एटीपी सिंथेज़

एटीपी सिंथेज़ ऐसा प्रोटीन है, जो एडेनोसिन डिपोस्फेट (ADP) और अकार्बनिक फास्फेट (Pi) का उपयोग करके ऊर्जा भंडारण अणु एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट (एटीपी) के गठन को उत्प्रेरित करता है।) एटीपी सिंथेज़ आणविक मशीन है। एटीपी सिंथेज़ द्वारा उत्प्रेरित होने वाली समग्र प्रतिक्रिया है:


 * ADP + Pi + 2H+out ⇌ ATP + H2O + 2H+in

एटीपी सिंथेज़ सेलुलर झिल्ली में स्थित होता है और छिद्र बनाता है, जिसे हाइड्रोन (रसायन विज्ञान) उच्च सांद्रता वाले क्षेत्रों से कम सांद्रता वाले क्षेत्रों में पार कर सकता है, यह एटीपी के संश्लेषण के लिए ऊर्जा प्रदान करता है। इस प्रकार के विद्युत रसायनिक अभिकर्मक इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला द्वारा उत्पन्न होता है और कोशिकाओं को बाद में उपयोग के लिए एटीपी में ऊर्जा संग्रहीत करने की अनुमति देता है। इस प्रकार प्रोकैरियोट में एटीपी सिंथेज़ प्लाज्मा झिल्ली के पार स्थित होता है, जबकि यूकेरियोट में यह आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के पार होता है। इस प्रकार प्रकाश संश्लेषण में सक्षम जीवों में थायलाकोइड झिल्ली के पार एटीपी सिंथेज़ भी होता है, जो पौधों में क्लोरोप्लास्ट में और साइनोबैक्टीरीया में कोशिका द्रव्य में स्थित होता है।

यूकेरियोटिक एटीपी सिंथेस F-एटीपीसेस हैं, जो एटीपीस के लिए विपरीत दिशा में चलते हैं। यह आलेख मुख्य रूप से इसी प्रकार से संबंधित है। F-[[ATPase]] में दो मुख्य उपइकाइयाँ FO और F1 होती हैं, जिसमें घूर्णी मोटर तंत्र कार्य करता है, जो एटीपी उत्पादन की अनुमति देता है।

नामकरण
F1 भिन्न का नाम भिन्न 1 और FO से लिया गया है (सबस्क्रिप्ट अक्षर O के रूप में लिखा गया है, शून्य नहीं) इसका नाम ओलिगोमाइसिन के लिए बाध्यकारी अंश होने से लिया गया है, जो प्राकृतिक रूप से प्राप्त एंटीबायोटिक का प्रकार है जो FO को बाधित करने में सक्षम है। यह एटीपी सिंथेज़ की इकाई हैं। इन कार्यात्मक क्षेत्रों में विभिन्न प्रोटीन उपइकाइयाँ सम्मिलित हैं - इसके लिए उपयुक्त तालिकाएँ देखें। इस एंजाइम का उपयोग एरोबिक श्वसन के माध्यम से एटीपी के संश्लेषण में किया जाता है।

संरचना और कार्य
थायलाकोइड झिल्ली और आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के भीतर स्थित, एटीपी सिंथेज़ में दो क्षेत्र FO और F1 होते हैं, जिसमें FO F1 के घूर्णन का कारण बनता है और सी-रिंग और उपइकाई A, 2 B, F6 से बना है। F1 α, β, γ, और δ उपइकाई से बना है। इस प्रकार F1 इसमें पानी में घुलनशील भाग होता है जो एटीपी को हाइड्रोलाइज कर सकता है। FO दूसरी ओर मुख्य रूप से हाइड्रोफोबिक क्षेत्र हैं। जहाँ पर FO F1 झिल्ली के पार प्रोटॉन के आवागमन के लिए मार्ग बनाता है।

F1 क्षेत्र
F1 एटीपी सिंथेज़ का हिस्सा हाइड्रोफिलिक है और एटीपी को हाइड्रोलाइज करने के लिए उत्तरदायी है। F1 इकाई माइटोकॉन्ड्रियल आव्यूह स्थान में फैलती है। उपइकाई्स α और β 6 बाइंडिंग साइटों के साथ हेक्सामर बनाते हैं। उनमें से तीन उत्प्रेरक रूप से निष्क्रिय हैं और वे एडीपी को बांधते हैं।

तीन अन्य उपइकाइयाँ एटीपी संश्लेषण को उत्प्रेरित करती हैं। दूसरे F1 उपइकाई γ, δ, और ε घूर्णी मोटर तंत्र (रोटर/एक्सल) का भाग हैं। इस प्रकार γ उपइकाई β को गठनात्मक परिवर्तनों (अर्ताथ, संवृत, आधा विवृत और विवृत स्थिति) से गुजरने की अनुमति देता है जो एटीपी को संश्लेषित होने के बाद बाध्य और निरंतर करने की अनुमति देता है। इस प्रकार F1 कण बड़ा होता है और इसे ट्रांसमिशन इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोप में ऋणात्मक विवर्णता द्वारा देखा जा सकता है। ये 9 एनएम व्यास के कण हैं जो आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली को हानि पहुंचाते हैं।

FO क्षेत्र
FO आठ उपइकाइयों और ट्रांसमेम्ब्रेन रिंग वाला पानी में अघुलनशील प्रोटीन है। रिंग में हेलिक्स पाश-हेलिक्स प्रोटीन के साथ टेट्रामर आकार होता है जो प्रोटोनेटेड और डिप्रोटोनेटेड होने पर गठनात्मक परिवर्तनों से गुजरता है, इसके लिए समीपस्थ उपइकाई को घूमने के लिए प्रेरित करता है, जिससे FO की घूर्णन होता है। जो फिर F1 की संरचना को भी प्रभावित करता है, जिसके परिणामस्वरूप अल्फा और बीटा उपइकाई की स्थिति बदल जाती है। FO एटीपी सिंथेज़ का क्षेत्र प्रोटॉन छिद्र है जो माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में अंतर्निहित होता है। इसमें तीन मुख्य उपइकाइयाँ a, b और c उपस्थित हैं। इस प्रकार छह c उपइकाई रोटर रिंग बनाती हैं, और उपइकाई b F1 से जुड़कर आधार बनाती है, इसी प्रकार OSCP जो αβ हेक्सामर को घूमने से रोकता है। उपइकाई a, b को c रिंग से जोड़ता है। मनुष्य की छह अतिरिक्त उपइकाइयाँ ATP5H, ATP5I, ATP5J2, ATP5L, ATP5J, और MT-ATP8 (या A6L) हैं। एंजाइम का यह भाग माइटोकॉन्ड्रियल आंतरिक झिल्ली में स्थित होता है और इस प्रकार प्रोटॉन को रोटेशन में स्थानांतरित करता है, जो F1 क्षेत्र में ATP5J2 संश्लेषण का कारण बनता है।

यूकेरियोट्स में, माइटोकॉन्ड्रियल FO झिल्ली-झुकने वाले डिमर बनाता है। ये डिमर क्राइस्टे के अंत में लंबी पंक्तियों में स्वयं व्यवस्थित हो जाते हैं, जो संभवतः क्राइस्टे के गठन का पहला चरण है। डिमेरिक यीस्ट FO क्षेत्र के लिए परमाणु मॉडल को क्रायो-ईएम द्वारा 3.6 Å के समग्र रिज़ॉल्यूशन पर निर्धारित किया गया था।

बाइंडिंग मॉडल
1960 से 1970 के दशक में, कैलिफोर्निया विश्वविद्यालय, लॉस एंजिल्स के प्रोफेसर पॉल डी. बॉयर ने बाइंडिंग चेंज, या फ्लिप-फ्लॉप, तंत्र सिद्धांत विकसित किया था, जिसने बताया कि एटीपी संश्लेषण एटीपी सिंथेज़ में गठनात्मक परिवर्तन पर निर्भर करता है। इसके आधार पर गामा उपइकाई का घूर्णन करता हैं। जॉन ई. वॉकर के अनुसंधान समूह ने उस समय कैंब्रिज में आणविक जीव विज्ञान की प्रयोगशाला में, F1 को क्रिस्टलीकृत किया एटीपी सिंथेज़ का उत्प्रेरक-डोमेन हैं। इस संरचना में उस समय ज्ञात था कि सबसे बड़ी असममित प्रोटीन संरचना ने संकेत दिया कि बॉयर का रोटरी-कैटलिसिस मॉडल संक्षेप में सही था। इसे स्पष्ट करने के लिए बॉयर और वॉकर ने रसायन विज्ञान में 1997 के नोबेल पुरस्कार का आधा भाग साझा किया।

F1 की क्रिस्टल संरचना बारी-बारी से अल्फा और बीटा प्रोटीन उपइकाई (प्रत्येक में से 3) को दिखाया गया, जो घूमते हुए असममित गामा उपइकाई के चारों ओर नारंगी के खंडों के समान व्यवस्थित था। इस प्रकार एटीपी संश्लेषण के वर्तमान मॉडल (प्रत्यावर्ती उत्प्रेरक मॉडल के रूप में जाना जाता है) के अनुसार, इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला द्वारा आपूर्ति की गई (H+) प्रोटॉन धनायनों द्वारा निर्मित ट्रांसमेम्ब्रेन क्षमता, झिल्ली के माध्यम से इंटरमेम्ब्रेन स्पेस से (H+) प्रोटॉन धनायनों को चलाती है। जो इस प्रकार FO एटीपी सिंथेज़ का क्षेत्र हैं। इस प्रकार FO का भाग (एटीपी सिंथेज़ उपइकाई सी या सी-उपइकाई की वलय) जीवित प्रणालियों में घूर्णन गति, जैसे प्रोटॉन झिल्ली से गुजरते हैं। इस प्रकार एटीपी सिंथेज़ उपइकाई सी|सी-रिंग असममित केंद्रीय प्रतिपादिका (मुख्य रूप से गामा उपइकाई से मिलकर) से कसकर जुड़ा हुआ है, जिससे यह अल्फा3बीटा3 गामा1 के भीतर घूमता है, जिससे 3 उत्प्रेरक न्यूक्लियोटाइड बाइंडिंग साइटें गठनात्मक परिवर्तनों की श्रृंखला से गुजरती हैं जो एटीपी संश्लेषण की ओर ले जाती हैं। इस प्रकार प्रमुख F1 अल्फा3बीटा3 से जुड़ने वाले परिधीय प्रतिपादिका द्वारा उपइकाइयों को केंद्रीय प्रतिपादिका रोटर के साथ सहानुभूति में घूमने से रोका जाता है, जिसमें FO के गैर-घूर्णन भाग में अक्षुण्ण एटीपी सिंथेज़ की संरचना वर्तमान में कॉम्प्लेक्स के इलेक्ट्रॉन क्रायो-माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम) अध्ययन से कम-रिज़ॉल्यूशन पर ज्ञात है। एटीपी सिंथेज़ के क्रायो-ईएम मॉडल से पता चलता है कि परिधीय प्रतिपादिका लचीली संरचना है, जो F1 से जुड़ते ही कॉम्प्लेक्स के चारों ओर लपेट जाती है, FO को सही परिस्थितियों में, एंजाइम प्रतिक्रिया को रिवर्स में भी किया जा सकता है, जिसमें एटीपी हाइड्रोलिसिस झिल्ली के पार प्रोटॉन पंप चलाता है।

बाइंडिंग परिवर्तन तंत्र में तीन राज्यों के बीच β उपइकाई के चक्रण की सक्रिय साइट उपस्थित है। इस प्रकार की कमजोर अवस्था में, एडीपी और फॉस्फेट सक्रिय स्थल में प्रवेश करते हैं, जिसके निकटवर्ती चित्र में, इसे गुलाबी रंग में दिखाया गया है। फिर एंजाइम आकार में परिवर्तन से गुजरता है और इन अणुओं को साथ मजबूर करता है, इसके लिए परिणामी तंग अवस्था में सक्रिय साइट (लाल रंग में दिखाया गया है) के साथ नव निर्मित एटीपी अणु को बहुत उच्च पृथक्करण स्थिरांक के साथ बांधता है। अंत में, सक्रिय साइट चक्र वापस विवृत अवस्था (नारंगी) में आ जाता है, एटीपी उत्पन्न करता है और अधिक एडीपी और फॉस्फेट को बांधता है, एटीपी उत्पादन के अगले चक्र के लिए तैयार होता है।

शारीरिक भूमिका
अन्य एंजाइमों की तरह, F1 की गतिविधि FO एटीपी सिंथेज़ प्रतिवर्ती है। एटीपी की बड़ी-पर्याप्त मात्रा इसे ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटोन ग्रेडियेंट बनाने का कारण बनती है, इसका उपयोग उन जीवाणु को किण्वित करके किया जाता है, जिनमें इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला नहीं होती है, इसके अतिरिक्त प्रोटॉन अभिकर्मक बनाने के लिए एटीपी को हाइड्रोलाइज किया जाता है, जिसका उपयोग वे कशाभिका को चलाने और कोशिका में पोषक तत्व के परिवहन के लिए करते हैं।

शारीरिक स्थितियों के अनुसार सांस लेने वाले बैक्टीरिया में, एटीपी सिंथेज़, सामान्य रूप से, विपरीत दिशा में चलता है, ऊर्जा के स्रोत के रूप में इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण श्रृंखला द्वारा बनाई गई विद्युत रसायनिक क्षमता का उपयोग करते हुए एटीपी बनाता है। इस प्रकार से ऊर्जा बनाने की समग्र प्रक्रिया को ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण कहा जाता है।

यही प्रक्रिया माइटोकॉन्ड्रिया में होती है, जहां एटीपी सिंथेज़ आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में और F1-माइटोकॉन्ड्रियल आव्यूह में भाग परियोजनाएं में स्थित होता है। इस आव्यूह में प्रोटॉन धनायनों को पंप करके, एटीपी-सिंथेज़ एडीपी को एटीपी में परिवर्तित करता है।

विकास
ऐसा माना जाता है कि एटीपी सिंथेज़ का विकास मॉड्यूलर हुआ है जिससे दो कार्यात्मक रूप से स्वतंत्र उपइकाईें जुड़ीं और नई कार्यक्षमता प्राप्त की। ऐसा प्रतीत होता है कि यह जुड़ाव विकासवादी इतिहास की शुरुआत में हुआ था, क्योंकि अनिवार्य रूप से एटीपी सिंथेज़ एंजाइम की समान संरचना और गतिविधि जीवन के सभी स्थितियों में उपस्थित है। इस प्रकार F-ATP सिंथेज़ V-ATPase के साथ उच्च कार्यात्मक और यंत्रवत समानता प्रदर्शित करता है। चूंकि, जबकि F-एटीपी सिंथेज़ प्रोटॉन अभिकर्मक का उपयोग करके एटीपी उत्पन्न करता है, वी-एटीपीस एटीपी की कीमत पर प्रोटॉन अभिकर्मक उत्पन्न करता है, जिससे pH मान 1 जितना कम होता है।

F1 क्षेत्र हेक्सामेरिक डीएनए हेलिकेज़ (विशेष रूप से RHO कारक) के साथ महत्वपूर्ण समानता दिखाता है, और संपूर्ण एंजाइम क्षेत्र कुछ समानता दिखाता है, इस प्रकार -संचालित T3SS या कशाभिका कॉम्प्लेक्स हैं। α3β3 F1 क्षेत्र का हेक्सामर हेक्सामेरिक डीएनए हेलिकेसेस के लिए महत्वपूर्ण संरचनात्मक समानता दिखाता है; दोनों केंद्रीय छिद्र के साथ 3-गुना घूर्णी समरूपता वाला वलय बनाते हैं। इसके लिए दोनों की भूमिकाएं छिद्र के भीतर मैक्रोमोलेक्यूल के सापेक्ष घूर्णन पर निर्भर होती हैं; डीएनए हेलिकेस डीएनए अणु के साथ अपनी गति को चलाने और सुपरकोलिंग का पता लगाने के लिए डीएनए के पेचदार आकार का उपयोग करते हैं, जबकि α3β3 हेक्सामर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया को चलाने के लिए γ उपइकाई के घूर्णन के माध्यम से गठनात्मक परिवर्तनों का उपयोग करता है।

{{chem|H|+}|+}} FO की मोटर कण से महान कार्यात्मक समानता दर्शाता है, जहाँ पर मोटरें जो फ़्लैगेला को चलाती हैं। दोनों में कई छोटे अल्फा-हेलिकल प्रोटीन के वलय होते है, जो पास के स्थिर प्रोटीन के सापेक्ष घूमती है,  ऊर्जा स्रोत के रूप में संभावित ढाल के समान हैं। चूंकि, यह लिंक कमजोर होता है, क्योंकि फ्लैगेलर मोटर्स की समग्र संरचना FO की तुलना में कहीं अधिक जटिल है, इस प्रकार लगभग 30 घूर्णन प्रोटीन वाला कण और वलय FO की जटिलता में 10, 11, या 14 पेचदार प्रोटीन से कहीं बड़ा है। चूंकि वर्तमान समय के संरचनात्मक डेटा से पता चलता है कि वलय और प्रतिपादिका संरचनात्मक रूप से F1 कण के समान हैं।

एटीपी सिंथेज़ की उत्पत्ति के लिए मॉड्यूलर विकास सिद्धांत से पता चलता है कि स्वतंत्र कार्य के साथ दो उपइकाई, एटीपीस गतिविधि के साथ डीएनए हेलिकेज़ और मोटर, बांधने में सक्षम थी, और मोटर के घूमने से हेलीकॉप्टर की एटीपीस गतिविधि विपरीत दिशा में चली गई हैं।  इसके आधार पर कॉम्प्लेक्स ने तब अधिक दक्षता विकसित की और अंततः आज के जटिल एटीपी सिंथेस में विकसित हुआ हैं। इस प्रकार वैकल्पिक रूप से, डीएनए हेलिकेज़/ मोटर कॉम्प्लेक्स हो सकता है  हेलीकॉप्टर चलाने की एटीपीस गतिविधि के साथ पंप गतिविधि  मोटर व्युत्क्रम हैं। यह विपरीत प्रतिक्रिया करने और एटीपी सिंथेज़ के रूप में कार्य करने के लिए विकसित हुआ होगा।

अवरोधक
एटीपी सिंथेज़ के विभिन्न प्रकार के प्राकृतिक और सिंथेटिक अवरोधकों की खोज की गई है। इनका उपयोग एटीपी सिंथेज़ की संरचना और तंत्र की जांच के लिए किया गया है। कुछ चिकित्सीय उपयोग के हो सकते हैं। एटीपी सिंथेज़ अवरोधकों के कई वर्ग हैं, जिनमें पेप्टाइड अवरोधक, पॉलीफेनोलिक फाइटोकेमिकल्स, पॉलीकेटाइड्स, ऑर्गेनोटिन यौगिक, पॉलीनिक α-पाइरोन डेरिवेटिव, धनायनित अवरोधक, सब्सट्रेट एनालॉग्स, अमीनो एसिड संशोधक और अन्य विविध रसायन उपस्थित हैं। सबसे अधिक इस्तेमाल किए जाने वाले एटीपी सिंथेज़ अवरोधकों में से कुछ ऑलिगोमाइसिन और एन, एन'-डाइसीक्लोहेक्सिलकार्बोडिमाइड हैं।

विभिन्न जीवों में
बैक्टीरिया E. coli एटीपी सिंथेज़ का सबसे सरल ज्ञात रूप है, जिसमें 8 अलग-अलग उपइकाई प्रकार हैं।

बैक्टीरियल F-ATPases कभी-कभी विपरीत दिशा में काम कर सकते हैं, जिससे वे ATPase में परिवर्तित हो जाते हैं। कुछ जीवाणुओं में कोई F-ATPase नहीं होता है, वे द्विदिश रूप से A/V-प्रकार ATPase का उपयोग करते हैं।

ख़मीर
यीस्ट एटीपी सिंथेज़ सबसे अच्छी तरह से अध्ययन किए गए यूकेरियोटिक एटीपी सिंथेज़ में से है, और पांच F1, आठ FO उपइकाइयाँ, और सात संबद्ध प्रोटीन की पहचान की गई है। इनमें से अधिकांश प्रोटीन अन्य यूकेरियोट्स में समरूप हैं।

पौधा
पौधों में, एटीपी सिंथेज़ क्लोरोप्लास्ट (cF1FO-एटीपी सिंथेज़) में भी उपस्थित होता है)। इस प्रकार एंजाइम थायलाकोइड झिल्ली में एकीकृत होता है, cF1-भाग स्ट्रोमा (द्रव) में चिपक जाता है, जहां प्रकाश संश्लेषण की अंधेरे प्रतिक्रियाएं (जिसे प्रकाश-स्वतंत्र प्रतिक्रियाएं या केल्विन चक्र भी कहा जाता है) और एटीपी संश्लेषण होता है। इस प्रकार क्लोरोप्लास्ट एटीपी सिंथेज़ की समग्र संरचना और उत्प्रेरक तंत्र लगभग बैक्टीरिया एंजाइम के समान ही हैं। चूंकि, क्लोरोप्लास्ट में, विद्युत रासायनिक क्षमता श्वसन इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला द्वारा नहीं बल्कि प्राथमिक प्रकाश संश्लेषक प्रोटीन द्वारा उत्पन्न होती है। अंधेरा होने पर बेकार गतिविधि को रोकने के लिए सिंथेज़ में गामा-उपइकाई में 40-एए सम्मिलित होता है।

स्तनपायी
गोजातीय (बोस टॉरस) हृदय माइटोकॉन्ड्रिया से पृथक एटीपी सिंथेज़, जैव रसायन और संरचना के संदर्भ में, सबसे अच्छी विशेषता वाला एटीपी सिंथेज़ है। हृदय की मांसपेशी में माइटोकॉन्ड्रिया की उच्च सांद्रता के कारण बीफ़ हृदय को एंजाइम के स्रोत के रूप में उपयोग किया जाता है। उनके जीन में मानव एटीपी सिंथेस के समान समरूपता होती है।

मानव जीन जो एटीपी सिंथेस के घटकों को एनकोड करते हैं:


 * एटीपी सिंथेज़, H+ ट्रांसपोर्टिंग, माइटोकॉन्ड्रियल F1 कॉम्प्लेक्स, अल्फा 1
 * मैं खाना बनाता हूँ
 * ATP5C1, ATP5D, ATP5E, ATP5F1, ATP5G1, ATP5G2, ATP5G3, ATP5H, ATP5I, ATP5J, ATP5J2, ATP5L, ATP5O
 * MT-ATP6, MT-ATP8

अन्य यूकेरियोट्स
कुछ भिन्न वंशों से संबंधित यूकेरियोट्स में एटीपी सिंथेज़ का बहुत विशेष संगठन होता है। यूग्लेनोज़ोआ एटीपी सिंथेज़ बूमरैंग के आकार के F1 के साथ डिमर बनाता है, इस प्रकार अन्य माइटोकॉन्ड्रियल एटीपी सिंथेस की तरह सिर परन्तु FO सबकॉम्प्लेक्स में कई अद्वितीय उपइकाई हैं। इसमें कार्डियोलिपिन का उपयोग किया जाता है। इसके कारण निरोधात्मक IF1 ट्रिपैनोसोमेटिडा के साथ साझा तरीके से, अलग-अलग तरीके से भी बांधता है।

आर्किया
आर्किया में सामान्यतः F-ATPase नहीं होता है। इसके अतिरिक्त, वे A-ATPase/सिंथेज़ का उपयोग करके एटीपी को संश्लेषित करते हैं, इस प्रकार रोटरी मशीन संरचनात्मक रूप से V-ATPase के समान है, परन्तु मुख्य रूप से ATP सिंथेज़ के रूप में कार्य करती है। ऐसा माना जाता है कि बैक्टीरिया F-ATPase के समान, यह भी ATPase के रूप में कार्य करता है।

लुका और पहले
F-ATPase जीन लिंकेज और जीन क्रम को प्राचीन प्रोकैरियोट वंशावली में व्यापक रूप से संरक्षित किया गया है, जिसका अर्थ है कि यह प्रणाली अंतिम सार्वभौमिक सामान्य पूर्वज, LUCA से पहले से ही सम्मिलित थी।

यह भी देखें

 * FO के संयोजन के लिए आवश्यक एटीपी10 प्रोटीन माइटोकॉन्ड्रियल एटीपीस कॉम्प्लेक्स का क्षेत्र।
 * क्लोरोप्लास्ट
 * इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण श्रृंखला
 * फ्लेवोप्रोटीन
 * माइटोकांड्रिया
 * ऑक्सीडेटिव फाृॉस्फॉरिलेशन
 * पी-ATPase
 * प्रोटॉन पंप
 * जीवित प्रणालियों में घूर्णन गति
 * ट्रांसमेम्ब्रेन एटीपीस
 * वी-ATPase

अग्रिम पठन

 * Nick Lane: The Vital Question: Energy, Evolution, and the Origins of Complex Life, Ww Norton, 2015-07-20, ISBN 978-0393088816 (Link points to Figure 10 showing model of ATP synthase)

बाहरी संबंध

 * Boris A. Feniouk: "ATP synthase — a splendid molecular machine"
 * Well illustrated ATP synthase lecture by Antony Crofts of the University of Illinois at Urbana–Champaign.
 * Proton and Sodium translocating F-type, V-type and A-type ATPases in OPM database
 * The Nobel Prize in Chemistry 1997 to Paul D. Boyer and John E. Walker for the enzymatic mechanism of synthesis of ATP; and to Jens C. Skou, for discovery of an ion-transporting enzyme,, -ATPase.
 * Harvard Multimedia Production Site — Videos – ATP synthesis animation
 * David Goodsell: "ATP Synthase- Molecule of the Month"