फॉस्फेट - Revision history

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	फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना अर्थात तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस के लिए सब्सट्रेट मान्यता को नियंत्रित करते हैं अभी भी प्रगति पर है किंतु नौ [[यूकेरियोटिक]] 'फॉस्फेटोम' [[जीनोम]] में एन्कोड किए गए सभी प्रोटीन फॉस्फेटेस का पहला तुलनात्मक विश्लेषण अब उपलब्ध है।<ref>{{Cite journal\|last1=Chen\|first1=Mark J.\|last2=Dixon\|first2=Jack E.\|last3=Manning \|first3=Gerard \|date=2017-04-11 \|title=जीनोमिक्स और प्रोटीन फॉस्फेटेस का विकास\|journal=Sci. Signal. \|language=en \|volume=10 \|issue=474 \|pages=eaag1796 \|doi=10.1126/scisignal.aag1796 \|issn=1945-0877 \|pmid=28400531\|s2cid=41041971}}</ref> अध्ययनों से पता चलता है कि तथाकथित डॉकिंग पारस्परिक क्रिया सब्सट्रेट बाइंडिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name=":3" /> एक फॉस्फेट अपने सब्सट्रेट पर विभिन्न [[ संरचनात्मक मूल भाव \|संरचनात्मक मूल भाव]] (द्वितीयक संरचना के तत्व) को पहचानता है और पारस्परिक क्रिया करता है; ये रूपांकन फॉस्फेट पर डॉकिंग साइटों के लिए कम आत्मीयता के साथ जुड़ते हैं जो इसकी [[सक्रिय साइट]] के अंदर समाहित नहीं हैं। चूँकि प्रत्येक व्यक्तिगत डॉकिंग पारस्परिक क्रिया अशक्त है बाध्यकारी विशिष्टता पर एक संचयी प्रभाव प्रदान करते हुए कई पारस्परिक क्रिया एक साथ होते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Roy\|first1=Jagoree\|last2=Cyert\|first2=Martha S.\|date=2009-12-08 \|title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity \|journal=Science Signaling \|volume=2 \|issue=100\|pages=re9\|doi=10.1126/scisignal.2100re9\|pmid=19996458\|s2cid=20590354}}</ref> डॉकिंग पारस्परिक क्रिया भी [[एलोस्टेरिक विनियमन]] फॉस्फेटेस को विनियमित कर सकते हैं और इस प्रकार उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Reményi\|first1=Attila\|last2=Good\|first2=Matthew C\|last3=Lim \|first3=Wendell A \|date=2006-12-01 \|title=प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट नेटवर्क में डॉकिंग इंटरैक्शन\|journal=Current Opinion in Structural Biology \|series=Catalysis and regulation / Proteins \|volume=16\|issue=6 \|pages=676–685 \|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008\|pmid=17079133}}</ref>		फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना अर्थात तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस के लिए सब्सट्रेट मान्यता को नियंत्रित करते हैं अभी भी प्रगति पर है किंतु नौ [[यूकेरियोटिक]] 'फॉस्फेटोम' [[जीनोम]] में एन्कोड किए गए सभी प्रोटीन फॉस्फेटेस का पहला तुलनात्मक विश्लेषण अब उपलब्ध है।<ref>{{Cite journal\|last1=Chen\|first1=Mark J.\|last2=Dixon\|first2=Jack E.\|last3=Manning \|first3=Gerard \|date=2017-04-11 \|title=जीनोमिक्स और प्रोटीन फॉस्फेटेस का विकास\|journal=Sci. Signal. \|language=en \|volume=10 \|issue=474 \|pages=eaag1796 \|doi=10.1126/scisignal.aag1796 \|issn=1945-0877 \|pmid=28400531\|s2cid=41041971}}</ref> अध्ययनों से पता चलता है कि तथाकथित डॉकिंग पारस्परिक क्रिया सब्सट्रेट बाइंडिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name=":3" /> एक फॉस्फेट अपने सब्सट्रेट पर विभिन्न [[ संरचनात्मक मूल भाव \|संरचनात्मक मूल भाव]] (द्वितीयक संरचना के तत्व) को पहचानता है और पारस्परिक क्रिया करता है; ये रूपांकन फॉस्फेट पर डॉकिंग साइटों के लिए कम आत्मीयता के साथ जुड़ते हैं जो इसकी [[सक्रिय साइट]] के अंदर समाहित नहीं हैं। चूँकि प्रत्येक व्यक्तिगत डॉकिंग पारस्परिक क्रिया अशक्त है बाध्यकारी विशिष्टता पर एक संचयी प्रभाव प्रदान करते हुए कई पारस्परिक क्रिया एक साथ होते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Roy\|first1=Jagoree\|last2=Cyert\|first2=Martha S.\|date=2009-12-08 \|title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity \|journal=Science Signaling \|volume=2 \|issue=100\|pages=re9\|doi=10.1126/scisignal.2100re9\|pmid=19996458\|s2cid=20590354}}</ref> डॉकिंग पारस्परिक क्रिया भी [[एलोस्टेरिक विनियमन]] फॉस्फेटेस को विनियमित कर सकते हैं और इस प्रकार उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Reményi\|first1=Attila\|last2=Good\|first2=Matthew C\|last3=Lim \|first3=Wendell A \|date=2006-12-01 \|title=प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट नेटवर्क में डॉकिंग इंटरैक्शन\|journal=Current Opinion in Structural Biology \|series=Catalysis and regulation / Proteins \|volume=16\|issue=6 \|pages=676–685 \|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008\|pmid=17079133}}</ref>

	~~'''<br />फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने'''~~
	== कार्य ==		== कार्य ==
	किनेसेस के विपरीत फॉस्फेट एंजाइम सबस्ट्रेट्स और प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला को पहचानते हैं और उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए मनुष्यों में, Ser/Thr किनासेस की संख्या Ser/Thr फॉस्फेटेस से दस गुना अधिक है।<ref name=":1" /> कुछ सीमा तक यह असमानता मानव [[फॉस्फेटोम]] के अधूरे ज्ञान से उत्पन्न होती है अर्थात, कोशिका, ऊतक या जीव में व्यक्त फॉस्फेटेस का पूरा सेट है <ref name=":3" /> कई फॉस्फेटेस की खोज अभी शेष है और कई ज्ञात फॉस्फेटेस के लिए एक सब्सट्रेट की पहचान अभी तक नहीं की जा सकी है। चूँकि अच्छी तरह से अध्ययन किए गए फॉस्फेटेज/काइनेज जोड़े के बीच फॉस्फेटेस फॉर्म और कार्य दोनों में अपने किनेसे समकक्षों की तुलना में अधिक विविधता प्रदर्शित करते हैं; यह फॉस्फेटेस के बीच संरक्षण की कम डिग्री के परिणामस्वरूप हो सकता है।<ref name=":1" />[[File:Calcineurin.png\|thumb\|Calcineurin (PP2B) एक प्रोटीन फॉस्फेट एंजाइम है जो प्रतिरक्षा प्रणाली के कार्य में सम्मिलित होता है।]]		किनेसेस के विपरीत फॉस्फेट एंजाइम सबस्ट्रेट्स और प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला को पहचानते हैं और उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए मनुष्यों में, Ser/Thr किनासेस की संख्या Ser/Thr फॉस्फेटेस से दस गुना अधिक है।<ref name=":1" /> कुछ सीमा तक यह असमानता मानव [[फॉस्फेटोम]] के अधूरे ज्ञान से उत्पन्न होती है अर्थात, कोशिका, ऊतक या जीव में व्यक्त फॉस्फेटेस का पूरा सेट है <ref name=":3" /> कई फॉस्फेटेस की खोज अभी शेष है और कई ज्ञात फॉस्फेटेस के लिए एक सब्सट्रेट की पहचान अभी तक नहीं की जा सकी है। चूँकि अच्छी तरह से अध्ययन किए गए फॉस्फेटेज/काइनेज जोड़े के बीच फॉस्फेटेस फॉर्म और कार्य दोनों में अपने किनेसे समकक्षों की तुलना में अधिक विविधता प्रदर्शित करते हैं; यह फॉस्फेटेस के बीच संरक्षण की कम डिग्री के परिणामस्वरूप हो सकता है।<ref name=":1" />[[File:Calcineurin.png\|thumb\|Calcineurin (PP2B) एक प्रोटीन फॉस्फेट एंजाइम है जो प्रतिरक्षा प्रणाली के कार्य में सम्मिलित होता है।]]

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	फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना अर्थात तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस के लिए सब्सट्रेट मान्यता को नियंत्रित करते हैं अभी भी प्रगति पर है किंतु नौ [[यूकेरियोटिक]] 'फॉस्फेटोम' [[जीनोम]] में एन्कोड किए गए सभी प्रोटीन फॉस्फेटेस का पहला तुलनात्मक विश्लेषण अब उपलब्ध है।<ref>{{Cite journal\|last1=Chen\|first1=Mark J.\|last2=Dixon\|first2=Jack E.\|last3=Manning \|first3=Gerard \|date=2017-04-11 \|title=जीनोमिक्स और प्रोटीन फॉस्फेटेस का विकास\|journal=Sci. Signal. \|language=en \|volume=10 \|issue=474 \|pages=eaag1796 \|doi=10.1126/scisignal.aag1796 \|issn=1945-0877 \|pmid=28400531\|s2cid=41041971}}</ref> अध्ययनों से पता चलता है कि तथाकथित डॉकिंग पारस्परिक क्रिया सब्सट्रेट बाइंडिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name=":3" /> एक फॉस्फेट अपने सब्सट्रेट पर विभिन्न [[ संरचनात्मक मूल भाव \|संरचनात्मक मूल भाव]] (द्वितीयक संरचना के तत्व) को पहचानता है और पारस्परिक क्रिया करता है; ये रूपांकन फॉस्फेट पर डॉकिंग साइटों के लिए कम आत्मीयता के साथ जुड़ते हैं जो इसकी [[सक्रिय साइट]] के अंदर समाहित नहीं हैं। चूँकि प्रत्येक व्यक्तिगत डॉकिंग पारस्परिक क्रिया अशक्त है बाध्यकारी विशिष्टता पर एक संचयी प्रभाव प्रदान करते हुए कई पारस्परिक क्रिया एक साथ होते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Roy\|first1=Jagoree\|last2=Cyert\|first2=Martha S.\|date=2009-12-08 \|title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity \|journal=Science Signaling \|volume=2 \|issue=100\|pages=re9\|doi=10.1126/scisignal.2100re9\|pmid=19996458\|s2cid=20590354}}</ref> डॉकिंग पारस्परिक क्रिया भी [[एलोस्टेरिक विनियमन]] फॉस्फेटेस को विनियमित कर सकते हैं और इस प्रकार उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Reményi\|first1=Attila\|last2=Good\|first2=Matthew C\|last3=Lim \|first3=Wendell A \|date=2006-12-01 \|title=प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट नेटवर्क में डॉकिंग इंटरैक्शन\|journal=Current Opinion in Structural Biology \|series=Catalysis and regulation / Proteins \|volume=16\|issue=6 \|pages=676–685 \|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008\|pmid=17079133}}</ref>		फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना अर्थात तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस के लिए सब्सट्रेट मान्यता को नियंत्रित करते हैं अभी भी प्रगति पर है किंतु नौ [[यूकेरियोटिक]] 'फॉस्फेटोम' [[जीनोम]] में एन्कोड किए गए सभी प्रोटीन फॉस्फेटेस का पहला तुलनात्मक विश्लेषण अब उपलब्ध है।<ref>{{Cite journal\|last1=Chen\|first1=Mark J.\|last2=Dixon\|first2=Jack E.\|last3=Manning \|first3=Gerard \|date=2017-04-11 \|title=जीनोमिक्स और प्रोटीन फॉस्फेटेस का विकास\|journal=Sci. Signal. \|language=en \|volume=10 \|issue=474 \|pages=eaag1796 \|doi=10.1126/scisignal.aag1796 \|issn=1945-0877 \|pmid=28400531\|s2cid=41041971}}</ref> अध्ययनों से पता चलता है कि तथाकथित डॉकिंग पारस्परिक क्रिया सब्सट्रेट बाइंडिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name=":3" /> एक फॉस्फेट अपने सब्सट्रेट पर विभिन्न [[ संरचनात्मक मूल भाव \|संरचनात्मक मूल भाव]] (द्वितीयक संरचना के तत्व) को पहचानता है और पारस्परिक क्रिया करता है; ये रूपांकन फॉस्फेट पर डॉकिंग साइटों के लिए कम आत्मीयता के साथ जुड़ते हैं जो इसकी [[सक्रिय साइट]] के अंदर समाहित नहीं हैं। चूँकि प्रत्येक व्यक्तिगत डॉकिंग पारस्परिक क्रिया अशक्त है बाध्यकारी विशिष्टता पर एक संचयी प्रभाव प्रदान करते हुए कई पारस्परिक क्रिया एक साथ होते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Roy\|first1=Jagoree\|last2=Cyert\|first2=Martha S.\|date=2009-12-08 \|title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity \|journal=Science Signaling \|volume=2 \|issue=100\|pages=re9\|doi=10.1126/scisignal.2100re9\|pmid=19996458\|s2cid=20590354}}</ref> डॉकिंग पारस्परिक क्रिया भी [[एलोस्टेरिक विनियमन]] फॉस्फेटेस को विनियमित कर सकते हैं और इस प्रकार उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal\|last1=Reményi\|first1=Attila\|last2=Good\|first2=Matthew C\|last3=Lim \|first3=Wendell A \|date=2006-12-01 \|title=प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट नेटवर्क में डॉकिंग इंटरैक्शन\|journal=Current Opinion in Structural Biology \|series=Catalysis and regulation / Proteins \|volume=16\|issue=6 \|pages=676–685 \|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008\|pmid=17079133}}</ref>

			'''<br />फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना अर्थात तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस'''
	== कार्य ==		== कार्य ==
	किनेसेस के विपरीत फॉस्फेट एंजाइम सबस्ट्रेट्स और प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला को पहचानते हैं और उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए मनुष्यों में, Ser/Thr किनासेस की संख्या Ser/Thr फॉस्फेटेस से दस गुना अधिक है।<ref name=":1" /> कुछ सीमा तक यह असमानता मानव [[फॉस्फेटोम]] के अधूरे ज्ञान से उत्पन्न होती है अर्थात, कोशिका, ऊतक या जीव में व्यक्त फॉस्फेटेस का पूरा सेट है <ref name=":3" /> कई फॉस्फेटेस की खोज अभी शेष है और कई ज्ञात फॉस्फेटेस के लिए एक सब्सट्रेट की पहचान अभी तक नहीं की जा सकी है। चूँकि अच्छी तरह से अध्ययन किए गए फॉस्फेटेज/काइनेज जोड़े के बीच फॉस्फेटेस फॉर्म और कार्य दोनों में अपने किनेसे समकक्षों की तुलना में अधिक विविधता प्रदर्शित करते हैं; यह फॉस्फेटेस के बीच संरक्षण की कम डिग्री के परिणामस्वरूप हो सकता है।<ref name=":1" />[[File:Calcineurin.png\|thumb\|Calcineurin (PP2B) एक प्रोटीन फॉस्फेट एंजाइम है जो प्रतिरक्षा प्रणाली के कार्य में सम्मिलित होता है।]]		किनेसेस के विपरीत फॉस्फेट एंजाइम सबस्ट्रेट्स और प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला को पहचानते हैं और उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए मनुष्यों में, Ser/Thr किनासेस की संख्या Ser/Thr फॉस्फेटेस से दस गुना अधिक है।<ref name=":1" /> कुछ सीमा तक यह असमानता मानव [[फॉस्फेटोम]] के अधूरे ज्ञान से उत्पन्न होती है अर्थात, कोशिका, ऊतक या जीव में व्यक्त फॉस्फेटेस का पूरा सेट है <ref name=":3" /> कई फॉस्फेटेस की खोज अभी शेष है और कई ज्ञात फॉस्फेटेस के लिए एक सब्सट्रेट की पहचान अभी तक नहीं की जा सकी है। चूँकि अच्छी तरह से अध्ययन किए गए फॉस्फेटेज/काइनेज जोड़े के बीच फॉस्फेटेस फॉर्म और कार्य दोनों में अपने किनेसे समकक्षों की तुलना में अधिक विविधता प्रदर्शित करते हैं; यह फॉस्फेटेस के बीच संरक्षण की कम डिग्री के परिणामस्वरूप हो सकता है।<ref name=":1" />[[File:Calcineurin.png\|thumb\|Calcineurin (PP2B) एक प्रोटीन फॉस्फेट एंजाइम है जो प्रतिरक्षा प्रणाली के कार्य में सम्मिलित होता है।]]

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[[File:Phosphate-3D-balls.png|thumb|फॉस्फेट आयन का बॉल और स्टिक मॉडल।]]जैव रसायन में, एक [[ फास्फेट ]] एक [[एंजाइम]] है जो [[फॉस्फोरिक एसिड]] [[एस्टर]] को फॉस्फेट आयन और अल्कोहल (रसायन विज्ञान) में विभाजित करने के लिए पानी का उपयोग करता है। क्योंकि एक फॉस्फेट एंजाइम अपने सबस्ट्रेट (रसायन विज्ञान) के [[हाइड्रोलिसिस]] को उत्प्रेरित करता है, यह हाइड्रोलिसिस की एक उपश्रेणी है।<ref name=":0">{{Cite web |url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.- |title=ENZYME: 3.1.3.- |website=enzyme.expasy.org |language=en |access-date=2017-02-21}}</ref> फॉस्फेट एंजाइम कई जैविक कार्यों के लिए आवश्यक हैं, क्योंकि [[फास्फारिलीकरण]] (जैसे [[प्रोटीन किनेसेस]] द्वारा) और [[dephosphorylation]] (फॉस्फेटेस द्वारा) सेल के विकास और [[सेल सिग्नलिंग]] में विविध भूमिकाएँ निभाते हैं।<ref>{{Cite journal |last1=Liberti |first1=Susanna|last2=Sacco |first2=Francesca|last3=Calderone|first3=Alberto |last4=Perfetto |first4=Livia |last5=Iannuccelli|first5=Marta |last6=Panni |first6=Simona|last7=Santonico |first7=Elena |last8=Palma |first8=Anita |last9=Nardozza |first9=Aurelio P. |date=2013-01-01 |title=HuPho: the human phosphatase portal |journal=FEBS Journal |language=en |volume=280 |issue=2 |pages=379–387 |doi=10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x|pmid=22804825|url=https://art.torvergata.it/bitstream/2108/77075/2/Hupho.pdf |doi-access=free }}</ref> जबकि फॉस्फेटेस अणुओं से फॉस्फेट समूहों को हटाते हैं, किनेज फॉस्फेट समूहों को [[एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट]] से अणुओं में स्थानांतरित करने के लिए उत्प्रेरित करते हैं। साथ में, [[काइनेज]] और फॉस्फेटेस [[अनुवाद के बाद का संशोधन]] का एक रूप निर्देशित करते हैं जो सेल के नियामक नेटवर्क के लिए आवश्यक है।<ref name=":3">{{Cite journal|last1=Sacco |first1=Francesca|last2=Perfetto|first2=Livia |last3=Castagnoli|first3=Luisa |last4=Cesareni |first4=Gianni |date=2012-08-14 |title=The human phosphatase interactome: An intricate family portrait |journal=FEBS Letters |volume=586 |issue=17 |pages=2732–2739 |doi=10.1016/j.febslet.2012.05.008 |pmc=3437441 |pmid=22626554}}</ref> फास्फेटेज एंजाइमों को [[phosphorylase]] एंजाइमों के साथ भ्रमित नहीं होना चाहिए, जो हाइड्रोजन फॉस्फेट से एक स्वीकर्ता को फॉस्फेट समूह के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है। सेलुलर नियमन में उनके प्रसार के कारण, फास्फेटेस फार्मास्युटिकल अनुसंधान के लिए रुचि का क्षेत्र है।<ref name=":1">{{Cite journal |last1=Li |first1=Xun |last2=Wilmanns |first2=Matthias |last3=Thornton|first3=Janet |last4=Köhn |first4=Maja|date=2013-05-14 |title=मानव फॉस्फेटस-सब्सट्रेट नेटवर्क को स्पष्ट करना|journal=Science Signaling|volume=6|issue=275 |pages=rs10 |doi=10.1126/scisignal.2003203|pmid=23674824 |s2cid=19282957 }}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Bodenmiller |first1=Bernd |last2=Wanka |first2=Stefanie |last3=Kraft |first3=Claudine |last4=Urban|first4=Jörg |last5=Campbell|first5=David |last6=Pedrioli |first6=Patrick G. |last7=Gerrits |first7=Bertran |last8=Picotti |first8=Paola|author-link8= Paola Picotti|last9=Lam |first9=Henry |date=2010-12-21 |title=फ़ॉस्फ़ोप्रोटेमिक विश्लेषण से पता चलता है कि खमीर में किनासेस और फॉस्फेटेस के गड़बड़ी के लिए इंटरकनेक्टेड सिस्टम-वाइड रिस्पॉन्स|journal=Science Signaling |volume=3 |issue=153|pages=rs4 |doi=10.1126/scisignal.2001182| pmc=3072779 |pmid=21177495}}</ref>

== जैव रसायन ==
[[File:General phosphatase mechanism.png|thumb|542x542px|फास्फेटेज एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित सामान्य प्रतिक्रिया]]फ़ॉस्फ़ेटेस फ़ॉस्फ़ोमोनोएस्टर के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है, सब्सट्रेट से फ़ॉस्फ़ेट मोएटिटी (रसायन विज्ञान) को हटाता है। प्रतिक्रिया में पानी विभाजित हो जाता है, जिसमें -OH समूह फॉस्फेट आयन से जुड़ा होता है, और H+ अन्य उत्पाद के [[ हाइड्रॉकसिल ]] समूह को प्रोटोनेट करता है। प्रतिक्रिया का शुद्ध परिणाम एक फॉस्फोमोनोएस्टर का विनाश और एक फॉस्फेट आयन और एक मुक्त हाइड्रॉक्सिल समूह के साथ एक अणु का निर्माण होता है।<ref name=":1" />

फॉस्फेटेस बड़ी विशिष्टता के साथ अपने सबस्ट्रेट्स पर प्रतीत होने वाली विभिन्न साइटों को डिफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम हैं। फॉस्फेटेज कोड की पहचान करना, यानी तंत्र और नियम जो फॉस्फेटेस के लिए सब्सट्रेट मान्यता को नियंत्रित करते हैं, अभी भी प्रगति पर है, लेकिन नौ [[यूकेरियोटिक]] 'फॉस्फेटोम' [[जीनोम]] में एन्कोड किए गए सभी प्रोटीन फॉस्फेटेस का पहला तुलनात्मक विश्लेषण अब उपलब्ध है।<ref>{{Cite journal|last1=Chen|first1=Mark J.|last2=Dixon|first2=Jack E.|last3=Manning |first3=Gerard |date=2017-04-11 |title=जीनोमिक्स और प्रोटीन फॉस्फेटेस का विकास|journal=Sci. Signal. |language=en |volume=10 |issue=474 |pages=eaag1796 |doi=10.1126/scisignal.aag1796 |issn=1945-0877 |pmid=28400531|s2cid=41041971}}</ref> अध्ययनों से पता चलता है कि तथाकथित डॉकिंग इंटरैक्शन सब्सट्रेट बाइंडिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name=":3" />एक फॉस्फेट अपने सब्सट्रेट पर विभिन्न [[ संरचनात्मक मूल भाव ]] (द्वितीयक संरचना के तत्व) को पहचानता है और बातचीत करता है; ये रूपांकन फॉस्फेट पर डॉकिंग साइटों के लिए कम आत्मीयता के साथ जुड़ते हैं, जो इसकी [[सक्रिय साइट]] के भीतर समाहित नहीं हैं। हालांकि प्रत्येक व्यक्तिगत डॉकिंग इंटरैक्शन कमजोर है, बाध्यकारी विशिष्टता पर एक संचयी प्रभाव प्रदान करते हुए, कई इंटरैक्शन एक साथ होते हैं।<ref>{{Cite journal|last1=Roy|first1=Jagoree|last2=Cyert|first2=Martha S.|date=2009-12-08 |title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity |journal=Science Signaling |volume=2 |issue=100|pages=re9|doi=10.1126/scisignal.2100re9|pmid=19996458|s2cid=20590354}}</ref> डॉकिंग इंटरैक्शन भी [[एलोस्टेरिक विनियमन]] फॉस्फेटेस को विनियमित कर सकते हैं और इस प्रकार उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित कर सकते हैं।<ref>{{Cite journal|last1=Reményi|first1=Attila|last2=Good|first2=Matthew C|last3=Lim |first3=Wendell A |date=2006-12-01 |title=प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट नेटवर्क में डॉकिंग इंटरैक्शन|journal=Current Opinion in Structural Biology |series=Catalysis and regulation / Proteins |volume=16|issue=6 |pages=676–685 |doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008|pmid=17079133}}</ref>

== कार्य ==
किनेसेस के विपरीत, फॉस्फेट एंजाइम सबस्ट्रेट्स और प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला को पहचानते हैं और उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए, मनुष्यों में, Ser/Thr kinases की संख्या Ser/Thr फॉस्फेटेस से दस गुना अधिक है।<ref name=":1" />कुछ हद तक, यह असमानता मानव [[फॉस्फेटोम]] के अधूरे ज्ञान से उत्पन्न होती है, यानी, कोशिका, ऊतक या जीव में व्यक्त फॉस्फेटेस का पूरा सेट।<ref name=":3" />कई फॉस्फेटेस की खोज अभी बाकी है, और कई ज्ञात फॉस्फेटेस के लिए, एक सब्सट्रेट की पहचान अभी तक नहीं की जा सकी है। हालांकि, अच्छी तरह से अध्ययन किए गए फॉस्फेटेज/काइनेज जोड़े के बीच, फॉस्फेटेस फॉर्म और फ़ंक्शन दोनों में अपने किनेसे समकक्षों की तुलना में अधिक विविधता प्रदर्शित करते हैं; यह फॉस्फेटेस के बीच संरक्षण की कम डिग्री के परिणामस्वरूप हो सकता है।<ref name=":1" />[[File:Calcineurin.png|thumb|Calcineurin (PP2B) एक प्रोटीन फॉस्फेट एंजाइम है जो प्रतिरक्षा प्रणाली के कार्य में शामिल होता है।]]

=== भेद ===
फॉस्फेटेस को [[फास्फोराइलेज]] के साथ भ्रमित नहीं होना चाहिए, जो फॉस्फेट समूह जोड़ते हैं।

{| class=wikitable
!Enzyme name
!Enzymes class
!Reaction
!Notes
|-
|Phosphorylase|| Transferase<br />(EC 2.4 and EC 2.7.7)
||A-B + H-'''OP''' {{eqm}} A-'''OP''' + H-B
|| transfer group = A = [[glycosyl]]- group or<br /> [[nucleotidyl]]- group
|-'
|Phosphatase|| Hydrolase<br />(EC 3)
||'''P'''-B + H-OH {{eqm}} '''P'''-OH + H-B
||
|-
|Kinase|| Transferase<br />(EC 2.7.1-2.7.4)
||'''P'''-B + H-A {{eqm}} '''P'''-A + H-B
|| transfer group = '''P'''
|-
|colspan=4|'''P''' = [[phosphonate]] group, '''OP''' = phosphate group, H-'''OP''' or '''P'''-OH = inorganic phosphate
|}

=== प्रोटीन फॉस्फेटेस ===
{{main|Protein phosphatase}}एक [[प्रोटीन फॉस्फेट]] एक एंजाइम है जो अपने प्रोटीन सब्सट्रेट के एक एमिनो एसिड अवशेष को डिफॉस्फोराइलेट करता है। जबकि प्रोटीन किनेज फॉस्फोराइलेटिंग प्रोटीन द्वारा सिग्नलिंग अणुओं के रूप में कार्य करते हैं, फॉस्फेटेस फॉस्फेट समूह को हटा देते हैं, जो कि आवश्यक है यदि इंट्रासेल्युलर सिग्नलिंग की प्रणाली भविष्य के उपयोग के लिए रीसेट करने में सक्षम हो। किनेसेस और फॉस्फेटेस का अग्रानुक्रम कार्य सेल के नियामक नेटवर्क का एक महत्वपूर्ण तत्व है।<ref name=":2" />फॉस्फोराइलेशन (और डिफॉस्फोराइलेशन) प्रोटीन में [[ अनुवाद के बाद का संशोधन ]] के सबसे सामान्य तरीकों में से एक है, और यह अनुमान लगाया जाता है कि किसी भी समय, सभी प्रोटीनों का 30% तक फॉस्फोराइलेशन होता है।<ref>{{Cite journal|last=Cohen|first=Philip|date=2002-05-01|title=प्रोटीन फास्फारिलीकरण की उत्पत्ति|journal=Nature Cell Biology|volume=4|issue=5|pages=E127–130|doi=10.1038/ncb0502-e127|issn=1465-7392|pmid=11988757|s2cid=29601670}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Tonks|first=Nicholas K.|title=Protein tyrosine phosphatases: from genes, to function, to disease|journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology|volume=7|issue=11|pages=833–846|doi=10.1038/nrm2039|pmid=17057753|year=2006|s2cid=1302726}}</ref>
दो उल्लेखनीय प्रोटीन फॉस्फेटेस PP2A और PP2B हैं। PP2A डीएनए प्रतिकृति, चयापचय, प्रतिलेखन और विकास जैसी कई नियामक प्रक्रियाओं में शामिल है। PP2B, जिसे [[कैल्सीनुरिन]] भी कहा जाता है, टी कोशिकाओं के प्रसार में शामिल है; इस वजह से, यह कुछ दवाओं का लक्ष्य है जो प्रतिरक्षा प्रणाली को दबाने की कोशिश करती हैं।<ref name=":2" />[[File:Nucleoside nucleotide general format.png|thumb|358x358px | न्यूक्लियोसाइड्स और न्यूक्लियोटाइड्स एक फॉस्फेट से भिन्न होते हैं, जो न्यूक्लियोटिडेस द्वारा न्यूक्लियोटाइड्स से अलग होता है।]]

=== न्यूक्लियोटिडेस ===
{{Main|Nucleotidase}}
[[ [[न्यूक्लियोटाइड]]ेस ]]़ एक एंजाइम है जो न्यूक्लियोटाइड के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है, जिससे [[ न्यूक्लीओसाइड ]] और फॉस्फेट आयन बनता है।<ref>{{Cite web|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.31|title=ENZYME entry 3.1.3.31|website=enzyme.expasy.org|language=en-US|access-date=2017-03-21}}</ref> न्यूक्लियोटिडेस सेलुलर [[समस्थिति]] के लिए आवश्यक हैं, क्योंकि वे न्यूक्लियोटाइड्स के न्यूक्लियोटाइड्स के संतुलित अनुपात को बनाए रखने के लिए आंशिक रूप से जिम्मेदार हैं।<ref>{{Cite journal |last1=Bianchi |first1=V |last2=Pontis |first2=E |last3=Reichard |first3=P |year=1986 |title=Interrelations between substrate cycles and de novo synthesis of pyrimidine deoxyribonucleoside triphosphates in 3T6 cells |pmc=322995|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=83|issue=4 |pages=986–990 |doi=10.1073/pnas.83.4.986 |pmid=3456577|bibcode=1986PNAS...83..986B |doi-access=free }}</ref> कुछ न्यूक्लियोटिडेस सेल के बाहर कार्य करते हैं, न्यूक्लियोसाइड बनाते हैं जिन्हें सेल में ले जाया जा सकता है और [[न्यूक्लियोटाइड निस्तारण]] के माध्यम से न्यूक्लियोटाइड को पुन: उत्पन्न करने के लिए उपयोग किया जाता है।<ref>{{Cite journal|last1=Zimmermann|first1=Herbert |last2=Zebisch|first2=Matthias |last3=Sträter|first3=Norbert |date=2012-09-01|title=एक्टो-न्यूक्लियोटिडेस की सेलुलर फ़ंक्शन और आणविक संरचना|journal=Purinergic Signalling|language=en|volume=8|issue=3 |pages=437–502 |doi=10.1007/s11302-012-9309-4 |issn=1573-9538|pmc=3360096|pmid=22555564}}</ref> सेल के अंदर, न्यूक्लियोटिडेस तनाव की स्थिति में ऊर्जा के स्तर को बनाए रखने में मदद कर सकता है। ऑक्सीजन और पोषक तत्वों से वंचित एक कोशिका न्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट के स्तर को बढ़ावा देने के लिए अधिक न्यूक्लियोटाइड को [[अपचय]]ित कर सकती है, जैसे एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट, सेल की प्राथमिक ऊर्जा मुद्रा।<ref>{{Cite journal|last1=Hunsucker|first1=Sally Anne|last2=Mitchell|first2=Beverly S.|last3=Spychala|first3=Jozef|date=2005-07-01|title=The 5'-nucleotidases as regulators of nucleotide and drug metabolism|journal=Pharmacology & Therapeutics|volume=107|issue=1 |pages=1–30|doi=10.1016/j.pharmthera.2005.01.003|issn=0163-7258|pmid=15963349}}</ref>

=== [[ग्लुकोनियोजेनेसिस]] === में
फॉस्फेटेस [[कार्बोहाइड्रेट]] पर भी कार्य कर सकते हैं, जैसे ग्लूकोनेोजेनेसिस में मध्यवर्ती। ग्लूकोनोजेनेसिस एक [[जैवसंश्लेषण]] मार्ग है जिसमें गैर-कार्बोहाइड्रेट अग्रदूतों से [[ग्लूकोज]] बनाया जाता है; मार्ग आवश्यक है क्योंकि कई ऊतक केवल ग्लूकोज से ऊर्जा प्राप्त कर सकते हैं।<ref name=":2" />दो फॉस्फेटेस, ग्लूकोज-6-फॉस्फेटेज और फ्रुक्टोज-1,6-बिस्फोस्फेटेज, ग्लूकोनियोजेनेसिस में अपरिवर्तनीय चरणों को उत्प्रेरित करते हैं।<ref>{{Cite web|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.9|title=ENZYME entry 3.1.3.9|website=enzyme.expasy.org|language=en-US|access-date=2017-03-21}}</ref><ref>{{Cite web |url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.11|title=ENZYME entry 3.1.3.11 |website=enzyme.expasy.org |language=en-US |access-date=2017-03-21}}</ref> प्रत्येक छह कार्बन [[चीनी फॉस्फेट]] मध्यवर्ती से एक फॉस्फेट समूह को साफ करता है।

== वर्गीकरण ==
फॉस्फेट के बड़े वर्ग के भीतर, [[एंजाइम कमीशन]] 104 विशिष्ट एंजाइम परिवारों को पहचानता है। फॉस्फेटेस को उत्प्रेरक डोमेन में सब्सट्रेट विशिष्टता और अनुक्रम समरूपता द्वारा वर्गीकृत किया जाता है।<ref name=":3" />एक सौ से अधिक परिवारों में उनके वर्गीकरण के बावजूद, सभी फॉस्फेट अभी भी एक ही सामान्य हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।<ref name=":0" />

इन-विट्रो प्रयोगों में, फॉस्फेट एंजाइम कई अलग-अलग सब्सट्रेट्स को पहचानते हैं, और एक सब्सट्रेट को कई अलग-अलग फॉस्फेटेस द्वारा पहचाना जा सकता है। हालांकि, जब इन-विवो में प्रयोग किए गए हैं, तो फॉस्फेटेज एंजाइमों को अविश्वसनीय रूप से विशिष्ट दिखाया गया है।<ref name=":3" />कुछ मामलों में, एक प्रोटीन फॉस्फेटस (अर्थात् प्रोटीन सबस्ट्रेट्स की मान्यता द्वारा परिभाषित एक) गैर-प्रोटीन सबस्ट्रेट्स के डिफोस्फोराइलेशन को उत्प्रेरित कर सकता है।<ref name=":1" />इसी तरह, दोहरी विशिष्टता वाले [[प्रोटीन [[टायरोसिन]] फॉस्फेट]] न केवल टाइरोसिन अवशेषों को, बल्कि [[सेरीन]] अवशेषों को भी डीफॉस्फोराइलेट कर सकते हैं। इस प्रकार, एक फॉस्फेट कई फॉस्फेट परिवारों के गुणों को प्रदर्शित कर सकता है।<ref name=":2">{{Cite book|title=Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level|last1=G.|first1=Voet, Judith|last2=W.|first2=Pratt, Charlotte|date=2013-01-01|publisher=Wiley|isbn=9781118129180|oclc=892195795}}</ref>

== यह भी देखें ==
* [[एसिड फॉस्फेट]]
*[[क्षारविशिष्ट फ़ॉस्फ़टेज़]]
*एंडोन्यूक्लिएज/एक्सोन्यूक्लिएज/फॉस्फेटेज परिवार
*किनासे
* फास्फेटोम
*[[फॉस्फोट्रांसफेरेज]]
* प्रोटीन फॉस्फेट
*[[प्रोटीन फॉस्फेट 2]] (PP2A)

== संदर्भ ==
{{reflist}}

== बाहरी संबंध ==
* {{MeshName|Phosphatases}}
{{Esterases}}
{{Enzymes}}
{{Portal bar|Biology|border=no}}
[[Category: ईसी 3.1.3]]

[[Category: Machine Translated Page]]
[[Category:Created On 19/05/2023]]