लैमिनिन

लैमिनिन्स एक प्रकार के ग्लाइकोप्रोटीन का एकसमूह हैं जो सभी प्राणियों के बाह्यकोशिकीय आव्यूह  के हिस्से होते हैं। ये बेसल पटल की एक परत (बेसल लैमिना) के मुख्य घटक होते हैं, जो अधिकांश कोशिकाओं और अंगों के लिए प्रोटीन नेटवर्क का आधार होता है। लैमिनिन्स बेसल लैमिना का एक महत्वपूर्ण और जीव-रसायनिक भाग होते हैं, जो कोशिका विभाजन, चलन और अधिरण को प्रभावित करते हैं। लैमिनिन उच्च आणविक द्रव्यमान ~400 से ~900 केडीए वाले हेटरोट्रिमेरिक प्रोटीन हैं। उनमें तीन अलग-अलग श्रृंखलाएं α, β और γ होती हैं जो मनुष्यों में क्रमशः पांच, चार और तीन निरर्थक जीन द्वारा एन्कोड की जाती हैं। लैमिनिन अणुओं का नाम उनकी श्रृंखला संरचना के अनुसार रखा गया है। इस प्रकार, लैमिनिन-511 में α5, β1, और γ1 श्रृंखलाएं होती हैं। विवो में चौदह अन्य श्रृंखला संयोजनों की पहचान की गई है। ट्रिमेरिक प्रोटीन एक क्रॉस जैसी संरचना बनाने के लिए प्रतिच्छेद करते हैं जो अन्य झिल्ली प्रोटीन और बाह्य आव्यूह अणु से बंध सकते हैं। तीन छोटी भुजाओ को खासकर दूसरे लैमिनिन मोलेक्यूलों से बांधने की योग्यता होती है, जिससे वे शीट बनाने में सक्षम होते हैं। लंबे हाथ का उपयोग कोशिकाओं से जुड़ने में किया जा सकता है, जिससे संरचित ऊतक कोशिकाएं बेसमेंट मेम्ब्रेन से जुड़ी रहती हैं।

ग्लाइकोप्रोटीन का लैमिनिन समूह किसी जीव के लगभग प्रत्येक ऊतक में संरचनात्मक ढांचे का एक अभिन्न अंग है। लैमिनिन ग्लाइकोप्रोटीनों को बाह्यकोशिकीय आव्यूह में सम्मिलित होते हैं। लैमिनिन ऊतकों के रखरखाव और अस्तित्व के लिए महत्वपूर्ण है। दोषपूर्ण लैमिनिन्स मांसपेशियों को गलत ढंग से बनने के कारण मांसपेशी दुर्बलता के रूप में, जंक्शनल एपिडर्मोलिसिस बुलोसा नामक एक घातक त्वचा बुलोसा रोग और गुर्दे के फिल्टर में दोष के रूप में परिणामस्वरूप विकार पैदा कर सकते हैं।

प्रकार
मनुष्यों में, पंद्रह लैमिनिन ट्रायमर्स की पहचान की गई है। ये लैमिनिन्स विभिन्न अल्फा, बीटा और गामा श्रृंखलाओं के संयोजन से बने होते हैं।
 * पांच अल्फा- श्रृंखला आइसोफोर्म: LAMA1, LAMA2, LAMA3 जिसमें तीन ब्याह रूप हैं, LAMA4, LAMA5
 * चार बीटा-श्रृंखला आइसोफॉर्म: LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4 ध्यान दें कि किसी भी ज्ञात लेमिनिन ट्रिमर में LAMB4 सम्मिलित नहीं है और इसके कार्य को कम समझा जाता है
 * तीन गामा-श्रृंखला आइसोफॉर्म: LAMC1, LAMC2, LAMC3

लैमिनिन को पहले उनकी खोज के अनुसार क्रमांकित किया गया था, अर्थात लैमिनिन-1, लैमिनिन-2, लैमिनिन-3, आदि,परंतु नामकरण को यह बताने के लिए बदल दिया गया था कि प्रत्येक आइसोफॉर्म में कौन सी श्रृंखलाएं उपस्थित हैं। इसके अतिरिक्त, लैमिनिन नामकरण से पहले कई लेमिनिन और सामान्य नाम उपस्थित थे।

कार्य
लैमिनिन्स स्वतंत्र नेटवर्क बनाते हैं और ये एंटैक्टिन के माध्यम से टाइप IV कॉलेजन नेटवर्क के साथ जुड़े होते हैं, फाइब्रोनेक्टिन, और परलेकन से जुड़े होते हैं। वे इंटीग्रिन्स और अन्य प्लाज्मा मेम्ब्रेन मोलेक्यूलों, जैसे डिस्ट्रोग्लाइकन ग्लायकोप्रोटीन समूह और लूथेरन रक्त समूह ग्लायकोप्रोटीन के माध्यम से कोशिका, मेम्ब्रेन से बंधते हैं। इन संवेगों के माध्यम से, लैमिनिन्स कोशिका, संलग्न और विभाजन, कोशिका, की आकृति और गति, ऊतक फेनोटाइप की रक्षा और ऊतक के सर्विवल में महत्वपूर्ण योगदान देते हैं। लैमिनिन के कुछ बायोलॉजिकल कार्य विशेष अमिनो-एसिड अनुक्रम या फ्रैगमेंट से जुड़े होते हैं। उदाहरणार्थ, लैमिनिन के एल्फा-चेन पर स्थित पेप्टाइड अनुक्रम ने एंडोथीलियल कोशिका, के संलग्नता को बढ़ाया है।

लैमिनिन एल्फा4 विभिन्न ऊतकों में वितरित होता है, जिसमें पेरिफेरल नसें, डॉर्सल रूट गैंगलियन, स्कीलीटल मसल्स, और कैपिलरी सम्मिलित, हैं। न्यूरोमस्कुलर संयोजन में, यह सिनैप्टिक विशेषीकरण के लिए आवश्यक होता है। लैमिनिन-जी क्षेत्र की संरचना का प्रक्षेपण किया गया है कि वह पेंट्रैक्सिन की समान होती है।

तंत्रिका विकास में भूमिका
लैमिनिन-111 एक प्रमुख सब्सट्रेट है जिसके साथ तंत्रिका अक्षतंतु विवो और इन विट्रो दोनों में विकसित होंगे,। उदाहरण के लिए,यह रेटिना से टेक्टम की ओर जा रहे विकसित रेटिनल गैंगलियन कोशिकाओ को राह बनाता है। इसे प्रायः कोशिका संवर्धन प्रयोगों में एक सब्सट्रेट के रूप में भी उपयोग किया जाता है। लैमिनिन-1 की उपस्थिति इस बात को प्रभावित कर सकती है कि विकास शंकु अन्य संकेतों पर कैसे प्रतिक्रिया करता है। उदाहरण के लिए, लैमिनिन-111 पर उगाए जाने पर विकास शंकु नेट्रिन द्वारा विकर्षित होते हैं, परंतु  फ़ाइब्रोनेक्टिन पर उगाए जाने पर नेट्रिन की ओर आकर्षित होते हैं। लेमिनिन-111 का यह प्रभाव संभवतः इंट्राकोशिका यूलर चक्रीय एएमपी के कम होने से होता है।

परिधीय तंत्रिका के पुनर्निर्माण में भूमिका
पिछले पेरिफरल नस चोट के बाद लैमिनिन विकिरण स्थान पर आकर्षित होते हैं और ये श्वान कोशिकाएं इसे छिपाती हैं। पेरिफरल तंत्रिका तंत्र के न्यूरोन इंटीग्रिन रिसेप्टर्स का अभिव्यक्ति करते हैं जो लैमिनिन्स से जुड़ते हैं और चोट के बाद न्यूरोरीजनरेशन को प्रोत्साहित करते हैं।

पैथोलॉजी
एक विशेष लैमिनिन, लैमिनिन-211 की नकारात्मक संरचना, जन्मजात मांसपेशीय डिस्ट्रोफी के एक रूप का कारण है। लैमिनिन-211 एक लैमिनिन, अल्फा 2|α2, लैमिनिन, बीटा 1|β1 और लैमिनिन, गामा 1|γ1 श्रृंखलाओं से बना है। इस लेमिनिन के वितरण में मस्तिष्क और मांसपेशी फाइबर सम्मिलित, हैं। मांसपेशियों में, यह जी क्षेत्र के माध्यम से डिस्ट्रोग्लाइकेन अल्फा-डिस्ट्रोग्लाइकन और आईटीजीए7-सीडी29 से जुड़ता है, और दूसरे छोर से, यह बाह्यकोशिकीय आव्यूह से जुड़ता है।

असामान्य लैमिनिन-332, जो बेसमेंट झिल्ली के लिए उपकला कोशिका आसंजन के लिए आवश्यक है, जंक्शनल एपिडर्मोलिसिस बुलोसा नामक स्थिति की ओर ले जाता है, जिसमें सामान्यीकृत फफोले, त्वचा और म्यूकोसा के विपुल दानेदार ऊतक और दांतों में गड्ढे होते हैं।

किडनी फिल्टर में खराबी लैमिनिन-521 मूत्र में प्रोटीन के रिसाव और नेफ्रोटिक सिंड्रोम का कारण बनता है।

कैंसर में भूमिका
लैमिनिन के कुछ आइसोफॉर्म को कैंसर पैथोफिज़ियोलॉजी में सम्मिलित, किया गया है। आंतरिक राइबोसोम प्रवेश स्थल (आईआरईएस) को धारण करने वाले अधिकांश प्रतिलेख संबंधित प्रोटीन के माध्यम से कैंसर के विकास में सम्मिलित, होते हैं। ट्यूमर की प्रगति में एक महत्वपूर्ण घटना जिसे उपकला से मेसेनकाइमल संक्रमण (ईएमटी) कहा जाता है, कार्सिनोमा कोशिकाओं को आक्रामक गुण प्राप्त करने की अनुमति देती है। ईएमटी के समय बाह्य आव्यूह घटक लैमिनिन बी1 का ट्रांसलेशनल सक्रियण हाल ही में आईआरईएस-मध्यस्थ तंत्र का सुझाव देते हुए रिपोर्ट किया गया है। इस अध्ययन में, लैमिनिन बी1 की आईआरईएस गतिविधि स्वतंत्र बाइसिस्ट्रोनिक रिपोर्टर के जांच द्वारा निर्धारित की गई थी।

मजबूत प्रमाण LamB1 के आईआरईएस-संचालित अनुवाद पर गुप्त प्रमोटर या स्प्लिस साइटों के प्रभाव को बाहर करते हैं। इसके अतिरिक्त, वैकल्पिक प्रतिलेखन प्रारंभ साइटों या पॉलीएडेनाइलेशन संकेतों से उत्पन्न होने वाली कोई अन्य LamB1 एमआरएनए  प्रजाति का पता नहीं लगाया गया जो इसके अनुवाद संबंधी नियंत्रण के लिए जिम्मेदार हो। LamB1 5'-अनट्रांसलेटेड क्षेत्र की मैपिंग से स्टार्ट कोडन के -293 और -1 अपस्ट्रीम के बीच न्यूनतम LamB1 आईआरईएस मोटिफ का पता चला। विशेष रूप से, आरएनए आत्मीयता शुद्धि से पता चला कि ला प्रोटीन लैमबी1 आईआरईएस के साथ परस्पर क्रिया करता है। ईएमटी के दौरान इस अंतःक्रिया और इसके नियमन की पुष्टि राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन इम्युनोप्रेसेपिटेशन द्वारा की गई थी। इसके अतिरिक्त , LamB1आईआरईएस अनुवाद को सकारात्मक रूप से संशोधित करने में सक्षम था। संक्षेप में, इन आंकड़ों से संकेत मिलता है कि LamB1 आईआरईएस, La से जुड़कर सक्रिय होता है जिससे हेपेटोकोशिका यूलर ईएमटी के समय अनुवादकीय उत्तेजना होती है।

कोशिका, कल्चर में उपयोग
एसीएम के अन्य प्रमुख घटकों, जैसे कॉलाजन और फाइब्रोनेक्टिन के साथ मिलकर, लैमिनिन्स का उपयोग मैमलियन कोशिका कल्चर को बढ़ाने के लिए किया गया है, विशेष रूप से जनसंख्या-बहुपोषीत स्टेम कोशिका  के विषय में, साथ ही कुछ प्राथमिक कोशिका  कल्चरों के विषय में, जो अन्य उपस्तरों पर प्रसारित करना कठिन हो सकता है। प्राकृतिक स्रोत से दो प्रकार के लैमिनिन व्यापारिक रूप से उपलब्ध हैं। माउस सार्कोमास से निकाले गए लैमिनिन-111 एक प्रसिद्ध लैमिनिन प्रकार है, साथ ही मानव प्लेसेंटा से लैमिनिन मिश्रण भी व्यापारिक रूप से उपलब्ध हैं, जो प्राथमिक रूप से लैमिनिन-211, 411 या 511 से मेल खाते हैं, यह आपके आपूर्तक पर निर्भर करता है। विभिन्न लैमिनिन आइसोफॉर्म को प्राकृतिक रूप से शुद्ध रूप में ऊतकों से अलग करना अत्यंत कठिन होता है क्योंकि इसमें विस्तारित क्रॉस-लिंकिंग और प्रोटेलोलिटिक एंजाइम्स या कम पीएच जैसे कठोर निकालने की आवश्यकता होती है, जो कीटाणु-विघटन का कारण बनती है। इसलिए, 2000 ईसवी से पहले ही रिकॉम्बिनेंट लैमिनिन उत्पन्न किया जा रहा है। इससे यह संभव हुआ कि लैमिनिन्स जो मानव शरीर में हैं, उनका इन विट्रो में महत्वपूर्ण भूमिका हो सकता है। 2008 में, दो समूहों ने स्वतंत्र रूप से प्राकृतिक लैमिनिन-511 के ऊपर चूहे के भ्रूणीय स्टेम कोशिका को महीनों तक उगाया जा सकता है,  बाद में, रोडिन और उनके सहकर्मी ने दिखाया कि रिकॉम्बिनेंट लैमिनिन-511 का उपयोग करके पूरी तरह से जेनो-फ्री और परिभाषित कोशिका  कल्चर वातावरण बनाया जा सकता है जिसमें मानव बहुपोषी स्टेम कोशिका और मानव इंडुस्ट्रियल औद्योगिक कोशिका को पालने के लिए उपयोग किया जा सकता है।

लैमिनिन क्षेत्र
लैमिनिन में कई संरक्षित अनुक्रम प्रोटीन क्षेत्र होते हैं।

लैमिनिन I और लैमिनिन II
लैमिनिन ट्राइमेरिक अणु हैं; लैमिनिन-1 एक अल्फा1 बीटा1 गामा1 ट्रिमर है। यह सुझाव दिया गया है कि लैमिनिन ए, बी1 और बी2 से प्रोटीन क्षेत्र I और II एक साथ आकर एक ट्रिपल हेलिकल |कुंडलित-कुंडल माध्यमिक संरचना बना सकते हैं।

लेमिनिन बी
अनुक्रम IV के रूप में भी ज्ञात लैमिनिन बी क्षेत्र एक बाह्यकक्ष है जिसका कार्य अज्ञात है। यह अनुक्रम IV कई विभिन्न प्रोटीन में पाया जाता है, जिसमें निम्नलिखित सम्मिलित हैं: बेसमेंट मेम्ब्रेन से हेपरान सल्फेट प्रोटेग्लाइकन, काईऩोर्हेब्डीटीज एलिगेंस से लेमिनिन जैसा प्रोटीन और लेमिनिन सम्मिलित, हैं। लैमिनिन IV क्षेत्र छोटी लैमिनिन श्रृंखलाओं में नहीं पाया जाता है।

लैमिनिन ईजीएफ-लाइक
प्रत्येक लैमिनिन उपयोगी मेज के विभिन्न प्रकार के ग्लोब्यूलर डोमेन के अलावा, इसके पहले अर्ध में लगभग 60 एमिनो एसिड के लंबाई के संचार को शामिल किया गया है जो आठ संरक्षित सिस्टीन को सम्मिलित करते हैं। इस डोमेन की तृतीयक संरचना इसके N-टर्मिनस में ईजीएफ-जैसे मॉड्यूल के समान है। इसे 'एलई' या 'लैमिनिन-टाइप ईजीएफ-लाइक' क्षेत्र के रूप में भी जाना जाता है। लैमिनिन के विभिन्न रूपों में लैमिनिन ईजीएफ-जैसे क्षेत्र की प्रतियों की संख्या अत्यधिक परिवर्तनशील है; 3 से लेकर 22 तक प्रतियाँ मिली हैं। चूहे की मांसपेशी लैमिनिन गामा-1 श्रृंखला में, सातवें एलई क्षेत्र को एकमात्र ऐसा दिखाया गया है जो निडोजेन के लिए उच्च आत्मीयता के साथ आणविक बाइंडिंग करता है। बाइंडिंग-साइट लूप  C1-C3 और C5-C6 के भीतर सतह पर स्थित हैं।  लैमिनिन में लैमिनिन ईजीएफ-जैसे क्षेत्र की लंबी लगातार श्रृंखलाएं सीमित रॉड-जैसे तत्व बनाती हैं, जो बेसमेंट झिल्ली के लैमिनिन नेटवर्क के निर्माण में अंतर निर्धारित करती हैं।

लेमिनिन जी
लैमिनिन गोलाकार (जी) क्षेत्र, जिसे एलएनएस (लैमिनिन-अल्फा, न्यूरेक्सिन और सेक्स हार्मोन-बाइंडिंग ग्लोब्युलिन) क्षेत्र के रूप में भी जाना जाता है, औसतन लंबाई में 177 अमीनो अम्ल होता है और विभिन्न लैमिनिनसमूह के सदस्यों में एक से छह प्रतियों में पाया जा सकता है। साथ ही बड़ी संख्या में अन्य बाह्य कोशिकीय प्रोटीन भी। उदाहरण के लिए, सभी लैमिनिन अल्फा-चेन में पांच लैमिनिन जी क्षेत्र होते हैं, सभी कोलेजनसमूह  प्रोटीन में एक लैमिनिन जी क्षेत्र होता है, सीएनटीएनएपी प्रोटीन में चार लैमिनिन जी क्षेत्र होते हैं, जबकि न्यूरेक्सिन 1 और 2 प्रत्येक में छह लैमिनिन जी क्षेत्र होते हैं। औसतन, लैमिनिन जी क्षेत्र रखने वाले प्रोटीन का लगभग एक चौथाई हिस्सा इन लैमिनिन जी क्षेत्र द्वारा स्वयं लिया जाता है। सबसे छोटा लैमिनिन जी क्षेत्र कोलेजन प्रोटीन (COL24A1; 77 AA) में से एक में पाया जा सकता है और सबसे बड़ा क्षेत्र TSPEAR (219 AA) में पाया जा सकता है।

लैमिनिन जी प्रोटीन क्षेत्र का सटीक कार्य मायावी बना हुआ है, और अलग-अलग लैमिनिन जी मॉड्यूल के लिए कई प्रकार के बाइंडिंग फ़ंक्शन बताए गए हैं। उदाहरण के लिए, लैमिनिन अल्फा 1 और अल्फा 2 चेन में प्रत्येक में पांच सी टर्मिनल  लैमिनिन जी क्षेत्र होते हैं, जहां केवल एलजी 4 और एलजी 5 क्षेत्र में हेपरिन, सल्फेटाइड्स और कोशिका सतह रिसेप्टर डिस्ट्रोग्लाइकन के लिए  बाध्यकारी साइट  होती हैं। ऐसा प्रतीत होता है कि लैमिनिन जी-युक्त प्रोटीन की कोशिका आसंजन, कोशिका, सिग्नलिंग, कोशिका, माइग्रेशन, संयोजन और विभेदन (कोशिका,ुलर) में विभिन्न प्रकार की भूमिकाएँ होती हैं।

लैमिनिन एन-टर्मिनल
बेसमेंट मेम्ब्रेन असेंबली एक सहकारी प्रक्रिया है जिसमें लेमिनिन अपने एन-टर्मिनल क्षेत्र (एलएन या क्षेत्र VI) के माध्यम से पोलीमराइज़ होते हैं और अपने जी क्षेत्र के माध्यम से कोशिका, (जीव विज्ञान) सतह पर लंगर डालते हैं। नेट्रिंस हेटरोटाइपिक एलएन क्षेत्र इंटरैक्शन के माध्यम से भी इस नेटवर्क से जुड़ सकते हैं। इससे इंटेग्रिन और डिस्ट्रोग्लाइकेन (और संभवतः अन्य रिसेप्टर्स) के माध्यम से कोशिका, सिग्नलिंग को अनुयाई लैमिनिन में भर्ती किया जाता है। इस एलएन क्षेत्र-निर्भर स्व-असेंबली को बेसमेंट झिल्ली की अखंडता के लिए महत्वपूर्ण माना जाता है, जैसा कि अल्फा 2 लैमिनिन श्रृंखला से एलएन मॉड्यूल के विलोपन वाले मांसपेशीय दुर्विकास  के आनुवंशिक रूपों द्वारा उजागर किया गया है। लैमिनिन एन-टर्मिनल क्षेत्र लैमिनिन अल्फा 3ए, अल्फा 4 और गामा 2 को छोड़कर सभी लैमिनिन और नेट्रिन प्रोटीन सबयूनिट में पाया जाता है।

लैमिनिन क्षेत्र युक्त मानव प्रोटीन

 * लैमिनिन क्षेत्र I: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5)
 * लैमिनिन क्षेत्र II: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5)
 * लैमिनिन बी (क्षेत्र IV): सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5), गामा चेन (LAMC1, LAMC2, LAMC3), और पेरलेकन (HSPG2)
 * लैमिनिन आँखें ीएफ-जैसे (क्षेत्र III और V): सभी लैमिनिन चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5, LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4, LAMC1, LAMC2, LAMC3), अट्रैक्टिंस (ATRN, ATRNL1), कैडेरिन EGF एलएजी सात-पास जी-प्रकार रिसेप्टर्स (सीईएलएसआर1, सीईएलएसआर2, सीईएलएसआर3), ईजीएफ-जैसे क्षेत्र प्रोटीन (सीआरईएलडी1, सीआरईएलडी2) के साथ सिस्टीन-समृद्ध, एकाधिक ईजीएफ-जैसे क्षेत्र प्रोटीन (जिप्सम, एमईजीएफ8, एमईजीएफ9, एमईजीएफ10, पीईएआर1), अधिकांश नेट्रिंस (एनटीएन1, एनटीएन3, एनटीएन4, एनटीएनजी1, एनटीएनजी2), म्यूसिन्स 3ए और 3बी (एमयूसी3ए, एमयूसी3बी), क्लास एफ स्केवेंजर रिसेप्टर्स (एससीएआरएफ1, एससीएआरएफ2), स्टेबिलिन्स (एसटीएबी1, एसटीएबी2), एग्रीन (एजीआरआईएन), एंजियोपोइटिन-1 रिसेप्टर ( टीईके टायरोसिन किनसे), पेर्लेकैन (एचएसपीजी2), टेनस्किन एन (टीएनएन (जीन)), और अशेरिन (यूएसएच2ए)।
 * लैमिनिन जी क्षेत्र: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5), कैडेरिन EGF LAG सात-पास जी-टाइप रिसेप्टर्स (CELSR1, CELSR2, CELSR3), कॉन्टैक्टिन-जुड़े प्रोटीन (CNTNAP1, CNTNAP2, CNTNAP3, CNTNAP3B, CNTNAP4, CNTNAP5), कुछ कोलेजन (COL5A1, COL5A3, COL9A1, COL11A1, COL11A2, COL12A1, COL14A1, COL15A1, COL16A1, COL18A1, COL19A1, COL20A1, COL21A1, COL22A1, COL2 4ए1, सीओएल27ए1), क्रम्ब्स होमोलोग्स 1 और 2 (सीआरबी1, CRB2), वसा होमोलोग्स (FAT1, FAT2, FAT3, FAT4), NEL-जैसे प्रोटीन (NELL1, NELL2), न्यूरेक्सिन (NRXN1, NRXN2, NRXN3), स्लिट होमोलोग्स (SLIT1, SLIT2, SLIT3), थ्रोम्बोस्पोंडिन्स (THBS1, THBS2) , THBS3, THBS4, TSPEAR), एग्रीन (AGRIN), चोंड्रोइटिन सल्फेट प्रोटीयोग्लाइकेन 4 (CSPG4), आईज़ शट होमोलोग (EYS), ग्रोथ अरेस्ट-स्पेसिफिक प्रोटीन 6 (GAS6), पेरलेकन (HSPG2), पिकाचुरिन (EGFLAM), प्रोटीन S (PROS1), सेक्स हार्मोन-बाइंडिंग ग्लोब्युलिन (SHBG) और अशेरिन (USH2A)
 * लैमिनिन एन-टर्मिनल (क्षेत्र VI): अधिकांश लैमिनिन चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA5, LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4, LAMC1, LAMC3), अधिकांश नेट्रिन (NTN1, NTN3, NTN4, NTNG1, NTNG2), और अशेरिन (USH2A)

यह भी देखें

 * सब्सट्रेट आसंजन अणु
 * लैमिनिन डेटाबेस
 * पेम्फिगॉइड में लक्ष्य प्रतिजनों की सूची

बाहरी संबंध

 * The Laminin Protein
 * (lecture by Professor Erhard Hoheneseter)
 * (lecture by Professor Erhard Hoheneseter)
 * (lecture by Professor Erhard Hoheneseter)
 * (lecture by Professor Erhard Hoheneseter)
 * (lecture by Professor Erhard Hoheneseter)