प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन

प्रोकैरियोटिक cytoskeleton  प्रोकैर्योसाइटों में सभी संरचनात्मक  प्रोटीन रेशा  का सामूहिक नाम है। एक बार यह सोचा गया था कि प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में साइटोस्केलेटन होते हैं, लेकिन विज़ुअलाइज़ेशन तकनीक और संरचना निर्धारण में प्रगति के कारण 1990 के दशक की शुरुआत में इन कोशिकाओं में तंतुओं की खोज हुई।  यूकैर्योसाइटों  में सभी प्रमुख साइटोस्केलेटल प्रोटीनों के लिए सादृश्य (जीव विज्ञान) न केवल प्रोकैरियोट्स में पाए गए हैं, साइटोस्केलेटल प्रोटीन बिना किसी ज्ञात यूकेरियोटिक होमोलॉजी (जीव विज्ञान) की भी खोज की गई है।   साइटोस्केलेटल तत्व विभिन्न प्रोकैरियोट्स में कोशिका विभाजन, सुरक्षा, आकार निर्धारण और ध्रुवीयता निर्धारण में आवश्यक भूमिका निभाते हैं।

एफटीएसजेड
FtsZ, पहला पहचाना गया प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्व, कोशिका के मध्य में स्थित एक फिलामेंटस रिंग संरचना बनाता है जिसे ज़ेड-रिंग कहा जाता है जो साइटोकाइनेसिस के समान कोशिका विभाजन के दौरान सिकुड़ता है। यूकेरियोट्स में एक्टिन-मायोसिन सिकुड़ा हुआ रिंग। जेड-रिंग एक अत्यधिक गतिशील संरचना है जिसमें प्रोटोफिलमेंट्स के कई बंडल होते हैं जो विस्तार और सिकुड़ते हैं, हालांकि जेड-रिंग संकुचन के पीछे तंत्र और शामिल प्रोटोफिलमेंट्स की संख्या स्पष्ट नहीं है। FtsZ एक आयोजक प्रोटीन के रूप में कार्य करता है और कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है। यह साइटोकाइनेसिस के दौरान पट  का पहला घटक है, और यह अन्य सभी ज्ञात कोशिका विभाजन प्रोटीनों को विभाजन स्थल पर भर्ती करता है। एक्टिन के लिए इस कार्यात्मक समानता के बावजूद, FtsZ यूकेरियल ट्यूबुलिन के अनुकूल है। हालांकि FtsZ और ट्यूबुलिन की प्राथमिक संरचनाओं की तुलना एक कमजोर संबंध को प्रकट करती है, उनकी 3-आयामी संरचनाएं उल्लेखनीय रूप से समान हैं। इसके अलावा, ट्युबुलिन की तरह, मोनोमेरिक FtsZ गुआनोसिन ट्राइफॉस्फेट के लिए बाध्य है और अन्य FtsZ मोनोमर्स के साथ पॉलीमराइज़ करता है, जो ट्यूबुलिन के समान एक तंत्र में GTP के हाइड्रोलिसिस के साथ होता है। चूंकि FtsZ बैक्टीरिया में कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है, यह प्रोटीन नए एंटीबायोटिक के डिजाइन के लिए एक लक्ष्य है। वर्तमान में कई मॉडल और तंत्र मौजूद हैं जो जेड-रिंग गठन को नियंत्रित करते हैं, लेकिन ये तंत्र प्रजातियों पर निर्भर करते हैं। Escherichia coli और Caulobacter crescentus सहित कई रॉड के आकार की प्रजातियां, FtsZ असेंबली के एक या एक से अधिक अवरोधकों का उपयोग करती हैं, जो कोशिका केंद्र में FtsZ के पोलीमराइजेशन को बढ़ाते हुए सेल में एक द्विध्रुवीय ढाल बनाती हैं। इनमें से एक ढाल बनाने वाली प्रणाली में मिनसीडीई प्रोटीन होते हैं (नीचे देखें)।

एमआरईबी
MREB एक जीवाणु प्रोटीन है जिसे यूकेरियल एक्टिन के समरूप माना जाता है। एमआरईबी और एक्टिन का एक कमजोर प्राथमिक संरचना मैच है, लेकिन 3-डी संरचना और फिलामेंट पोलीमराइज़ेशन के मामले में बहुत समान हैं।

लगभग सभी गैर-गोलाकार बैक्टीरिया अपना आकार निर्धारित करने के लिए MREB पर निर्भर करते हैं। MREB कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है। एमआरईबी पेप्टिडोग्लाइकन को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि की मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को गढ़ने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है। MREB अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले कौलोबैक्टर क्रिसेंटस में पट पर एक तंग वलय बनाता है, ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर पट का पता लगाने में मदद करता है। एमआरईबी ध्रुवीय जीवाणुओं में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. वर्धमान में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।

परम और सोपा
ParM एक साइटोस्केलेटल तत्व है जो एक्टिन के समान संरचना रखता है, हालांकि यह कार्यात्मक रूप से ट्यूबुलिन की तरह व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ करता है और यह गतिशील अस्थिरता प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्युबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं। यह ParR और parC के साथ एक प्रणाली बनाता है जो प्लाज्मिड पृथक्करण के लिए जिम्मेदार है। ParM, ParR से जुड़ता है, एक डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर parC क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव को बांधता है। यह बंधन ParM फिलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इस फिलामेंट को तब बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं। प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र अलगाव के अनुरूप है क्योंकि ParM मिटाटिक धुरी  में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, ParR  kinetocore  कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और parC  क्रोमोसाम  के  गुणसूत्रबिंदु  की तरह कार्य करता है। एफ प्लाज्मिड अलगाव एक समान प्रणाली में होता है जहां सोपा साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी एफ प्लास्मिड में क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एसओपीसी अनुक्रम को बांधता है। हाल ही में एक एक्टिन जैसा ParM होमोलॉग एक ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया में पाया गया है। ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरियम बैसिलस थुरिंजिनिसिस, जो एक सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में इकट्ठा होता है और प्लास्मिड अलगाव में शामिल होता है।

आर्कियल एक्टिन
Crenactin पुरातन साम्राज्य थर्मोप्रोटोटा (पूर्व में क्रैनारियाकोटा) के लिए अद्वितीय एक्टिन होमोलॉग है जो थर्मोप्रोटील्स और कोरारचायोटा के आदेशों में पाया गया है। 2009 में इसकी खोज के समय, इसमें किसी भी ज्ञात एक्टिन होमोलॉग के यूकेरियोटिक एक्टिन के समान उच्चतम अनुक्रम है। क्रेनाक्टिन को पाइरोबाकुलम कैलीडिफोंटिस में अच्छी तरह से चित्रित किया गया है और एटीपी और जीटीपी के लिए उच्च विशिष्टता दिखाते हैं। क्रेनाक्टिन युक्त प्रजातियाँ सभी रॉड या सुई के आकार की होती हैं। पी. कैलिडिफोंटिस में, क्रेनाक्टिन को पेचदार संरचनाओं का निर्माण करने के लिए दिखाया गया है जो कोशिका की लंबाई को फैलाते हैं, अन्य प्रोकैरियोट्स में एमआरईबी के समान आकार निर्धारण में क्रेनाक्टिन के लिए एक भूमिका का सुझाव देते हैं।

यूकेरियोटिक एक्टिन सिस्टम के करीब भी असगर्ड (आर्किया) के प्रस्तावित सुपरफाइलम में पाया जाता है। वे साइटोस्केलेटन को विनियमित करने के लिए प्रोफ़ाइल, जेल्सोलिन और कोफिलिन के आदिम संस्करणों का उपयोग करते हैं। रेफरी>

क्रिसेंटिन
क्रिसेंटिन (creS जीन द्वारा एन्कोडेड) यूकेरियोटिक माध्यमिक रेशे  (IFs) का एक एनालॉग है। यहां चर्चा किए गए अन्य समान संबंधों के विपरीत, क्रेसेंटिन में तीन आयामी समानता के अलावा IF प्रोटीन के साथ एक बड़ी प्राथमिक होमोलॉजी है - क्रेस के अनुक्रम में 25% पहचान मैच और केरातिन 19 के लिए 40% समानता और 24% पहचान मैच है और लैमिनेट से 40% समानता। इसके अलावा, क्रेसेंटिन फिलामेंट्स का व्यास लगभग 10 एनएम है और इस प्रकार यूकेरियल आईएफएस (8-15 एनएम) के लिए व्यास सीमा के भीतर आते हैं। क्रिसेंटिन वर्धमान आकार के जीवाणु कौलोबैक्टर क्रेसेंटस के आंतरिक, अवतल पक्ष के साथ-साथ ध्रुव से ध्रुव तक एक निरंतर रेशा बनाता है। C. क्रेसेंटस के अपने विशिष्ट आकार में मौजूद होने के लिए MreB और क्रिसेंटिन दोनों आवश्यक हैं; ऐसा माना जाता है कि MreB कोशिका को एक छड़ के आकार में ढाल देता है और क्रिसेंटिन इस आकृति को अर्धचन्द्राकार में मोड़ देता है।

न्यूनतम सीडीई प्रणाली
MinCDE सिस्टम एक फिलामेंट सिस्टम है जो एस्चेरिचिया कोलाई में सेल के बीच में सेप्टम को ठीक से रखता है। शिह एट अल। के अनुसार, जेड-रिंग के पोलीमराइजेशन को रोककर मिनसी सेप्टम के गठन को रोकता है। MinC, MinD और MinE एक हेलिक्स संरचना बनाते हैं जो कोशिका के चारों ओर घूमती है और MinD द्वारा झिल्ली से बंधी होती है। MinCDE हेलिक्स एक ध्रुव पर कब्जा कर लेता है और ध्रुवीय क्षेत्र के मध्य-सबसे किनारे पर MinE से बने ई-रिंग नामक फिलामेंटस संरचना में समाप्त हो जाता है। इस विन्यास से, ई-रिंग सिकुड़ जाएगी और उस ध्रुव की ओर बढ़ जाएगी, जैसे-जैसे वह चलती है, मिनसीडीई हेलिक्स को अलग करती है। सहवर्ती रूप से, अलग किए गए टुकड़े विपरीत ध्रुवीय छोर पर फिर से जुड़ेंगे, विपरीत ध्रुव पर MinCDE कॉइल में सुधार होगा जबकि वर्तमान MinCDE हेलिक्स टूट गया है। यह प्रक्रिया तब दोहराई जाती है, जिसमें MinCDE हेलिक्स पोल से पोल तक दोलन करता है। यह दोलन कोशिका चक्र के दौरान बार-बार होता है, जिससे सेल के सिरों की तुलना में सेल के मध्य में न्यूनतम समय-औसत सांद्रता पर MinC (और इसके सेप्टम अवरोधक प्रभाव) को बनाए रखता है। कोशिका झिल्ली के लिए मिमिक के रूप में एक कृत्रिम लिपिड बाईलेयर का उपयोग करके इन विट्रो में मिन प्रोटीन के गतिशील व्यवहार को पुनर्गठित किया गया है। MinE और MinD तंत्र की तरह प्रतिक्रिया-प्रसार द्वारा समानांतर और सर्पिल प्रोटीन तरंगों में स्व-संगठित होते हैं।

बैक्टोफिलिन
बैक्टोफिलिन एक β-पेचदार साइटोस्केलेटल तत्व है जो बेसिली | रॉड के आकार के प्रोटीओबैक्टीरियम मायक्सोकोकस ज़ैंथस की कोशिकाओं में तंतु बनाता है। बैक्टोफिलिन प्रोटीन, बीएसीएम, उचित कोशिका आकार के रखरखाव और कोशिका भित्ति की अखंडता के लिए आवश्यक है। M. xanthus कोशिकाओं में BacM की कमी होती है, जिसमें मुड़े हुए सेल बॉडी की विशेषता विकृत आकारिकी होती है, और BacM म्यूटेंट ने जीवाणु कोशिका दीवार को लक्षित करने वाले एंटीबायोटिक दवाओं के प्रतिरोध को कम कर दिया है। पोलीमराइजेशन की अनुमति देने के लिए एम। ज़ैंथस बीएसीएम प्रोटीन को इसके पूर्ण लंबाई वाले रूप से साफ किया जाता है। बैक्टोफिलिन को अन्य जीवाणुओं में कोशिका आकार नियमन में फंसाया गया है, जिसमें प्रोटीज अद्भुत है कोशिकाओं की वक्रता शामिल है, कौलोबैक्टर क्रिसेंटस द्वारा डंठल का निर्माण, और  हैलीकॉप्टर पायलॉरी  का पेचदार आकार।

सीएफपीए
फ़िलम स्पिरोचेटेस के भीतर, कई प्रजातियां अलग-अलग तंतुओं द्वारा बनाई गई फिलामेंटस साइटोप्लाज्मिक रिबन संरचना को साझा करती हैं, जो कॉइल्ड-कॉइल प्रोटीन CfpA (साइटोप्लास्मिक फिलामेंट प्रोटीन ए) से बना होता है। ), ब्रिजिंग घटकों द्वारा और आंतरिक झिल्ली से एंकर द्वारा एक साथ जुड़ा हुआ है। ट्रेपोनेमा, स्पाइरोचेटा, पिलोटिना, लेप्टोनेमा, हॉलैंडिना और डिप्लोकैलेक्स में जेनेरा में मौजूद होने के बावजूद, वे [[ट्रेपोनिमा आदिम]] के उदाहरण के अनुसार कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हैं।    5 x 6 एनएम (क्षैतिज/लंबवत) के क्रॉस-सेक्शन आयाम के साथ वे यूकेरियल इंटरमीडिएट फिलामेंट्स (आईएफ) (8-15 एनएम) की व्यास सीमा के भीतर आते हैं। ट्रेपोनिमा डेंटिकोला कोशिकाओं में सीएफपीए प्रोटीन की कमी होती है जो क्रोमोसोमल डीएनए अलगाव दोष के साथ लंबे समय तक जुड़ी हुई कोशिकाएं होती हैं, एक फेनोटाइप भी इस जीव की रोगजनकता को प्रभावित करता है।  एक अन्य सेल अल्ट्रास्ट्रक्चर की अनुपस्थिति, पेरिप्लास्मिक फ्लैगेला फिलामेंट बंडल, साइटोप्लाज्मिक रिबन की संरचना में परिवर्तन नहीं करती है।

यह भी देखें

 * कोशिका विभाजन
 * साइनोबैक्टीरियल आकृति विज्ञान
 * साइटोकिनेसिस
 * साइटोस्केलेटन
 * प्रोकैरियोट्स
 * प्रोटीन रेशा