनेज]] (पीएलके1) एवं सीडीसी2 वीई1ए में दो सेरीन अवशेषों को फास्फोराइलेट करते हैं जिन्हें SCF<sup>β-TrCP1/2</sup> द्वारा मान्यता प्राप्त है। <ref name="pmid15070733">{{cite journal \|author=Watanabe N \|title=SCFbeta-TrCP द्वारा M-चरण किनेसेस दैहिक Wee1 के फॉस्फो-आश्रित सर्वव्यापकता को प्रेरित करता है\|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. \|volume=101 \|issue=13 \|pages=4419–24 \|date=March 2004 \|pmid=15070733 \|pmc=384762 \|doi=10.1073/pnas.0307700101 \|name-list-style=vanc\|author2=Arai H \|author3=Nishihara Y \|display-authors=3 \|last4=Taniguchi \|first4=M \|last5=Watanabe \|first5=N \|last6=Hunter \|first6=T \|last7=Osada \|first7=H\|bibcode=2004PNAS..101.4419W \|doi-access=free }}</ref><br />'''एस. सेरेविसिया होमोलॉग Swe1''''','''

			एस. सेरेविसिया में, साइक्लिन-आश्रित किनेज CDC28 प्रोटीन किनेज (Cdk1 होमोलॉग) Swe1 (वी1 होमोलॉग) द्वारा फॉस्फोराइलेट किया जाता है एवं Mih1 (Cdc25 होमोलॉग) द्वारा डिफॉस्फोराइलेट किया जाता है। एस. सेरेविसिया Hsl1में Nim1 / Cdr1 समरूपता, इसके संबंधित किनेसेस Gin4 एवं Kcc4 के साथ मिलकर Swe1 को [[नवोदित]] करते हैं। कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में बड-नेक संबद्ध किनेसेस Cl4 एवं Cdc5 (पोलो किनेज होमोलॉग) फास्फोराइलेट Swe1 को Clb2-Cdc28 द्वारा भी फॉस्फोराइलेट किया जाता है जो Cdc5 द्वारा आगे फॉस्फोराइलेशन के लिए मान्यता के रूप में कार्य करता है।

	एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 ubiquitin ligase कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''		एस. सेरेविसिया प्रोटीन Swe1 को भी गिरावट द्वारा नियंत्रित किया जाता है। Swe1 Clb2-Cdc28 एवं Cdc5 द्वारा हाइपरफॉस्फोराइलेटेड है जो उच्च यूकेरियोट्स के रूप में SCF कॉम्प्लेक्स E3 ubiquitin ligase कॉम्प्लेक्स द्वारा सर्वव्यापकता एवं गिरावट का संकेत हो सकता है।''<ref name="pmid16123596">{{cite journal \|vauthors=Lee KS, Asano S, Park JE, Sakchaisri K, Erikson RL \|title=Monitoring the cell cycle by multi-kinase-dependent regulation of Swe1/Wee1 in budding yeast \|journal=Cell Cycle \|volume=4 \|issue=10 \|pages=1346–9 \|date=October 2005 \|pmid=16123596 \|doi= 10.4161/cc.4.10.2049\|url=http://www.landesbioscience.com/journals/cc/abstract.php?id=2049\|doi-access=free }}</ref>''