प्रोटॉन बंधुता

प्रोटॉन बंधुता (PA, Epa) एक ऋणायन या एक अनावेशी परमाणु या अणु संबंधित रासायनिक प्रजातियों और गैस चरण में एक प्रोटॉन के बीच अभिक्रिया में तापीय धारिता परिवर्तन का नकारात्मक है:

गैस चरण में ये अभिक्रियाएं सदैव ऊष्माक्षेपी होती हैं,अर्थात् जब अभिक्रिया ऊपर दिखाए गए दिशा में आगे बढ़ती है, तो ऊर्जा जारी होती है (एन्थैल्पी नकारात्मक होती है), जबकि प्रोटॉन बंधुता सकारात्मक होती है। यह वही चिह्न परिपाटी है जिसका उपयोग इलेक्ट्रॉन बंधुता के लिए किया जाता है। प्रोटॉन बंधुता से संबंधित गुण गैस-चरण की क्षारकता है, जो उपरोक्त अभिक्रियाओं के लिए गिब्स ऊर्जा का का मान ऋणात्मक है, अर्थात् गैस-चरण की क्षारकता में प्रोटॉन बंधुता के विपरीत एन्ट्रापी शब्द सम्मिलित हैं।

अम्ल/क्षार रसायन
गैस प्रावस्था में प्रोटॉन बंधुता जितनी अधिक होगी, क्षार उतना ही अधिक मजबूत होगा और संयुग्मी अम्ल दुर्बल होगा। (कथित तौर पर) सबसे मजबूत ज्ञात क्षार ऑर्थो-डायथिनिलबेंजीन द्विऋणायन (Epa= 1843 केजे/मोल), इसके बाद मीथेनाइड ऋणायन (Epa= 1743 kJ/mol) और हाइड्राइड आयन (Epa= 1675 केजे/मोल), मीथेन बनाते हैं गैस चरण में सबसे दुर्बल प्रोटॉन अम्ल है, उसके बाद डाइहाइड्रोजन है। सबसे दुर्बल ज्ञात क्षार हीलियम परमाणु (Epa= 177.8 केजे/मोल) है, जो हाइड्रोहीलियम (1+) आयन को सबसे मजबूत ज्ञात प्रोटॉन अम्ल बनाता है।

जलयोजन
प्रोटॉन बंधुताएं जलीय-चरण ब्रोंस्टेड अम्लता में जलयोजन की भूमिका का वर्णन करती हैं। हाइड्रोफ्लुओरिक अम्ल जलीय विलयन में एक दुर्बल अम्ल है (pKa = 3.15) लेकिन गैस चरण में एक बहुत दुर्बल अम्ल(Epa(F−) = 1554 kJ/mol): फ्लोराइड आयन गैस में SiH3− के समान मजबूत क्षार है, लेकिन जलीय विलयन में इसकी क्षारीयता कम हो जाती है क्योंकि यह दृढ़ता से हाइड्रेटेड है, और इसलिए स्थिर है। इसके विपरीत हाइड्रॉक्साइड  आयन (Epa= 1635 केजे/मोल), गैस चरण में सबसे मजबूत ज्ञात प्रोटॉन स्वीकर्ता में से एक हैं। डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड में पोटेशियम हाइड्रोक्साइड के निलंबन (जो हाइड्रॉक्साइड आयन को जलके रूप में दृढ़ता से नहीं घोलते हैं) जलीय विलयनों की तुलना में स्पष्ट रूप से अधिक क्षारीय हैं, और ट्राइफेनिलमीथेन(pKa = ca. 30) जैसे दुर्बल अम्ल को के रूप में डीप्रोटोनेट करने में सक्षम हैं।.

पहले सन्निकटन के लिए, गैस चरण में एक क्षार के प्रोटॉन बंधुता को गैसीय प्रोटॉन की अत्यंत अनुकूल जलयोजन ऊर्जा को  (ΔE = -1530 kJ/mol ऑफसेटिंग ( सामान्यतः केवल आंशिक रूप से) के रूप में देखा जा सकता है,), जैसा कि  जलीय अम्लता के निम्नलिखित अनुमान में देखा जा सकता है:जल

ये अनुमान इस तथ्य से ग्रस्त हैं कि पृथक्करण का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन दो बड़ी संख्याओं के छोटे अंतर के प्रभाव में है।तथापि, हाइड्रोफ्लोरिक अम्लको जलीय विलयन में एक दुर्बल अम्ल और pKa के अनुमानित मूल्य के रूप में सही ढंग से भविष्यवाणी की जाती है कार्बनिक संश्लेषण में उपयोग किए जाने पर डाइहाइड्रोजन लवणीय हाइड्राइड्स (जैसे, सोडियम हाइड्राइड) के व्यवहार के अनुरूप होता है।

pKa से अंतर
प्रोटॉन बंधुता और pKa दोनों एक अणु की अम्लता के उपाय हैं, और इसलिए दोनों एक अणु के बीच ऊष्मागतिक प्रवणता और उस अणु से एक प्रोटॉन को हटाने पर उस अणु के आयनिक रूप को दर्शाते हैं।यद्यपि pKaकी परिभाषा में निहित यह है कि इस प्रोटॉन का स्वीकर्ता जल है, और अणु और स्थूल विलयनके बीच एक संतुलन स्थापित किया जा रहा है। अधिक व्यापक रूप से, pKa किसी भी विलायक के संदर्भ में परिभाषित किया जा सकता है, और कई दुर्बल कार्बनिक अम्लों ने DMSO में pKa मूल्य को मापा है। जल बनाम DMSO में पीके के मूल्यों के बीच बड़ी विसंगतियां (अर्थात्, जल में जल की pKa मात्रा 14 है, लेकिन DMSO में जल 32 है) प्रदर्शित करता है कि विलायक प्रोटॉन संतुलन प्रक्रिया में एक सक्रिय भागीदार है, और इसलिए pKa अलगाव में अणु की आंतरिक गुण का प्रतिनिधित्व नहीं करता है। इसके विपरीत, विलायक के सुनिश्चित संदर्भ के बिना, प्रोटॉन बंधुता अणु की एक आंतरिक संपत्ति है।

pKa को ध्यान में रखते हुए एक दूसरा अंतर उत्पन्न होता है प्रोटॉन स्थानांतरण प्रक्रिया के लिए एक तापीय मुक्त ऊर्जा को दर्शाता है, जिसमें थैलेपिक और एन्ट्रोपिक दोनों शब्दों को एक साथ माना जाता है। इसलिए, pKa आणविक आयनों की स्थिरता के साथ-साथ नई प्रजातियों के गठन और मिश्रण से जुड़ी एंट्रॉपी दोनों से प्रभावित होती है। दूसरी ओर प्रोटॉन बंधुता, मुक्त ऊर्जा का माप नहीं है।

यौगिक समानता की सूची
क्षार की गैस-अवस्था क्षारकता,के बढ़ते क्रम में प्रोटॉन बंधुता जूल प्रति मोल | kJ/mol में उद्धृत की जाती है।